TRABALHO DE BIOQUÍMICA - Carboidratos Complexos - Glicoproteínas

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Universidade de Rio Verde – UniRV, Campus Aparecida 
Discente: Sara Luiza Costa Silva – Turma A 
Docente: Profa. Dra. Aline Raquel Voltan 
FAMED, Módulo 1, 1º Período Bioquímica 
UniRV 
Faculdade de Medicina de Rio Verde 
 
 
 
BIOQUÍMICA 
 
 
 
Universidade de Rio Verde 
 
 
 
Carboidratos Complexos - Glicoproteínas
 
 
INTRODUÇÃO 
 
• Carboidratos Complexos 
Os carboidratos complexos ou 
polissacarídeos, são aqueles que 
contêm mais de 10 unidades de 
monossacarídeos, formando estruturas 
moleculares complexas, que podem ser 
lineares ou ramificadas. Alguns exemplos 
são o amido ou o glicogênio. Vale 
salientar que, por serem absorvidos 
rapidamente, os carboidratos os 
complexos têm a energia liberada 
continuamente. 
Os carboidratos podem unir-se por 
ligações glicosídicas a estruturas que não 
são carboidratos, como as bases púricas e 
pirimídicas (encontradas em ácidos 
nucleicos), anéis aromáticos (tais como 
as encontradas em esteroides), proteínas 
(encontradas em glicoproteínas e 
proteoglicanos) e lipídeos (em 
glicolipídeos). 
✓ Os glicoconjugados são moléculas 
biologicamente ativas de proteínas 
com glicosaminoglicanos 
(proteoglicanos), com esfingolipídeos 
(glicolipídeos) e com oligossacarídeos 
ligados a uma proteína 
(glicoproteínas). 
 
GLICOPROTEÍNAS 
DEFINIÇÃO 
São conjugados carboidrato-proteína nos 
quais os glicanos são menores, 
ramificados e mais estruturalmente 
diversos do que os gigantescos 
glicosaminoglicanos dos proteoglicanos. 
As porções oligossacarídicas das 
glicoproteínas são muito heterogêneas e, 
assim como os glicosaminoglicanos, são 
ricas em informação, formando locais 
extremamente específicos para o 
reconhecimento e a ligação de alta 
afinidade por proteínas ligantes de 
carboidratos, chamadas de lectinas. 
Algumas proteínas citosólicas e 
nucleares também podem ser 
glicosiladas. 
 
FORMAÇÃO E ESTRUTURA 
 
 
 
 
 
 
 
Universidade de Rio Verde – UniRV, Campus Aparecida 
Discente: Sara Luiza Costa Silva – Turma A 
Docente: Profa. Dra. Aline Raquel Voltan 
FAMED, Módulo 1, 1º Período Bioquímica 
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BIOQUÍMICA 
 
 
 
Universidade de Rio Verde 
 
 O componente proteico da glicoproteína 
é montado na superfície do retículo 
endoplasmático rugoso pela adição 
sequencial de aminoácidos, criando um 
polímero linear chamado polipeptídeo. 
Podem ser utilizados vinte aminoácidos 
diferentes para a síntese de 
polipeptídeos. A ordem específica dos 
aminoácidos no polipeptídeo é que 
determinará sua função e é referida como 
a sequência de aminoácidos. 
 
LOCALIDADE 
 
Costumam ser encontradas na superfície 
externa da membrana plasmática (como 
parte do glicocálice), na matriz 
extracelular e no sangue. Nas células, são 
encontradas em organelas específicas, 
como aparelho de Golgi, grânulos de 
secreção e lisossomos. 
 
