SIMULADO DE BIOQUÍMICA - PROTEÍNAS (gab. comentado)

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SIMULADO DE BIOQUÍMICA - PROTEÍNAS
1. Descrever a definição e as funções das proteínas.
As proteínas são polipeptídios resultantes da união de dezenas ou centenas de aminoácidos, ou pode se dizer, também, que as proteínas são polímeros de aminoácidos. Elas são formadas por 20 tipos diferentes de aminoácidos, sendo classificadas em dois grupos: proteína simples e proteínas conjugadas (possui grupo prostético). As funções das proteínas sintetizadas no organismo envolvem o papel estrutural, já que muitas proteínas participam da formação de importantes estruturas no organismo; papel hormonal, já que muitos hormônios são de natureza proteica; defesa, já que existem proteínas especializadas nesse papel; contração muscular; coagulação sanguínea; impermeabilização de superfícies; transporte de gases respiratórios e função enzimática.
2. Definir estrutura primária das proteínas.
É a sequência linear de seus aminoácidos, sendo essa sequência determinada geneticamente. Essa estrutura é mantida por ligações peptídicas, arranjando-se em uma configuração tridimensional estável.
3. Definir estrutura secundária das proteínas. 
Pode ter duas formas básicas: a alfa-hélice (com configuração helicoidal) e a folha-beta (pequenos segmentos que se arranjam paralelamente entre si). Essa estrutura é mantida por ligações de hidrogênio entre átomos de aminoácidos que estão próximos ao longo da cadeia.
4. Explique e cite exemplos de α-hélice e folha β pregueada.
A alfa-hélice é uma estrutura comum em proteínas globulares, domínios transmembrânicos e proteínas associadas ao DNA. A molécula apresenta-se como uma hélice orientada para a direita, como se estivesse em torno de um cilindro, estabilizada por pontes de hidrogênio entre o oxigênio do grupo C=O e o hidrogênio do grupo H-N das ligações peptídicas. Já a estrutura de folha beta pregueada resulta da formação de pontes de hidrogênio entre duas ou mais cadeias peptídicas adjacentes. As pontes de hidrogênio ocorrem entre o oxigênio do grupo C=O e o hidrogênio do grupo H-N de ligações peptídicas pertencentes a cadeias polipeptídicas vizinhas em lugar do interior da cadeia. Cada segmento polipeptídico individual é denominado de folha beta. Diferentemente da alfa hélice compacta, as cadeias peptídicas da folha beta estão quase inteiramente estendidas
5. Definir estrutura terciária das proteínas.Lara de Paula
Consiste no enovelamento não periódico da cadeia peptídica e é determinada pela sequência de aminoácidos na proteína. Essa estrutura é estabilizada por interações entre as cadeias laterais.
6. Cite e descreva os tipos de ligações que permitem a manutenção dos dobramentos da estrutura terciária das proteínas.
Interações hidrofóbicas; interações eletrostáticas (ligações iônicas); pontes dissulfeto (ligação covalente); pontes de hidrogênio e forças de Van der Waals.
É resultante da atração entre radicais de aminoácidos localizados em regiões distantes da molécula, levando ao dobramento da estrutura secundária (alfa-hélice e folhas beta) sobre si mesma, dando à molécula aspecto mais globular.
7. Definir e citar um exemplo de estrutura quaternária das proteínas.
É a união de duas ou mais cadeias polipeptídicas, iguais ou diferentes, formando uma única molécula proteica. Por exemplo: a molécula de hemoglobina humana é constituída por quatro cadeias polipeptídicas (alfa 1, alfa 2, beta 1, beta 2), unidas entre si pelos grupos heme. As duas cadeias alfa são idênticas entre si, assim como as duas beta também são idênticas entre si. As quatro cadeias estão unidas pelos grupos heme, que possuem Fe2+ em sua estrutura.
8. Diferenciar proteínas globulares de proteínas fibrosas. Explicar α-queratinas e β-queratinas.
As proteínas da matriz extracelular são majoritariamente proteínas fibrosas formadas por cadeias peptídicas em arranjos em folhas ou feixes, têm baixa solubilidade em água e função estrutural. 
As proteínas globulares contêm cadeias peptídicas enoveladas firmemente em estruturas tridimensionais compactas com forma esférica ou elipsoide, suas massas moleculares são variáveis, enquanto a solubilidade em água é relativamente elevada, pois as cadeias laterais hidrofóbicas dos aminoácidos estão orientadas para o interior das estruturas, ao passo que os grupos polares hidrofóbicos estão situados na área externa.
A alfa-queratina é rica em resíduos de cisteína, que, por meio de ligações dissulfeto, interligam as cadeias polipeptídicas adjacentes, caracterizando sua insolubilidade e a resistência ao estiramento as alfas-queratinas são classificadas como "duras" ou "moles", dependendo da quantidade alta ou baixa de enxofre que possuem. As queratinas duras, como as que tem nas unhas e cabelos, são menos flexíveis do que as queratinas moles, existentes na pele ou em calosidades.
A beta-queratina é bidimensional de hélice A com folhas b-pregueadas (queratina B) ou a-pregueadas (queratina A) e é constituída de cerca de 15 aminoácidos, principalmente do aminoácido denominado cisteína.
9. Explique proteínas conjugadas, glicoproteínas e lipoproteínas.
As proteínas conjugadas são aquelas que contém outras substâncias além de aminoácidos. A porção constituída de aminoácidos de uma proteína conjugada é chamada de apoproteína, enquanto a parte constituída pela substância diferente de aminoácidos é chamada de grupo prostético.
As glicoproteinas são moléculas que compreendem as correntes da proteína e do hidrato de carbono que são envolvidas em muitas funções fisiológicas que incluem a imunidade. Apresenta diferentes sítios que se ligam a proteoglicanos, colágeno e integrinas (receptores) transmembrânicos nas células. 
A lipoproteína consiste em um conjunto composto por proteínas e lipídeos, organizados de modo a facilitar o transporte dos lipídeos pelo plasma sanguíneo. A fração proteica é composta por apoproteínas, enquanto que a parte lipídica é formada por colesterol, triglicérideos e fosofoglicerídeos. Os componentes apoproteicos exercem várias funções, incluindo a estabilização da estrutura lipoproteica, o reconhecimento de receptores nas membranas celulares e a ativação ou inibição de enzimas envolvidas no metabolismo das partículas de lipoproteinas.
10. Proteínas podem ser separadas e caracterizadas por eletroforese. Explique. 
Na eletroforese bidimensional, as proteínas são submetidas a dois processos consecutivos (duas dimensões) de separação, baseados em propriedades diferentes das proteínas. Assim, durante a primeira dimensão, denominada focalização isoelétrica IEF, as proteínas são separadas em um gel poliacrilamida, que forma um gradiente de pH, e migram até atingirem uma posição estacionária onde possuam carga líquida zero (ponto isoelétrico). Na segunda dimensão, as proteínas separadas pela IEF são submetidas a uma eletroforese desnaturante em gel de poliacrilamida, que separa as proteínas de acordo com suas massas moleculares. Como os parâmetros usados na primeira dimensão (ponto isoelétrico) e na segunda dimensão (massa molecular) são independentes, uma grande resolução é atingida.
OBS.: Respostas pessoais com base nas seguintes referências:
-Bioquímica, 2nd Edition - Valter Motta
-Bioquímica, 4th Edition - VOET, Donald; VOET, Judith 
-News Medical Net
-Info EscolaG.
Lara de Paula