PROVA DE BIOQUÍMICA

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PROVA DE BIOQUÍMICA 
• ÁGUA, PH, TAMPÕES 
• EQUILÍBRIO ÁCIDO BASE 
• AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
• ENZIMAS 
 
1. ÁGUA, PH, TAMPÕES 
 
ÁGUA 
A água é um solvente polar, ela dissolve facilmente 
a maioria das biomoléculas, compostos que se 
dissolvem facilmente na água são ditas hidrofílica e 
os que não se dissolve em água é dito hidrofóbica. 
HOMEOSTASIA: processo pelo qual o organismo 
mantém constantes as condições internas 
necessárias para a vida. (constância do meio 
interno). 
 
❖ ÁGUA, PRESSÃO ARTERIAL, RESPIRAÇÃO, 
FILTRAÇÃO, PH SANGUÍNEO 
 
PH 
 
Constante de Equilíbrio da ionização da água 
 
 H2O  H+ + OH- 
 
Se as concentrações de [H+] e [OH- ] forem iguais 
podemos então dizer que: 
[H+] = 1,0 x10-7 M = pH 7 
[OH- ] = 1,0 x10-7 M = pOH 7 
 14 
 
O pH expressa a acidez ou alcalinidade de um 
meio ou solução. 
 
0 7 14 
<H+ ÁCIDO NEUTRO >H+ BÁSCIO 
 
BASES: recebem prótons H+ 
ÁCIDOS: doam prótons H+ 
 
SOLUÇÃO TAMPÃO 
 
São substâncias que conseguem manter o pH de 
uma solução em uma faixa determinada. 
 
 
• Quando são adicionadas a uma solução pequenas 
quantidades e concentrações de ácidos ou base a 
solução tampão consegue manter o pH. 
 
• Uma solução tampão é constituída por um ácido 
fraco e sua base conjugada. 
 
• Uma solução tampão é constituída por um ácido 
fraco e seu sal que é formado por uma base forte. 
 
OS PRINCIPAIS SISTEMAS TAMPÃO 
BIOLOGICAMENTE IMPORTANTE ENCONTRADOS 
NO SANGUE 
 
• Bicarbonato/Ácido Carbônico 64% 
• Hemoglobina/Oxihemoglobina 28% 
• Proteínas ácidas/ProteÍnas básicas 7% 
• Fosfato monoácido/Fosfato diácido 1% 
 
o efeito tampão pode causar danos à saúde. Se você é 
um praticante de esporte precisa saber disso: em razão 
dos intensos exercícios físicos, seu organismo libera 
grandes quantidades de ácido láctico na corrente 
sanguínea, o sangue então se torna ácido (pH < 7). Se 
o efeito tampão não liberar base bicarbonato suficiente 
para neutralizar esta acidez, o indivíduo sofrerá de 
“acidose”. Os sintomas iniciais podem ser a cefaleia (dor 
de cabeça) e a sonolência. E não é só a acidez que nos 
traz danos, o excesso de bases no corpo também causa 
doenças como a “alcalose”, por exemplo. Sabe aquela 
respiração ofegante de quem respira muito rápido? Ela 
é responsável pela saída de grande quantidade de 
dióxido de carbono (CO2) do corpo, um déficit deste 
ácido no sangue implica numa diminuição da acidez no 
mesmo. Quando o sangue se torna básico (pH > 7), 
surge a alcalose. Os sintomas da doença são: confusão 
mental, enjoos, náuseas, tremores, espasmos 
musculares e inchaço no rosto. 
 
 
O íon bicarbonato é o principal responsável pelo 
tamponamento do sangue humano. 
 
A velocidade de formação de H2CO3 a partir de CO2 e 
H2O, que normalmente é lenta, é muito aumentada pela 
enzima anidrase carbônica, encontrada nas hemácias. 
 
H2CO3 é um ácido fraco com pKa igual a 3,77. Quando 
o pH do meio está acima do seu pKa, como geralmente 
ocorre, H2CO3 degrada-se em HCO3- e H+ 
 
De forma geral, quando um indivíduo tem o pH 
sanguíneo abaixado para níveis inferiores a 7,35 diz-se 
que ele está com acidose. 
 
