2020 ED 03 Estrutura de Proteina

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UNIVERSIDADE FEDERAL DE SÃO JOÃO DEL-REI – UFSJ 
CAMPUS CENTRO OESTES DONA LINDU 
CURSO DE FARMÁCIA 
 
Atividade Assíncrona 04 – ESTRUTURA DE PROTEINA 
Essa atividade deverá ser entregue até 06/07 até às 12:00 h e os resultados serão discutidos na próxima aula. 
Fazer em dupla e enviar para email jasilvaa@gmail.com 
 
ROTEIROS DE ESTUDOS 
 
01. A estrutura protéica não forma um colar linear de resíduos de aminoácidos, algumas proteínas podem 
apresentar até mais de 500 resíduos, seria impossível acomodar estas proteínas no interior celular se não 
houvesse um dobramento desta seqüência linear. 
a) Defina o que vem a ser a estrutura secundária. Cite e comente sobre as três principais tipos de estrutura 
secundária. 
b) Conceitue as interações do tipo ligações de hidrogênio. 
c) É mais provável encontrar Trp ou Asp na superfície de uma proteína? Por quê? 
d) É menos provável encontrar Ser ou Leu no interior de uma proteína? Por quê? 
e) É menos provável encontrar Leu ou Ile no meio de uma alfa-hélice? Por quê? 
f) Um peptídeo formado por 6 aminoácidos, apresenta quantas ligações peptídicas? 
 
 
 
 
 
 
 
02. A estrutura protéica não forma um colar linear de resíduos de aminoácidos, algumas proteínas podem 
apresentar até mais de 500 resíduos, seria impossível acomodar estas proteínas no interior celular se não 
houvesse um dobramento desta seqüência linear. 
a) É mais provável encontrar Cys ou Ser em uma folha beta? 
b) Como se dá o arranjo das pontes de hidrogênio para manter a estrutura de a-hélice e folha b pregueada. 
c) Descreva as forças que estabilizam as proteínas. 
d) É possível uma proteína nativa se apresentar inteiramente irregular, isto é, sem alfa-hélices, folhas beta 
ou outras estruturas secundárias repetitivas? 
e) Por que as voltas e alças ocorrem mais freqüentemente na superfície das proteínas? 
 
 
 
 
 
 
 
03. As proteínas são macromoléculas compostas por uma ou mais cadeias polipeptídicas, cada uma 
possuindo uma seqüência de aminoácidos e peso molecular característico. Estas exercem papéis cruciais em 
virtualmente todos os processos biológicos. Sua importância e sua notável gama de atividades são 
exemplificadas em várias funções que são intimamente dependentes de sua estrutura. 
a) Definir estrutura terciária das proteínas globulares. 
b) É possível encontrar as estrutura de a-hélice e folha b pregueada na mesma proteína? 
c) Onde são encontrados os aminoácidos hidrofóbicos na estrutura terciária? 
d) Esquematizar os outros tipos de ligações que a mantêm a integridade da estrutura terciária. 
e) Qual a importância do aminoácido cisteína na estabilidade da estrutura terciária? 
 
 
 
 
 
 
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01. Proteínas são formadas por várias cadeias peptídicas que se mantêm unidas através de ligações, formando uma 
estrutura complexa, como a esquematizada a seguir: 
 
a) Explique de que tipo são as ligações assinaladas no esquema da proteína. 
b) Qual ligação é mais estável? Por quê? 
 
 
 
 
 
 
 
 
02. Proteínas são formadas por várias cadeias peptídicas que se mantêm unidas através de ligações, formando uma 
estrutura complexa, como a esquematizada a seguir: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
a) Explique de que tipo são as ligações 1, 2, 3, 4, 5, e 6 assinaladas no esquema da proteína. 
b) Considerando as figuras a e b, Qual das estruturas acima é a mais estável? Justifique. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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03. A lectina é uma proteína que reconhece carboidratos e necessitam íons de Ca2+essencial para sua função. 
Um aluno de dotourado purificou três proteínas, Pr1, Pr2 e Pr3, que apresentam as seguintes propriedades: 
I. Pr1 tem um grupo alfa-carboxila, Pr2 tem dois, mas uma ponte de dissulfetos entre cadeias e Pr3 tem três. 
II. Pr1 e Pr2 desnaturam-se com pequenas variações de pH, enquanto Pr3 mantem-se estável em uma faixa 
grande de pH 
III. O ponto Isoeletrico: pI de Pr1>pI de Pr2>pI de Pr3. 
 
Que hipótese podem ser feitas sobre: (valor da questão 0.4) 
a) A estrutura quaternária das três proteínas? Por quê? 
b) As ligações que mantém sua estrutura terciária? 
c) Sua composição em aminoácido. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
04. As folhas β, portanto, podem acontecer entre diversos resíduos de aminoácidos de uma seqüência 
primária. Sua ocorrência é importante por proporcionar à proteína uma estrutura mais resistente; dependendo 
da função desta proteína, isso pode ser fundamental. Você aprendeu que as fitas β são formadas pela ligação 
entre dois trechos distantes da seqüência da proteína. A seguir, você verá dois pequenos trechos de uma 
proteína que, após esta começar a assumir uma conformação tridimensional, ficaram lado a lado (valor da 
questão 0.5): 
 
 
a. Qual desses dois trechos não forma uma fita β? Justifique sua resposta. 
b. Que tipo de ligação é necessário que aconteça para que se forme uma fita (ou folha) β? 
c. No trecho que forma fita β, quais são as orientações destas fitas (paralelas ou antiparalelas)? 
 
 
 
 
 
 
 
 
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05. Um peptídeo de cincos resíduos de aminoácidos formados apenas com resíduos apoloares, em solução 
em pH 7,0 (valor da questão 0.5). 
H3+N-leucina-histidina-valina-fenilalanina-alanina-COO- 
 
Podemos dizer que são quatros os fatores que facilitam ou dificultam a formação de uma α-hélice: 
 
1 A repulsão ou a atração eletrônica entre resíduos carregados positiva e/ou negativamente; 
2 O tamanho das cadeias laterais de resíduos vizinhos; 
3 As interações entre resíduos hidrofóbicos separados entre si três ou quatro aminoácidos de distância 
na seqüência primária (interações hidrofóbicas); 
4 A presença de prolinas e glicinas. 
 
a) Considere os quatro tópicos sobre fatores acima, que facilitam ou dificultam a formação de α-hélices. 
A partir deles, analise a seqüência: 
b) Esta seqüência pode formar uma α-hélice? Por quê? Justifique com base nos quatro itens 
discriminados. Relembrando as características dos aminoácidos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
06. A termolisina é uma proteína (enzima que degrada proteínas) que contém um íon de Zn2+ essencial para 
sua função. A posição correta desse íon na proteína é mantida pela interação com as cadeias laterais de três 
resíduos de aminoácidos: H142, H146 e E166, com base no enuciado: 
 
a) Descreva a proteína em termos estruturais (estrutura secundária e terciária).
 
b) Explique como os aminoácidos em posições distantes da cadeia polipeptídica (142, 146 e 166), se 
aproxima, podendo manter a interação com o Zn+2?.