Bioquímica Básica - Proteínas e aminoácidos

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BIOQUÍMICA BÁSICA
Aminoácid� � proteína� ⠀⠀⠀⠀⠀⠀⠀⠀⠀ ⠀⠀⠀⠀⠀⠀⠀⠀⠀⠀⠀⠀⠀⠀⠀
Relação com a alimentação:
- Alimentos com alto valor biológico - contêm todos os aas essenciais: leite, clara
do ovo (grande valor biológico)
- Casal perfeito, o arroz e feijão, a soma dos dois contém todos os 20 aminoácidos
- Suplementos de aminoácidos: BCAA 35% do aminoácidos essenciais das
proteínas musculares
- Alimentos com maior valor biológico: ovo (inteiro), leite de vaca, clara de ovo etc
Aminoácidos:
Estrutura:
- Componentes das proteínas
- Compostos orgânicos com um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxila
(-COOH)
- Exceção prolina: com grupo imino (-NH) no lugar da amina
- Em pH fisiológico estão ionizados
- Ácido carboxílico (COOH) ionizado (COO-)
- Amino (-NH2) ionizado (-NH3+)
- Imino (-NH) ionizado (-NH2+)
- Todos os 20 aminoácidos comuns encontrados em proteínas são
alfa-aminoácidos
- Possuem um grupo carboxil e um grupo amino ligados ao mesmo átomo de
carbono (o carbono alfa)
- Aminoácidos diferem entre si na estrutura da cadeia lateral (grupo R), a qual varia
em estrutura, tamanho e carga elétrica;
- isso influencia a solubilidade dos aminoácidos em água
- Todos os aminoácidos comuns, exceto a glicina, possuem o carbono alfa ligado a
quatro grupos diferente; centro quiral
Propriedades:
- Temperatura ambiente: sólidos, adocicados, inodoros
- solúveis em solventes polares, pouco solúveis em apolares
- Em solução: possuem característica anfótera; ácidos poder de doar prótons, ou
bases que recebem prótons
Livro base: HARVEY, R.A.; FERRIER, D.R. Bioquímica Ilustrada, 5ª ed., Artmed, 2012
Acadêmica: Nathália Luisy Farias
Formas não iônica e zwitteriônica dos aminoácidos. A forma não iônica não ocorre em
quantidades significativas em soluções aquosas. O zwitterion predomina em pH neutro.
- Um zwitterion pode atuar tanto como ácido como uma base
Titulação:
- pKa: tendência de um grupo fornecer prótons ao meio
- aas podem perder até dois prótons para o meio
- Conclusão: Função das proteínas depende do pH do meio
- Valores de pKa:
- pK1�ácido carboxílico
- pKr: radical
- pK2� amina
Formas quirais de aminoácidos: estereoisômeros ópticos:
- Aminoácidos possuem 2 possíveis estereoisomeria
- Moléculas com mesmas ligações química, mas com diferentes
configurações (D ou L)
Acadêmica: Nathália Luisy Farias
- desvia ou absorve luz - D ou L
- aas presentes nas proteínas são estereoisômeros L
- Glicina: não tem carbono quiral, então não possui isomeria óptica
Funções biológicas dos AAs:
- constituição de proteínas
- Estrutura da célula
- Hormônios
- Receptores de proteínas e hormônios
- Transporte de metabólitos e íons
- Atividade enzimática
- Imunidade
- Glicogênese no jejum e diabetes
Classificação aminoácidos:
- essenciais ou não essenciais
- apolares: cadeia lateral orgânica grupo R hidrofóbicos - interior da molécula de
proteína
- polares: cadeia lateral com carga elétrica líquida grupo R hidrofílica - superfície
da molécula de proteína
- Cadeias laterais de aminoácidos polares podem fazer pontes de H entre si
e com moléculas de água do meio, solubilizando proteínas
- Proteínas organizam moléculas de água em torno de si, formando uma
camada de solvatação, que garante a solubilidade em meio aquoso
Observação*: as propriedades das cadeias laterais são importantes para a conformação
das proteínas e, portanto, para sua função.
