Proteínas globulares: Hemoglobina e Mioglobina

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Hemoglobina e mioglobina
★ Proteínas globulares: dobramentos diversos da cadeia polipeptídica, resultando em
uma estrutura globular compacta.
Funções:
● Anticorpos;
● Armazenamento;
● Componentes de membranas e ribossomos;
● Hormônios;
● Transporte.
❏ Hemeproteínas:Grupo especializado que contém grupo heme como grupo prostético
firmemente ligado, exemplo: mioglobina e hemoglobina, nas quais o grupo heme
serve para ligar reversivelmente o oxigênio.
Estrutura da hemoglobina:
● Composta por 4 cadeias polipeptídicas: 2 cadeias alfa e 2 beta;
● O tetrâmero é a associação de 2 dímeros, cada um contendo 1 cadeia alfa e 1 beta,
as quais são unidas firmemente por ligações hidrofóbicas;
● Os 2 dímeros são mantidos unidos por ligações polares;
● Cada subunidade tem segmentos de estrutura alfa hélice, além de um bolso, onde
se liga o grupo heme, de forma similar ao que acontece na mioglobina;
● Ligação do O2 na hemoglobina são regulados por interações com efetores
alostéricos;
Função:
● Transporte de 4 moléculas de O2 dos pulmões até os capilares dos tecidos;
● Encontrada exclusivamente nos eritrócitos;
● Transporte de H+ e CO2 dos tecidos até os pulmões.
Formas:
● T : desoxigenada, também denominado forma tensa; os 2 dímero interagem por
ligações iônicas e pontes de hidrogênio que restringem os movimentos das cadeias;
apresenta baixa afinidade pelo O2;
● R : oxigenada, também denominada forma relaxada; o O2 rompe algumas ligações
iônicas e pontes de hidrogênio entre os dímeros, resultando em maior liberdade de
movimento; apresenta alta afinidade pelo O2.
Estrutura da mioglobina:
● É uma cadeia única polipeptídica de 153 resíduos de aminoácidos e inclui um grupo
prostético, o grupo heme;
● Há 8 regiões de alfa hélice e nenhuma de folha beta pregueada
● Ligações ponte de hidrogênio estabilizam as regiões de alfa hélice e as cadeias
laterais também estão envolvidas nessas ligações;
● Os resíduos polares estão no lado externo da molécula, exceto 2 resíduos polares
de histidina que se encontram no interior e estão envolvidos nas interações com o
grupo heme e com a ligação do oxigênio;
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● O grupo heme planar é mantido na posição por atrações hidrofóbicas entre o anel
porfirínico do grupo heme e as cadeias laterais apolares da proteína;
● A presença do grupo heme resulta em dobramento mais forte da molécula;
● O quinto sítio de coordenação do íon ferroso é ocupado por um dos átomos de
nitrogênio da cadeia lateral imidazólica do resíduo de histidina F8; o oxigênio é
ligado ao sexto sítio; a outra histidina não se liga ao grupo heme, ela age como um
portão que abre e fecha quando o oxigênio entra no bolsão hidrofóbico para se ligar
ao grupo heme.
Função:
● Reservatório e carreador de oxigênio - aumenta a velocidade de transporte de
oxigênio dentro da célula muscular;
● Presente no coração e no músculo esquelético;
● Abundante nos músculos de mamíferos marinhos, como baleia, foca e golfinho, nos
quais permite que esses animais permaneçam submersos por longos períodos;
❖ Ligação do O2 à mioglobina e à hemoglobina
● A mioglobina apresenta apenas 1 grupo heme, assim, só pode se ligar à uma
molécula de O2;
● A hemoglobina apresenta 4 grupos heme e pode se ligar a 4 moléculas de O2;
● O grau de saturação desses sítios varia de 0, quando todos estão vazios, a 100%,
quando todos estão preenchidos;
Curva de dissociação do O2:
● Uma curva de saturação (Y) medida em diferentes pressões parciais de oxigênio
(pO 2 ) é chamada curva de dissociação do oxigênio;
● As curvas para a mioglobina e para a hemoglobina apresentam diferenças
importantes;
➢ Mioglobina:
● A curva tem forma hiperbólica: mioglobina liga-se reversivelmente a apenas 1
molécula de O2;
● A mioglobina oxigenada e desoxigenada estão em equilíbrio simples;
● Tem função de se ligar ao oxigênio liberado pela hemoglobina nas baixas pO2
encontradas no músculo.
➢ Hemoglobina:
● A curva tem forma sigmoidal: as subunidades cooperam na ligação de oxigênio;
● Ligação de uma molécula de O2 a um dos grupos heme aumenta a afinidade por
oxigênio dos grupos heme restantes: interação heme-heme.
Conclusões:
● A mioglobina tem maior afinidade por O2 em todas as pO2 do que a hemoglobina;
● Quanto maior a afinidade por O2 menor a P50: a pO2 necessária para se obter
metade da saturação dos sítios de ligação (P50) é de aproximadamente 1 mmHg
para a mioglobina e 26 mmHg para a hemoglobina.
FEITO POR RAYANE ARAÚJO - MEDICINA VETERINÁRIA - UECE
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