Síntese, Enovelamento E Glicosilação De Proteínas

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síntese enovelamento e glicosilãcaío'
de proteínas
pagam M . dirão
BCMA
síntese Proteica
1.transcrição :
↳ primeiro amolécula de DNA se abre para que os códigos presentes no
gene sejam transcritos para
a molécula de RNA
,
o que acontece
a partir da enzima polimerase do RNA , que se liga a uma das
wctremidades do gene para fazer essa separação das fitas de DNA e os
ribonucleotádeos livres se emparelham com a fita de DNA que serve de
molde
2. traducáo :
↳ Com as informações do DNA forma - se o RNAmensageiro , e sequência
dele é chamado de códon ( a combinação de trincas de basesnitrogenadasformam 64 códons diferentes que correspondem a 20 tipos de
aminoácidos ) * o código genético é degenerado justamente porque muitos
dos aminoácidos podem ser codificados pelo mesmo códon
↳ já o RNA transportador transporta um aminoácido cuja sequência de
bases
,
chamada antieádon
, corresponde ao códon do RNAM .
3. asíntese :
↳ O RNA t traz uma metionina ( códon de iniciação ) e se liga ao RNAM,
onde se encontra o códon AUG) correspondente , iniciando o processo . Em
seguida , ele se desliga e outro RNAT se liga , trazendo outro aminoácido,
operação queé oupitida diversas vezes
↳ É atraves do anticádon que o RNAT reconhece o local do RNAM onde
Ribossomos + RNAm: 
síntese de proteínas 
para o meio intracelular.
Ribossomo + RER: 
síntese de proteínas 
para o meio extracelular.
deve ser colocado o aminoácido por ele transportado
→RNAT
↳ Esse processo ocorre no ribossomo , organela nãomembranosoformado
por RNA veibosáomico e por proteínas . Ele possui 3 sítios de ligação ,
sendo que o RNAT se liga do sítio P . Depois dusiso a enzima amino-
m tipo covalenteacil - RNAT - sintam faz a ligação peptídeo entre os aminoácidos e o
RNAT "vazio" é deslocado para o sítio E , voltando para o citoplasmapara
se ligar a outro aminoácido . Enquanto isso , o iebossomo vai sedeslocandoao longo do RNAM e o espaço vazio é preenchido por outro
RNAT .
↳ Quando o ribossomo passa por um códon de terminação nenhum
RNAT entra no oiebossomo
.
isso porquena célula não existem RNAe
com sequências complementares aos códons determinação . Então , o riboooomo
se solta do RNAM , liberando a proteína recém - formado e degradando
o RNAM .
→ → →
enzima
Aminoácidos 
hidrofóbicos fazem 
ligações entre eles 
para ficar no centro 
da proteína, enquanto 
os polares 
(hidrofílicos) ficam 
nas pontas.
Ligações de hidrogênio, atrações 
eletrostáticas e atrações de Van 
der Waals (menor contato com a 
água) são as responsáveis pelo 
enovelamento da estrutura 
secundária.Enovelamento Proteico
• a sequência de aminoácidos determina a estrutura enovelado da
proteína é a identidadeproteica . Então , a estrutura primária determinasua
estrutura tridimensional
,
à qual determina a sua função , resumindo
a função deriva da estrutura e a estrutura deriva da sequência.
Além dusiso
,
como a função proteica deriva da estrutura ,proteínas recém -
- sintetizadas devem se enooelar corretamente para funcionar.
• A estrutura planar da ligação peplídica limita o número deconformaçãoque um pdepieptóleo pode adotar.
• As proteínas irão perder o enovelamento , ou desnatura,quando submetidas a
condições que rompam as interações Não covalentes queestabilizamsuas estruturas tridimensionais .
arsoeiacáo
pdipeptídeo taeonidodes
• O enovelamento ocorre durante a síntese proteica, ele
pode ocorrer de duas maneiras , sem ou com a necessidade
de auxílio . Quem auxilia nesse enovelamento
,
caso dê
errado
,
são :
↳ daperonas : uma família de proteínas (Hrp toe
Hrp 40) que usam energia da hidrólise de ATP para
desenrolar proteínas pariualmente enoveladas , possibilitando
novo enovelamento
,
dessa vez na forma correta . Essas moléculasreconhecemespecificamente configurações erradas e enovelamento inadequadosdevidoà exposição de superfícies hidrofóbica , quenas proteínas corretamenteenoveladasnormalmente encontram -se protegidas do ambiente . as chaperonas
Diabéticos tipo 2 fazem 
uso de insulina porque 
após um tempo com a 
doença ou quando essa 
tem um tratamento 
precário, a célula beta 
pancreática produz 
insulina de maneira 
incorreta, enovelada de 
maneira incorreta, então. 
