NUTRIÇÃO HUMANA AULA 2

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Nutrição Humana
Aula 02: Proteínas
Apresentação
Nesta aula, revisaremos o conceito, a estrutura e a classi�cação de proteínas e dos aminoácidos de acordo com a
essencialidade do organismo. Funções biológicas e fontes alimentares de alta qualidade serão relembradas.
Identi�caremos também os processos de digestão, absorção e metabolismo dos aminoácidos, descrevendo as reações
de desaminação, transaminação, ciclo da ureia, síntese proteica que fazem parte do chamado turnover proteico.
Por �m, vamos esclarecer doenças que são associadas a alterações metabólicas desse nutriente.
Objetivos
Recordar estruturas, funções, fontes e classi�cação das proteínas e dos aminoácidos;
Descrever os processos de digestão, absorção e transporte desse nutriente no nosso organismo;
Explicar as reações do turnover proteico (desaminação, transaminação, ciclo da ureia e gliconeogênese).
O que são proteínas?
Atualmente, as proteínas têm ganhado destaque na alimentação da população por sua importância no
funcionamento do organismo. Muito tem se ouvido sobre alimentos fontes e dietas elaboradas com altas
quantidades.
Mas, a�nal, o que são proteínas?
Será que elas são tão importantes assim?
 Fonte: Shutterstock
Por ser a primeira substância reconhecida no organismo, as proteínas recebem esse nome derivado de proteus (grego),
que signi�ca aquele que chegou primeiro, principal ou primazia.
Elas são macromoléculas formadas pela junção de mais de dois
aminoácidos. Sua estrutura química é formada pelos elementos
carbono, oxigênio, hidrogênio como os demais macronutrientes.
Porém a presença de nitrogênio faz a sua distinção em relação aos
carboidratos e lipídeos.
E o que são nutrientes?
Presente nos alimentos, são substância químicas que estão associadas a diversas funções no organismo humano.
São eles:
1g
ingerido de proteína 
 
