Enzimas: Proteínas Catalisadoras Biológicas

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1 Bioquímica – Enzimas 
O que são enzimas? 
- São proteínas especializadas para 
acelerar reações. 
Sua função: catalisadores 
biológicos. Sua importância é 
acelerar as reações sem as 
enzimas as reações seriam lentas 
para fornecer o produto para 
sustentar a vida. 
Ex: a digestão sem as enzimas para 
acelerar o metabolismo demoraria 
mais, já com elas o nosso 
organismo trabalha mais rápido. 
- São de muita importância para o 
nosso corpo. 
“Elas aceleram a velocidade das 
reações, o que contribui para o 
metabolismo. Sem as enzimas, 
muitas reações seriam 
extremamente lentas.” 
Em exceção: grupo de RNA 
catalítico (ribozimas) 
-Ribozimas são moléculas de RNA 
que atuam como enzimas. Muitas 
reações químicas que ocorrem 
dentro das células são catalisadas 
pelo RNA. 
 
Propriedades Enzimas: 
• São catalisadores biológicos 
extremamente eficientes e aceleram 
a velocidade da reação, 
transformando de 100 a 1000 
moléculas de substrato em produto 
por minuto de reação. 
• Atuam em concentrações muito 
baixas 
• Atuam em condições específicas 
de temperatura e pH 
• Possuem todas as características 
das proteínas 
• Podem ter sua concentração e 
atividade reguladas 
• Estão quase sempre dentro da 
célula, e compartimentalizadas. 
“A maioria das enzimas estão 
agrupadas na célula. 
Entre os fatores que alteram a 
atividade das enzimas estão: 
• Temperatura: A temperatura 
condiciona a velocidade da 
reação. Temperaturas 
extremamente altas podem 
desnaturar as enzimas. Cada 
enzima atua sob uma 
temperatura ideal. 
• pH: Cada enzima possui uma 
faixa de pH considerada ideal. 
Dentro desses valores a 
atividade é máxima. 
• Tempo: Quando mais tempo a 
enzima tiver contato com o 
substrato, mais produtos serão 
produzidos. 
• Concentração da enzima e 
do substrato: Quanto maior a 
concentração da enzima e do 
substrato, maior será a 
velocidade da reação. 
 
 Classificação 
As enzimas são classificadas nos 
seguintes grupos, conforme o tipo 
de reação química que catalisam: 
Muitas enzimas são nomeadas pela 
adição do sufixo “ase” ao nome do 
seu substrato, ou à palavra ou frase 
que descreve sua atividade: - 
urease = catalisa a hidrólise da 
uréia -DNA polimerase = catalisa a 
polimerização dos nucleotídeos 
para formar o DNA 
 
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2 Bioquímica – Enzimas 
1. Oxido-redutases: reações 
de oxidação-redução ou 
transferência de elétrons. 
Exemplo: Desidrogenases e 
Oxidases. 
 
2. Transferases: transferência 
de grupos funcionais como 
amina, fosfato, acil e 
carboxi. Exemplo: Quinases 
e Transaminases. 
3. Hidrolases: reações de 
hidrólise de ligação 
covalente. Exemplo: 
Peptidases. 
 
4. Liases: reações de quebra 
de ligações covalentes e a 
remoção de moléculas de 
água, amônia e gás 
carbônico. Exemplo: 
Dehidratases e 
Descarboxilases. 
 
5. Isomerases: reações de 
interconversão entre 
isômeros óticos ou 
geométricos. Exemplo: 
Epimerases. 
 
6. Ligases: reações de 
formação de novas 
moléculas a partir da ligação 
entre duas pré-existentes. 
Exemplo: Sintetases. 
 
