LIVRO UNIDADE 6

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BIOLOGIA 
CELULAR 
Carolina Saibro Girardi
Citoesqueleto e 
movimentos celulares
Objetivos de aprendizagem
Ao final deste texto, você deve apresentar os seguintes aprendizados:
 � Identificar a base de composição do citoesqueleto.
 � Definir as funções estruturais e mecânicas do citoesqueleto sobre 
as células.
 � Demonstrar alguns dos movimentos celulares determinados pelos 
filamentos do citoesqueleto.
Introdução
A capacidade de especificação funcional de uma célula depende da sua 
habilidade em assumir uma morfologia, em organizar seus componentes 
intracelulares e em ser capaz de fazer determinados movimentos celula-
res. Células como macrófagos, por exemplo, têm sua função associada 
à capacidade de movimentar seu citosol em direção a um patógeno e 
fagocitá-lo. Espermatozoides, por sua vez, têm a capacidade de se loco-
move rapidamente pela movimentação de uma estrutura especializada, 
o flagelo. Quando estimuladas, as células musculares são capazes de 
contrair o seu corpo celular, resultando na contração da fibra muscular.
Neste capítulo, você vai descobrir como o citoesqueleto é determi-
nante para processos celulares como esses. Mais especificamente, você 
poderá identificar os tipos de filamentos que compõem o citoesqueleto 
e a importância de cada um deles para a estrutura e a função celulares. 
Além disso, você poderá definir como o citoesqueleto determina alguns 
exemplos de movimentos celulares.
Componentes do citoesqueleto
O citoesqueleto celular é a rede de proteínas filamentosas tridimensional que 
determina a forma e a organização interna das células (LODISH et al., 2014). 
Essa rede de filamentos se estende por todo o citosol, ligada à membrana 
plasmática, ao núcleo e às organelas internas.
O citoesqueleto é composto por um conjunto de três sistemas principais 
de filamentos proteicos: microfilamentos, microtúbulos e filamentos interme-
diários (Figura 1). Microfilamentos e microtúbulos estão presentes em todas 
as células eucarióticas, enquanto filamentos intermediários encontram-se 
apenas em células de alguns metazoários, como os vertebrados. Cada um 
deles é composto por um polímero de subunidades proteicas associadas entre 
si, que podem ser montadas e desmontadas de acordo com a necessidade por 
diferentes organizações, formas e movimentos celulares. Dessa forma, seus 
componentes conferem dinamismo estrutural à célula, diferente do que o termo 
“citoesqueleto” pode dar a entender. A seguir, verifique as características 
estruturais dos diferentes sistemas de filamentos do citoesqueleto.
Figura 1. Filamentos que compõem o citoesqueleto. No painel superior, o tipo de filamento 
com a respectiva subunidade proteica pela qual é composto. Abaixo, o modelo estrutural 
do filamento formado a partir da polimerização das subunidades. Perceba as diferenças 
na estrutura molecular desses filamentos, assim como deus diâmetros distintos. No painel 
inferior, a localização celular das diferentes redes de filamentos, em célula cultivada in vitro 
observada pela técnica de imunofluorescência (primeiro está identificada a actina, em 
seguida está a tubulina e, por fim, podemos ver uma proteína do filamento intermediário). 
Observe as diferenças com que os filamentos distintos se encontram dispostos na célula. 
Fonte: Lodish et al. (2014, p. 777).
Citoesqueleto e movimentos celulares2
Microfilamentos são compostos por actina
A unidade estrutural básica dos microfilamentos é a actina, uma proteína 
altamente conservada entre os eucariotos. A subunidade de actina é denomi-
nada actina globular (ou actina G), um polipeptídio associado a uma molécula 
de ATP ou ADP. O polímero de subunidades de actina G dá origem à actina 
filamentosa (ou actina F), formada por duas cadeias lineares de actina G que se 
organizam no espaço na forma de uma hélice (Figura 2). Os microfilamentos 
são formados pelos filamentos de actina F, que podem ainda estar associados 
a outras proteínas acessórias e originar estruturas funcionais diversas.