Quando o pH sanguíneo é aumentado a níveis 
superiores a 7,45 diz-se que o mesmo está com 
alcalose. 
 
Quando a alcalose ou acidose são obtidas por alteração 
da frequência respiratória, diz-se que são de origem 
respiratória. Acidose respiratória e alcalose 
respiratória. 
 
ACIDOSE RESPIRATÓRIA 
Acidose respiratória: caracterizada por diminuição do 
pH e aumento da pCO2. Ocorre devido a uma 
hipoventilação pulmonar que leva ao acúmulo de CO 2. 
 
Causas da hipoventilação: obstruções no trato 
respiratório, pneumonia, enfisema, transtornos 
neuromusculares, doenças ou drogas que deprimem o 
SNC (centro respiratório) ou inalação de CO 2 em 
excesso. 
 
Resposta compensatória: 
- rim: aumento da retenção de HCO3- e excreção de 
íons H + 
 
ALCALOSE RESPIRATÓRIA 
Alcalose respiratória: caracterizada por aumento do 
pH e diminuição da pCO2. Ocorre devido a uma 
hiperventilação pulmonar. 
 
Causas da hiperventilação: febre, ansiedade, dor 
intensa ou estresse, diminuição da pressão atmosférica 
(grandes altitudes). 
 
Resposta compensatória: 
- rim: diminuição da retenção de HCO3- e da excreção 
de íons H+ 
 
A acidose e alcalose podem ainda ocorrer por meios 
metabólicos. Acidose e alcalose metabólica. 
 
ACIDOSE METABÓLICA 
Acidose metabólica: caracterizada por queda no pH 
e na concentração de HCO 3 -. Causas: aumento de 
íons H + ou perda de bicarbonato. 
 
Aumento de H +: acúmulo de ácido lático ou corpos 
cetônicos, exercício exagerado, jejum prolongado e 
diabetes. 
 
Perda de HCO3-: falha renal na retenção de HCO 3 - 
ou na excreção de H +, ou perda de bicarbonato 
devido a uma diarreia severa. 
 
Efeito compensatório 
- Pulmão: hiperventilação = diminui a pCO2 
- Rim: aumento da reabsorção de HCO3- e excreção 
de íons H+ 
 
 
 
ALCALOSE METABÓLICA 
Alcalose metabólica: caracterizada elevação no pH 
e na concentração de HCO3-. 
Causas: ingestão excessiva de álcalis (exemplo 
bicarbonato de sódio como antiácido) ou perda de 
ácido pelo organismo, como ocorre no vômito 
prolongado. 
 
Resposta compensatória: 
 - Pulmão: reduz a taxa de ventilação = aumento da 
pCO2 
 
OBS: A mudança de pH afeta a estrutura e a 
atividade das macromoléculas biológicas → 
Desnaturação de proteínas e enzimas, retardo ou 
aceleração de reações, distúrbios metabólicos e 
respiratórios. 
 
SISTEMAS PRIMÁRIOS REGULADORES DO PH 
SANGUÍNEO 
 
O centro respiratório, que regula a remoção ou 
inserção de CO2. 
 
Os rins, que agem reabsorvendo o bicarbonato 
filtrado ou eliminando o H+. 
 
Acidose é um excesso de ácido no sangue, com pH 
abaixo de 7,35, e alcalose é um excesso de base no 
sangue, com pH acima de 7,45. 
 
pH ÓTIMO = 7,4 
 
HIPOVENTILAÇÃO X HIPERVENTILAÇÃO 
 
HIPOVENTILAÇÃO (ACÚMULO DE CO2) 
 
A hipoventilação é a ventilação reduzida dos alvéolos 
pulmonares. Com isso, a eliminação de gás 
carbônico pelo corpo também reduz e, 
consequentemente, sua concentração aumenta no 
sangue, diminuindo o pH sanguíneo. 
Se o pH do sangue arterial alcançar valores inferiores 
a 7,35, desencadeia-se a chamada acidose 
respiratória. O paciente enfrenta sintomas como falta 
de ar, cefaleia, sonolência, taquicardia, tremores e 
pode chegar ao coma. Um pH abaixo de 6,8 traz risco 
de morte. 
 
