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UNIVERSIDADE ESTADUAL DO CEARÁ CENTRO DE CIÊNCIAS DA SAÚDE (CCS) CURSO DE GRADUAÇÃO EM ENFERMAGEM DISCIPLINA DE FUNDAMENTOS DE BIOLOGIA PROF. MART SOM DOS REIS SOUZA ISABEL MOREIRA GOMES COMPONENTES DAS PROTEÍNAS, EXEMPLOS, ESTRUTURAS E CARACTERÍSTICAS FORTALEZA - CEARÁ 2018 SUMÁRIO 1. INTRODUÇÃO……………………………………………………4 2. DESENVOLVIMENTO……………………………………………5 2.1 Estruturas das Proteínas…………………………………..5 2.1.1 Primária……………………………………………………..5 2.1.2 Secundária………………………………………………....5 2.1.3 Terciária…………………………………………………….5 2.1.4 Quaternária………………………………………………...5 2.2 Aminoácidos presentes no corpo humano…………....6 2.2.1 Valina………………………………………………………..6 2.2.2 Leucina………………………………………………………6 2.2.3 Isoleucina……………………………………………………6 2.2.4 Alanina……………………………………………………....7 2.2.5 Arginina………………………………………………………7 2.2.6 Glutamina…………………………………………………....7 2.2.7 Lisina………………………………………………………....7 2.2.8 Ácido aspártico………………………………………………8 2.2.9 Ácido glutâmico……………………………………………..8 2.2.10 Prolina……………………………………………………....8 2.2.11 Cisteína……………………………………………………..9 2.2.12 Treonina…………………………………………………….9 2.2.13 Metionina…………………………………………………...9 2.2.14 Histidina…………………………………………………….9 2.2.15 Fenilalanina………………………………………………..10 2.2.16 Tirosina……………………………………………………..10 2.2.17 Triptofano…………………………………………………..10 2.2.18 Asparagina………………………………………………...11 2.2.19 Glicina……………………………………………………...11 2.2.20 Serina……………………………………………………….11 2.3 Relação de alimentos que possuem aminoácidos essenciais………………………………………………………..12 2.4 Enzimas que catalisam reações químicas no organismo…………………………………………………………12 2.5 Funções das proteínas(exemplos).................................12 3. REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS…………………………....13 INTRODUÇÃO Este trabalho tem como intuito apresentar o conceito de proteínas e especificar suas estruturas. Além disso, demonstrar todos os aminoácidos e algumas enzimas presentes no corpo humano, juntamente com suas propriedades e características. Com a finalidade de enriquecer o conhecimento e contribuir com a nota final. 4 DESENVOLVIMENTO Estruturas das proteínas Primárias: É a mais simples e a mais importante das estruturas, pois dela se originam todos os arranjos espaciais da molécula. É formada por uma sequência de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica. ❖ Exemplos: Gly-Ile-Val-Glu-Gln-Cys-Cys-Ala-Ser-Val-Cys-Ser-Leu-Tyr-Gln- Leu-Glu-Asn-Tyr-Cys-Asn (O exemplo se refere a uma das sequências de aminoácidos da Insulina. Não possui um nome, apenas a caracterização de uma estrutura primária). Secundárias: São proteínas dobradas sobre si mesmas que se formam em um polipeptídeo, devido às interações entre os átomos da cadeia polipeptídica, excetuando-se os grupos --R. ❖ Exemplos: α-hélice e a folha-β pregueada (São mantidas por ligações de hidrogênio). Terciárias: É resultante das interações entre os grupos R dos aminoácidos que compõem a proteína. É o enrolamento dos elementos da estrutura secundária, juntamente com a disposição espacial das suas cadeias laterais. ❖ Exemplos: Mioglobina e Citocromo C. Quaternárias: A estrutura quaternária é aquela, na qual existem várias cadeias polipeptídicas enroladas, unidas por interações de ligações não-covalentes. Cada cadeia polipeptídica unida é chamada de subunidade. ❖ Exemplos: Hemoglobina e DNA polimerase. 