4. Enzimas

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Enzimas 
Aceleram a velocidade de uma reação por 
diminuir a energia de ativação. 
o A grande maioria das enzimas são 
proteínas; Com exceção da Ribozimas (tipo 
de RNA que atuam como enzimas) 
o São catalizadores biológicos; 
o Possui alto peso molecular; 
o Estruturas terciárias; 
 
CARACTERISTICAS: 
o Especifica para determinado substrato 
o Eficiência catalítica; 
o Funcionam em soluções aquosas; 
o Atuam em determinadas condições de 
temperatura (37°) e pH ( diferentes valores 
de pH em uma mesma célula); 
 A enzima vai catalisar uma reação e 
participar da transformação de substrato 
em produtos. Ao final da catalise da 
reação, a estrutura permanece inalterada. 
o -Não altera o equilíbrio químico das 
reações (apenas aceleram) 
Concentração de enzimas < concentração de substratos 
o Atuam em quantidade mínima 
o Atividade regulada pela ativação 
enzimática ou pela inibição; 
o Diversidade grande de enzimas nas 
mitocôndrias (relacionado ao ciclo de 
Krebs; glicólise no citoplasma; digestão 
celular...). 
 
 
Holoenzimas: 
o Enzimas completas; 
o Em alguns casos precisam estar ativas (e 
para estar ativa precisa de cofatores 
enzimáticos) 
 Íons metálicos ou 
 Coenzimas 
COFATOR ENZIMÁTICO: 
 Coenzimas ou íons metal 
 Ligado a parte proteica 
OBS: O ATP precisa de um cofator (Mg) para 
exercer atividade 
APOENZIMAS (resíduos de aa): Porção proteica 
 
Mg: COFATOR ENZIMÁTICO 
Hexocinase: Transferência do fosfato ATP para a 
glicose (acontece na maioria das células do nosso 
corpo); 
Glicocinase: Acontece no fígado 
 O Mg torna possível a ligação entre o 
P—O terminal do ATP. 
OBS: Conseguimos absorver e utilizar a glicose se 
houver a Hexocinase e o cofator Mg. 
o Quem não produz insulina não consegue 
absorver a glicose porque não possui o 
hormônio para estimular e ativar essa 
enzima Hexocinase, o que faz com que 
haja essa entrada da d glicose na célula 
(glicose  glicose6P). 
o Além dos íons coenzimáticos tem as 
coenzimas derivadas de vitaminas que 
servem como carreadores transferase de 
átomos ou grupos funcionais específicos 
com as enzimas 
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o Tanto enzimas como cofatores podem se 
associar a enzimas 
o Nem toda enzima possui cofator ou 
coenzima, mas se possuir é necessário 
para a catalise. 
COENZIMAS: 
Componente orgânico não sintetizado pelos 
animais superior 
 Vitaminas 
o Vitaminas hipossolúveis: B e C 
o Vitaminas lipossolúveis: A, D, K e E 
OBS: quando a enzima se acopla ao seu 
substrato, ela altera sua morfologia, após a 
transferência do substrato em produtos, a enzima 
volta a ter sua morfologia inicial. 
 
TIPOS DE ENZIMAS: 
I. Oxidorredutase: Transfere elétrons 
II. Transferase: transferência de grupos entre 
moléculas que possuem fosfato, nitrogênio 
ou carbono. 
III. Hidrolase: Reações de hidrólise 
IV. Liases: catabolizam a quebra de C—C , 
C—S, C—N. 
V. Isomerase: transfere grupos dentro da 
mesma molécula  reorganiza o 
grupamento. 
VI. Ligases: Formam ligações covalente entre 
C—C, C—S, C—O, C—N com gastos de 
energia. 
 
 
 
 
REAÇÕES ENTRE MOLÉCULA: 
Para reagir, as moléculas em solução, devem 
colidir cm orientação apropriada e na colisão 
devem adquirir uma quantidade de energia 
(energia de ativação) para atingir um estado 
reativo (estado de transição). 
REAÇÃO ENZIMÁTICA: 
o Complexo enzimático- substrato (E-S) 
o Componentes: Enzimas; substrato; cofator 
se houver. 
o “A enzima reduz a energia de ativação da 
reação para aumentar a velocidade da 
reação”. 
SÍTIO ATIVO: 
Região de posicionamento: O substrato se 
posiciona 
Região catalítica: quebra do substrato 
 Características: 
o Fendas ou sulcos; 
o Pequenas porções; 
o Especificidade; 
o Ligações fracas 
 