4 Kcal
 
Aminoácidos
Na natureza existem 20 aminoácidos que são utilizados na formação dessas macromoléculas.
Percebam que os aminoácidos possuem estruturas
químicas básicas que apresentam sempre um carbono
central com 4 ligações: o grupo amino (NH2), o grupo
carboxila (COOH), o hidrogênio (H) e a cadeia lateral
(Radical) que diferencia um do outro.
Estrutura geral de um aminoácido. Fonte: Wikipedia.
Esses aminoácidos podem apresentar diferentes combinações, ligando-se de formas diversas, o que resulta em funções
biológicas variadas e justi�ca a importância desse nutriente para o organismo.
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Além disso, por apresentar grupo amino e ácido, os aminoácidos conferem às proteínas um caráter bipolar sendo de
fundamental importância nas reações do metabolismo que podem acontecer em meio básico ou ácido.
A ordem e a frequência como os aminoácidos irão se ligar é ditada
pelo nosso material genético, o DNA. Se no momento da ligação
faltar algum aminoácido, a proteína não se forma, e ela perde a sua
função.
Exemplo
Insulina. Fonte: TDI Brasil +
Temos a insulina, hormônio anabólico envolvido no
metabolismo dos macronutrientes. Ela é formada por 51
aminoácidos. Caso algum desses faltem ou troque de
lugar, ela perde a sua função.
Como acontece a ligação entre os aminoácidos?
Por meio da chamada ligação peptídica a qual
compreendemos como a junção entre o grupo amino de
um aminoácido e o grupo carboxila do outro.
Essa reação é uma condensação e ocorre com a
liberação de uma molécula de água a partir da hidroxila
(OH) do 1º aminoácido e do hidrogênio (H) do 2º. O
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De acordo com a essencialidade para o organismo humano temos três tipos de aminoácidos:
( ) g ( )
carbono do grupo carboxila se une ao nitrogênio do grupo
amino formando a chamada ligação peptídica.
Por meio dessa ligação podemos formar os dipeptídeos
(2 aminoácidos) tripeptídeos (3), oligopeptídeos (4 a 9) e
polipepitídeos (>10). Uma molécula pode chegar a até
400 aminoácidos.
A condensação de dois aminoácidos para formar uma ligação peptídica Fonte:
Wikipedia
Clique nos botões para ver as informações.
São aqueles que o nosso organismo não consegue produzir e, por isso, precisamos ingerir na alimentação. Fazem
parte desse grupo 9 dos 20 aminoácidos naturais.
Aminoácidos indispensáveis ou essenciais 
São aqueles que o nosso organismo consegue produzir utilizando-se da cadeia carbônica de outro aminoácido. Eles
são dispensáveis da nossa dieta, isto é, não temos a necessidade de consumi-los diariamente.
Aminoácidos dispensáveis ou não essenciais 
Exemplo
Por meio da metionina, conseguimos formar cisteína, e por meio da fenilalanina, a tirosina. Os dois são formados por
aminoácidos essenciais ingeridos pela dieta.
São aqueles que devido a alguma alteração ou situação �siológica, a nossa produção passa ser menor ou inexistente
e não atendemos a nossa necessidade.
Nesse caso, teremos de complementar com a ingestão por meio da dieta.
Condicionalmente dispensáveis ou essenciais 
Exemplo
Metionina. Produzimos cisteína por meio da cadeia carbônica da metionina, que é um aminoácido essencial. Caso a
ingestão seja insu�ciente, não vamos conseguir produzir cisteína na quantidade necessária.
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E os aminoácidos limitantes, o que são?
São aqueles que estão presentes em menor proporção nos alimentos e não atendem a nossa necessidade,
comprometendo a síntese proteica. Como o caso clássico da dupla feijão e arroz. No feijão temos isoleucina e lisina
(ausentes no arroz), e no arroz tem metionina e triptofano (ausentes no feijão). Ao ingerirmos os dois juntos,
conseguimos completar a ingestão dos aminoácidos essenciais que deve ser diária.
 Fonte: Shutterstock
Saiba mais
Você já ouviu falar que os alimentos de origem animal são as melhores fontes proteicas?
Esta a�rmação está associada ao fato de esses alimentos não apresentarem aminoácidos limitantes quando comparados
aos valores estabelecidos pela FAO/WHO, diferentemente de alguns alimentos vegetais (FAO,1990, PIRES et al. 2006).
 
 Fonte: revista-fi.com.br
Classi�cação de proteínas
As proteínas podem ser classi�cadas como simples ou conjugadas.
O que isso signi�ca?
Simples
Apresenta apenas aminoácidos
na sua cadeia polipeptídica.
Ex.: anticorpos, músculo,
hormônios.
Conjugada
Apresenta outro grupo que não
é de natureza proteica.
Ex.: glicoproteínas (glicose
+proteína), lipoproteínas
(lipídeos + proteínas).
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Quanto à estrutura, as proteínas podem ser:
Primária: estrutura linear formada por ligações peptídicas.
Secundária: estão em forma de dupla hélice ou pregueadas mantidas por pontes de hidrogênio e oxigênio. Semelhante ao
�o de cabelo cacheado. Ex.: DNA
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Terciária: emaranhado de proteínas ligados por pontes de hidrogênio e dissulfeto apresentando interações hidrofóbicas.
Ex.: Mioglobina
Quaternária: associação de várias subunidades terciárias. Ex.: Hemoglobina
Contudo o que acontece se as proteínas perderem sua forma?
Elas também perdem sua função?
A resposta é sim. Quando ocorre desnaturação de
proteínas, ou seja, conversão das estruturas secundária,
terciária e quaternária na primária, apesar de não ter
alteração na sequência de aminoácidos elas perdem suas
funções.
 Desnaturação da proteína.
Por isso, há grande preocupação quando o indivíduo apresenta
febre acima de 39º C. Muitas proteínas são desnaturadas, e elas
apresentam funções importantes para o funcionamento adequado
do organismo.
Entre os agentes desnaturantes temos calor, ureia, metais pesados, ácidos fortes, bases fortes. Essa desnaturação pode
ser reversível (clara em neves) ou irreversível (ovo cozido).
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A�nal porque as proteínas são tão importantes para o organismo
humano?
Compreendemos que elas são os maiores componentes funcionais e estruturais do organismo. Elas estão envolvidas nos
processos de crescimento, reparo, digestão (enzimas), absorção (transportadores) e reações do metabolismo
(hormônios).
 Funções das proteínas
 Clique no botão acima.
Funçõesdas proteínas
1. Equilíbrio Osmótico
Auxiliam no equilíbrio hídrico mantendo os líquidos em quantidades adequadas em cada compartimento do
organismo.
Na baixa concentração de albumina (hipoalbuminemia), por exemplo, os líquidos ocupam o espaço intersticial
(entre as células) promovendo o edema ou ascite (abdome globoso), muito presente nos casos de desnutrição
proteica ou doenças hepáticas.
 
