Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas

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10.06.2020, quarta-feira 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• Os aminoácidos são os blocos básicos constituintes das proteínas; 
• São formados por um agrupamento Amina e Ácido Carboxílico, ligados a um carbono 
assimétrico; 
• Os aminoácidos diferem um do outro pela sua cadeia lateral (R); 
 
 
 
 
 
 
• Cada aminoácido é sintetizado especificamente por uma trinca (3 pares de 
nucleotídeos); 
 
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AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
por Carlos Eduardo Campos Mendes 
O QUE SÃO Aminoácidos? 
Síntese de aminoácidos 
AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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• Dos 20 aminoácidos existentes, 9 não são sintetizados pelo organismo humano. Por 
isso, recebem o nome de aminoácidos essenciais, pois devem ser obtidos na 
alimentação; 
• Fazem parte da categoria: 
 
Fenilalanina Histidina Isoleucina Lisina Leucina 
 
Metionina Treonina Triptofano Valina 
 
 
 
 
• Ordem de desprotonação: 
 
CARBOXILA → AMINA → GRUPO R 
 
• Cada aminoácido possui um pKa específico para cada um desses grupos 
 
 
Os 20 aminoácidos 
Aminoácidos essenciais 
Ionização de aminoácidos 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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• Quando a cadeia lateral é ionizável (apresenta um valor de pKa) existirá uma terceira 
região tamponada; 
 
 
 
 
 
• A titulação ácido-base envolve a adição ou remoção gradual de prótons; 
• Cada aminoácido possui uma curva de titulação característica; 
• A partir da curva de titulação é possível inferir algumas informações, como: 
o Uma quantitativa do pKa de cada um dos grupos ionizáveis; 
o As zonas de tamponamento; 
o A relação entre a carga do aminoácido e o pH da solução. 
 
• Ponto isoelétrico: É o pH característico no qual a carga elétrica final é zero: 
 
pI = pk1 + pk2 
 2 
 
 
titulação de aminoácidos 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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• Formada entre uma ligação do carbono do carboxiterminal e o nitrogênio do 
aminoterminal; 
 
• A ligação é formada por condensação, ela é uma ligação rígida e planar. 
• Aminoácidos de ligam para formar peptídeos e proteínas; 
• As cadeias laterais dos aminoácidos fornecem outras interações que estabilizam a 
estrutura da proteína; 
 
 
 
 
 
2 aminoácidos → Dipeptídeo 
3 aminoácidos → Tripeptídeo 
. 
. 
. 
 
Até 80 aa → Oligopeptídeo 
Acima de 80 aa → Proteína 
Ligação peptídica 
Peptídeos e proteínas 
MESMO PEQUENOS PEPTÍDEOS PODEM TER UMA RESPOSTA BIOLÓGICA 
IMPORTANTE: EX.: ASPARTAME, UM DIPEPTÍDEO QUE É MAIS DE 600 VEZES MAIS 
DOCE DO QUE A SACAROSE (AÇÚCAR BRANCO) 
ENOVELAMENTO PROTEICO 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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• O enovelamento proteico depende de diversos fatores, como: 
o Volume dos grupos laterais; 
o Interações hidrofóbicas entre os grupos laterais: 
o Interações iônicas entre os grupos laterais; 
o Ligações (pontes) de hidrogênio do esqueleto peptídeo e entre grupos laterais; 
o Ligações (pontes) de dissulfeto entre grupos laterais e cisteínas; 
 
 
 
 
 
 
 
• Estrutura primária: Caracterizada pelas ligações peptídicas (ligações covalentes) entre 
os resíduos de aminoácido; 
• Estrutura secundária: Caracterizada por estruturas regulares (frequentes), estabilizadas 
por pontes de hidrogênio, comuns em diferentes peptídeos/proteínas: 
 
Alfa-hélices Folhas Beta 
 
 
Estruturas proteicas 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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• Estrutura terciária: 
o Caracterizada pelo enovelamento completo da cadeia polipeptídica; 
o Também chamado de estado nativo, é a conformação tridimensional com a menor 
energia livre (G) e mais estável; 
 
• Estrutura quaternária: Caracterizada pela interação de duas ou mais cadeias 
polipeptídeas (dímeros, trímeros, tetrâmeros...) 
 
 
 
 
 
• Condições de ambiente como pH, temperatura ou presença de solvente podem 
desfazer/atrapalhar as forças envolvidas nas estruturas terciária, secundária e, 
eventualmente, estrutura primária das proteínas. Se a desnaturação chegar até tal 
ponto, ela se torna irreversível. 
 
 
Desnaturação/renaturação 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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• Chaperonas: São proteínas que ajudam no enovelamento de outras proteínas, com 
gasto de ATP; 
• Chaperoninas: Complexo proteico na forma de “barril” que cria um ambiente 
hidrofóbico no interior propício para o enovelamento de proteínas mal enoveladas, 
com gasto de ATP. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 eletroforese 
PROTEÍNAS MAL ENOVELADAS PODEM FORMAR AGREGADOS AMORFOS, 
OLIGÔEMROS E FIBRILAS AMILÓIDES (RELACIONADA A PROCESSOS 
DEGENERATIVOS COMO ALZHEIMER); 
• Separação de aminoácidos, peptídeos ou 
proteínas carregadas em um gel exposto a um 
campo elétrico; 
• A separação ocorre por separação ou 
focalização isoelétrica; 
• No gel (polímero), os polos positivo e negativo 
induzem a substância a “caminhar” de maneira 
diferenciada. Quanto maior o tamanho da 
substância, mais lentamente ela migra pelo gel. 
• Focalização isoelétrica: Em uma fita, com um 
gradiente de pH, polos positivos e negativos 
induzem a substância a caminhar na direção do 
seu ponto isoelétrico; 
• A partir da eletroforese é possível se obter o 
perfil eletroforético. O qual serve para ajudar no 
diagnóstico de diversas condições patológicas, 
como imunoglobinas na corrente sanguínea.