HIPERVENTILAÇÃO (PERDA EXCESSIVA DE 
CO2) 
 
A hiperventilação, por sua vez, é a ventilação 
aumentada dos alvéolos pulmonares, levando à 
perda excessiva de gás carbônico. Nesse caso, a 
concentração do gás carbônico no sangue diminui e 
o pH sanguíneo aumenta. 
Um pH superior a 7,45 caracteriza um quadro de 
alcalose. É uma condição que também pode oferecer 
risco de morte, caso o pH alcance valores superiores 
a 7,8. O paciente apresenta sintomas como 
respiração ofegante, entorpecimento, rigidez 
muscular e convulsões. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
REGULAÇÃO RENAL DO pH 
Os rins regulam a concentração de íon hidrogênio (H+), 
promovendo o aumento ou a diminuição da 
concentração dos íons bicarbonato (HCO3 -), nos 
líquidos do organismo. Essa variação dos íons 
bicarbonato ocorre em consequência de reações nos 
túbulos renais, às custas do mecanismo da secreção 
tubular. 
 
COMPENSAÇÃO DA ACIDOSE RESPIRATÓRIA: 
1. A eliminação crônica de dióxido de carbono 
2. Os rins eliminam íons hidrogênio e retém os íons 
bicarbonato 
 
EX: 
- O pH está baixo (inferior a 7,35); 
- A PCO2 está elevada (acima de 45mmHg). 
- Distúrbios agudos a reserva de bases (bicarbonato 
real) é normal. 
 
COMPENSAÇÃO DA ALCALOSE METABÓLICA: 
1. compensação respiratória é pouco expressivo 
(hipóxia) 
2. ↑ hidrogênio e potássio ↓ sódio 
3. Elimina bicarbonato 
 
EX: 
- O pH está elevado, superior a 7,45; 
- A PaCO2 está normal; não há interferência 
respiratória na produção do distúrbio; 
- O bicarbonato real está elevado, acima de 28mM/L;- Há um excesso de bases (BE), superior a +2mEq/L. 
 
 
 
 
COM 
COMPENSAÇÃO DA ALCALOSE RESPIRATÓRIA: 
1. Terapia respiratória 
2. Diminuem a absorção de íon bicarbonato 
 
EX: 
- O pH está elevado (acima de 7,45); 
- A PCO2 está baixa (abaixo de 35mmHg). 
 
COMPENSAÇÃO DA ACIDOSE METABÓLICA: 
1. sistema tampão 
2. pulmões 
3. compensação renal, mais lenta 
4. Reabsorve bicarbonato e elimina hidrogênio 
5. ↑ sódio e potássio 
 
EX: 
CAUSAS 
1. Aumento da produção de ácidos não voláteis, que 
supera a capacidade de neutralização ou de eliminação 
do organismo; 
2. Ingestão de substâncias ácidas; 
3. Perdas excessivas de bases do organismo; 
4. Dificuldade de eliminação de ácidos fixos. 
 
Se o distúrbio ácido-básico for acidose respiratória, ele 
é compensado por uma alta excreção renal de H+ e, com 
isso, reabsorção de bicarbonato renal para o sangue, 
onde ele tampona o excesso de H+. Se for acidose 
metabólica, a compensação se dá pelo sistema 
respiratório (hiperventilação). 
 
Na alcalose respiratória, ocorre uma compensação renal 
através de pouca excreção de H+, que fica na corrente 
sangüínea e tampona o excesso de bicarbonato. E a 
alcalose metabólica é compensada por hipoventilação - 
ou espirometria em circuito fechado (respirar num saco 
de papel). 
 
É importante ressaltar que, quando há “excesso” de 
compensação, cria-se um novo distúrbio ácido-básico, 
oposto ao que o indivíduo tinha (ex: para compensar 
uma acidose metabólica, a pessoa respira 
demasiadamente rápido e inúmeras vezes, consumindo 
tanto H+ que começa a haver um excesso de 
bicarbonato na corrente sangüínea, e o quadro passa a 
ser alcalose de causa respiratória). 
 
