Inibidores enzimáticos

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Inibidore� e�imátic�
Por Joã� Luca� Medeir�
1. Equação de Lineweaver-Burk
- É uma transformação da equação de Michaelis-Menten.
- Os traçados lineares são também mais convenientes do que as curvas para
comparar múltiplos conjuntos de dados, como em diferentes preparações
enzimáticas ou uma única enzima na presença de diferentes concentrações de um
inibidor.
2. Inibição enzimática
- A atividade enzimática pode ser diminuída por grande número de substâncias,
genericamente chamadas de inibidores.
- Substâncias: constituintes normais das células, enquanto outras são estranhas aos
organismos e sua presença - acidental ou intencional – nas células provoca
alterações significativas no metabolismo.
- O bloqueio de uma única reação priva o organismo do produto daquela reação, que
seria o substrato de uma reação subsequente.
- Qualquer substância que possa diminuir a velocidade de uma reação catalisada por
enzima é denominado inibidor.
- A inibição irreversível ocorre quando uma enzima inibida não retorna sua atividade
após a diluição do complexo enzima - inibidor.
3. Inibição competitiva
- Uma substância que compete com o substrato normal pelo sítio de ligação de uma
enzima é conhecido como inibidor competitivo.
- Esse inibidor normalmente é semelhante ao substrato, de modo que se liga
especificamente ao sítio ativo, mas difere do substrato por não reagirem com ele.
4. Inibição não competitiva
- Os inibidores pertencentes a esta classe não guardam qualquer semelhança
estrutural com o substrato da reação que inibem.
- Seu efeito é provocado por ligação a radicais que não pertencem ao sítio ativo; esta
ligação altera a estrutura enzimática a tal ponto que inviabiliza a catálise.
- Na inibição não competitiva o inibidor liga-se diretamente ao complexo
enzima-substrato, mas não a enzima livre.