Uma característica importante dos filamentos de actina é que eles são bas-
tantes flexíveis. Além disso, o filamento de actina F é polar, em razão de todas 
as subunidades de actina G estarem orientadas da mesma forma no polímero 
(Figura 2). Como consequência da polarização, são originadas extremidades 
distintas na actina F: as extremidades menos (–) e mais (+).
A reação de polimerização de actina G se dá de forma espontânea. 
Na presença de alguns íons e de substratos de actina G, as subunidades de actina 
G se agrupam em pequenos oligômeros em uma etapa de nucleação. Esses 
núcleos poderão, então, servir de base para o crescimento de um filamento 
de actina F na fase de alongamento. A taxa de polimerização é proporcional 
à quantidade de substratos de actina G, e ao longo da reação a concentração 
de substratos livres diminui. Ao mesmo tempo, a dissociação de subunidades 
de actina G também ocorre a uma taxa constante ao longo da reação. Assim, 
a reação atinge o momento em que as taxas de polimerização se igualam 
à de dissociação, em estado estacionário. Na extremidade (–) da actina F, 
a polimerização ocorre de forma mais lenta, já na extremidade (+), ela ocorre 
de forma mais rápida. 
A presença de moléculas de trifosfato de adenosina (ATP) ou de difosfato 
de adenosina (ADP) ligadas às subunidades também influencia o crescimento 
ou dissociação do filamento. A actina G tem atividade intrínseca de ATPase. 
As subunidades livres encontram-se majoritariamente ligadas ao ATP, e a 
taxa de hidrólise do ATP pela atividade de ATPase é baixa. Ligada ao ATP, a 
actina G tem maior afinidade pela ligação com outras subunidades, sendo mais 
facilmente incorporada ao filamento. Após a incorporação, a taxa de hidrólise 
do ATP pela atividade de ATPase é maior. Assim, a hidrólise de ATP em ADP 
é mais provável em subunidades da actina F. Ligadas ao ADP, a actina G tem 
menor afinidade pelas demais subunidades do filamento, podendo ser mais 
facilmente dissociadas. Assim, é geralmente uma forma ligada ao ATP que é 
adicionada ao filamento e uma forma ligada ao ADP que sofre dissociação. 
3Citoesqueleto e movimentos celulares
Da mesma forma, a tendência é que subunidades do filamento que se encontram 
ligadas ao ATP foram associadas mais recentemente, enquanto subunidades 
ligadas ao ADP se encontram associadas há mais tempo. A hidrólise de ATP 
pelas subunidades de actina G nos microfilamentos libera energia e tem uma 
série de consequências para o seu funcionamento.
Na célula, a montagem ou desmontagem de filamentos de actina será 
definida pela regulação do crescimento ou da dissociação dos filamentos 
por diversas proteínas, de acordo com as demandas celulares. Além disso, 
proteínas de ligação à actina podem também atuar alterando a arquitetura 
dos microfilamentos. Uma importante proteína que interage com filamentos 
de actina é a miosina, uma proteína motora que compõe os feixes contráteis 
de microfilamentos e que atua em diversas das funções de microfilamentos. 
Essa proteína tem atividade de ATPase e utiliza a energia da hidrólise de ATP 
para se mover sobre os filamentos de actina rumo à extremidade (+). 
Microtúbulos são compostos por tubulina
Os microtúbulos têm estrutura mais complexa que os microfilamentos de 
actina, mas sua organização molecular e a sua dinâmica de polimerização 
e dissociação é, em muitos pontos, semelhante à de filamentos de actina. 
A unidade estrutural básica que compõe os microtúbulos é a tubulina. Cada 
subunidade de tubulina é, na verdade, composta por um dímero formado por 
duas proteínas globulares: a α-tubulina e a β-tubulina. A α-tubulina encontra-se 
firmemente associada a uma molécula de trifosfato de guanosina (GTP), que 
permanece sempre na forma trifosfatada. A β-tubulina, por sua vez, apresenta 
também um sítio de ligação ao nucleotídeo, que pode estar na forma de GTP 
ou difosfato de guanosina (GDP) (Figura 2). 