Além disso, a compensação respiratória é sempre bem 
mais rápida do que pelos túbulos renais (metabólica). 
 
Para tratar uma acidose respiratória, é preciso aumentar 
a ventilação pulmonar, usando ventilação mecânica, por 
exemplo. O uso de bases, como bicarbonato de sódio, é 
recomendado apenas em acidoses extremamente 
severas. 
 
Numa alcalose respiratória, especialmente se 
acompanhada de tetania, é preciso aumentar a 
quantidade de dióxido de carbono através da inalação 
de ar exalado (“viciado”). 
 
 
 
 
 
 
 
 
No caso de uma acidose metabólica, administra-se 
bicarbonato, geralmente de sódio, ou lactato de 
sódio. O lactato é metabolizado pelo fígado em 
bicarbonato. Portanto, se o paciente apresenta 
deficiências hepáticas, não se deve administrar 
lactatos. No caso de cetoacidose diabética, a 
administração de insulina é o suficiente para reverter 
esse quadro. 
 
Por último, no caso de uma alcalose metabólica 
(exceto nos casos de depleção de potássio), deve ser 
administrado H+, na forma de ácido clorídrico ou 
cloreto de amônio. O NH4Cl é metabolizado em HCl 
pelo fígado. Logo, não se deve utilizar NH4Cl para 
tratar pacientes com alcaloses metabólicas e 
deficiências hepáticas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
2. AMINOÁCIDOS E PROTÉINAS 
As proteínas são macromoléculas orgânicas 
formadas pela junção de muitos aminoácidos. Os 
aminoácidos são os monômeros que constituem as 
proteínas (polímeros). Qualquer aminoácido contém 
um grupo carboxila (-COOH), que é ácido, e um 
grupo amina (-NH2), que é básico., 
A ligação química entre dois aminoácidos chama-se 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA, e acontece sempre entre o 
C do radical ácido de um aminoácido e o N do radical 
amina do outro aminoácido. 
Existem vinte tipos diferentes de aminoácidos que 
fazem parte das proteínas. Estes são denominados 
aminoácidos naturais. Um mesmo aminoácido pode 
aparecer várias vezes na mesma molécula. 
Parte desses aminoácidos são essenciais (precisam 
ser obtidos da alimentação), a partir dos quais o 
organismo pode sintetizar todos os demais 
(aminoácidos naturais). 
Todos os aminoácidos naturais apresentam o grupo 
amina em posição alfa. Com exceção da glicina, são 
todos opticamente ativos. 
O que diferencia um aminoácido de outro é o radical 
R. 
 
 
 
 
Enzimas 
amilase, lipase, sacarase, glicosiltransferase 
 
Proteínas nutrientes e de reserva 
caseína do leite e ovoalbumina na clara de ovo 
 
Proteínas transportadoras 
hemoglobina, lipoproteínas 
 
Proteínas contráteis 
actina, miosina, tubulina 
 
Proteínas estruturais e de proteção 
colágeno, elastina e queratina 
 
Proteínas reguladoras (hormônios) 
insulina e glucagon 
 
Proteínas de defesa 
Imunoglobulinas, fibrinogênio e trombina 
 
CARACTERÍSTICAS GERAIS 
• São as unidades fundamentais das PROTEÍNAS 
• Todas as proteínas são formadas a partir da ligação 
em seqüência de apenas 20 AMINOÁCIDOS 
• Existem, além destes 20 aminoácidos principais, 
alguns aminoácidos especiais, que só aparecem 
em alguns tipos de proteínas 
 
 
 
 
 
 
 
 
Os 20 aminoácidos possuem características 
estruturais em comum, tais como: 
 