2. Equilíbrio ácido-base
Por terem cargas negativas em sua superfície, algumas proteínas atraem íons de hidrogênio oriundos de reações
químicas. Caso esses íons se acumulassem no sangue, iriam provocar a acidose, que podem levar ao coma e à
morte, uma vez que iriam desnaturar outras proteínas com funções vitais.
Temos como exemplo a hemoglobina, que, se desnaturada, impede o transporte de gases (O2 e CO2). Isso
também acontece com as bases produzidas por outras reações e que se não neutralizadas podem provocar
alcalose sendo, da mesma forma, prejudicial ao organismo.
 
3. Estruturais
Participam da estrutura e formação e/ou reconstrução do sangue, pele, ossos e músculos. Entre elas destacamos
a queratina, colágeno e a elastina.
O colágeno, por exemplo, está envolvido na formação do osso, sendo primeiro depositado para depois iniciar a
mineralização óssea com a deposição dos outros minerais.
 
4. Reguladoras
Por atuarem como hormônios e enzimas, vão regular as reações metabólicas no organismo.
Como hormônios, as proteínas irão sinalizar o momento da realização de reações anabólicas ou catabólicas.
Exemplos clássicos acontecem na liberação de insulina que ativa as reações anabólicas dos macronutrientes
formando energia e as moléculas de reserva como glicogênio (carboidrato), tecido muscular (proteína) ou
adiposo (gordura).
Se o glucagon tivesse sido liberado, seriam as reações catabólicas que iriam acontecer. Já durante o crescimento,
o organismo realiza as ações por sinalização do hormônio de crescimento, o GH. Na mineralização e
desmineralização óssea, a entrada ou retirada de cálcio no osso será regulado pela calcitonina e paratormônio.
Quando como enzimas, elas, além de atuar na digestão catalisando, ou seja, quebrando moléculas maiores em
menores, vão acelerar os processos.
 
5. Defesa
Auxiliam a proteção do organismo da invasão de corpos estranhos como vírus, bactérias e outras substâncias.
Ao detectar a presença desses antígenos, o organismo irá sinalizar a produção de anticorpos, que são moléculas
grandes e anulam a função dos invasores impedindo que eles promovam alterações no organismo.
Essa resposta �ca gravada no organismo, e quando ele for invadido novamente, a produção será ainda mais
rápida, é o que chamamos de imunidade.
 
6. Transporte
Vão atuar como carregadores de substâncias e outros nutrientes nos líquidos corporais.
Como exemplos temos:
Hemoglobina: transporta oxigênio no sangue.
Mioglobina: transporte de gases nos músculos.
Lipoproteínas: transportam lipídeos e vitaminas lipossolúveis.
Albumina - transporte de minerais como zinco, cobre.
Ainda nessa função podem desempenhar papéis de canais, bombas, transportando substâncias de um lado para
o outro da célula. Como exemplo temos a bomba de Na e K, utilizada para equilibrar as concentrações desses
minerais nas células.
 
