Resumo básico de enzimas

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Enzimas são catalizadores biológicos, ou
seja, aceleram o processo de reação das
substâncias dos seus reagentes nas
formações dos seus respectivos
produtos. 
Esta catálise é realizada de forma
eficiente e seletiva.
Substrato: É a molécula sob a qual a
enzima atua; quando interage com a
enzima, há o complexo enzima-
substrato, transformando o substrato
em produto. 
Este substrato se liga à enzima de forma
altamente específica, podendo ser usado
o modelo chave-fechadura ou encaixe
induzido.
Encaixe induzido: A enzima modifica
ligeiramente sua estrutura à medida que
o substrato se liga à ela.
Bioquímica
Enzimas
Chave-fechadura: Encaixe perfeito do
substrato à enzima.
Enzima Complexo
enzima-
substrato
Substrato Produtos
Enzima
S: Substrato
E: Enzima
A: Sítio ativo
(1): Complexo enzima-
substrato
(2): Liberação de
produtos
 O substrato se encaixa no centro
ativo da enzima.
forma-se o complexo enzima-
substrato
 A reação se processa
 Há a transformação do substrato em
produto
 O produto da reação e a enzima
inalterada são liberadas no meio.
 pH: O pH pode afetar o estado de
ionização do aminoácido. Alcalose e
acidose provocam inibição da
atividade enzimática.
 Temperatura: Quanto maior a
temperatura, maior a velocidade de
reação, onde a temperatura ideal é
de 45 a 55 graus; aos 55 graus ocorre
a desnaturação da enzima; quando
apresenta hipotermia, há a redução
da atividade enzimática.
Sítio ativo: Também chamado de centro
ativo, é a pequena região onde ocorre a
reação química. 
Processamento: 
1.
2.
3.
4.
5.
 
Fatores que afetam: 
Sítio ativo
Andreza Vale
Concentração de enzimas: Quanto
maior a quantidade de enzimas,
maior a velocidade de reação.
Concentração de substratos: Quanto
maior a quantidade de substratos,
maior a velocidade de reação
enzimática, até atingir um limite
onde a enzima fica saturada.
Presença de inibidores: Inibidores
são substâncias que diminuem a
velocidade de uma reação ou a
interrompe.
Desnaturação: É a perda da sua forma
tridimencional, levando à perda da
função.
Saturação: Quando a saturação ocorre, a
velocidade da reação permanecerá
sempre a mesma. Age como um limite de
velocidade. 
Classificação enzimática: 
Quanto a sua nomenclatura, como
prefixo, utiliza-se o nome do substrato,
seguido pelo sufixo ase, que refere-se à
enzima. Ex: Urease. Ure (substrato:
uréia) e ase (enzima): Urease é a enzima
responsável pela hidrólise da uréia.
Quanto a classificação enzimática, é
realizada de acordo com o tipo da reação
química que catalizam. Essas reações são
classificadas em: oxirredutase,
transferase, hidrolase, liase, isomerase e
ligase. São numeradas de 1 a 6,
respectivamente:
Oxirredutase: Transferência de
elétrons;
Transferase: Transferência de grupos
funcionais;
Hidrolase: Reações de hidrólise de
ligações covalentes;
Liase: Quebra de ligações covalentes
e remoções de moléculas de água,
amónio e gás carbônico;
Isomerase: Transformação de
interconversão óticos ou
geométricos. É a transformação de
isômeros;
ligase: Formação de duas moléculas a
partir da ligação entre duas pré-
existentes, sempre às custas de
energia (ATP).
1.
2.
3.
4.
5.
6.
Estrutura enzimática:
Toda enzima é uma proteína, mas nem
toda proteína é uma enzima.
As enzimas podem ser ribozimas ou
proteínas.
Ribozimas: São moléculas de RNA que
atuam como enzimas
Proteínas: São cadeias de ao menos 50
aminoácidos. Quando inativas, as
enzimas são chamadas de apoproteínas
ou apoenzimas. Estas enzimas são tivas
apenas quando associadas a um cofator.
Quando ligadas a um cofator, são
chamadas de holoenzimas 
Cofator: Pode ser inorgânico, como ions
metálicos, ou orgânicos, que são
normalmente derivados de vitaminas
ou nutrientes orgânicos que devem estar 
Bioquímica
Enzimas
Andreza Vale
O substrato se encaixa no centro
ativo da enzima;
Forma-se o complexo enzima-
substrato;
A reação de processa;
Há a formação do complexo enzima-
produto
O produto da reação e a enzima
inalterada são liberadas no meio
presentes na dieta em pequenas
quantidades. Essas moléculas orgânicas
ou metalorgânicas são chamadas de
coenzimas. 
Atuação: 
As reações químicas ocorrem
lentamente, o que prejudicaria o
funcionamento do organismo. Sem as
enzimas para realizar a catálise, as
reações químicas do organismo
ocorreriam muito lentamente para a
manutenção da vida. 
As enzimas, entretanto, servem para
acelerar este processo. Essas reações
podem ser aceleradas com o aumento de
temperatura ou pressão e quanto maior
a energia de reação, mais lento é o seu
processamento.
Processamento: 
1.
2.
3.
4.
5.
Regulação:
As enzimas reguladoras atuam
regulando a taxa das vias metabólicas.
Essa regulação funciona aumentando ou
diminuindo a atividade mediante alguns
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sinais, como nível de substrato ou a
demanda energética da célula. Esta
regulação é realizada através da
modulação covalente e modulação
alostérica.
Modulação covalente: Há modificação
covalente da molécula da enzima com
conversão entre formas ativa/inativa.
Ocorre principalmente por
adição/remoção de grupamentos fosfato
de resíduos específicos de serina
(fosforilação).
Modulação alostérica: Induz à
modificações conformacionais na
estrutura espacial da enzima,
modificando a afinidade desta com seus
substratos. São ligadas de forma não
covalente. Este modulador pode ser
positivo (ativando a enzima) ou negativo
(inibindo a enzima).
Inibidores:
Na inibição enzimática, a substância
inibidora forma ligações químicas com
as enzimas, de modo a interferir na sua
atividade catalítica. Podem ser
reversíveis ou irreversíveis. 
Ligações reversíveis: O Inibidor interage
com as enzimas através de ligações
fracas, podendo ser competitivos (onde o
substrato e as substâncias inibidoras
possuem o mesmo encaixe de ligação) ou
não competitivos (o inibidor se liga em
outro local da enzima, havendo uma
mudança na conformação da enzima, de
maneira que o substrato não consiga se 
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ligar mais na enzima.
Ligações irreversíveis: O inibidor
interage com as enzimas através de
ligações covalentes
Quanto a sua estrutura: 
As enzimas dependem da estrutura
terciária (globulares) para o seu
funcionamento.
Atualmente: 
Atualmente as enzimas são utilizadas de
forma industrial e clínica. 
Industrial, na criação de antibióticos e
na investigação laboratorial, onde é
importante no diagnóstico, prognóstico
e acompanhamento da terapia de
diversas patologias. 
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