• A presença de um carbono central a, quase 
sempre assimétrico; nas proteínas encontramos 
apenas "L" aminoácidos 
• Ligados a este carbono central, um 
grupamento CARBOXILA, um grupamento AMINA e 
um átomo de hidrogênio 
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS: 
Leucina, isoleucina, valina, triptofano, metionina, 
fenilalanina, treonina e lisina (a histidina é um 
aminoácido essencial na infância). 
AMINOÁCIDOS NÃO-ESSENCIAIS: 
Alanina, arginina, ácido aspártico, aspargina, ácido 
glutâmico, cisteína, glicina, glutamina,prolina, serina 
e tirosina. 
OBS: Os aminoácidos são ANFÓTEROS pois, em 
solução aquosa, comportam-se como ácido e como 
base, formando ÍONS DIPOLARES 
OBS: Em solução aquosa liberando próton, e 
adquirindo carga negativa – ÁCIDO 
OBS: Em solução aquosa aceitando próton e 
adquirindo carga positiva – BASE 
Este comportamento depende do pH do meio 
aquoso em que o aminoácido se encontra: 
Em meio ácido, os AA tendem a aceitar prótons, 
comportando-se como base e adquirindo carga 
positiva - ionizam em seus radicais amina 
Em meio básico, os AA tendem a doar prótons, 
comportando-se como ácidos e adquirindo carga 
negativa - ionizam-se em seus radicais carboxila. 
O valor de pH onde as cargas elétricas do 
aminoácido se igualam e se anulam chama-se 
PONTO ISOELÉTRICO, ou pH ISOELÉTRICO. 
 
PEPTÍDEO 
Peptídeos são diferenciados das proteínas não 
pelos números de aminoácidos mais pelo peso 
molecular 
PEPTÍDEO é dito quando o peso molecular é até 
10.000, a partir daí é dito PROTEÍNA 
A ligação feita entre dois aminoácidos é denominada 
de LIGAÇÂO PEPTÍDICA. 
Peptídeos é a união de aminoácidos que ocorrem 
biologicamente em diversos tamanho, podendo ser: 
 
OLIGOPEPTÍDEOS 
Poucas unidades de aminoácidos 
 
POLIPEPTÍDEOS 
Muitas unidades de aminoácidos 
 
 
 
 
As ligações peptídicas possuem propriedades 
especiais, tais como um caráter de dupla ligação 
parcial, rígida e planar, e configuração quase sempre 
"TRANS". 
 
Alguns Peptídeos com atividade biológica 
 
Insulina: 2 cadeias polipeptídicas (30 e 21 aa) 
hipoglicemiante 
 
Glucagon: 29 aa Hiperglicemiante Aspartame (L-
aspartilfenilalanil metil éster): 2 aa Adoçante 
 
Ocitocina: 9 aa estimula a contração uterina 
 
Bradicinina: 9 aa inibe a reação inflamatória 
 
Encefalinas: peptídios pequenos induzem à analgesia 
 
PROTEÍNAS 
São as macromoléculas mais importantes possuem as 
estruturas mais complexas e desempenham inúmeras 
funções. Pertencem à classe dos PEPTÍDEOS, pois 
são formadas por aminoácidos ligados entre si por 
LIGAÇÕES PEPTÍDICAS. 
A mudança de um ou mais aminoácidos na cadeia 
proteica muda-se a sua função. 
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS 
As proteínas exercem na célula uma grande variedade 
de funções, que podem ser divididas em 2 grupos: 
Dinâmicas ➔ Transporte, defesa, catálise de reações, 
controle do metabolismo e contração, por exemplo 
Estruturais ➔ Proteínas como o colágeno e elastina, 
por exemplo, que promovem a sustentação estrutural 
da célula e dos tecidos 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS: 
QUANTO A COMPOSIÇÃO: 
Proteínas Simples: por hidrólise liberam apenas 
aminoácidos 
Proteínas Conjugadas: por hidrólise liberam 
aminoácidos mais um radical não peptídico,denominado GRUPO PROSTÉTICO. Ex: 
Metaloproteínas, hemeproteínas, Lipoproteínas, 
Glicoproteínas, etc. 
QUANTO AO NÚMERO DE CADEIAS 
POLIPEPTÍDICAS: 
Proteínas Monoméricas: Formadas por apenas uma 
cadeia polipeptídica 
Proteínas Oligoméricas: Formadas por mais de uma 
cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e 
função mais complexas 
 