O filamento dos microtúbulos é uma estrutura cilíndrica e oca, formada 
por 13cadeias lineares (protofilamentos) de subunidades de tubulina. A in-
teração lateral entre as cadeias se dá preferencialmente entre monômeros do 
mesmo tipo (α-α e β-β), e desemparelhamentos entre os contatos laterais dão 
origem a microtúbulos helicoidais. Dados os múltiplos contatos presentes 
entre as subunidades nos microtúbulos, esses filamentos são mais rígidos e 
menos flexíveis. Esses filamentos também são polares: a orientação α-β das 
subunidades de tubulina encontra-se sempre da mesma direção, dando origem 
a extremidades (+) e (–) distintas uma da outra (Figura 2).
Citoesqueleto e movimentos celulares4
Figura 2. Organização molecular dos filamentos de actina e de tubulina. (a) As subunidades 
de actina G são assimétricas e orientadas de forma regular ao longo do filamento de actina 
F, dando origem a extremidades polares nos microfilamentos. (b) A tubulina é composta 
por dímeros de α e β-tubulina, orientadas de forma também regular em protofilamentos 
que se associam lateralmente para formar os microtúbulos. 
Fonte: (a) Adaptada de Alberts et al. (2017); (b) Adaptada de Alberts et al. (2017).
(a)
(b)
5Citoesqueleto e movimentos celulares
A polimerização de filamentos de tubulina se dá de forma semelhante à 
polimerização de filamentos de actina. Há a nucleação de subunidades, seguida 
do alongamento de um filamento e de uma fase estacionária quando as taxas 
de associação se igualam à de dissociação. A velocidade de polimerização é 
maior na extremidade (+) e menor na extremidade (–). Além disso, a hidrólise de 
nucleotídeos é determinante na dinâmica de microtúbulos e, como mencionado 
anteriormente, ocorre apenas na β-tubulina. A hidrólise de GTP ocorre em 
taxas muito reduzidas nas subunidades livres de tubulina e é aumentada com 
a associação da subunidade ao filamento, e a incorporação é mais provável 
com tubulinas ligadas ao GTP do que ao GDP. Nos filamentos, a presença 
de extremidades com subunidades ligadas ao GTP produz protofilamentos 
retos, enquanto a presença de subunidades em que já ocorreu hidrólise e que 
se encontram ligadas ao GDP produz protofilamentos flexionados, afastados 
entre si e mais facilmente dissociáveis. Assim, tubulinas ligadas ao GDP 
favorecem a dissociação do microtúbulo.
Diversas proteínas acessórias atuam também na modulação da dinâmica 
e na organização dos microtúbulos. Muitas proteínas que se associam a mi-
crotúbulos são denominadas coletivamente como proteínas associadas ao 
microtúbulo (MAPs, do inglês microtubule-associated proteins). As MAPs têm 
funções diversas: algumas estabilizam os filamentos evitando a sua dissociação, 
outras atuam mediando a interação dos microtúbulos entre si e com outros 
componentes celulares. Além disso, proteínas motoras também se associam a 
microtúbulos para desempenhar funções diversas, como veremos mais adiante 
neste capítulo. As principais proteínas motoras associadas a microtúbulos 
são as cinesinas e as dineínas, que acoplam a hidrólise de nucleotídeos para 
o trabalho motor de forma semelhante ao funcionamento de miosinas.
A nucleação de subunidades de tubulina é um processo que, em especial, 
depende da participação de outros fatores celulares. A γ-tubulina é um tipo 
distinto de tubulina presente em baixas concentrações no citoplasma e atua na 
nucleação e no crescimento de microtúbulos. A nucleação desses filamentos 
ocorre geralmente a partir de localizações celulares específicas, conhecidas 
como centros organizadores de microtúbulos (MTOC), onde a γ-tubulina é 
encontrada em maior concentração.
