Atividade aula 1 Bioquímica - Juliana

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ATIVIDADE – AULA 1 
TURMA –SÁBADO 
DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA GERAL 
VALOR: 3,5 pontos 
 
 
 
 
 
ACADÊMICO (A): Juliana Karas MATRÍCULA: 2016893 
DATA: 17/10/2020 NOTA 
CURSO: BIOMEDICINA DISCIPLINA: Bioquímica Geral 
PROFESSOR: Dr. João Luiz Coelho Ribas 
 
 
1. (0,5 ponto) Aminoácidos são unidos por ligações peptídicas para formar peptídeos e proteínas. 
Quantas ligações peptídicas há na molécula representada a seguir? E quantos aminoácidos? 
 
 
7 ligações peptídicas e 8 aminoácidos 
 
 
2. A desnaturação é um processo que consiste na quebra das estruturas secundária e terciária de 
uma proteína. As proteínas, quando submetidas a aquecimento, agitação, radiações 
ultravioleta e visível, raios X, sofrem mudanças nas suas propriedades. Essas mudanças podem 
ser causadas também por agentes químicos, como ácidos e bases fortes, determinados solventes 
orgânicos, determinados compostos orgânicos neutros e metais pesados, que não afetam a 
sequência dos aminoácidos, mas causam transformações na molécula, tendo como 
consequências a insolubilização das proteínas e a dificuldade de cristalização desses compostos. 
Aparentemente, a desnaturação tem como resultado uma mudança na conformação, rompendo 
ligações que estabilizam essa conformação, causando um desenrolamento das cadeias 
Instruções: 
As questões devem ser respondidas e entregue exclusivamente pelo AVA até a data de 27 de outubro. O valor 
da atividade é de 3,5 pontos. 
 
• Arquivos de alunos diferentes com respostas iguais não serão aceitos e terão a pontuação zerada. Para que 
isso não aconteça, é fundamental que escrevam as respostas com as palavras de vocês. 
 
 Você poderá fazer apenas uma postagem, por isso preste atenção e confira antes da postagem o 
arquivo a ser enviado. 
 
• Se precisarem podem entrar em contato pelo e-mail joao.ribas@up.edu.br ou pelo whats (41) 99656-2017 
 
 
BOA ATIVIDADE! 
mailto:joao.ribas@up.edu.br
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TURMA –SÁBADO 
DISCIPLINA DE BIOQUÍMICA GERAL 
VALOR: 3,5 pontos 
 
peptidicas, e em consequência, as proteínas se tornam menos solúveis e quimicamente mais 
reativas. As proteínas nativas solúveis em sais no seu ponto isoelétrico, em geral, se tornam 
insolúveis quando desnaturadas 
 
 
Sobre proteínas e desnaturação proteica, pergunta-se: 
 
 
 
1. (1,0 ponto) Quais são as estruturas que uma proteína pode possuir? O que significa estar em uma 
ou outra estrutura? De exemplos. 
As proteínas podem formar quatro tipos de estruturas: primária, secundária, terciária e quaternária. 
A estrutura primária da proteína é a sequencia de aminoácidos ligados entre si. As interações entre 
os aminoácidos mais próximos formarão estrutura secundária e o arranjo espacial originará a 
estrutura terciária. A união entre uas ou mais estruturas terciárias formará a estrutura quaternária. 
A estrutura primária é definida como a sequência de aminoácidos de uma proteína. É uma estrutura 
simples e importante, pois o que define a proteína. A ordem dos aminoácidos em uma cadeia 
polipeptídica determinará o tipo de interação que ocorrerá entre os aminoácidos próximos e, 
consequentemente, a estrutura tridimensional final da proteína. Qualquer mudança na ordem dos 
aminoácidos de uma proteína altera todas as demais estruturas. A estrutura assumida por uma proteína 
após sua síntese é condição essencial para que ela exerça sua função corretamente. Quando a estrutura 
primária de uma proteína é alterada, dependendo da alteração conformacional resultante, sua função 
também sofrerá uma modificação. 
A estrutura secundária é formada pela interação entre aminoácidos que estão próximos na cadeia 
polipeptídica, sendo mantida basicamente devido a: impedimento estérico, ligações de hidrogênio e 
interações eletrostáticas (interações entre cargas, em que a carga positiva repele a positiva e atrai a 
negativa e vice-versa). As estruturas secundárias são a α-hélice, a conformação β e as dobras β. Na 
primeira, as ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal, como uma corda enrolada em 
torno de um tubo imaginário. Cada volta da hélice contém aproximadamente 3,6 aminoácidos e 0,54 
nm. A principal força de estabilização da α- hélice é a ligação de hidrogênio. Na conformação β, a 
cadeia polipeptídica se estende em uma estrutura em ziguezague disposta lado a lado (folha β). Nesse 
tipo de estrutura, os resíduos de aminoácidos se organizam em ziguezague; quando vistos 
lateralmente, as cadeias laterais são observadas em direções opostas. Assim como na estrutura em α-
hélice, sua estabilidade deve-se principalmente à presença de ligações de hidrogênio. As dobras β são 
voltas formadas de 4 aminoácidos (sendo comum a prolina e a glicina) que servem para inverter a 
direção da cadeia polipeptídica. Uma mesma proteína pode adquirir diferentes tipos de estrutura 
secundária em distintas regiões da cadeia polipeptídica. Exemplo de estrutura secundária: colágeno. A 
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interação entre essas estruturas no espaço determinará o próximo nível estrutural proteico, ou seja, a 
estrutura terciária. 
A estrutura terciária de uma proteína é obtida pela interação entre aminoácidos que estão mais 
distantes em relação a sua posição na cadeia polipeptídica; trata-se da conformação espacial da 
proteína, sua estrutura tridimensional. Sua estabilização é obtida por meio de interações 
intermoleculares, como interações eletrostáticas, ligações de hidrogênio e hidrofóbicas e covalentes, 
como as pontes dissulfeto. Existem dois tipos básicos de estrutura terciária: as proteínas com estrutura 
fibrosa, de baixa solubilidade em água, e as com estrutura globular, altamente solúveis em água. Nas 
proteínas fibrosas, as cadeias proteicas estão organizadas na forma de filamentos, ao passo que, nas 
globulares, as cadeias se dobram, adquirindo forma esférica. O tipo de estrutura terciária apresentada 
pela proteína está intimamente relacionado a sua função celular. As proteínas com estrutura terciária 
do tipo fibrosa geralmente estão envolvidas em funções de suporte, força e proteção celular. Já as 
globulares estão associadas às demais funções proteicas, como regulação, catálise etc. Exemplo de 
proteína terciária fibrosa: queratina. 
A união das estruturas terciárias de todas as cadeias polipeptídicas forma a estrutura quaternária, 
apenas as proteínas oligoméricas, que contêm mais de uma cadeia polipeptídica, apresentam estrutura 
quaternária, que é mantida geralmente por ligações intermoleculares, mantendo as diferentes cadeias 
unidas em uma única estrutura. Exemplo: a molécula de insulina. 
 