Abaixo algumas funções do 
acréscimo das cadeias de 
carboidrato: 
• Mudanças nas propriedades físico-
químicas como o aumento da 
solubilidade proteica, através da 
adição de açúcares com a 
estrutura hidrofílica. Pode alterar 
viscosidade, conformação, locais 
de ligação e desnaturação. 
• Quando em uma região da 
proteína se agrupam cadeias de 
carboidratos carregadas 
negativamente, leva a uma 
estrutura em bastão, pela repulsão 
de cargas. 
• Quando uma proteína sai 
do retículo endoplasmático e é 
encaminhada ao complexo de 
Golgi e lá sofre modificações, 
essas cadeias de oligossacarídeos 
auxiliarão como marcadores do 
destino das proteínas na célula. 
• Muitas vezes existem as ações 
biológicas; São mediadoras entre 
a célula e a matriz celular; Agem 
nas secreções, nas migrações 
intracelulares e na inserção das 
membranas. 
• Protegem contra a proteólise, mas 
também marcam as mal dobradas 
para a degradação. 
 
FUNÇÕES 
As glicoproteínas funcionam na 
estrutura, reprodução, sistema 
imunológico, hormônios e proteção de 
células dos organismos. 
As glicoproteínas são encontradas na 
superfície da bicamada lipídica 
das membranas celulares. Sua natureza 
hidrofílica permite que funcionem no 
ambiente aquoso, onde atuam no 
reconhecimento e ligação da célula à 
outras moléculas celulares. As 
glicoproteínas de superfície celular 
também são importantes para células e 
proteínas de reticulação (por exemplo, 
colágeno) para adicionar força e 
estabilidade a um tecido. As 
glicoproteínas nas células vegetais são o 
que permitem que as plantas se 
https://www.infoescola.com/citologia/reticulo-endoplasmatico-liso-rugoso/
https://www.infoescola.com/bioquimica/proteolise/
 
 
 
 
 
 
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Discente: Sara Luiza Costa Silva – Turma A 
Docente: Profa. Dra. Aline Raquel Voltan 
FAMED, Módulo 1, 1º Período Bioquímica 
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BIOQUÍMICA 
 
 
 
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 mantenham de pé contra a força da 
gravidade. 
As proteínas glicosiladas não são apenas 
críticas para a comunicação 
intercelular. Elas também ajudam os 
sistemas de órgãos a se comunicarem uns 
com os outros. 
As glicoproteínas são encontradas na 
matéria cinzenta cerebral, onde 
trabalham em conjunto com axônios e 
sinaptossomas (terminal sináptico de um 
neurônio). 
Os hormônios podem ser 
glicoproteínas. Exemplos incluem 
gonadotrofina coriônica humana (HCG) e 
eritropoietina (EPO). 
A coagulação do sangue depende das 
glicoproteínas da protrombina, trombina 
e fibrinogênio. 
Os marcadores celulares podem ser 
glicoproteínas. Os grupos sanguíneos 
MN são devidos a duas formas 
polimórficas da glicoproteína glicoforina 
A. As duas formas diferem apenas por 
dois resíduos de aminoácidos, mas isso é 
suficiente para causar problemas para as 
pessoas que recebem um órgão doado 
por alguém com um grupo sanguíneo 
diferente. A glicoforina A também é 
importante porque é onde se fixa 
o Plasmodium falciparum, um parasita do 
sangue humano. O complexo de 
histocompatibilidade principal (MHC) e o 
antígeno H do grupo sanguíneo ABO são 
distinguidos por proteínas glicosiladas. 
As glicoproteínas são importantes para a 
reprodução porque permitem a ligação 
do espermatozóide à superfície do ovo. 
Mucinas são glicoproteínas encontradas 
no muco. Estas moléculas protegem as 
superfícies epiteliais sensíveis, incluindo 
as vias respiratórias, urinárias, digestivas 
e reprodutivas. 
A resposta imune depende das 
glicoproteínas. Os carboidratos dos 
anticorpos (que são glicoproteínas) 
determinam o antígeno específico que ele 
pode ligar. As células B e as células 
T possuem glicoproteínas de superfície 
que se ligam aos antígenos também. 
 