7. Fonte de energia
Não deve ser a principal função, mas, na falta de glicose, será utilizada para produção de energia por meio da
reação de gliconeogênese, em que os aminoácidos entram como substratos do ciclo de Krebs.
As proteínas são importantes para o nosso organismo e devemos ingeri-
las diariamente, priorizando as proteínas de boa qualidade.
Mas como garantir que estamos ingerindo uma proteína de qualidade e
que irá nos oferecer tudo isso?
Existem métodos que são utilizados para isso.
Uma boa fonte proteica é aquele alimento que é capaz de oferecer todos os aminoácidos essenciais ou indispensáveis.
Diferentemente das proteínas de baixa qualidade, as de alta oferecem todos os aminoácidos essenciais na quantidade
necessária para o funcionamento adequado do organismo.
A importância de ingerir as de alta qualidade está relacionada a uma boa síntese proteica, uma vez que quando o
organismo inicia a construção, ele precisa ter todos os aminoácidos disponíveis. Caso contrário, será formado uma
proteína parcial que não desempenhará suas funções.
Além disso, essa proteína deve apresentar uma boa digestibilidade, ou seja, ela deve permitir a digestão, onde ocorrerá a
liberação de aminoácidos que serão absorvidos, sendo posteriormente transportados para o tecido alvo onde ocorrerá seu
metabolismo.
Caso ela não seja digerida, será fermentada pelas células intestinais (prebiótico) ou excretada pelas fezes, não sendo
utilizada para síntese de novos compostos.
Entre os métodos existentes se destacam o valor biológico e o Protein Digestibility Corrected Amino Acid score – PDCAAS,
no português c corrigida pelo escore de aminoácidos.
Eles comparam a composição de aminoácidos dos alimentos comparando a uma proteína teste, que apresenta os
aminoácidos em quantidade necessária para o crescimento de uma criança.
Compreende-se por valor biológico a quantidade de aminoácidos
absorvidos e utilizados pelo organismo. Ele é calculado por meio da
razão entre o nitrogênio retido (ingerido - excretado) e absorvido
(ingerido – fecal).
Saiba mais
As proteínas animais apresentam valor biológico entre 90 e 99% (alto), enquanto as vegetais apresentam de 70 a 90%
(baixo), com exceção da soja que apresenta 90%.
Já o PDCAAS é um dos melhores métodos para avaliar a qualidade proteica, pois ele leva em consideração a composição
de aminoácidos da proteína de acordo com a necessidade do organismo e a sua digestibilidade.
PDCAAS é a relação do AA limitante (mg) em 1g da PTN teste e a quantidade mesmo AA (mg) em 1g da PTN de
referência, multiplicado pela digestibilidade verdadeira (%). Esta se dá por meio da razão entre o nitrogênio absorvido e o
ingerido multiplicado por 100.
 Fonte: Shutterstock.
Fontes alimentares
As proteínas podem ser de:
 
Origem animal
Proteínas completas, ou seja, boas fontes, de alta qualidade nutricional.
 
Origem Vegetal
Baixa qualidade nutricional. Precisam ser combinadas para ofertar os aminoácidos necessários.
Exemplo de combinações: arroz e feijões
Sopa de ervilhas e pão
Macarrão com queijo
Grão de bico com semente de gergelim
Saiba mais
E quanto de proteína eu preciso ingerir por dia?
A Recomendação Diária Adequada (RDA) preconiza 1,0g/kg/dia, o que representa de 20 a 25% da Valor energético total
(VET). Exemplo: se você pesa 50Kg, sua necessidade proteica é de 50g. Algumas situações como atleta, doenças e
estresse pode aumentar ou diminuir esses valores.
Balanço nitrogenado
Uma forma de saber se o organismo está utilizando corretamente as proteínas é o balanço nitrogenado. Caso o
organismo desvie proteínas para a produção de energia, teremos um balanço nitrogenado desequilibrado, com uma maior
excreção de nitrogênio, pois para que a cadeia carbônica entre no ciclo de Krebs, seu grupo amino vai para o ciclo da ureia,
aumentando a concentração de nitrogênio na urina.
Então, balanço nitrogenado positivo ocorre quando a quantidade excretada é menor que a ingerida. Nesse caso, está
tendo retenção de proteína. Já o negativo, a ingestão de proteínas é menor que as perdas, isto é, o nitrogênio está saindo
das reservas, os músculos. No equilíbrio proteico, a ingestão é igual às perdas.
Quanto temos o balanço nitrogenado negativo, podemos ter o desenvolvimento de desnutrição conhecida como
Kwashiorkor, marcada pela perda de peso grave, unhas quebradiças, queda de cabelo, lesões na pele, ascite, dentre outros.
Agora, chegou a hora de vermos, com mais detalhes, como ocorrem os processos de digestão, absorção e
metabolismo desse nutriente, garantindo a sua utilização pelo organismo.
Vamos lá?
 Digestão e Absorção
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Digestão
O objetivo da digestão das proteínas é liberar as moléculas absorvíveis, ou seja, sair dos polipeptídios (polímeros)e chegar aos aminoácidos (monômeros). Caso não ocorra esse fracionamento e a molécula seja absorvida
intacta, vamos desenvolver reações alérgicas, pois serão reconhecidas pelo organismo como corpo estranho.
Quanto mais extensa for a molécula, maior é o número de ligações peptídicas, o que aumenta o tempo de
digestão devido a necessidade de maior fracionamento.
 