Citoesqueleto e movimentos celulares6
Filamentos intermediários são compostos 
por proteínas variáveis
Os filamentos intermediários são componentes do citoesqueleto presentes 
em apenas algumas células eucarióticas, como as células de vertebrados. Em 
geral, são células que necessitam de suporte mecânico mais resistente; não é 
o caso, por exemplo, de células vegetais e de fungos, com paredes celulares, 
e de animais como insetos, que apresentam exoesqueleto. 
Diferente da estrutura de microfilamentos e de microtúbulos, composta 
por subunidades altamente conservadas e repetitivas, os filamentos inter-
mediários são compostos por famílias proteicas diversas e com expressão 
célula-específica. Todos os membros da família de filamentos intermediários 
são proteínas alongadas, com um domínio central conservado. Elas não con-
têm sítios de ligação a nucleotídeos, não formam filamentos intermediários 
organizados de forma polar e não contam com proteínas acessórias motoras. 
Veja no Quadro 1, a seguir, alguns exemplos de filamentos e sua localização.
Os monômeros de filamentos intermediários, com estruturas semelhan-
tes a uma corda, alinham-se lateralmente para formar filamentos maiores. 
Esses filamentos são facilmente curvados e esticados, e são extremamente 
resistentes. Embora os filamentos intermediários sejam muito mais estáveis 
que microfilamentos e microtúbulos, a remodelagem deles ocorre em eventos 
celulares que exigem grande rearranjo citosólico, como divisão, diferenciação 
e migração celular. Os mecanismos dessa remodelagem, por sua vez, são 
menos conhecidos do que os de microfilamentos e microtúbulos (ALBERTS 
et al., 2017).
Tipos dos filamentos 
intermediários
Polipeptídios 
componentes
Localização
Nuclear Lâminas A, B e C Lâmina nuclear 
(revestimento interno 
do envelope nuclear)
Quadro 1. Principais tipos de proteínas dos filamentos intermediários em células de ver-
tebrados
(Continua)
7Citoesqueleto e movimentos celulares
Fonte: Adaptado de Alberts et al. (2017).
Quadro 1. Principais tipos de proteínas dos filamentos intermediários em células de ver-
tebrados
Tipos dos filamentos 
intermediários
Polipeptídios 
componentes
Localização
Semelhantes à 
vimentina
Vimentina Diversas células de 
origem mesenquimal
Desmina Músculo
Proteína ácida 
glial fibrilar
Células da glia 
(astrócitos e algumas 
células de Schwann)
Periferina Alguns neurônios
Epitelial
Queratinas tipo I (ácidas) Células epiteliais e 
seus derivados (p. ex., 
cabelos e unhas)Queratinas tipo II 
(neutras/básicas)
Axonal Proteínas de 
neurofilamento
(NF-L, NF-M e NF-H)
Neurônios
(Continuação)
Funções estruturais do citoesqueleto
A morfologia, a organização interna, as propriedades mecânicas e os movi-
mentos celulares da célula são orientados pelo citoesqueleto. Os três principais 
filamentos do citoesqueleto são responsáveis por aspectos distintos das suas 
funções. A seguir, confira algumas das principais funções que microfilamentos, 
microtúbulos e filamentos intermediários desempenham para a estruturação 
celular.
Microfilamentos organizam a superfície celular 
O citoesqueleto de actina atua na estruturação do citosol como um todo e é 
especialmente importante na composição de estruturas específicas na super-
fície celular (LODISH et al., 2014). Assim, os microfilamentos são também 
importantes na determinação de características morfológicas e de polaridade 
Citoesqueleto e movimentos celulares8
celular. Os microfilamentos encontram-se sob a membrana plasmática na 
forma de uma rede pouco ordenada, chamada córtex celular, onde fornecem 
suporte e organização à superfície das células. Algumas células exibem ainda 
estruturas de actina específicas, relacionadas à função celular. Nas células 
intestinais, as microvilosidades são estruturas de superfície especializadas 
formadas por microfilamentos na forma de feixes compactos e alinhados, de 
forma a aumentar a área de contato com o lúmen. Em células migratórias, os 
microfilamentos formam as estruturas da borda anterior, e a dinâmica de mi-
crotúbulos próximos a essa superfície celular é fundamental para movimentos 
celulares como a migração.