Observação**:a Citocromo C oxidase é uma proteína de membrana; proteínas de
membrana possuem uma região de aminoácidos hidrofóbicos apolares cujas cadeias
laterais projetam-se para fora e interagem com a porção lipídica de membranas
celulares. Outras regiões dessas proteínas ricas em aminoácidos hidrofílicos polares
projetam-se para os meios aquosos extra- ou intracelular, e podem formar “canais”
hidrofílicos que atravessam a membrana, interconectando os meios separados por ela
1. GRUPOS R APOLAR E ALIFÁTICOS:
- aas apolares e hidrofóbicos
- Ala, Val, Leu, Iso (tendem a se aglomerar entre si nas proteínas)
- Glúteo; menor aminoácido
- Met; possui átomo de enxofre (tioéter)
- Pro; iminoacido, menor flexibilidade estrutural
Acadêmica: Nathália Luisy Farias
2. GRUPOS R AROMÁTICOS:
- aas hidrofóbicos
- Tirosina forma pontes de H com a água (grupo OH)
- Fenilalanina (mais apolar)
3. GRUPOS R POLARES NÃO CARREGADOS:
- Solubilidade intermediária em água (formam P de H)
- Serina e treonina; grupo hidroxil
- Asparagina e glutamina; grupo amida;
- geram aspartato e glutamato (por hidrólise ácida ou básica)
- Cisteína; grupo sulfidrila, ligação dissulfeto
Acadêmica: Nathália Luisy Farias
4. GRUPOS E CARREGADOS:
- aas básicos: carga positiva; lisina (grupo amino), arginina (grupo guanidina);
histidina (grupo aromático imidazol)
- aas ácidos: carga negativa; possuem segundo grupo ácido carboxílico
Acadêmica: Nathália Luisy Farias
Aminoácidos incomuns e derivados: modificações pós-traducionais.
- derivados colágeno, miosina, protrombina, elastina, serina
- Alguns resíduos de aminoácidos podem ser modificados (em uma proteína) para
alterar a função da proteína
Aminoácidos intermediários da biossíntese de arginina e no ciclo da ureia
- ornitina, citrulina
Essenciais: não podem ser sintetizados pelos animais ou os sao, porem, em quantidades
inferiores às necessidades do organismo
- Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina, Fenilalanina, Triptofano, Treonina, Lisina,
Arginina, Istidina
- arginina e histidina - condicionalmente essenciais ou semi-essenciais
- crescimento
Não essenciais: podem ser sintetizados pelos tecidos em quantidades que satisfazem as
exigências do metabolismo, a partir de fontes de carbono e grupos amino
- Glicina, alanina, prolina, tirosina, serina, cisteína, asparagina, glutamina,
aspartato, glutamato
Peptídeos
- ligações peptídica: grupo alfa-carboxil de um aminoácido e o grupo alfa-amino
do outro
- Ligação peptídica é rígida e planar
- Peptídeos de importância biológica
- Encefalinas: analgesia
Acadêmica: Nathália Luisy Farias
- Oxitocina: contração uterina e efeito nas glândulas mamárias na lactação
- Vasopressina: aumento da pressão sanguínea e reabsorção no rim
- Glucagon: aumento da produção de glicose pelo fígado no jejum
- Gramicidina: antibiótico
- Glutationa: proteção de grupos SH de proteínas, manutenção do Fe2+
hemoglobina e dissipação de H2O2
Informações sobre algumas proteínas quanto o seu peso molecular, número de resíduos e número de
cadeias polipeptídicas
Proteínas: Polímeros de aminoácidos
- Componente estrutural mais abundante
- Moléculas mais diversificadas
- Contém quase sempre os 20 aas
- Ligação peptídica entre grupo alfa carboxila de um aa e o grupo alfa amino de
outro aa
Classificação quanto o tamanho:
- Dipeptídeos, tripeptídeos, oligopeptídeos ( até 10 )
- Polipeptídeos: acima de 10 aas
- Proteínas: acima de 100 aas
Funções: estruturais e dinâmicas
- Esqueleto celular: colágeno
- Sustentação: colágeno e elastina
- Enzimas (presente em quase todos processos biológicos)