 
A digestão enzimática das proteínas ocorre por meio de enzimas que chamamos de peptidases que podem ser
classi�cadas em:
Endopeptidases: atuam nas ligações internas (peptídica) da molécula (endo = dentro).
 Digestão da proteína. Fonte: Shutterstock.
Exopeptidase: agem nas extremidades (exo = de fora, exterior). Assim, podem ainda ser chamadas de
carboxipeptidase, quando atuam no grupo carboxila (COOH) e aminopeptidase quando agem na
extremidade amino (NH2).
Ao chegar no intestino delgado, o quimo estimula a liberação do hormônio colecistocinina ou colecistoquinina
(CCK) pelas células intestinais. Esse homônimo estimula o pâncreas exócrino a liberar suas enzimas digestivas
que estão inativas: tripsinogênio, quimiotripsinogênio, pró-carboxipeptidases, pró-elastases e colagenases.
Ainda no intestino, ocorre a liberação da enteropeptidade ou enteroquinase, cuja função é ativar as enzimas
pancreáticas que darão continuidade ao processo na mucosa intestinal.
Então, nesse momento teremos a ativação do:
Tripsinogênio ➝ tripsina, em seguida
Quimiotripsinogênio ➝ quimiot
Pró-carboxipeptidases ➝ carboxipeptidase
Pró-elastases e colagenases ➝ Elastase e colagenase
Após esse momento temos como produtos da digestão, aminoácidos livres (40%) e pequenos polipeptídios (oligo,
di ou tripeptídeos - 60%) que serão convertidos em moléculas menores por enzimas encontradas na borda em
escova das células intestinais:
Tripsinogênio ➝ clivam tri em dipeptídeos
Dipeptidase ➝ clivam di em aminoácidos livres
Aminopeptidase ➝ clivam a extremidade amino
Você percebeu que as enzimas são liberadas na forma de zimogênios inativos? Por qual motivo isso ocorre?
Caso as enzimas estejam ativas e não tenha bolo alimentar, elas podem digerir as proteínas estruturais
corroendo, por exemplo, a mucosa do estômago. Devido a esse processo de autodigestão, essas enzimas são
rapidamente inativadas.
Atenção
Tem digestão enzimática de proteínas na boca? Quando comemos carne, sentimos que ela se desmancha na boca?
Não, ela não derrete na boca. Ela pode até ser transformada em pedaços menores, mas isso ocorre por causa da
mastigação. Dessa forma, inferimos que não existe digestão enzimática de proteínas na boca, sendo o processo iniciado
no estômago.
Quando mastigamos os alimentos liberamos gastrina, um hormônio que estimula a produção e liberação de ácido
clorídrico (HCL) no estômago, o qual terá duas importes funções:
1) Desnaturar proteínas deixando as ligações expostas e mais fáceis de serem quebradas.
2) Ativar o pepsinogênio, produzido pelas células do estômago, em pepsina (endopeptidase), que irá iniciar a digestão
proteica produzindo polipeptídios menores e alguns aminoácidos livres. Chamamos o bolo alimentar, nesse
momento, de quimo.
A participação do HCL é de extrema importância. Dessa forma, a utilização crônica de antiácidos como os inibidores
de prótons ou a retirada parcial ou total do estômago (gastrectomia) comprometem a digestão desse nutriente.
 
