Aminoácidos e proteínas

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Aminoácidos e proteínas 
 
Lorrayne de Miranda | bioquímica | 
 
 
 
 
 
 
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Proteínas: 
Cerca de 15% do corpo da célula e proteína 
As proteínas são diversas de todos os tipos – Luciferina – Luciferase 
Tamanho: Peptídeos – Proteínas (alto PM) 
Função: 
• Enzimas 
• Hormônios 
• Anticorpos 
• Proteínas estruturais 
• Transportadores 
Algumas funções biológicas da proteína: 
Enzimas: proteínas catalíticas, que viabilizam reações químicas com substratos e 
produtos nas condições físico-químicas do interior das células. exemplo: Pepsina, 
catalase ... etc 
Transporte: facilitam a passagem, específica e controlada de compostos. Exemplo: 
Hemoglobina, lipoproteínas, GLUTs 
Armazenamento de substâncias. Exemplo: Ferritina 
Sistemas de locomoção: garantem o funcionamento dos mecanismos de deslocamento 
da célula ou do organismo. Exemplo: Actina e miosina (músculo), tubulina 
Estruturais: garantem a estabilidade mecânica de formas biológicas. Exemplo: 
Colágeno, elastina 
Defesa ou ataque. Exemplo: Anticorpos ou imunoglobulinas, fibrinogênio e 
protrombina 
Hormonal e reguladoras: atuam na regulação de atividade celular e/ou fisiológica. 
Exemplo: Insulina e glucagon, proteínas G 
 
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AMINOACIDOS: SÃO FORMADOS POR ATOMOS DE CARBONO, 
HIDROGÊNIO, OXIGENIO E NITROGENIO. 
• Todos os 20 aminoácidos são α‐amino-ácidos 
• São moléculas bem pequenas 
• Eles apresentam um grupo carboxila e um grupo amino, ambos ligados ao 
mesmo carbono (carbono alfa). 
• Eles diferem uns dos outros na suas CADEIAS LATERAIS ou grupo R. 
• As cadeias laterais variam umas das outras em estrutura, tamanho e carga 
elétrica. 
• A cadeia lateral influencia muito a solubilidade do aminoácido em água. 
• Outros aminoácidos, além dos 20 que compõem proteínas, podem ser 
encontrados em células. 
• Os 20 aminoácidos que compõe as proteínas receberam abreviações de 3 letras 
e códigos de 1 letra. 
• Função: formação de proteínas e peptídeos e também atuam no metabolismo 
energético e são percussoras de hormônios. 
ESTEREOISOMERIA DOS AMINOÁCIDOS: 
• Com exceção da glicina, o carbono alfa de todos os aminoácidos está ligado a 
quatro grupos diferentes (grupo carboxil, amino, radical e hidrogênio) e, 
portanto, um centro quiral na molécula. 
• Assim, aminoácidos apresentam estereoisomeria e dois enantiômeros que se 
não se sobrepõem, e são com imagens no espelho. Ou seja, pode ficar de um 
lado ou de outro que ta certo imagens especulares 
• Os diferentes enantiômeros são classificados de acordo com o sistema D e L. a 
diferença e só que pode varias de acordo com a direção o h3n e o h. 
• Praticamente todas as moléculas biológicas com centros quirais são 
encontradas na natureza sob a forma de um único estereoisômero 
• Por exemplo, proteínas são feitas quase que “exclusivamente” de L ‐
aminoácidos. 
Os 20 aminoácidos que compõem as proteínas podem ser classificados de acordo com 
suas cadeias laterais: 
• a) Apolares 
• b) Aromáticos 
• c) Polares 
• d) Carga positiva 
• e) Carga negativa 
Classificação dos Aminoácidos: 
• polaridade – polar e apolar 
• tamanho 
• forma 
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CISTEÍNA: hidrofóbico 
• §Duas cisteínas podem se unir numa ligação reversível chamada de ponte de 
dissulfeto. 
• A cisteína é um dos aminoácidos com propriedades particulares. 
• Pontes de dissulfeto auxiliam a estabilizar a estrutura de uma proteína ou unir 
duas proteínas umas as outras. 
• Positivo – base, negativo – ácidos 
Aminoácidos não-padrão encontrados em proteínas: são modificações nos 
aminoácidos 
• Alguns aminoácidos incomuns podem ser encontrados em proteínas. 
• Eles são produzidos a partir dos aminoácidos originais pela adição de grupos 
hidroxila - colágeno (hidroxiprolina e hidroxilisina), metila - miosina (metil-
lisina) ou carboxila - protrombina (carboxiglutamato). 
• Ou pela fusão de aminoácidos (desmosina e a fusão de 4 lisinas) – elastina 
• Caráter ácido-base dos aminoácidos: pode ser uma base ou acido – tampão 
• Os grupos amino e carboxila dos aminoácidos funcionam como bases ou ácidos 
fracos. 
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• Quando um aminoácido sem um grupo R ionizável e dissolvido em meio 
aquoso com pH neutro, ele pode ser encontrado com um íon dipolar ou 
zwiterionico (do alemão, íon hibrido). 
• Substâncias com propriedades de ácido e bases são conhecidas com anfotéricas 
ou anfolíticas. 
Obs: base – não libera h+ e absorve os íons h+ e o ácido – libera h+ em meio aquoso 
CURVA DE TITULAÇÃO DE AMINOÁCIDO: 
• Os aminoácidos podem ser titulados com ácidos ou bases fracas. 
• A análise das curvas de titulação indica os pKas dos aminoácidos. 
• O ponto onde a soma das cargas totais de um aminoácido é zero é chamado de 
ponto isoelétrico (pI). O p1 e a media do valor do pk1 e pk2 onde esse 
aminoácido não apresente carga 
• Pk1 e a região de despromoção do grupo carboxílico, e a região tramponante. 
Pk1 ácido = 2,34 que é perto de ph então vai ser tampão de 1,34 a 3,34 
• 2 regiões de despromoção onde o nh3 e convertido em nh2 acha o pk2 do 
aminoácido que dá o caráter mais básico, no fim todo h+ que tinha que ser 
liberado já foi. 
Informações importantes?? 
• pKa – região tamponam-te e onde ocorre a desprossoacao desses agrupamentos 
• Regiões tamponantes – a região cor de rosa e onde esse aminoácido funciona 
como um tampão próximo do pk1 e pk2 
• Carga elétrica líquida X pH 
• E com tudo isso se encontra o valor de pi que e a região do ponto isoelétrico 
• Calculo - pi = pk1 +pk2 \ 2 
Aminoácidos com grupos R ionizáveis: significa que pode ser + ou – 
Tem três regiões de valor de pk\ glutamato - 
Os grupos ionizáveis das cadeias laterais de alguns aminoácidos também podem ser 
titulados. Começa sempre pelo grupo carboxílico 
Pkr – região do radical que dá um caráter ácido -, como vai ser o pi – pk1 e pk2 \ 2 
Histidina + -> tem 3 valores de pk, vai desprotonar o grupo r dela 
O valor de pi vai ser a média de pkr e pk2 
Quem tem pkr – somente os com carga + e – 
 