Além disso, feixes contráteis de microfilamentos associados a miosinas 
também atuam no citosol e próximas à superfície celular. No processo de 
fagocitose, por exemplo, células especializadas como macrófagos internalizam 
componentes extracelulares como patógenos, o que ocorrepela dinâmica de 
microfilamentos contráteis. Outro exemplo é a estrutura formada por feixes 
contráteis responsável pela intensa deformação que divide a célula ao meio na 
divisão celular. Após a duplicação e a segregação dos componentes celulares, 
um anel contrátil de microfilamentos e miosina se forma em volta da célula 
e contrai para finalizar a divisão celular e dar origem a duas células-filhas, 
no processo de citocinese. 
Assim, os filamentos de actina extremamente flexíveis, dinâmicos e por 
vezes ainda contráteis atuam na arquitetura de estruturas fixas do citoesque-
leto, mas são especialmente requisitados nos processos de remodelagem da 
forma celular. 
Microtúbulos organizam componentes intracelulares e 
formam o fuso mitótico
Os microtúbulos são estruturas mais rígidas e de nucleação mais complexa, 
com redes que geralmente partem de poucos centros organizadores MTOCs. 
Nas células animais, o centrossomo é o principal centro MTOC celular – por 
vezes o único, inclusive. Ele é uma região bem definida localizada próxima 
ao núcleo, a partir de onde os microtúbulos são nucleados nas extremidades 
(–), enquanto as extremidades (+) ficam orientadas para o exterior, sofrendo 
crescimento e dissociação continuamente. O centrossomo contém complexos 
da proteína γ-tubulina em forma de anel e nele são encontrados imersos, ainda, 
dois centríolos, que são estruturas cilíndricas formadas por microtúbulos 
curtos e modificados, dispostos perpendicularmente entre si. 
9Citoesqueleto e movimentos celulares
Essa rede radial a partir do centrossomo fornece uma base para a organiza-
ção interna celular e para a distribuição de componentes pelo citosol, auxiliando 
a determinar a localização de organelas. Além disso, a rede de microtúbulos 
auxilia no estabelecimento de polaridade celular. Essa função de microtúbu-
los fica ainda mais nítida durante a divisão celular: uma das características 
mais marcantes dos microtúbulos talvez seja a formação do fuso mitótico, 
responsável pela segregação correta de cromossomos durante a divisão celular. 
O fuso mitótico nada mais é que o rearranjo da rede de microtúbulos que parte 
dos centrossomos. Na divisão celular, as células reorganizam completamente 
seus microtúbulos para formar um fuso bipolar: o centrossomo se duplica e 
cada um dos centrossomos formados migra para lados opostos da célula-mãe, 
originando os dois polos do fuso mitótico. 
A estrutura de microtúbulos é dinâmica o suficiente para remodelar a 
organização de componentes celulares durante a divisão celular. Apesar disso, 
ele também compõe as estruturas fixas, como anexos celulares importantes 
para a locomoção de alguns tipos celulares.
Microfilamentos e microtúbulos transportam cargas 
no citosol
O citoesqueleto serve de base para o transporte de componentes celulares, 
que vão desde moléculas como proteínas e ácidos ribonucleicos (RNAs) até 
vesículas e organelas completas. O transporte de cargas é importante na 
distribuição regular de componentes intracelulares pelo citosol e também na 
reorganização citoplasmática, necessárias a processos como divisão celular e 
brotamento, por exemplo. Com suas proteínas motoras, filamentos de actina 
e de tubulina atuam nesse transporte.
