Aminoácidos, proteínas e enzimas

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Aminoácidos, Proteínas 
e Enzimas 
 
• Moléculas constituídas por um grupamento 
amina, um grupo carboxílico e uma cadeira lateral 
R unidas a um único átomo de Carbono (α ). 
 
• Se há carbono assimétrico ou quiral a 
substância existe sob 2 formas: 
 
OBS: A glicina não possui as formas L e D pois o 
C alfa não é assimétrico. 
 
 
 
 
 
 
Quanto a polaridade: 
 
 
Quanto ao tipo de aa: 
• ESSENCIAIS - NÃO SINTETIZADOS pelos animais. 
• NÃO ESSENCIAIS (Naturais) – SINTETIZADOS 
pelos animais. 
1. Os vegetais produzem os 20 aminoácidos 
necessários para a produção de suas proteínas 
2. Classificar um aminoácido em não essencial ou 
essencial depende da espécie estudada!!! 
 
 
 
 
INTERAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
•Ligações peptídicas 
•Ligações de hidrogênio 
•Interações hidrofóbicas 
•Ligações de enxofre (pontes SS) 
- Importantes para a manutenção da estrutura 
da proteína. E sua estrutura determina sua 
função e atividade. 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
• Reação de condensação entre dois aminoácidos 
com a saída de uma molécula de água. 
 
• Através de várias ligações peptídicas pode 
ocorrer a formação de um dipeptídeo, oligo ou 
polipeptídeo. 
 
 
 
- Principais interações entre aminoácidos para 
manutenção da estrutura das proteínas 
 
1- Aas polares que formam ligações/pontes de 
hidrogênio possuem a OH (hidroxila) ou NH2 
(amino) em sua cadeia lateral. 
2. Interações hidrofóbicas ou hidrofílicas 
acontecem de acordo com a posição das cadeias 
laterais ou radicais. Interações hidrofóbicas 
geralmente são formadas por aas apolares e 
ficam no interior das proteínas globulares ou em 
regiões apolares como as membranas 
plasmáticas. 
3- Interações iônicas acontecem entre aas 
polares, geralmente na superfície das PTNs. São 
cadeias longas e flexíveis que conferem 
solubilidade a PTN. 
4. Ligações/pontes dissulfeto: Cisteína é um aa 
que tem S (enxofre) na sua composição. Quando 
próximos, formam ligações entre eles, liberando 
uma molécula de H20. 
 
 
 
 
CONCLUSÃO: 
• Todas essas forças são usadas para a 
manutenção da estrutura tridimensional das 
proteínas – conformação; 
• A conformação de uma proteína é 
fundamental para a função que ela exerce; 
• E, por fim, existem 4 níveis estruturais de 
proteínas: 
- Primária 
- Secundária 
- Terciária 
- Quaternária 
FORMAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
Quanto a sua constituição: 
- Simples: só aminoácidos 
- Conjugada: proteínas e lipídios 
Quanto a sua forma: 
• Fibrosas 
- Colágeno 
- Queratina 
- Miosina 
- São hidrofóbicas 
• Globulares 
- Hemoglobina 
-Albumina 
- Enzimas 
-São hidrofílicas 
 
Quanto a sua função 
- Resistência e estrutura aos tecidos : Colágeno 
- Contração muscular : Miosina 
- Revestimento e impermeabilização: Queratina 
- Hormonal: Insulina 
- Defesa: Anticorpos 
- Alimentar e transporte: albumina e hemoglobina 
- Coagulação: Fibrinogênio 
- Enzimática: amilase, lipase 
ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL 
Estrutura primária 
• Dada pela sequência de aminoácidos e ligações 
peptídicas da molécula. 
• É o nível estrutural mais simples e mais 
importante, pois dele deriva todo o arranjo 
espacial da molécula. 
• É o "colar de contas", com uma extremidade 
"amino terminal" (-NH2) e uma extremidade 
"carboxi terminal“ (-COOH). 
 
 
 
 
 
Estrutura secundária 
• É o arranjo espacial de aminoácidos próximos 
entre si na sequência primária da proteína. 
• Alfa-hélice 
• Ocorre graças à possibilidade de rotação das 
ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e 
seus grupamentos amina e carboxila. 
Estrutura terciária 
• Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos 
distantes entre si na sequência polipeptídica. 
• É a forma tridimensional como a proteína se 
"enrola". 
• “Dobramento sobre si mesma” 
Estrutura quaternária 
• Surge apenas nas proteínas oligoméricas ( mais 
de uma cadeia polipeptídica). 
• Estrutura TRIDIMENSIONAL, pela distribuição 
espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no 
espaço, as subunidades da molécula. 
 