TIPOS DE GLICOPROTEÍNAS 
 
Existem três tipos de glicoproteínas 
baseadas em sua estrutura e no 
mecanismo de síntese: glicoproteínas 
ligadas ao Oxigênio, glicoproteínas 
ligadas a Nitrogênio, e glicoproteínas não 
enzimáticas formadas por glicosilação. 
✓ As glicoproteínas ligadas ao 
oxigênio são aquelas em que o 
hidrato de carbono se liga ao átomo de 
oxigênio (O) do grupo hidroxilo (-OH) 
do grupo R do aminoácido treonina ou 
serina. Os carboidratos ligados ao 
oxigênio podem também ligar-se a 
http://www.sobiologia.com.br/conteudos/Genetica/leismendel12.php
http://www.sobiologia.com.br/conteudos/Genetica/leismendel12.php
 
 
 
 
 
 
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BIOQUÍMICA 
 
 
 
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 hidroxilisina ou hidroxiprolina. O 
processo é denominado O-
glicosilação. As glicoproteínas ligadas 
ao oxigênio são ligadas ao açúcar 
dentro do complexo de Golgi. 
 
✓ Glicoproteínas ligadas ao N têm um 
hidrato de carbono ligado ao 
nitrogênio (N) do grupo amino (-NH2) 
do grupo R do aminoácido asparagina. 
O grupo R é geralmente a cadeia 
lateral da asparagina.O processo de 
ligação é chamado de N-glicosilação. 
As glicoproteínas ligadas ao 
nitrogênio ligam-se ao açúcar da 
membrana reticular endoplasmática e 
depois são transportadas para o 
complexo de Golgi para modificações. 
Enquanto as glicoproteínas ligadas ao O 
e às ligações em N são as formas mais 
comuns, outras conexões também são 
possíveis: 
✓ A P-glicosilação ocorre quando o 
açúcar se liga ao fósforo (P) da 
fosfosserina. 
 
✓ A C-glicosilação é quando o açúcar se 
liga ao átomo de carbono de um 
aminoácido. Um exemplo é quando a 
manose de açúcar se liga ao carbono 
no triptofano. 
 
 
Glicoproteínas presentes no 
organismo: 
 
• MUCINAS: correspondem a uma 
família de glicoproteínas, as O-
glicoproteínas, que ocorrem na 
superfície celular (tecidos epiteliais) e 
são importantes nas interações célula-
célula; 
• LECTINAS: estão presentes em todos 
os tipos de organismos (desde 
humano até em vírus) e podem atuar 
como sítios de reconhecimento célula-
célula, na adesão celular e em muitos 
outros processos biológicos; 
• SELECTINAS: são lectinas da 
membrana plasmática e intervêm no 
reconhecimento célula a célula e em 
processos de adesão. Um desses 
processos é o movimento de células 
imunitárias através da parede capilar, 
do sangue para os tecidos, em locais 
de infecção ou inflamação; 
• PEPTIDOGLICANOS: As paredes 
celulares de bactérias gram-positivas 
e gramnegativas são constituídas por 
cadeias polipeptídicas e 
polissacarídeos ligados 
covalentemente, que formam uma 
moldura que envolve completamente 
a célula, estrutura essa denominada 
peptidoglicano; 
• GLICOSAMINOGLICANOS: pertencem 
a componentes da matriz extracelular 
da pele, ocorrem nos tendões 
cartilaginosos e em outros tecidos 
conectivos; é um componente do 
humor vítreo e do líquido sinovial. 
 
 
 
 
 
 
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Referências Bibliográficas 
 
Princípios de Bioquímica – LEHNINGER 
6º Edição 
 
CHAUD, Saula Goulart; SGARBIERI, 
Valdemiro Carlos. Propriedades 
funcionais (tecnológicas) da parede 
celular de leveduras da fermentação 
alcoólica e das frações glicana, manana e 
glicoproteína. Food Science and 
Technology, v. 26, n. 2, p. 369-379, 2006 
 
Berg, Jeremy M .; Tymoczko, John L .; e 
Stryer, Lubert (2002). Bioquímica, 5ª 
edição. Nova York : WH Freeman. 
 
Berg, Tymoczko, and Stryer 
(2002). Biochemistry. W.H. Freeman and 
Company: New York. 5th edition: pg. 
306-309. 
 
Ivatt, Raymond J. (1984) The Biology of 
Glycoproteins. Plenum Press: New York.