O transporte de cargas por redes de microfilamentos ocorre por intermédio 
das proteínas miosinas. Elas se ligam a componentes celulares e utilizam a 
hidrólise de ATP para se mover ao longo dos filamentos de actina rumo à 
extremidade (+), transportando uma vasta variedade de cargas: RNAs mensa-
geiros, vesículas secretoras e organelas como mitocôndrias. Um mecanismo 
semelhante de interação entre actina e miosina é utilizado para promover a 
contração celular.
Citoesqueleto e movimentos celulares10
Os microtúbulos também usam suas proteínas motoras cinesinas e dine-
ínas para o transporte de cargas, acoplando a hidrólise de nucleotídeos para 
o trabalho motor. Cinesinas são estruturalmente semelhantes a miosinas e 
transportam cargas em direção à extremidade (+), no denominado transporte 
anterógrado. As dineínas, por sua vez, são proteínas não relacionadas às an-
teriores que transportam rumo à extremidade (–), no denominado transporte 
retrógrado. O transporte por microtúbulos é importante para a distribuição de 
componentes diversos por meio do citosol e atua no transporte axonal, cuja 
função é distribuir cargas entre o corpo celular e a extremidade dos axônios 
em neurônios. 
De forma geral, podemos ressaltar as seguintes características, em termos de orga-
nização molecular e de principais funções biológicas, dos diferentes filamentos do 
citoesqueleto (Quadro 2):
Quadro 2. Características dos diferentes filamentos do citoesqueleto
Microfilamentos Microtúbulos
Filamentos 
intermediários
Subunidades de 
actina G com 
ligação a ATP
Subunidades de 
α-β tubulinas com 
ligação a GTP
Subunidades de 
filamentos intermediários 
variáveis 
Filamento polarizado Filamento polarizado Filamento não polarizado
Filamentos flexíveis 
e dinâmicos
Filamentos rígidos 
e dinâmicos
Filamentos resistentes 
e pouco dinâmicos 
Proteínas motoras 
miosinas
Proteínas motoras 
cinesinas e dineínas
Proteínas motoras 
ausentes
Organização da 
superfície celular e 
função contrátil
Organização de 
organelas no citosol
Integridade celular 
11Citoesqueleto e movimentos celulares
Filamentos intermediários dão resistência mecânica 
à célula
Como já mencionado, os filamentos intermediários têm como função a proteção 
contra estresses mecânicos, promovendo a integridade celular. São proteínas 
bioquimicamente diversas expressas nas células animais de forma tecido-espe-
cífica. Assim, determinados filamentos intermediários estão presentes apenas 
em determinadas células e atribuem características mecânicas específicas a 
elas. Além disso, os filamentos assumem outras funções tecido-específicas. 
A seguir, verifique as funções de alguns dos tipos de filamentos intermediários:
 � As lâminas são os filamentos intermediários mais amplamente distri-
buídos entre as células. Elas formam uma rede entre o envelope nuclear 
e a cromatina e atuam estruturando a superfície interna de membranas 
nucleares. 
 � As queratinas fornecem resistência a tecidos epiteliais. Estruturadas por 
ligações dissulfeto entre os filamentos, as redes de queratina resistem 
até mesmo à morte de suas células, formando coberturas protetoras na 
pele, nos cabelos, nas unhas e nas escamas. Assim, são importantes 
para a integridade de vários tecidos.
Os neurofilamentos são expressos exclusivamente em neurônios. Dispostos 
nos axônios, eles são importantes para a estruturação axonal, fornecendo 
resistência e estabilidade a essas longas estruturas e influenciando o seu 
diâmetro (ALBERTS et al., 2017).
Movimentos celulares 
A origem de movimentos celulares tanto em estruturas especializadas quanto 
no citoplasma como um todo está na organização de filamentos que compõem 
o citoesqueleto. O movimento relativo entre proteínas motoras e filamentos de 
actina e tubulina proporcionam a força motriz para alguns desses movimentos, 
sejam citoplasmáticos ou de estruturas especializadas. Veja a seguir alguns 
exemplos de movimentos celulares importantes proporcionados pela dinâmica 
de filamentos do citoesqueleto.