 
 
 
 
 
ENZIMAS 
• As enzimas são fundamentais como moléculas 
reguladoras das reações biológicas. 
• Toda enzima é uma proteína 
Exemplos: lipases (lipídios, ácidos graxos e 
glicerol), Amilase (amido), proteínase (proteínas). 
Exceto: RNAase – RNA com atividade enzimática 
O que são? 
• Proteínas notáveis, altamente especializadas e 
com alto grau de especificidade com seus 
substratos 
• Poder catalítico extraordinário - Muito maior do 
que catalisadores sintéticos 
• Aceleram reações químicas em condições 
suaves de temperatura e pH 
• São o centro e o objeto de estudo principal da 
bioquímica atuando de forma organizada e 
catalisam centenas de reações que degradam as 
moléculas dos nutrientes e conservam suas 
energias 
Características principais: 
• Promovem a catálise de reações biológicas – 
são BIOCATALIZADORAS 
• Reduzem a energia de ativação das reações 
químicas, aumentam a velocidade de reação. 
• NÃO são produtos ou reagentes das reações. 
• Praticamente todas as reações que 
caracterizam o metabolismo celular são 
catalisadas por enzimas. 
• Possuem especificidade com o substrato 
 
Quanto a sua atuação no composto 
• lipases atuam nas gorduras decompondo-as em 
glicerol e ácidos graxos; 
• catalases decompõem a água oxigenada; 
• amilases decompõem os amidos em açúcares 
mais simples; 
• proteases decompõem as proteínas; 
• celulases decompõem a celulose; 
• isomerases catalizam a conversão da glicose 
em frutose; 
Quanto ao local de ação 
• ENDOCELULARES 
Atuam no interior das células onde foram 
produzidas, para agir em 
reações da própria célula. (HEXOQUINASE) 
• ECTOCELULARES 
São produzidas no interior de determinadas 
células, mas atuam fora das mesmas. Como 
ocorre com as enzimas digestivas (LIPASE, 
AMILASE) 
Quanto a composição 
• SIMPLES 
– Enzimas formadas por apenas aminoácidos, 
unidos por ligações peptídicas. 
 
• CONJUGADAS 
– Composta pela APOENZIMA (parte proteica) e 
pela COENZIMA (porção não proteica, por 
exemplo hormônios ou vitaminas). 
– A enzima só estará ativada e funcional na 
presença da COENZIMA, formando um complexo 
denominado HOLOENZIMA. 
Quanto a composição 
• Algumas enzimas podem exigir um componente 
adicional para sua ativação. Este componente 
químico é chamado de COFATOR. 
• COFATOR: Íons inorgânicos. Ferro, Magnésio, 
Manganês, Níquel, Cobre... 
• COENZIMA: Hormônios e vitaminas, 
principalmente. 
 
ATIVIDADE ENZIMÁTICA 
- Existem situações específicas para as enzimas 
agirem de forma ótima no organismo 
-Fatores que afetam a atividade enzimática: 
• Concentração do substrato 
• pH 
• Temperatura 
 
 
 
Exemplos: 
• Quanto maior a concentração do substrato, 
maior a velocidade da reação, até o momento em 
que todas as enzimas estejam ocupadas. Não 
adianta aumentar a concentração do substrato 
porque a velocidade da reação NÃO aumentará. 
 
- Potencial hidrogeniônico (pH) 
• Cada enzima tem uma ação ótima de acordo 
com um determinado pH. Grandes mudança no pH 
podem provocar desnaturação de proteínas, e 
consequentemente, sua inativação. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Temperatura 
• temperatura atividade enzimática / até certo 
limite. 
• agitação moléculas possibilidades de choques , 
perda da conformação, ocorre desnaturação e 
inativação da enzima. 
• Temperatura Ótima / MAMÍFEROS 35 E 40 
oC 
 
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS 
• TEMPERATURA alta aumenta agitação das 
moléculas - maior rompimento de ligações 
• GRAU DE ACIDEZ / meios muito ácidos ou muito 
básicos aumentam o rompimento de atrações 
elétricas que ajudam manter a configuração 
espacial. 
• INIBIDORES IRREVERSÍVEIS 
– Ligam-se as enzimas inativando-as de maneira 
definitiva. Ocorrem modificações covalentes e 
definitivas no sítio de ligação ou no sítio catalítico 
da enzima 
• INIBIDORES REVERSÍVEIS 
– Podem ser classificados como COMPETITIVOS 
ou NÃO COMPETITIVOS. Essa divisão é baseadana presença ou não de competição entre o 
inibidor e o substrato pelo centro ativo 
Da ENZIMA. 
• INIBIDORES IRREVERSÍVEIS 
– Ligam-se as enzimas inativando-as de maneira 
definitiva. Ocorrem modificações covalentes no 
sítio de ligação. 
Ex: Mercúrio, Cianeto 
 
• INIBIDORES REVERSÍVEIS 
– Podem ser classificados como COMPETITIVOS 
ou NÃO COMPETITIVOS e ainda INCOMPETITIVOS. 
Essa divisão é baseada na presença ou não de 
competição entre o inibidor e o substrato pelo 
centro ativo da ENZIMA. 
• COMPETITIVA 
– Substrato compete pelo sítio ativo da enzima 
com outra molécula semelhante à sua estrutura. 
– Quando a molécula semelhante se liga à 
enzima, está ficará , temporariamente, 
indisponível para o substrato. Ocorre então a 
redução da velocidade da reação.. 
• COMPETITIVA 
– Substrato compete pelo sítio ativo da enzima 
com outra molécula semelhante à sua estrutura. 
– Quando a molécula semelhante se liga à 
enzima, está ficará , temporariamente, 
indisponível para o substrato. Ocorre então a 
redução da velocidade da reação. 
• NÃO COMPETITIVA 
– O inibidor NÃO possui estrutura semelhante ao 
substrato. 
– Este inibidor liga-se à enzima em outro local, 
formando um complexo enzima-inibidor. Há 
modificação na configuração do seu sítio ativo, 
impedindo a ligação do substrato. 
– NÃO OCORRE COMPETIÇÃO ENTRE INIBIDOR 
ES UBSTRATO!!!