 
QUANTO À FORMA: 
Proteínas Fibrosas: De estrutura espacial mais 
simples, linear, participam geralmente de funções 
estruturais 
Proteínas Globulares: De estrutura espacial mais 
complexa, enovelada, participam de funções como 
transportadoras, motoras, regulatórias, proteção etc. 
Proteínas homólogas: São proteínas que 
desempenham a mesma função em tecidos ou em 
espécies diferentes. 
Estas proteínas possuem pequenas diferenças 
estruturais. Os segmentos com seqüências diferentes 
de aminoácidos em proteínas homólogas são 
chamados "SEGMENTOS VARIÁVEIS", não 
participam diretamente da atividade da proteína. 
Os segmentos idênticos das proteínas homólogas são 
chamados "SEGMENTOS FIXOS", e são 
fundamentais para o funcionamento bioquímico da 
proteína. 
Organização Estrutural das Proteínas 
As proteínas possuem complexas estruturas 
espaciais, que podem ser organizadas em 4 níveis, 
crescentes em complexidade: Estrutura Primária 
Estrutura Secundária Estrutura Quaternária Estrutura 
Terciária 
ESTRUTURA PRIMÁRIA: Mantidas por LIGAÇÕES 
PEPTÍDICAS 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA: Estabilizada por 
ligações de PONTES DE HIDROGÊNIO 
ESTRUTURA TERCIÁRIA: Estabilizada por ligações 
de PONTES DE HIDROGÊNIO, PONTES DE 
SULFETO LIGAÇÕES HIDROFÓBICAS, 
INTERAÇÕES ELETROSTÁTICAS, FORÇA DE WAN 
DER WAALS 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA: Estabilizada por 
ligações não covalente (pontes de hidrogênio, pontes 
de sulfeto, ligações hidrofóbicas, interações 
eletrostáticas, forças de van der waals ) LIGAÇÕES 
ENTRE SUBUNIDADES 
DESNATURAÇÃO PROTÉICA: Por pH, temperatura, 
detergentes etc 
RENATURAÇÃO PROTÉICA: Ribunuclease 
 
 
 
ENZIMAS 
• Catalisadores biológicos de natureza proteica 
• Responsáveis diretas pela maioria das reações 
bioquímicas dos seres vivos 
 
CARACTERÍSTICAS 
• Eficiência catalítica 
• Especificidade pelo substrato 
• Funcionam em soluções aquosas 
• Atuam em condições suaves de 
Temperatura e pH 
• Estrutura inalterada ao final da reação 
• Não alteram o equilíbrio químico das reações 
• Atuam em concentrações mínimas 
 
ENZIMA INATIVAS: Resíduos de aminoácidos 
APOENZIMA: é uma enzima à qual se retiraram os seus 
grupos prostéticos e que é por isso incapaz de catalisar 
as reações químicas. 
ENZIMA ATIVA: APOENZIMA + COFATORES = 
HOLOENZIMA 
Cofatores são imprescindíveis para a atividade de 
algumas enzimas: 
• Muitas enzimas necessitam da associação com outras 
moléculas ou íons para exercer seu papel catalítico. 
• Esses componentes da reação enzimática são 
genericamente chamados cofatores, os quais podem ser 
íons metálicos (Ca, Mg, Mn, Fe, Cu, Ni, Co, Zn, Se e 
outros) ou moléculas orgânicas, não protéicas 
(coenzimas). Estes cofatores não estão ligados 
permanentemente à molécula da enzima mas, na 
ausência deles, a enzima é inativa; 
A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu 
cofator, é chamada de APOENZIMA; 
Enzima + Cofator, chamamos de HOLOENZIMA. 
Cofatores são imprescindíveis para a atividade de 
algumas enzimas: 
• As enzimas que precisam de íons são chamadas 
metaloenzimas. 
 
 
 
 *Exemplos de metaloenzimas e seus correspondentes 
íons: 
 
-Anidrase carbônica (Zn2+) -Piruvato quinase (K+, Mg2+ 
-Piruvato quinase (K, Mg) 
-ATPase (Na+, Mg2+) 
-Urease (Ni2+) 
 
Holoenzimas são enzimas conjugadas. A unidade é 
formada por Apoenzima (porção protéica) + Coenzima 
(porção não protéica ou radical prostético). 
 
