resumo desnaturação enzimatica

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Desnaturação Enzimática 
Enzimas 
 São biocatalizadoras de reações 
metabólicas do organismo, são as mais 
notáveis e altamente especializadas. 
 Uma característica das biocatalizadoras é a 
especificidade enzimática, onde uma 
enzima só desempenha sua função em 
uma reação metabólica se se ligar a um 
substrato especifico. 
Conceito de enzimas 
O encaixe das enzimas pode ser: 
 Chave fechadura- Emil Ficher criou esse conceito 
de especificidade de enzimas e substrato. 
 Encauxe induzido- é possível tanto a enzima 
quanto substrato sofrerem mudanças 
conformacionais para o melhor encaixe. 
As enzimas podem ser: 
 Simples- apresentam resíduos de aminoácidos e 
não precisam de outros grupos químicos para 
atingirem a conformação nativa. 
 Complexas- necessitam de um componente 
químico, o cofator e coenzima. 
 
Conceito de enzimático 
 As enzimas podem ser classificadas em 6 
classes de acordo com as reações que se 
catalisam: 
- oxirredutases, transferases, hidrolases, 
liases, isomerases, ligases. 
 Para que a enzima seja transformada em 
substrato é necessário que ocorra uma 
quebra de barreira e um fornecimento de 
energia para o complexo- essas energias 
são chamadas de energias livres de 
ativação. 
 Os catalisadores servem para diminuir a 
energia de ativação, com isso o substrato 
precisa de menos energia e os produtos são 
gerados em menos tempo. 
Desnaturação 
 Para que uma proteína realize suas 
funções é necessário que ela esteja na 
sua conformação nativa. 
 A perda desta estrutura resulta numa 
perda de função. 
 Temperatura, variações de pH e outros 
solutos alteram essa configuração 
espacial. 
pH 
 pH altos ou baixos alteram as interações 
eletrostáticas pois altera a carga. 
 Não conseguem mais realizar suas funções- 
enzimas não conseguem realizar catalise. 
 Como um exemplo temos o leite com vinagre 
ou limão, quando adicionamos esses compostos 
ao leite, o pH da solução fica acido, fazendo 
com que as proteínas do leite como a coenzima 
se desnaturem perdendo sua solubilidade ao 
leite. 
Temperatura 
 A temperatura é um dos principais fatores que 
influenciam na ação enzimática, sendo que cada 
organismo apresenta uma temperatura ótima 
para a ação de suas enzimas. 
 Ate o seu limite ótimo, a velocidade de reação 
tende a duplicar ou triplicar. 
 Se a temperatura passar do limite ótimo, a 
velocidade da reação tende a diminuir e se 
chegar a valores muito elevados que variam para 
cada organismo, em media de 45º a 50ºC, as 
enzimas sofrerão um desenrolamento na sua 
estrutura. 
 Febre é um exemplo. 
 Outro exemplo de desnaturação enzimática é 
quando cozinhamos ou fritamos o ovo, devido ao 
aquecimento ocorre a aglutinação e a 
precipitação da albumina, a proteína se encontra 
na clara do ovo. 
Atividade enzimática 
 Depende de que a enzima esteja nas suas 
condições normais (conformação enzimática). 
 Ela pode ser afetada por agentes capazes de 
alterar a estrutura tridimensional da enzima. 
(desnaturação). 
Inibidores enzimáticos 
 Moléculas que influenciam na catalise diminuindo 
ou interrompendo a atividade enzimática. 
 Atuam no controle da atividade enzimática. 
 Dividido e 2: 
 Inibidores reversíveis e irreversíveis. 
 Inibidores reversíveis: 
 Competitivos, incompetitivos e misto. 
 Inibidores irreversíveis- moléculas que se ligam 
covalentemente com o grupo funcional ou 
destroem o grupo funcional da enzima ou formam 
uma associação não covalente estável.