RESUMO AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

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RESUMO AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
PROTEÍNAS
-Macromoléculas de estruturas complexas formadas por um grande número de aminoácidos. 
-A forma da molécula é determinante de sua função. Suas estruturas são mantidas devido às Ligações Peptídicas e as estruturas (primárias, secundárias, terciária e quaternária) formadas.
-Ligações Peptídicas determinam o “esqueleto” da proteína. Determina os tipos de força que vão estabilizar as estruturas.
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
PS: Parte NÃO PROTEICA de uma proteína é denominada GRUPO PROSTÉTICO (tem como função fator de reconhecimento)
1. Constituição
- Simples (apenas aminoácidos)
-Composta/Conjugada (aminoácidos + grupo prostético)
2. Forma
- Fibrosa (possuem baixa solubilidade em água e são estruturais) Ex: QUERATINAS, COLÁGENO
-Globulada (alta solubilidade em água, possuem forma esférica) Ex : ENZIMAS E HEMOGLOBINA
DESNATURAÇÃO PROTEICA 
Def : Perda de função devido à destruição de estruturas nativas (níveis secundário, terciário e quaternário)
-Fatores que podem ocasionar a desnaturação 
Aquecimento
Extremo PH
Adição de compostos capazes de formas potes de H (ex : uréia)
Detergentes e sabões
Agentes redutores.
IMPORTANTE -> A ESTRUTURA PRIMÁRIA (unida pelas ligações peptídicas) apenas são quebradas por ENZIMAS. 
RENATURAÇÃO PROTEICA 
-Após a retirada do agente desnaturante, algumas proteínas reassumem a forma ativa. 
Ps: a substituição de um aminoácido na estrutura primária pode ocasionar perda de função!
Ex clássico : substituição de Glu para Val leva à agregação das proteínas por interações hidrofóbicas, caracterizando uma anemia falseforme 
PEPTÍDEOS
-São compostos formados por 2 (dipeptídeo), 3, 50, 100 ou mais aminoácidos.
AMINOÁCIDOS
- São compostos de carbono nos quais há um grupo amino e um grupo carboxílico ligados ao carbono alfa e no primeio carbono, respectivamente
-União deles é feita pela ligação peptídica 
 
-Se houver 4 ligantes diferentes, possui isômeros com propriedades 
-Os aa se diferenciam pelo agrupamento -R. 
-São classificados em diferentes grupos : básicos, ácidos, polares neutros, hidrofóbicos e “especiais” (cisteína (R =SH), glicina (R = H), prolína (R = cadei carbônica cíclica)
-São 20 aa necessários para compor as proteínas, divido em :
Aminoácidos essenciais (nós não produzimos, eles vêm da dieta)
Aminoácidos não-essenciais (nós os sintetizamos)
-Exemplo de alimentos : Feijão contém metionina (resposta imunológica) e Arroz contém lisina
PS: Clara de ovo é considerado um alimento de alto valor biológico --> contém TODOS os aa essenciais.
DIGESTÃO PROTEICA 
-Locais : Intestino (delgado) e estômago.
-Locais de produção de enzimas : pâncreas, estômago e intestino delgado.
-Essencialmente a digestão é a quebra da ligação peptídica da cadeia do peptídeo. 
-Ps: células parietais da parede estomacal produzem HCL, e células do ácino secretam o SUCO PANCREÁTICO.
-As enzimas produzidas, por serem também proteínas, são produzidas na forma de zimogênio (ainda nao possuem atividade de catálise), caso contrário, elas mesmos seriam digeridas. PS : a tripsina faz autoativação e a ativação de outras enzimas.
ABSORÇÃO DE PROTEÍNAS
 
Ps : enterócitos : sai da luz e vai para o organismo.