ESTRUTURA 
COFATORES IÔNICOS 
 
 
 
COENZIMAS 
Componente orgânico não sintetizado pelos animais 
superiores 
 
• Vitaminas 
Compostos orgânicos indispensáveis 
Pequenas quantidades → precursores de coenzimas 
 
 
 
MECANISMO DE AÇÃO 
Para reagir, as moléculas em solução, devem colidir com 
orientação apropriada e na colisão devem adquirir uma 
quantidade de energia para atingir um estado reativo 
   
ENERGIA DE ATIVAÇÃO ESTADO DE TRANSIÇÃO 
 
 
 
 
 
 
 
 
• A FUNÇÃO DA ENZIMA É FAZER BAIXAR A 
ENERGIA DE ATIVAÇÃO DA REAÇÃO E, DESTA 
FORMA, AUMENTAR A VELOCIDADE DA REAÇÃO 
 
• As enzimas aceleram a velocidade de uma reação por 
diminuir a ENERGIA LIVRE DE ATIVAÇÃO da mesma, 
sem alterar a termodinâmica da reação 
 
• Para se superar a energia de ativação de uma reação, 
passa-se pela formação de um estado intermediário 
chamado Estado de Transição 
 
❖ O que determina em qual substrato a enzima vai 
atuar? ESPECIFICIDADE 
 
 
ESPECIFICIDADE é a habilidade da enzima de 
discriminar entre dois substratos competidores. As 
enzimas podem interagir com um ou mais substratos 
específicos, catalisando somente um tipo de reação. 
 
Esta especificidade se deve à existência do SÌTIO DE 
LIGAÇÃO DO SUBSTRATO, região complementar à 
molécula do substrato, e ideal espacial e eletricamente 
para a ligação do mesmo 
 
SÍTIO CATALÍTICO OU SÍTIO ATIVO: é neste sítio 
ativo que ocorre a reação enzimática. 
 
 
INTERAÇÃO ENTRE ENZIMA E SUBSTRATO 
 
Emil Fischer (1894): modelo chave-fechadura 
“Enzimas eram complementares ao tamanho, forma e 
natureza química do substrato.” 
 
Daniel Koshland (1958): modelo do ajuste induzido 
“Enzimas complementares ao estado de transição do 
substrato.” 
 
CINÉTICA ENZIMÁTICA 
 
Fatores que influenciam a velocidade da reação: 
 
1. pH 
2. Temperatura 
3. Concentração do substrato (Km) 
4. Concentração da enzima 
 
pH 
Mudanças bruscas de pH, acidificando ou 
alcalinizando afetam as estruturas biológicas 
➢ + ácidos ou + base 
➢ Mudando de pH ácido/base ou base/ácido 
 
Existe um pH ÓTIMO, onde a distribuição de cargas 
elétricas da molécula da enzima e, em especial do sitio 
catalítico, é ideal para a catalise; a partir dele a 
atividade da enzima diminui, por desnaturação. 
 
TEMPERATURA 
Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da 
reação, até se atingir a TEMPERATURA ÓTIMA; a 
partir dela, a atividade volta a diminuir, por 
desnaturação da molécula. 
 
 
 
 
 
CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO (KM) 
Quanto menor o Km, maior a especificidade 
 
CONCENTRAÇÃO DA ENZIMA 
Quanto maior a concentração da enzima, maior a 
velocidade da reação 
 
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA 
 
- REVERSÍVEL 
 
COMPETITIVA – Substrato e Inibidor ligam-se ao 
mesmo sítio 
 
NÃO-COMPETITIVA – Inibidor liga-se a outro sítio sem 
independente da ligação de Substrato; Diminui a 
concentração de enzima ativa 
 
INCOMPETITIVA – Inibidor liga-se a outro sítio somente 
no complexo ES 
 
- IRREVERSÍVEL 
 
há modificação covalente e definitiva no sitio de ligação 
ou no sítio catalítico da enzima, inibidores suicidas. 
 
REGULAÇÃO ENZIMÁTICA 
 
Definição: 
❖ Controlam a etapa limitante em uma 
cadeia de reações 
❖ Atividade aumentada ou diminuída em 
função de sinais 
Classificação: 
❖ Alostéricas 
❖ Reguladas por modificações covalentes 
reversíveis