Aminoácidos

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Aminoácidos:
- São unidades monoméricas das proteínas;
- São formados por: Carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio;
- Alguns podem conter enxofre;
- Se unem através de ligações peptídicas (interações entre duas ou mais moléculas menores de aminoácido);
- As ligações peptídicas ocorrem sempre entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila de outro;
- Todos os 20 aminoácidos são α-aminoácido;
- Os aminoácidos irão diferenciar entre si por suas cadeias laterais ou grupos R (radical).
· Aminoácidos essenciais e não essenciais:
- Os aminoácidos essenciais, o nosso organismo não produz naturalmente e precisam ser ingeridos na alimentação;
- Os aminoácidos NÂO essenciais (naturais), o nosso organismo consegue produzir sem a necessidade de ingestão na alimentação;
Proteínas:
- São substâncias formadas por um conjunto de aminoácidos ligados entre si através de ligações peptídicas (ligação entre dois aminoácidos);
- São constituintes básicos da vida.
· Função:
- Devido à grande variedade de funções elas são divididas em dois grandes grupos: 
1. Dinâmicas: Transporte (transp. de oxigênio), defesa (anticorpo), catálise de reações (acelerar-enzimas), controle de metabolismo (insulina) e contração (actínia/miopina).
2. Estruturais: Promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos.
· Composição: 
- Existe dois tipos de composição das proteínas:
1. Proteína simples: Constituída somente por aminoácidos. Ex: Queratina (cabelo). 
2. Proteína conjugada: Além de aminoácidos, apresentam outros tipos de constituintes em sua molécula.Ex: Ferritina
· Forma:
- Existe duas formas de proteínas:
1. Globulares: Possuem formas esféricas e são “dobradas” várias vezes. (Arredondada)
2. Fibrosas: Apresentam formato de fibra alongada. (Linear)
· Estrutura:
1. Estrutura primária: O nível mais simples. Constituída por uma sequência linear de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
2. Estrutura secundária: Os tipos mais comuns de estruturas secundárias são a α-hélice e a folha-β pregueada.
3. Estrutura terciária: Corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma. A proteína assume uma forma tridimensional específica devido ao enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica.
4. Estrutura quaternária: Corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína. 
OBS: A proteína só é funcional na estrutura terciária e quaternária.
· Função biológica:
· Enzimas
· Proteínas Transportadoras
· Proteínas Nutrientes e de Armazenamento
· Proteínas Contráteis e de Motilidade
· Proteínas Estruturais
· Proteínas de Defesa
· Proteínas Reguladoras
· Proteínas Hormonais
· Digestão da proteína:
- Começa no trato gastrointestinal, que devido a presença de ácido clorídrico, desnatura (destrói) as proteínas.
- No intestino delgado as proteínas sofrem a ação das enzimas, como tripsina e quimiotripsina. 
- Após absorção os aminoácidos caem na corrente sanguínea.
· Destino do aminoácido após ser absorvido:
- Os aminoácidos após serem absorvidos são utilizados para síntese de proteínas (produção das proteínas) e são oxidados para fornecimento de energia.
· Desnaturação:
- É quando a proteína é submetida a alta temperatura e variação de PH ou certas substâncias químicas. Ou seja, muda a estrutura natural (forma) da proteína.
· Hidrolise:
- É quando ocorre a quebra da molécula que está reagindo com a água.
Enzimas
- As enzimas são proteínas especializadas na catalise (acelerar) de reações biológicas para degradação;
- As enzimas catalisam toda e qualquer reação química;
- Elas apenas aceleram a reação, não participam como reagente ou produto;
- São produzidas por células do nosso próprio organismo;
- As enzimas não se degradam, mas o corpo continua produzindo, por elas serem digestivas e eliminadas nas fezes;
- Atuam na hidrolise (quebra) do substrato;
- Não é necessário muitas enzimas para acelerar o processo de digestão;
- São reguladoras deste conjunto de reações e podem ter sua atividade regulada;
- Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima;
- As enzimas são específicas para cada substrato.
· Nomenclatura:
- Sufixo “ASE” é utilizado para caracterizar uma enzima, exemplo:
1. Lipase – Lipídio;
2. Amilase – Amido;
3. Maltase – Maltose;
4. Protease – Proteína;
5. Sacarase – Sacarose;
· Especificidade:
- As enzimas são específicas, isto é, hidrolisam e/ou sintetizam um composto em particular;
- Quando uma enzima se liga ao seu respectivo substrato, se forma o complexo enzima-substrato. Essa ligação acontece em uma região chamada sítio ativo;
- Para que uma substância ocupe o sítio ativo, ela deve ter a mesma conformação estrutural do substrato da enzima, uma vez que esta apresenta especificidade;
- Teoria chave-fechadura: É quando a chave (substrato) se ajusta à fechadura (enzima);
- Modelo ajuste induzido: É quando a molécula do substrato se molda a enzima e se ajusta a molécula do substrato na sua presença.
· Coenzima:
- São enzimas que só se tornam ativas na presença de alguma substância;
- São substâncias responsáveis pela ativação da enzima. Ex: Pepsina com ácido clorídrico;
- Nem todas enzimas precisam!;
- As vitaminas são componentes usuais das coenzimas. O NAD+, NADP+, ATP;
· Cofator:
- São pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas, fraca ou fortemente ligados às enzimas;
- Podem ser necessários para função catalítica (aumento da velocidade) da enzima;
- Muitas enzimas só são ativas quando ligadas a moléculas não proteicas coadjuvantes conhecidas como cofatores.
· Atividade das enzimas:
- Fatores que afetam a atividade das enzimas:
- Temperatura: A temperatura corporal influencia na velocidade enzimática. Para que a enzima possa atingir sua velocidade máxima ela necessita de uma temperatura ideal 36,5°. Se tiver acima ou abaixo altera a velocidade.
- PH: Cada enzima necessita de um PH ideal para atingir sua velocidade máxima. Ex: Pepsina-Estômago-Ph2;
- Concentração de substrato: Existe um limite de enzimas para cada substrato. Se a quantidade de substrato for muito alta, a enzima tem a sua velocidade reduzida (se satura), não atingindo a velocidade máxima e retardando a digestão.
· Regulação enzimática:
- As enzimas podem ser reguladas por outras moléculas que aumentam ou reduzem sua atividade;
- As moléculas que aumentam a atividade das enzimas são chamadas de ativadoras. As moléculas que diminuem a atividade das enzimas são chamadas de inibidoras;
• Inibição enzimática:
- Algumas substâncias podem inibir a atividade das enzimas, diminuindo ou a eliminado totalmente;
-Quando um inibidor interage no sitio regulatório, provoca uma alteração na sua conformação e uma desativação do sítio catalítico (onde ocorre a reação química);
- A atividade enzimática pode ser controlada pelo organismo, através da liberação ou captação de inibidores;
- Ou seja, os inibidores são moléculas que interferem com a catálise (aceleração), diminuindo ou interrompendo as reações enzimáticas. Eles se ligam as enzimas temporariamente ou definitivamente, impedindo que elas se liguem com o substrato.
- Para inibir a ação de uma enzima, pode-se fornecer à célula uma substância que ocupe o sítio ativo dessa enzima. Para isso, essa substância deve: ter a mesma estrutura espacial do substrato da enzima