CINÉTICA ENZIMÁTICA: 
Fatores que influenciam a velocidade da reação: 
1. pH; 
2. temperatura; 
3. concentração do substrato (Km); 
4. concentração da enzima; 
 
 Diferentes enzimas mostram diferentes 
resposta à concentração de substrato, pH 
e temperatura. 
pH: efeito do pH sobre a ionização do sítio ativo. 
ENZIMAS CONSTITUITIVAS: Organismos possuem 
independente da constituição do meio. 
ENZIMAS INDUZIDAS OU ADAPTATIVAS: Organismos 
sintetizam quando em presença do substrato 
(ex.: lactase). 
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OBS: valores extremos de pH levam a 
desnaturação proteica estrutura da molécula 
proteica cataliticamente ativa depende do caráter 
iônico das cadeias laterais dos aa. 
pH ótimo: varia de acordo com a enzima; atividade 
máxima. 
 
AUMENTO DA VELOCIDADE COM A 
TEMPERATURA: 
o A velocidade aumenta com a temperatura 
até um pico de velocidade ser atingido; 
o Temperaturas muito elevada levam a 
desnaturação enzimática; 
o Temperaturas muito reduzidas levam a 
inibição enzimática; 
o Não temos enzimas termofilicas no nosso 
corpo. 
 
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA: 
Diminui a atividade da enzima. 
 Qualquer substancia que reduza a 
velocidade de uma reação enzimática é 
um inibidor. Mecanismo que não envolve a 
desnaturação da mesma. 
 
 Reversível:  Competitivos 
  Não competitivos 
  Não competitivo misto 
INIBIDORES 
 
 
 Irreversível 
INIBIDORES REVERSIVEIS: 
o Competitiva: Uma enzima com seu sítio 
ativo pode se acoplar a um substrato ou 
pode se acoplar a um inibidor. 
 Pode acontecer o desacoplador do inibidor 
à enzima. 
o Não competitiva: Se liga de forma 
reversível em um sítio diferente do 
substrato. 
 Impede a transformação do substrato em 
produto. 
 
o Não competitivo misto: Se liga 
reversivelmente em um sítio próprio, mas 
pode unir-se a enzima e ao substrato. 
 
INIBIDORES IRREVERSÍVEIS: 
Combina-se com o grupo funcional da enzima que 
vai ser essencial para sua atividade podendo 
ocorrer a destruição do grupo funcional, vai formar 
um ligação covalente entre o inibidor e a enzima e 
com isso tem o comprometimento da enzima nessa 
reação. 
OBS: os inibidores não promovem mudanças 
conformacionais nas enzimas. 
 
ENZIMAS REGULATÓRIAS: 
o Regulam a velocidade das reações 
metabólicas. 
o O produto de uma reação representa o 
substrato de outra enzima. Cada via 
metabólica tem uma enzima que determina 
a sequencia e a velocidade de toda reação 
enzimática. 
o Controlam a etapa limitante da reação em 
cadeia. 
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o Sua atividade catalítica pode ativar ou inibir 
reações por meio de moduladores 
o Não obedecem à cinética de Michaelis-
Menten (não há Km) 
 
ENZIMAS ALOSTÉRICAS: 
o São maiores e mais complexas que as 
não alostéricas (possuem mais que uma 
cadeia polipeptídica) 
o Moduladores podem ser ativadores ou 
inibidores 
o Funcionam pela ligação não covalente e é 
reversível de um modulado para um sítio 
o Moduladores mudam a conformação da 
enzima (positivo ou negativo) 
o São divididas em dois tipos: homotrópica 
(substrato = modulador) e heterotrópica 
(substrato ≠ modulador) 
 
CLIVAGEM PROTEOLÍTICA: 
o Regulação da atividade enzimática 
 
 
 
 
 
CONTROLE EM NÍVEL GÊNICO: 
o É induzido pela presença de uma 
substancia adequada 
o Induz transcrição dos genes da proteína 
o Indutor presente = Síntese da proteína 
o Indutorausente = Não ocorre a síntese 
 
ENZIMAS COMO MARCADORES 
BIOLÓGICOS: 
Podem medir experimentalmente e indicam a 
ocorrência de uma determinada função normal ou 
patológica de um organismo ou resposta a um 
agente farmacológico. 
o Liberação enzimática a partir de células 
normais e de células doentes ou expostas 
a um trauma. 
(PRECURSOR INATIVO DAS ENZIMAS) 
EXPOSIÇÃO DO SÍTIO ATIVO