 Fonte: UFPE.
Absorção
Após a transformação dos polipeptídios em peptídeos menores, chegou a hora de absorver. Esse
processo acontece nas células intestinais na porção distal (jejuno e íleo).
O transporte de aminoácido é ativo, ocorre com gasto de energia. Seus carregadores apresentam
melhor a�nidade por aminoácidos com alta massa da cadeia lateral e sua carga elétrica líquida.
Assim, quanto maior a cadeia carbônica, mais rápida será absorção. Ou seja, di ou tripeptídeos são
absorvidos mais rápido que os aminoácidos livres. Os BCAAs, por exemplo, por serem aminoácidos
de cadeia rami�cada, também serão absorvidos mais rapidamente.
Lembre-se, eles serão transformados em aminoácidos livres logo após passarem a borda em escova
do intestino, uma vez que só eles entram na circulação porta e vão para os tecidos alvo onde
sofrerão metabolismo.
A absorção dos di e tripeptídeos será realizada na porção proximal do ID (jejuno), sendo que esse
transporte depende de prótons H+, com gasto de energia (ativo).
Já os aminoácidos livres serão absorvidos na porção distal por transportador dependente de Sódio
(Na) e com ou não gasto de energia (triptofano). O aminoácido entrará juntamente com o Na na
mucosa intestinal, sendo depois bombeado para fora da célula pela bomba Na-K ATPase.
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Todos digeridos e absorvidos vamos compreender o metabolismo proteico, o qual chamamos de turnover proteico, ou seja,
vamos entender como ocorre as reações anabólicas (síntese) e catabólicas (degradação) desse nutriente.
 Lúmen intestinal. Fonte: Class Connection
Metabolismo
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Metabolismo
Para acontecer o Metabolismo , é necessário que os aminoácidos cheguem ao fígado por meio do sistema porta.
Os aminoácidos de cadeia rami�cada (leucina, isoleucina e lisina) serão metabolizados pelo tecido muscular.
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Ao chegar no fígado, eles terão 2 caminhos:
1. Sintetizar proteínas e polipeptídios (anabolismo);
2. Síntese de energia ou de substâncias como hormônios, enzimas, anticorpos, dentre outras que regulam o
metabolismo corporal (catabolismo).
 