- Transporte: hemoglobina e mioglobina
- Defesa: imunoglobulinas
- Metabolismo: hormônios polipeptídeos - insulina
- Contração muscular: actina e miosina
Acadêmica: Nathália Luisy Farias
- Controle genético: histonas
- Coagulação sanguínea: fibrinogênio
- Digestão: pepsina atua na enzima digestiva
Estruturas:
- Primária: sequência de aas unidos por ligações peptídicas e dissulfeto - pode ser
degradada
- Secundária: bidimensionais - segmentos de cadeia polipeptídica
- Alfa hélice: enrolamento de cadeia ao redor de um eixo; Alanina maior
propensão em formar alfa hélice;
- Folha Beta pregueada: interação lateral de segmentos - duas cadeias de
aas paralelas; Pro e Gly propensão em formar folha beta pregueada
- Terciária: dobramento final da cadeia polipeptídica por interações; regiões sem
estrutura definida “cotovelo”mantida por ligações covalente (dissulfeto) (S - S) e
principalmente não covalentes (Pontes de Hidrogênio)
- Quaternária: duas ou mais cadeias para compor uma proteína funcional
oligomérica
- Miosina,actina F, hemoglobina, anticorpos
- Mantidas por ligações não covalentes
- Agrupamento Heme: anéis de protoporfirina + íon ferroso (Fe2+): pigmento
vermelho - nas hemoglobinas e mioglobinas
obs: desnaturação: quebra de ligações covalentes - transforma em estrutura primária
Classificação quantos forma:
- Globulares: uma ou mais cadeia polipeptídicas organizadas em forma esférica;
geralmente solúveis; funções dinâmicas
- Mioglobina, hemoglobina, albumina (simples) - solúveis, uma ou mais
cadeias polipeptídicas esféricas
- Fibrosas: forma alongadas e insolúveis com função basicamente estrutural
- a-queratina: epiderme, cabelos, unha, bicos e penas
- Colágeno: alto conteúdo de glicina, prolina e hidroxiprolina; mantém a
forma do sistema cardiovascular, fígado, pulmão e outros órgãos
- Elastina: insolúveis, função estrutural (tecido conjuntivo), rica em lisina;
pele, pulmões e vasos
Estruturas de determinadas proteínas:
Miosina:
- Seis cadeias (duas subunidades de cadeias pesadas e quatro cadeias leves)
- Fibras musculares I, IIA e IIB, classificadas de acordo com o tipo de cadeia pesada
da miosina
Acadêmica: Nathália Luisy Farias
Mioglobina:
- Hemeproteína, presente no coração e músculo esquelético; pigmento m
relacionado ao O2
Actina:
- Monômeros globulares (actina G)
- Formando uma cadeia (actina F)
Troponina:
- TnC: subunidade ligante de cálcio
- TnT: subunidade ligante de tropomiosina
- TnI: subunidade inibitória
Tropomiosina:
- Proteína fibrosa
Classificação quanto a composição:
- Simples: só aas, como a albumina, globulina, actina e miosina
- Conjugadas: aas e outros componentes não protéicos ou proteínas conjugadas a
grupos prostéticos
- Lipoproteínas
- Lipídeos
- Ex: beta1-lipoproteína sanguínea
- Glicoproteínas:
- Carboidratos
- Ex: imunoglobulina G
- Fosfoproteínas:
- Grupos fosfato
- Ex: caseína do leite
- Hemeproteinas:
- Porfirina férrica
- Ex: hemoglobina
- Flavoproteínas:
- Nucleotídeos de flavina
- Ex: Succinato-desidrogenase
- Metaloproteinas: ex (grupo prostético)
- Ferritina (ferro)
- álcool-desidrogenase (zinco)
- calmodulina (cálcio)
- dinitrogenase (molibdênio)
- plastocianina (cobre)
Desnaturação proteica:
- Perda de estrutura tridimensional originada pela ruptura de algumas ligações
suficiente para causar a perda de função
Acadêmica: Nathália Luisy Farias
- Causas: pelo calor, pHs extremos, solventes orgânicos miscíveis, certos solutos
(como a ureia) ou detergentes
- Ocorre o desdobramento da proteína mantendo-se intacta a sua estrutura
primária