Citoesqueleto e movimentos celulares12
A dinâmica de microfilamentos de actina define a 
migração celular
O citoesqueleto de actina é fundamental para a movimentação de células migra-
tórias como fibroblastos. Isso ocorre em grande parte por dois mecanismos: pelo 
aproveitamento da força de polimerização da actina e pelo movimento contrátil 
de feixes de actina e miosina. Primeiro, a célula aproveita a energia liberada 
pela polimerização espontânea dos filamentos de actina para a realização de 
movimentos celulares. Uma das formas com que a célula utiliza essa força é 
orientando a polimerização dos microfilamentos na direção de movimentos 
celulares, “empurrando” a membrana plasmática nessa direção. Depois, feixes 
contráteisde actina e miosina participam de algumas movimentações do 
citoplasma, como na endocitose e na citocinese, e também da movimentação 
do citoplasma por maiores distâncias, como na migração celular (Figura 3). 
Veja como a dinâmica de actina participa de diferentes etapas da migração 
celular, no exemplo de um fibroblasto:
 � Primeiramente, a célula estende a sua membrana na borda anterior, em 
direção ao movimento. Nesse caso, a célula orienta a polimerização 
do citoesqueleto de actina nessa direção, fornecendo a força para o 
movimento. É induzida a polimerização da actina do córtex celular 
junto à membrana da borda anterior, forçando a expansão da membrana 
plasmática, e são formadas as estruturas do lamelopódio (na forma de 
redes de actina) e de filopódios (na forma de feixes protuberantes de 
actina).
 � Após a extensão da membrana, é necessária a adesão celular ao subs-
trato. Nas adesões focais formadas na borda anterior, é observado o 
ancoramento de filamentos de actina. Os filamentos auxiliam a fixar a 
célula ao substrato, impedindo a retração do movimento e permitindo 
que a célula avance.
 � Fixada ao substrato, a célula deve então avançar com o corpo celular, 
em um movimento de translocação. Isso ocorre por intermédio de 
feixes contráteis de actina no córtex celular junto à borda posterior, 
que empurram o núcleo e outros componentes do citosol na direção 
da borda anterior.
 � Para o deslocamento, a célula precisa desfazer as adesões focais na 
borda posterior. Em grande parte, isso ocorre pela endocitose dessas 
adesões focais; a actina e seus filamentos contráteis participam ativa-
mente desse processo.
13Citoesqueleto e movimentos celulares
Figura 3. Etapas da migração celular. Em todas elas, o citoesqueleto de 
actina participa de movimentos celulares necessários à migração.
Fonte: Lodish et al. (2014, p. 811).
Contrações musculares são resultado da interação 
entre miosina e actina
Todas as formas de contração muscular dependem do deslizamento de um 
conjunto extremamente organizado de filamentos de actina sobre arranjos de 
filamentos de miosina. As longas fibras musculares são, na verdade, produtos da 
fusão de muitas células musculares. O conteúdo citoplasmático dessas células 
são unidades contráteis (denominadas sarcômeros) contendo os arranjos de 
actina e miosina. 
Citoesqueleto e movimentos celulares14
Veja na Figura 4 os detalhes da organização dos sarcômeros. Os filamentos 
de actina formam os filamentos delgados dispostos lateralmente, ligados por 
suas extremidades (+) ao disco Z nos limites do sarcômero. Suas extremidades 
(–) se estendem em direção ao centro. Os filamentos de miosina formam os 
filamentos espessos, dispostos no centro do sarcômero e intercalados com 
os filamentos delgados de actina. Além disso, diversas proteínas acessórias 
encontram-se associadas aos filamentos, mantendo essa organização.
A contração muscular se dá pelo encurtamento do sarcômero de forma 
semelhante a uma mola. Os filamentos espessos de miosina ao centro do sar-
cômero interagem com os filamentos de actina e, com gasto de ATP, deslizam 
da extremidade (–) em direção à extremidade (+), “puxando” os filamentos 
de actina ligados às extremidades dos sarcômeros. 