Quem de�nirá o caminho a ser seguido?
O per�l hormonal do indivíduo.
Anabolismo
 
Síntese proteica
Como são formadas as proteínas no nosso organismo?
Exemplo
Se tivermos insulina liberada, será realizada a síntese proteica com a formação de tecidos. Já com o glucagon liberado e
com a ausência de glicose, teremos degradação de proteína para formação de energia.
A síntese proteica é realizada a partir da tradução de uma
molécula de RNAm pelos ribossomos. Essa molécula é
oriunda da transcrição do DNA, que por meio das suas
bases nitrogenadas dita a sequência e a frequência de
aminoácidos na proteína �nal.
Em resumo: o nosso material genético, o DNA, é
transcrito em uma molécula de RNA, que é traduzida
pelos ribossomos.
Tradução da molécula de RNA. Fonte: Shutterstock.
Exemplo
É nesse momento que temos de ter todos os aminoácidos disponíveis, caso contrário, a proteína será falha ou não será
formada, e seus aminoácidos serão utilizados para a produção de energia.
Catabolismo
Caso sejam direcionados para o catabolismo, a primeira reação que acontece é a remoção do grupo amino
(NH2). Essa reação chamamos de desaminação, sendo este grupo direcionado para o ciclo da ureia.
Já a cadeia carbônica pode seguir 3 caminhos:
1. Ser oxidada em CO2 e H2O;
2. Formar energia quando o aminoácido for glicogênico (gliconeogênese);
3. Formar corpos cetônicos quando for cetogênico (cetogênese).
 Fonte: Só Biologia
 Desaminação de aminoácidos.
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Ciclo da ureia
O objetivo dessa reação é converter a amônia, altamente neurotóxica ao organismo, em ureia para que seja liberada na
urina.
Em caso de hiperamonemia, podem ocorrer desordens, retardos mentais, coma e até a morte. Esse ciclo ocorre no fígado,
onde a ureia formada segue pelo sangue até os rins para ser eliminada.
Veja um resumo do ciclo da ureia:
1. O ciclo inicia na matriz mitocondrial das células hepáticas com a ligação da amônia e do CO , oriundo do ciclo de
Krebs, formando o carbamil fosfato por meio da ação da carbamil fosfato sintetase I.
2. O carbamil fosfato doa um grupo metil para a ornitina originando a citrulina.
3. Agora no citosol da célula, a citrulina receberá um grupo amino do aspartato por uma reação de condensação
formando a argininonosuccinato. Participa dessa reação a argininossuccinato sintase.
4. O argininossuccinato é degradado em fumarato e arginina por meio da argininossuccinatoliase.
5. A arginina será hidrolisada formando ureia, que irá para os rins,e ornitina a qual segue o ciclo novamente.
2
 Ciclo da Uréia. Fonte: Bio Lógica.
Diante disso, entendemos que quanto mais rica em proteína for a alimentação, mais água precisamos ingerir para
mantermos a ureia em solução.
Outra reação metabólica que ocorre com as proteínas é a TRANSAMINAÇÃO.
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Lembra que existem aminoácidos que não temos obrigatoriedade de ingerir, pois o nosso organismo produz? Os
chamados dispensáveis ou não essenciais?
Então, eles são formados por meio da reação de transaminação, em que o grupo amino de um aminoácido é doado
(TRANSferido) para um a-cetoácido originando um novo aminoácido.
Essa reação é catalisada pelas transaminases, produzidas pelo fígado, e por uma coenzima que depende da vitamina B6.
Entre as transaminases temos:
Alanima aminotransferase (ALT) - retira o grupo amino da alanina e transfere para o grupo α-cetoglutarato formando
glutamato e piruvato.
Aspartato aminotransferase (AST) - retira o grupo amino do aspartato e transfere para o α-cetoglutarato formando
glutamato e oxalacetato.
As reações podem ocorrer de forma inversa também.
E como as proteínas formam energia?
As cadeias carbônicas dos aminoácidos entram por diversos substratos do ciclo de Krebs como ilustrado na Figura. Após
isso, forma as enzimas desidrogenases que seguem para cadeia transportadora de elétrons e formam ATP.
 Fonte: slideplayer.com
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Saiba mais
Para �nalizamos, vamos conhecer algumas doenças ligadas às alterações nos processos metabólicos de proteínas.
Atividade
A proteína, formada por aminoácidos, é um nutriente de importância primordial. Analise os itens a seguir:
I. Os aminoácidos absorvidos e os resultantes da quebra de proteínas dos tecidos estão disponíveis para
participarem da ligação peptídica formando novas proteínas.
II. Além de possuírem função estrutural, hormonal, imune é a principal reserva energética do organismo.
III. São aminoácidos essenciais (indispensáveis) aqueles que necessitam ser ingeridos na dieta apenas quando a
síntese endógena não alcança as necessidades orgânicas. São exemplos a leucina, triptofano e fenilalanina.
