Reações Enzimáticas

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AULA BIOQUÍMICA
16/04/21
Reações Enzimáticas
REAÇÕES QUÍMICAS:
conceito básico:
- reação depende da variação de
energia entre reagente e produto ou
entrada de energia
- exergônica: substrato tem mais
energia que os produtos (energia livre
sobrando) pode ser espontânea ->
calor -> energia livre negativa
- endergônica: substrato possui menos
energia que o produto (precisa
acrescentar energia no processo de
reação) -> não tem como acontecer
espontaneamente
- energia de ativação: quando uma
reação precisa de energia para
acontecer
- exergônicas precisam de um
nível de energia menor que as
endergônicas
- quanto maior for o nível de
energia necessária, mais tempo
vai demorar para que o meio
adquira a energia para ocorrer
a reação
- energia necessária para que ocorra o
estado de transição
sem presença de enzima
- energia de ativação para um reação
sem enzima é grande, maior que a
energia livre que vai resultar desse
processo
- quanto maior a energia de ativação,
maior vai ser a necessidade de
energia livre
- para que uma reação aconteça sem
enzima é necessário uma quantidade
muito grande de energia livre, forte o
suficiente para gerar o estado de
transição, e só então a reação
acontece
com enzima (catalisador)
- afetam a velocidade da reação, por
favorecer a energia de ativação
- elas diminuem as energias de ativação
- não realizam reações impossíveis de
acontecer
características:
- muitas vezes complexas
- forma sincronizada
- acontece em etapas, cascata de
reações
- organizam e controlam as reações
químicas
- gera intermediários até chegar no
final desejado
- também atuam recuperando energia
para a realização de outras reações
(de exergônica para usar em
endergônica)
CINÉTICA ENZIMÁTICA:
- velocidade de uma reação catalisada
por enzima
- alguns fatores podem alterar a
velocidade (mais rápida e mais lenta)
- permite definir como a atividade de
determinada enzima é afetada pelo
meio em que está inserida
- capacidade de transformar o
substrato em produto -> atividade
enzimática
- velocidade é medida pela quantidade do
desaparecimento do substrato
- não forma mais enzima-substrato do
que a quantidade de enzima disponível
na reação
- velocidade que a quantidade de
produto se forma de acordo com a
quantidade de enzima que tem
- quanto mais enzimas livre, mais rápida
é a reação
Concentração de substrato:
- quantidade de enzimas fixas e aumenta
a quantidade de substrato
- acontece muito nas células vivas
- a velocidade da reação aumenta
linearmente em um primeiro momento
com a adição do substrato
- após determinado ponto a velocidade
tende a ficar constante
- ponto de saturação: enzimas
encontram-se na sua forma ES,
ficando indisponíveis para novos
substratos (desacelera)
cinética de Michaelis e Menten:
- constante de Michaelis (Km): valor
numérico para padronizar a avaliação
da cinética das enzimas (comparar a
velocidade das enzimas)
- concentração de substrato em
que metade das enzimas estão
ocupadas (ES)
- quanto de substrato precisa
ser posto no meio para que
metade das enzimas estejam
formando ES
concentração de substrato:
- Km: concentração de um substrato
em que a enzima alcança a metade da
velocidade de reação (ponto para
definir eficiência de uma enzima)
temperatura:
- temperatura ótima: faixa de
temperatura em que a enzima vai ter
mais afinidade com o substrato, em
que a enzima está com a sua
organização tridimensional perfeita
para permitir a formação ES
- altera a energia cinética (agitação das
moléculas) favorecendo as interaçõe
E+S
- acima dessa temperatura:
desnaturação
- as enzimas modificam a sua tolerância
às temperaturas de acordo com o
organismo vivo7
pH:
- mudança no número de prótons altera
a estrutura da proteína e portanto a
relação do sítio ativo e o substrato
- pH ótimo: ponto de pH onde a
velocidade de reação alcança seu
máximo
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA:
- quando qualquer substância tem a
capacidade de reduzir a velocidade de
uma reação enzimáticas
- pode ser do próprio organismo ou
vindo de fora
inibição enzimática:
- muitos tipo de moléculas inibem as
enzimas e podem agir de várias
formas
- a forma que envolve ligações
não-covalentes é reversível, através
da remoção do inibidor
- em alguns casos as ligações não
covalentes podem ser irreversíveis
sob algumas condições fisiológicas
- a ligação molecular covalente é
irreversível
- são geralmente encontrados
em reações que apresentam
toxinas específicas
- normalmente são substâncias
exógenas (vindas de fora)
Reversíveis:
inibição competitiva:
- acontece quando o inibidor é parecido
com o substrato que ele acaba
competindo pelo sítio ativo da enzima
- características:
- inibidor com estrutura
molecular parecida com a do
substrato
- quando o inibidor está presente
no meio, a afinidade da enzima
com o substrato reduz
- se aumentar a quantidade de
substrato é possível reverter
o processo de inibição
inibição não competitiva:
- ocorre quando uma molécula ou íons
pode se ligar em um segundo local na
superfície enzimática (não no sítio
ativo)
- modifica a estrutura tridimensional
- isso pode distorcer a enzima
tornando o processo catalítico
ineficiente
- o substrato não pode estar ligado à
enzima
- características:
- moléculas não semelhantes ao
substrato mas com grande
afinidade com a enzima
- sem interação com o sítio ativo
- na presença do inibidor não
competitivo, a quantidade de
substrato não altera a inibição,
a reação permanece não
ocorrendo
- Km da enzima não se altera
- velocidade altera
inibição incompetitiva:
- inibidor não semelhante ao substrato
- se liga à enzima em um sítio próprio
- diferença é que o inibidor não vai
impedir a ligação com o substrato
- o papel dele é fazer com que o
substrato já ligado não se desprenda
- forma complexo ESI
Irreversíveis:
- enzima fica completamente inutilizada
- se combina ao grupo funcional da
enzima, fazendo com que a substância
perca a sua capacidade de atuar
- ligação COVALENTE entre o I e o E
REGULAÇÃO ENZIMÁTICA:
- controlo ocorre de acordo com a
necessidade dos indivíduos
- atividades enzimáticas nas reações
químicas muitas vezes devem ser
controladas, de acordo com a
necessidade e tecido em que devem
atuar
- quando não existem mecanismo de
regulação, algumas reações químicas
de regulação
- algumas reações podem se
tornar prejudiciais se ocorrer
no momento errado
- uma forma de fazer essa regulação
é pelos inibidores
- outra forma é por substâncias
alostéricas
regulação enzimática alostérica:
- fatores que causam modificação
estrutural de graus variados, e isso
modifica a velocidade de reação
- aumenta ou reduz
regulação - modificação covalente:
- ligação da enzima a molécula que
modifica suas propriedades
- ligações mais comuns: fosforilação,
acetilação, metilação…
- mecanismo utilizado pelo próprio
organismo frequentemente
- tornar ativa ou desativar uma enzima
regulação enzimática - proteólise
- proteínas que para serem funcionais
precisam perder parte da sua
estrutura tridimensional através da
proteólise
- enzimas sintetizadas como
precursores inativos
- chamado zimogênio ou proenzima
- ativação é irreversível, mas não
necessita de energia para ocorrer