5 http://knoow.net/cienciasexactas/quimica/estrutura-secundaria-da-proteina/ Aminoácidos presentes no corpo humano ❖ Valina: É um aminoácido de cadeia ramificada. Tem como função o aumento de energia durante os exercícios físicos e a produção de mais proteínas. Possui um grupo alfa-amino e alfa-carboxílico que lhe confere propriedades anfotéricas, podendo agir como um ácido ou como uma base. É caracterizado como um aminoácido apolar por possuir em sua cadeia lateral hidrocarbonetos, no caso, isopropil. Ela pode ser codificada pelos códons iniciados por GU (GUA, GUC, GUG e GUU). ❖ Leucina: A leucina é um aminoácido usado para codificar proteínas nos seres vivos, também de cadeia ramificada e é apolar. Tem como função, assim como a Valina, de aumentar a energia durante os exercícios físicos. Além disso, sua grande quantidade na velhice contribui para que o corpo humano não perca massa muscular. ❖ Isoleucina: É um aminoácido essencial, de cadeia ramificada. Sintetiza proteínas e contribui com a reserva de energia durante os exercícios físicos, juntamente com a vitamina B12. Ela é necessária para a produção de hemoglobina e para ajudar a regulação de açúcar no sangue. 6 Alanina: A alanina é um dos aminoácidos que formam as proteínas nos seres vivos. É classificada como um aminoácido alifático por possuir apenas o radical metil na cadeia lateral e é hidrofóbico. Ela ajuda no metabolismo da glicose, fortalece o sistema imunológico, na produção de anticorpos e funciona como fonte de energia para o fígado. ❖ Arginina: A arginina é um aminoácido que faz parte da síntese de moléculas importantes, como creatina e óxido nítrico, sendo ela, básica e polar. Ela ajuda a manter a normalidade das vias sanguíneas e ajuda na resposta imunológica relacionadas à infecções. ❖ Glutamina: A glutamina é um dos aminoácidos que compõem as proteínas. Ela é abundante no tecido muscular, é um aminoácido livre e polar. Além de promover um crescimento muscular, age como nutriente para as células imunológicas. A glutamina também ajuda no controle do pH sanguíneo a partir dos rins. ❖ Lisina: A Lisina é um aminoácido que é codificado pelos códons AAA e AAG. Possui propriedades básicas e polares, por ser solúvel em água. A falta dela pode ocasionar fadiga, crescimento lento e distúrbios reprodutivos. 7 Ácido Aspártico: O aspartato é um dos aminoácidos existentes no código genético e componente das proteínas. Possui propriedades polares de básicas. Além disso, serve como neurotransmissor excitatório do cérebro e também é um metabolito do ciclo da ureia. ❖ Ácido Glutâmico: O glutamato é um aminoácido, de propriedades ácidas, possuinte de um ácido carboxílico como radical, presente nas proteínas do corpo humano. Ele está envolvido com o processo de aprendizagem e memória do corpo humano, por ser um neurotransmissor do sistema nervoso. Além disso, o glutamato é responsável por proporcionar o quinto gosto básico do paladar humano: o umami. ❖ Prolina: A prolina é um dos aminoácidos presentes nas proteínas e também faz parte da formação da pele, proporcionando a hidratação da mesma. Possui um grupo amino secundário e tem propriedades apolares, participando de interações hidrofóbicas. Está presente em sua maioria nos organismos termófilos (organismos que gostam de calor). 8 ❖ Cisteína: A cisteína é um dos aminoácidos codificados pelo código genético e está presente nas proteínas. Possui um grupo tiol em sua estrutura, possuindo um caráter nucleofílico. Ela possui um papel fundamental na manutenção das estruturas terciárias das proteínas. É usada para fazer produtos para o cabelo e a sua deficiência é comum em crianças. ❖ Treonina: A treonina é um aminoácido essencial possuidor do álcool como radical. Possui propriedades polares e está relacionado com a manutenção da imunidade da parede do intestino. Além disso, sua deficiência leva a uma baixa concentração de IgG. ❖ Metionina: A metionina é um aminoácido responsável pela