IV. O PDCAAS é um bom método para avaliar a qualidade das proteínas uma vez que ele considera a digestibilidade.
V. As proteínas de origem animal apresentam alta qualidade por não possuírem aminoácidos limitantes na sua
molécula.
1. São itens VERDADEIROS:
a) I, IV e V
b) I e V
c) I, II e IV
d) II e V
e) Apenas II
2. Sobre o processo de digestão, absorção e transporte das proteínas, identi�que o item CORRETO:
a) Ao realizar a retirada total do estômago será necessário excluir proteína da alimentação, pois a sua digestão é realizada apenas
nesse órgão.
b) Não é necessário excluir a proteína, pois elas são digeridas em outra parte do organismo.
c) Na absorção os aminoácidos livres são absorvidos mais rapidamente que os di e tripeptídeos.
d) O transporte desse nutriente não tem gasto de energia e acontece com transportadores de hidrogênio ou sódio.
e) Mesmo sem digestão ocorre absorção de proteínas sem desencadear nenhuma alteração.
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3. Analise as alternativas e marque a sentença que completa os espaços:
I. A _______________ consiste na retirada do grupo amino antes de ter sua cadeia carbônica direcionada ao ciclo de
Krebs para obtenção de energia.
II. A formação de aminoácidos dispensáveis ocorre por meio da reação de _______________________, em que o grupo
amino de um aminoácido se une ao α-cetoácido de outro.
III. Entende-se por _________________________ a reação que ocorre com o grupo amino cujo objetivo é excretar
proteínas do nosso organismo.
IV. Na falta de glicose, o organismo utiliza proteína para produção de energia. Essa reação é chamada de
______________________.
V. Chama-se ___________________________ a reação que ocorre após reação de transcrição em que o DNA forma uma
molécula de RNAm que será traduzido por ribossomos.
a) Transaminação, desaminação, ciclo da ureia, síntese proteica, gliconeogênese.
b) Desaminação, transaminação, ciclo de Krebs, gliconeogênese, síntese proteica.
c) Desaminação, transaminação, ciclo da ureia, gliconeogênese, síntese proteica.
d) Transaminação, desaminação, ciclo de Krebs, glicólise, síntese proteica.
e) Desaminação, transaminação ciclo da ureia, síntese proteica, gliconeogênese.
4. Marque a sentença CORRETA quanto às patologias associadas a alterações na digestão, absorção e/ou metabolismo
proteico:
a) A alergia à proteína ao leite de vaca está associada à proteína do soro do leite chamada de lactose.
b) A anemia falciforme acontece pela substituição do ácido glutâmico (GLU) pela valina (VAL). As células sanguíneas apresentam
forma de foice e podem obstruir o vaso sanguíneo resultando em dor.
c) O indivíduo com fenilcetonúria realiza hidroxilação da fenilalanina em tirosina. E a tirosina em altas concentrações é neurotóxica
provocando danos cerebrais.
d) Pacientes com alergia a proteína ao leite de vaca podem consumir leite e derivados desde que sejam sem lactose.
e) A desnutrição causada pela deficiência de proteínas é chamada de marasmo e tem como sinais a queda de cabelo, quebra de
unha e ascite.
5. Em qual situação ocorre a síntese proteica:
a) Balanço nitrogenado positivo em qie a ingestão de PTN é maior que as perdas.
b) Balanço nitrogenado negativo sendo a ingestão de PTN menor que as perdas.
c) Balanço nitrogenado negativo sendo a ingestão de PTN maior que as perdas.
d) Balanço nitrogenado positivo em que a ingestão de PTN é menor que as perdas.
e) Equilíbrio proteico em que a ingestão de proteínas é maior que as perdas.
Notas
Referências
BAENA, R. C. Dieta vegetariana: riscos e benefícios. Diagn Tratamento.v.20, n.2, p:56-64, 2015.
CARDOSO, M.A. Nutrição e metabolismo – Nutrição Humana. Porto Alegre: Guanabara Koogan, 2010.
COZZOLINO, S.M.F; COMINETTI, C. Bases bioquímicas e �siológica da nutrição: nas diferentes fases da vida, na saúde e na
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13, n.44, p. 52-57, 2015.
Próxima aula
Funções, estruturas e fontes alimentares dos carboidratos;
Processo de digestão, absorção e transporte no organismo;
Etapas do processo metabólico dos carboidratos.
Explore mais
Leia o livro:
Dieta vegetariana: riscos e benefícios <//�les.bvs.br/upload/S/1413-9979/2015/v20n2/a4714.pdf> .
Guia Alimentar Vegetariano <https://www.svb.org.br/livros/guia-alimentar.pdf> .
Software proteínas da UNICAMP <https://www.bdc.ib.unicamp.br/bdc/busca.php?acao=�ltrar2> .
Ingestão proteica e necessidades nutricionais de universitários vegetarianos
<https://seer.uscs.edu.br/index.php/revista_ciencias_saude/article/view/2809/1727> .
http://files.bvs.br/upload/S/1413-9979/2015/v20n2/a4714.pdf
https://www.svb.org.br/livros/guia-alimentar.pdf
https://www.bdc.ib.unicamp.br/bdc/busca.php?acao=filtrar2
https://seer.uscs.edu.br/index.php/revista_ciencias_saude/article/view/2809/1727