A contração do músculo como um todo só é possível pelo encurtamento 
sincronizado de milhares de sarcômeros, induzido por sinais nervosos. Esse 
movimento é orientado por fluxos de Ca2+ no citosol. Os sinais nervosos provo-
cam a despolarização de membrana na célula muscular e, consequentemente, 
do retículo sarcoplasmático – que é um retículo endoplasmático especializado 
de células musculares. Canais de Ca2+ regulados por voltagem permitem então 
o fluxo do íon do interior do retículo para o sarcômero, e esses íons ativam
proteínas que regulam a contração. Nas células da musculatura esquelética,
essas proteínas são troponinas e tropomiosinas que interagem com os fila-
mentos. Na célula relaxada, essas proteínas impedem o deslizamento dos
filamentos de actina sobre os de miosina; na presença de Ca2+, o deslizamento
é permitido e a contração ocorre.
15Citoesqueleto e movimentos celulares
Figura 4. Organização do sarcômero nas células musculares. Os filamentos de miosina 
(filamentos espessos), dispostos centralmente, orientam-se de forma bipolar de forma 
que as cabeças de miosina com atividade de ATPase interajam com os filamentos de 
actina (filamentos delgados) de ambas as laterais do sarcômero. Uma molécula da grande 
proteína titina encontra-se associada aos discos Z por intermédio da grande proteína 
titina, com estrutura elástica capaz de mudar de comprimento de acordo com o estado 
de contração do sarcômero. Os filamentos de actina encontram-se associados por todo 
o seu comprimento com proteínas nebulina; nas extremidades (+) associadas ao disco
Z eles ligam-se à capZ e nas extremidades (–) voltadas para o centro eles encontram-se
capeados por tropomodulinas. Os filamentos de actina encontram-se recobertos também 
por troponinas e tropomiosinas (não mostradas).
Fonte: Alberts et al. (2017, p. 920).
Cílios e flagelos são compostos por microtúbulos e 
dineínas
Tanto cílios quanto flagelos são apêndices celulares motizes, de estrutura 
semelhante aos pelos, compostas por um feixe de microtúbulos. Cílios e fla-
gelos formados por microtúbulos são diferentes dos observados em bactérias 
e estão presentes em protozoários e animais. Nos seres humanos, flagelos são 
encontrados nos espermatozoides enquanto superfícies ciliadas são encontradas 
em mucosas como o oviduto e o trato respiratório. 
O movimento dessas estruturas especializadas é dado pela flexão da sua 
porção central, denominada axonema. O axonema é composto por microtúbulos 
e proteínas associadas com um arranjo característico de pares externos de 
microtúbulos dispostos em torno de um par central de microtúbulos (veja a 
Figura 5), o qual se estende de forma contínua ao longo do axonema. Proteínas 
motoras dineínas fazem parte desse arranjo e determinam a sua movimentação, 
com gasto de ATP. Moléculas de dineína axonemal interligam pares externos 
Citoesqueleto e movimentos celulares16
adjacentes na circunferência do axonema e, quando seus domínios motores são 
ativados, elas tentam deslizar um par sobre o outro (de forma semelhante ao 
que ocorre entre filamentos de actina e miosina na contração muscular). No 
entanto, outras conexões entre os filamentos impedem esse deslizamento e o 
movimento da dineína é convertido em movimento de flexão dos filamentos 
(ALBERTS et al., 2017).
Figura 5. Organização do axonema em cílios e flagelos. (a) Fotomicrografia eletrônica e 
(b) representação esquemática do corte transversal de um flagelo de célula de alga verde. 
Pares externos de microtúbulos modificados (consistindo em um microtúbulo completo 
fusionado a um parcial) em torno de um par de microtúbulos simples centrais. Proteínas
associadas organizam a estrutura de microtúbulos. Estão ilustradas nexinas e conexões
radiais, além dos braços interno e externo das dineínas axonemais.
Fonte: Adaptada de Alberts et al. (2017).
ALBERTS, B. et al. Biologia molecular da célula. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2017.
LODISH, H. et al. Biologia celular e molecular. 7. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014.
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