2. (0,5 ponto) Qual a consequência direta da desnaturação proteica? Explique. 
 
Para que possam desempenhar suas funções biológicas, as proteínas precisam apresentar sua 
conformação natural, na desnaturação as proteínas perdem esta conformação original, ou seja, é 
alterado a estrutura tridimensional da proteína. Os principais agentes físicos desnaturantes são altas 
temperaturas, pHs extremos, solventes orgânicos entre outras podem alterar a estrutura espacial das 
proteínas. Com isso, suas cadeias polipeptídicas desenrolam e perdem a conformação natural. Quando 
isso ocorre, chamamos de desnaturação das proteínas. O resultado da desnaturação é a perda da 
função biológica característica daquela proteína. Entretanto, a sequência de aminoácidos não é 
alterada. A desnaturação corresponde apenas a perda de conformação espacial das proteínas. 
3. (0,5 ponto) Em um processo de desnaturação, o que acontece com o valor nutricional dessa 
proteína? Dê exemplos do dia a dia relacionado a desnaturação proteica. 
As proteínas podem perder suas estruturas tridimencionais e ocorrer perda de função. Quando se 
coloca algo ácido, como limão, no leite ele acaba coalhando. É uma prática para fazer doces, queijos 
e coalhada, em que o PH ácido leva à desnaturação e precipitaçãodas proteínas. Quando se frita ou 
cozinha um ovo, aquela clara, passa de transparente a branca, nada mais é que a 
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proteína albumina que desnatura pela alta temperatura. 
A gelatina consiste em colágeno desnaturado, em geral, proveniente do couro de boi. A 
desnaturação proteica pode contribuir para a digestibilidade de algumas proteínas. Isto porque os 
organismos animais aproveitam-se dos aminoácidos, quanto mais próximo da estrutura primária, 
mais fácil a digestão. 
Quando a temperatura corpórea se eleva muito na febre, é preciso controlá-la para que não haja perda 
de funções em proteínas essenciais em nossas vias metabólicas. Temperaturas acima de quarenta 
graus podem levar a inatividade de algumas enzimas, causando danos irreversíveis ao nosso corpo. 
Os principais agentes físicos desnaturantes são: calor, luz, frio, micro-ondas, agitação e pressão. E os 
agentes físicos desnaturantes são: ácidos, bases fortes e solventes orgânicos. 
4. (1,0 ponto) E se essa proteína tem ação enzimática, ao ser submetida aos processos relatados no 
texto, o que ocorre em relação a sua estrutura e atividade? Explique. 
As proteínas podem perder funções essenciais e levar a inatividade de algumas enzimas. Além de 
perder as suas estruturas: secundária, terciária e quaternária, assim deixam de ser ativas, tendo sua 
conformação destruída. A proteína sofre desnaturação quando mantém somente a estrutura primária 
(própria cadeia peptídica – aminoácidos ligados entre si). 
Um exemplo é a febre no se humano, quando a temperatura se eleva muito é preciso controlá-la para 
que não haja perda de funções e proteínas essenciais em nossas vias metabólicas. Temperaturas acima 
de quarenta graus podem levar a inatividade de algumas enzimas, causando danos irreversíveis ao 
nosso corpo. 
 
https://www.infoescola.com/bioquimica/albumina/