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Ionotrópicos
Ionotrópicos: receptores ligantes dependentes (canais iônicos), afinidades por íons, consiste de associação de várias subunidades proteicas, contendo vários segmentos transmembranares. Essas estruturas oligoméricas são canais iônicos abertos por ligantes(endógenos).
GABA é o principal neurotransmissor inibitório do sistema nervos central.
Esses receptores intermediam diversas funções incluindo neurotransmissor, condução cardíaca e contração muscular. Por exemplo a ativação do receptor nicotínico pela acetilcolina por onde entra o sódio despolarizando a membrana musculo esquelética promovendo a contração.
Já os aniônicos, o GABA e glicina são dois neurotransmissores liberados pelo SNC. O GABA principal neurotransmissor inibitório do SNC e a glicina regula o arco reflexo. Eles vão se ligar a receptores canais Ionotrópicos para abrirem e aumentar a condutância dos cloretos para hiperpolarizar. 
Metabotropicos 
Receptores de membrana que possuem 7 domínios transmembranares que são acoplados a proteínas efetoras através da proteína G, exemplo é o receptor muscarinicos e adrenérgicos.
A ligação da moléculas agonista, estruturalmente relacionadas alteram a conformação da proteína receptora, habilitando a interagir com a proteína G que estar na camada interna da membrana e consiste em 3 subunidades: alfa, beta e gama. A associação do ligante ao receptor ativa a proteína G, lavando a ativação de outras proteínas (enzima ou canal iônico).
Quando a molécula agonista ativa o receptor, ele ativa a proteína G que possui as subunidades Gbeta, Galga e Ggama. Mas só a subunidade Galfa tem propriedade enzimática, vai transformar GTP em GDP quebrando o fosforo da molécula, liberando quilocalorias, se desligando da beta e gama, indo ativar as proteínas efetoras. Quando a subunidade G ativa a proteína efetora, gera uma cascata de sinalização intracelular para formar moléculas que geram respostas teciduais. 
 A proteína G tem seus alvos canais iônicos, enzimas ou proteínas efetoras que são adenilato ciclase, fosfolipase C e fosfolipase A2.
Na ativação da adenilato ciclase (AC) tem duas diferentes variedades de proteína G (Gs e Gi) que produzem respectivamente estimulação e inibição da enzima adenilato ciclase.
Quando o agonista se liga ao receptor estimulatório, acontece a ativação da proteína G a subunidade alfa se desgruda e ativa a proteína efetora adenilato ciclase, que quando ativado forma o AMPciclico formado a partir do ATP, onde quebra até conseguir a monofosfato de adenosina (MP). O AMPc é o segundo mensageiro gerado pela ativação da proteína efetora AC, onde ativa a proteína cinase A intracelular onde abre um canal iônico.
Quando o agonista de liga ao receptor inibitório alfa, ocorre a ativação da proteína G que quebra o GTP em GDP, se desliga da beta e gama e vai em direção a proteína efetora mas nesse caso a subunidade alfa inibe o adenilato ciclase consequentemente inibe os níveis de AMPc, que diminui a atividade da proteína cinase A, diminuindo a abertura de canais. 
Na ativação da fosfolipase C (PLC) quando o fármaco ou endógeno se liga ao receptor ocorre a ativação da proteína G, a subunidade alfa quebra GTP se energiza, se separa da beta e gama, indo ativar PLC quando ativada gera outras duas substâncias, pega o PIP2 e quebra em dois produtos o IP3 e DAG, que são dois mensageiros gerados pela ativação do PLC. O IP3 como é hidrossolúvel fica no citoplasma da célula e vai ativar canais de cálcio do reticulo sarcoplasmático, para o cálcio ir para sacoplasma ativa filamentos contrateis. Já o DAG é lipídico, permanece nas membranas e ativa outra proteína quinase (PKC) que gera outros efeitos que não abertura do canal mas síntese de proteína, ativa enzimas.
Na fosfolipase A2 quando for ativada vai gerar a soltura do ácido araquidônico, para sofrer ação da enzima COX e LOX para formar mediadores químicos da inflamação, bravactina, leucotrienos.
Receptores com domínios citosólicos enzimáticos ou receptores catalíticos 
Domínio intracelular de proteína quinase. São proteínas com função de enzimas. Sofrem dimerização ou são encontrados como dímeros estáveis. Tem a função de controlar o crescimento e a diferenciação celular. Os ativadores são fatores de crescimento, citosinas e alguns hormônios como a insulina.
Os receptores de tirosina kinase via RAS, RAF e MAP KINASE, temos a membrana celular, domínio transmembranares, domínio extracelular e domínio intracelular que é o tirosina kinase. Então quando ocupa o receptor ele vai se dimerizar, quando é ocupado ocorre a auto fosforilação dos domínios de tirosina kinase, quando tão fosforilados acontece a ativação da proteína intracelular Grb2, quando ativada se liga no domínio fosforilado e se auto fosforila. Então quando a proteína Grb2 estiver ativada e fosforilada ela ativa a RAS uma pequena proteína, quebra o GTD se energiza para ativar a RAF outra proteína intracelular que fosforila a MEK que fosforila as MAP kinases que são proteínas ativadores de mitogem e através da ativação vai fosforilar e ativas fatores de transcrição genica no núcleo para promover divisão celular.
Receptor ativado por citosina via Jak/ stat, não apresenta em sua porção intracelular o domínio catalítico de tirosina kinase, quando ativado por citosina, ativa uma proteína intracelular chamada de jak, quando a proteína e o receptor for ativado vai ocorrer uma fosforilação cruzada tanto do domínio intracelular do receptor quando do jak, quando a jak está fosforilada ela ativa outra proteína chamada stat, a jak fosforila a stat, que vai se dissociar ficando livres no citosol, stat dimerizado no citosol vai migrar para o núcleo e vai se associar ao DNA, levando a transcrição genica a síntese de novas proteínas 
Receptores intracelulares(nucleares)
O ligante lipofílico transpõe a membrana facilmente, liga a proteína no citoplasma, encontra o receptor formando um complexo fármaco receptor, esse complexo migra para o núcleo da célula e esse complexo no núcleo se encaixa o DNA promovendo a transcrição genica formando em RNA mensageiro, esse RNAm vai para ribossomos no citoplasma para produzir proteínas.

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