codificação das proteínas no corpo humanoe precisa ser ingerida na dieta humana. Sua codificação é dada pelo códon AUG, também conhecido como códon de iniciação, na qual indica que o início da síntese proteica. Ela atua na limpeza de impurezas, promovendo tecidos saudáveis e um bom funcionamento cardiovascular. Além disso ela auxilia no processamento de gorduras pelo fígado, contribuindo com eliminação de toxinas. ❖ Histidina: A histidina é um aminoácido essencial, polar e básico, usado para produzir histamina, que é utilizada pelo corpo nos processos alérgicos e ajuda a regular os processos inflamatórios do corpo. Além disso, ela atua na regeneração e no crescimento de vários tecidos. 9 ❖ Fenilalanina: A fenilalanina é um aminoácido essencial e possui um radical polar . Serve para para aumentar a capacidade mental e melhorar o humor. Ademais, também é usada por pessoas que fazem dieta, por diminuir o apetite. ❖ Tirosina: A tirosina é um dos 20 aminoácidos presentes nas proteínas. Tem propriedades polares, é neutra e essencial. Seus códons de síntese são: UAC e UAU. Ela é muito importante na fotossíntese e atua em processos de transdução de sinais nas células. ❖ Triptofano: O triptofano é um aminoácido essencial, possuidor de um grupo amino básico e de um grupo carboxílico ácido que contribui com a formação da serotonina e da melatonina no corpo humano. Devido à isso, ele está relacionado com os tratamentos contra a depressão, ansiedade e insônia. Seu códon é o UGG. 10 ❖ Asparagina: A asparagina é um dos aminoácidos mais comuns da Terra e não é essencial. Possui na sua cadeia lateral um grupo carboxamida e é codificada pelos códons AAU e AAC. Suas funções incluem manter o sistema nervoso saudável e contribuir com a formação e manutenção da pele, ossos, unhas e cabelo. ❖ Glicina: A glicina é um dos aminoácidos que codificam as proteínas, possuindo como códons GGU, GGG, GGC e GGA. É apolar e participa de interações hidrofóbicas. É encontrado em proteínas secundárias como o Citocromo C e mioglobina, devido à sua simplicidade. A glicina também está presente em um neurotransmissor inibitório no sistema nervoso. ❖ Serina: A serina é um aminoácido não-essencial que possui na sua cadeia lateral um grupo hidroxila, caracterizando-o como um álcool. É encontrado na porção ativa de algumas enzimas encontradas no intestino, como a tripsina e a quimiotripsina. Seus códons são: UCU, UCC, UCA, UCG. 11 Relação de alimentos que possuem aminoácidos essenciais 1. Carne Vermelha 2. Carne Branca 3. Laticínios 4. Ovos 5. Soja 6. Feijão 7. Açaí 8. Banana 9. Brócolis Enzimas que catalisam reações químicas no organismo 1. Catalase: decompõe o peróxido de hidrogênio 2. DNA Polimerase: catalisa a duplicação do DNA 3. Lactase: facilita a hidrólise da lactose 4. Lipase: facilita a digestão de lipídios 5. Ptialina: atua na degradação do amido na boca, transformando-o em maltose Funções das proteínas (exemplos) ❖ Catalítica: Pepsina e Tripsina ❖ Transportadora: Anidrase Carbônica e ❖ Reserva: Ferritina e Hemoglobina ❖ Contração: Actina e Miosina ❖ Reguladora: Glucagon e Prolactina ❖ Estrutural: Queratina e Elastina ❖ Defesa: Fibrinogênio e Fibrina ❖ Genética: Histonas e Telomerases 12 REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS BRASILESCOLA, Catálise enzimática. Disponível em: <https://brasilescola.uol.com.br/quimica/catalise-enzimatica.htm>, Acesso em 28 de agosto de 2018. INFOESCOLA, Ácido Glutâmico. Disponível em: <https://www.infoescola.com/bioquimica/acido-glutamico/>, Acesso em 28 de agosto de 2018. KHAN ACADEMY, Ordens da estrutura da proteína. 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