ESTUDO DIRIGIDO - BIOQUÍMICA

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CENTRO UNIVERSITÁRIO DE BELO HORIZONTE
BIOQUÍMICA
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ESTUDO DIRIGIDO
-Cite as 5 classes de aminoácidos.
Polares (hidrofílicos), Apolares (hidrofóbicos), Aromáticos (anel fechado/ carbono), Negativos e Positivos.
-Qual a importância da curva de titulação de um aminoácido?
Curva de titulação de um aminoácido é uma curva desenhada com base nos valores de pH obtidos durante a titulação em função do volume de titulante adicionado. É importante pois a partir dela é possível conhecer as regiões tamponantes e o ponto isoelétrico do AA, também medir o pK de cada um dos grupos ionizáveis do AA.
-A lisina é um aminoácido que apresenta pI igual a 9,74. Se colocarmos uma solução de lisina em pH 3,0, para qual polo elétrico (+ ou -) estes aminoácidos migrarão?
A lisina possuirá uma carga líquida positiva já que o pH 3,0 está abaixo do seu pI (9,74).
-O que é e Qual a importância de saber o pI de um aminoácido?
pI (ponto Isoelétrico) é o valor de pH onde um aminoácido apresenta carga elétrica líquida igual a zero. O pI é o pH onde todos os aminoácidos ficam neutros. É importante pois as cargas elétricas influenciam na solubilidade da molécula e no pI as forças de inteiração com o meio aquoso e as forças de repulsão entre as moléculas são mínimas.
-Explique sucintamente (resumidamente) como funcionam as técnicas de purificação de proteínas: cromatografia e eletroforese.
Cromatografia de filtração molecular: separam as proteínas de acordo com o seu tamanho.
Cromatografia de troca iônica: as proteínas se movem através da coluna em velocidades determinadas por suas cargas líquidas no pH utilizado.
Eletroforese: migração em campo elétrico.
-Defina:
a) estrutura 1ria de proteína : A estrutura primária de uma proteína é a sequência linear de aminoácidos que forma a molécula.
b) estrutura 2ria de proteína : A estrutura secundária de uma proteína é gerada pela maneira que os aminoácidos interagem, formando ligações intermoleculares
c) estrutura 3ria de proteína : A estrutura terciária de uma proteína é uma conformação adicional a estrutura secundária, em que a macromolécula dobra-se sobre si mesma. 
d) estrutura 4ria de proteína :A estrutura quaternária de uma proteína é a conformação espacial da molécula dada pela interação entre diferentes cadeias polipeptídicas de uma proteína.
-Dê 2 exemplos de estruturas secundárias de proteínas.
Alfa-hélice e beta-plana.
-Quais as características das proteínas fibrosas e das proteínas globulares?
Proteínas globulares: formam estruturas com formato esferoide; nesse grupo são encontradas importantes proteínas como as enzimas e anticorpos; muito solúveis em água.
Proteínas fibrosas: organizam-se em forma de fibras ou lâminas; as cadeias de aminoácidos ficam dispostas paralelamente; pouco solúveis em água.
-Quais as características da proteína mioglobina?
Mioglobina é uma proteína globular dos vertebrados; sua principal função é a de reserva de oxigênio nos músculos dos mamíferos;  também está envolvida na degradação do óxido nítrico(NO).
-Explique a diferença entre digestão e desnaturação de proteínas
Digestão: quebra das ligações peptídicas; irreversível.
Desnaturação: quebra das ligações mais fracas, permanecendo a estrutura primária; pode ser irreversível ou reversível. 
-Porque alteração de pH e alteração de temperatura são agentes desnaturantes?
pHs extremos podem alterar a carga, levando ao rompimento das ligações de hidrogênio e consequentemente à mudança estrutural da proteína; e de forma geral, proteínas não suportam uma grande variação de temperatura no meio em que estão ativas. Cada uma delas suporta um limite de calor específico que quando ultrapassado sofrerá mudanças em sua estrutura. Os dobramentos sofrem alterações e a mudança em um pedaço da proteína, leva a mudança em toda sua conformação.
-Porque a hemoglobina é uma proteína alostérica?
A hemoglobina é uma proteína alostérica, pois a ligação e a libertação do oxigénio é regulada por mudanças na estrutura provocadas pela própria ligação do oxigénio ao grupo heme.
-A hemoglobina também pode se ligar ao CO2 e ao íon H+ . Explique.
A capacidade da hemoglobina e da mioglobina se ligar do oxigênio depende de uma unidade não peptídica: grupo heme
-Defina os termos relacionados às enzimas:
Coenzima - Qualquer molécula não proteica cuja associação com uma enzima é indispensável à sua atividade catalítica.
Cofator - Qualquer composto químico essencial para a atividade de uma enzima e se não faz parte do peptídeo catalicamente ativo.
Estado de Transição - Numa reação química é uma configuração particular ao longo da coordenada de reação que se define como o estado que corresponde ao máximo de energia ao longo dessa coordenada.
Estado de ativação - É o mesmo complexo de ativação. Para ocorrer uma reação química entre duas substâncias orgânicas que estão na mesma solução é preciso fornecer uma certa quantidade de energia, geralmente na forma de calor, que favoreça o encontro e colisão entre elas. 
- Como identificar uma enzima alostérica.
Identificação de uma enzima alostérica é quando tem uma região separada daquela que se liga um substrato na qual as moléculas podem se ligar e também se modificar a atividade catalítica dessas enzimas. Ou também pelos gráficos sigmoides da velocidade da reação versus contração de substrato.
-O que são ácidos graxos e triglicerídeos?
Ácidos Graxos – São substancias orgânicas encontradas em temperatura ambiente nas fases solidas e liquidas e semissólida. Pertencem ao grupo carboxílicos compostos que apresentam a carboxila, carbono ligado a um oxigênio e uma hidroxila.
Triglicerídeos – São um tipo de gordura presente no sangue, que quando está acima de 150ml/dl em jejum, aumenta o risco de doenças cardíacas.
-Compare ácidos graxos saturados, insaturados (Cis e Trans) e poli-insaturados
Os ácidos Graxos (AG), além de fornecerem energia, são ácidos carboxílicos com cadeias
Ácidos Graxos saturados - Não possuem duplas ligações e são sólidos à temperatura ambiente.
Ácidos Graxos insaturados - A cadeia carbônica apresenta uma única dupla ligação. Os ácidos graxos insaturados podem apresentar um tipo de isomeria espacial denominada isomeria geométria cis-trans. Ácidos Graxos Trans contém pelo menos uma dupla ligação na configuração trans. A dupla ligação dos ácidos graxos pode existir tanto na configuração cis quanto na trans. Cis quer dizer que os átomos de carbonos adjacentes estão do mesmo lado da dupla ligação. A rigidez da dupla ligação torna o ácido graxo menos flexível
Ácidos Graxos poliinsaturados: A cadeia carbônica apresenta duas ou mais ligações duplas.