Inibidores enzimáticos são compostos que interferem na ação de uma enzima no seu substrato. Essa interferência pode tanto se dar através da competição entre o inibidor e o substrato pelo sítio de ligação da enzima quanto na ligação irreversível do inibidor ao sítio ligante, inutilizando a enzima. A interferência pode se dar ainda pela ação do inibidor em um sítio não-ligante da enzima, alterando sua afinidade pelo substrato.
O uso de inibidores é útil no estudo da velocidade das reações enzimáticas, podendo ser usados para parar uma reação após determinado período de tempo.
Esses catalisadores, ou enzimas, são substâncias que conseguem facilitar ou possibilitar a ocorrência da reação. Essas enzimas conseguem realizar esse processo por meio do acoplamento com o substrato por meio do seu sítio ativo. Quando a atividade de uma enzima precisa ser controlada ou inibida, o organismo dispõe de compostos chamados de inibidores enzimáticos que se ligam quimicamente às enzimas para realizar tal inibição.
Ao longo do desenvolvimento da Bioquímica, esses inibidores foram de suma importância para estudar a estrutura dos aminoácidos que compõem o sítio ativo das enzimas e para identificar as etapas que compõem as diversas vias metabólicas como, por exemplo, a respiração celular.
Portanto, inibidores enzimáticos são compostos químicos que conseguem se ligar com as enzimas de forma a diminuir ou inibir por completo a ação de uma enzima. Historicamente, esses inibidores contribuíram para a identificação da estrutura dos aminoácidos que formam o sítio ativo das enzimas e para estudar a sequência de várias vias metabólicas.
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