Célula é destruída. 
impedem omal enovelamento e a agregação , faialitando o enovelamento
apropriado emantendo uma estrutura estável necessária para aatividadesubsequente da proteína a partir da legação e segmentos curtos
de um substrato proteico ritmo
↳ chaperoninas : uma família de proteínas IHSPGO) que atuam empeptídeosjá enoveladas elas possuem um quepe proteico que formamcâmarasde enovelamento " dentro das quais todas as proteínas desnaturadas ,ou
parte delas , e essesmal enoveladas
,
podem ser sequestrados , fornecendo -
- lhes tempo e ambiente adequados para que o processo de enovelamento
ocorra apropriadamente . A proteína mal enovelado é inicialmente capturada
por interação hidrofóbica com a superfície aporta da abertura , havendo
também hidrólise de ATP para que a ligação do quepe seja enfraquecida
e , depois
,
mais ATP para que o quepe seja ejetado , liberando a proteína
Proteínas mal dobradas assumem 
um estado conformacional 
específico, podendo formar longos 
feixes de proteínas fibrilares, as 
folhas beta pregueadas. Essas 
agregam-se espontaneamente, 
sendo que o acúmulo desses 
agregados insolúveis (amilóides) 
são encontrados em doenças 
degenerativas, como o Alzheimer.
• Proteassomo é o complexo multienzimático que digere , atravesdacombinação
com a ubieqiutina . quemarca as proteínas que estão prontas para
serem eliminadas do organismo . tem como função a remoção do
excesso de proteínas que jánão exercem mais nenhuma função , ele
age após as chapinhas e as chaparreiras , quando essas nãoconseguemarrumar omal enovelamento . Ele destroi nãosó moléculas
proteicas com defeitos ,mas também proteínas que já foram codificadas
por vírus
• Em resumo :
I.
chaperonina
Glicação é um processo 
anormal onde açúcares se 
ligam covalentemente a 
proteínas e lipídeos (não é um 
processo enzimático), 
acabando por reduzir ou anular 
a função da molécula afetada. 
É comum em diabéticos porque 
a hemoglobina leva, 
incorretamente, açúcar e 
também ocorre naturalmente 
durante o envelhecimento. 
gleiosilacçío de Proteínas
• É um processo normal de associação de carboidratos
o
às proteínas , sendo uma ação sequencial iniciada
no retículo endoplasmático e finalizada no aparelho de gdgi .
• N - glviosiloeçáo :
↳ ocorre no retváelo endoplasmático rugoso
↳ açúcares ( = digossacarídeos) ligados a proteínas através
do nitrogênio I - n Ha) da cadeia lateral da arparogina
↳ metade das proteínas eucarióticas é glicosiloda
↳ a maioria das proteínas sintetizadas no retículoendoplasmáticorugoso é N- gleiosiloda dentro do RE , ou seja,
no lúmen do rei glicoproteína)
↳ ddicol é o lipídeo da membrana do retículo , local onde se ligam os
digossaeaéedeos
↳ a enzima digossaearil - transferem , presente
no lúmen do RER
,
é que transfere o qligossaearí.
duro precursor ( em bloco) para a asparagena
↳ porfim , a proteína N- glieosilada sai do retículo
endoplasmático rugoso e vai para o complexo de
gdgi em vesículas
• O - ghiosilauçio :
↳ ocorre no complexo de golgi , com as vesículas venidas do RER entrando
pela cisterna às
↳ açúcares l= dujossacãrídus) são ligados ao grupohidrocele(- 0H) da ruína ou da treooiena
↳ a glieosilovyáo nadamais é que o empacotamentorealizadopelo complexo degdgi , tão famoso dentre as suas funções
↳ as proteínas agora glicoielodas , maduras e funcionais
Glicoproteínas fazem 
parte da membrana 
plasmática, portanto 
possuem função 
estrutural, além disso 
também possuem função 
no sistema imunológico, 
na síntese de hormônios 
e na proteção de células 
do organismo. 
saem do complexo de gdgi em vesículas formadas no lúmen e sãoexcretadospela cisterna trans
• Resumindo :