 
 
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA: como os aminoácidos se ligam um no outro 
• Os aminoácidos são as unidades constituintes dos peptídios e proteínas. 
• Peptídios e proteínas são POLÍMEROS compostos de aminoácidos ligados uns 
ao outros através de uma ligação peptídica. 
• A ligação peptídica consiste da remoção de uma molécula de água pela 
condensação do grupo α-‐amino do aminoácido com grupo carboxil do outro 
aminoácido. Ou seja, tira uma água e outro perto e une as que perderam e fica 
mais forte e complexa e formam Oligopeptídeos Polipeptídeos – 10000 Da 
Proteínas. 
• Sempre olhar as extremidades sempre vai ter um coo- e h3h, pois no meio fez 
ligação peptídeo e sempre vai ter um amino e um carboxílico terminal 
AMINOÁCIDOS: PEPTÍDIOS, POLIPEPTÍDIOS E PROTEÍNAS: 
• Quando 2 aminoácidos são unidos por uma ligação peptidica, temos a 
formação de um dipeptidio. 
• Quando um terceiro aminoácidos e unido a este dipeptidio, o resultado e a 
formação de um tripeptidio, etc. Uma sequência de aminoácidos e chamada de 
polipeptidios 
GRUPOS IONIZÁVEIS: 
• Peptídios e proteínas apresentam pelo menos dois grupos ionizáveis: o amino e 
o carboxi terminal. 
• Os grupos α-amino e carboxila dos demais aminoácidos que agora participam 
da ligação peptídica não podem mais se ionizar. 
• Porém, grupos carboxi ou amino presentes nas cadeias laterais dos 
aminoácidos podem contribuir para a ionização dá um peptídio ou proteína. 
No meio não ioniza, já nas extremidades sim, se tiver 2nh + e 2 coo – está em equilíbrio 
mais se tiver um a mais de qualquer um fica mais acido ou base 
Peptídeos e polipeptídios biologicamente ativos: 
• Asparatate formam o aspartame e açúcar 
• Phenylalanine 
• Ocitocina – 9 resíduos ajudam no parto e lactação 
• Bradicinino – 9 resíduos, ajuda no badicina e um vaso dilatados poderoso e 
permanente de parede dos vasos na troca nutrientes e oxigênio 
• Insulina– 31 resíduos + 21 resíduos – 2 cadeias e se conectam 
• Glucagon – 29 resíduos hormônio no pâncreas e regulam o nível de açúcar 
• As trocas no glucagon podem alterar a função das moléculas 
 
 
 
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PEPTÍDIOS E PROTEÍNAS PODEM TER TAMANHOS E COMPOSIÇÕES VARIÁVEIS: 
• As diferentes proteínas e peptidios produzidos pelas células tem composição 
diferentes. 
• Proteínas podem ainda conter grupos prostéticos, formando o que chamamos 
de proteínas conjugadas.