Interação de enzimas e 
substratos: 
 
Interação enzima-substrato: 
 
* a relação substrato-enzima 
não deve ser entendida 
como um modelo rígido de 
chave-fechadura (este 
modelo exemplifica a 
especificidade de uma 
enzima pelo seu substrato, 
mas não explica toda a 
complexidade da relação 
estabelecida entre eles 
durante a catálise); - na 
verdade, a aproximação e a 
ligação do substrato 
induzem na enzima uma 
mudança conformacional, 
tornando-a ideal para a 
catálise (modelo do ajuste 
induzido). 
 
 
 
 
Fatores que interferem na atividade 
enzimática: 
 
Temperatura 
A temperatura é um fator importante 
na atividade das enzimas. Dentro de 
certos limites, a velocidade de uma 
reação enzimática aumenta com o 
aumento da temperatura. Entretanto, 
a partir de uma determinada 
temperatura, a velocidade da reação 
diminui bruscamente. 
Grau de acidez (pH) 
Outro fator que afeta a forma das 
proteínas é o grau de acidez do 
meio, também conhecido como pH 
(potencial hidrogeniônico). A escala 
de pH vai de 0 a 14 e mede a 
concentração relativa de íons 
hidrogênio (H+) em um determinado 
meio. O valor 7 apresenta um meio 
neutro, nem ácido nem básico. 
Valores próximos de 0 são os mais 
ácidos e os próximos de 14 são os 
mais básicos (alcalinos). 
 
3 Bioquímica – Enzimas 
Na inibição enzimática, a substância 
inibidora forma ligações químicas 
com as enzimas, de modo a 
interferir na sua atividade catalítica. 
De acordo coma estabilidade da 
ligação entre o inibidor e a enzima, 
a inibição enzimática pode ser de 
dois tipos: reversível e irreversível. 
Inibição reversível: as moléculas 
do inibidor e as moléculas da 
enzima se unem por ligações não 
covalentes, que, por serem mais 
instáveis, podem ser rompidas, 
fazendo com que a enzima retome a 
sua atividade posteriormente. 
Temos: 
Inibição competitiva – os 
inibidores competitivos são 
substâncias que concorrem 
diretamente com o substrato 
específico da enzima. As moléculas 
desses inibidores têm uma estrutura 
muito parecida com a do substrato 
da enzima e, por isso, se unem 
reversivelmente às enzimas, 
formando um complexo enzima-
inibidor muito semelhante ao 
complexo enzima-substrato, que 
inativa a catálise da enzima 
Inibição não competitiva – a 
substância inibidora pode ligar-se 
tanto à enzima quanto ao complexo 
enzima-substrato, mas num sítio de 
ligação diferente. Nesse caso, a 
ligação do inibidor com a enzima 
não atrapalha a ligação do 
substrato, mas gera uma alteração 
que impede a formação do produto 
da reação. 
Já na inibição irreversível, a 
atividade enzimática é inativada 
definitivamente. Nesse tipo de 
inibição, a substância inibidora se 
une à enzima por ligações 
covalentes (mais estáveis), o que 
altera o grupo funcional da enzima 
necessário para sua atividade 
catalítica, tornando-a inativa de 
forma permanente. Um bom 
exemplo de inibidor irreversível é o 
íon cianeto (CN-), que se une à 
enzima citocromo oxidase, enzima 
muito importante no processo 
de respiração celular, levando à sua 
inativação definitiva. Com essa 
enzima inativada, a célula deixa de 
realizar a respiração e morre. 
Existem muitos tratamentos 
terapêuticos que se baseiam na 
inibição enzimática. 
Vários antibióticos combatem 
infecções por bactérias através da 
inibição irreversível de enzimas 
desses microrganismos. A 
penicilina, por exemplo, inibe a 
atividade da enzima transpeptidase, 
indispensável à formação da parede 
celular bacteriana. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
https://www.infoescola.com/quimica/ligacao-covalente/
https://www.infoescola.com/quimica/ligacao-covalente/
https://www.infoescola.com/citologia/respiracao-celular/
https://www.infoescola.com/medicina/antibioticos/