Biologia celular

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Membrana Plasmática 
separa e protege os constituintes químicos da célula do ambiente externo, servindo como uma barreira seletiva, 
além de permitir que a composição do ambiente em que a célula se encontra seja diferente da composição 
molecular da célula. 
mosaico fluido 
 
As moléculas lipídicas se agregam direcionando suas 
caudas hidrofóbicas para o interiose expondo as 
cabeças hidrofílicas para a água, espontaneamente, 
podendo difundir livremente entre as bicamadas 
lipídicas. 
 
Propriedade de auto selamento 
 
 
 
As proteínas transportadoras na membrana 
determinam amplamente quais moléculas entram ou 
saem da célula, e as proteínas catalíticas dentro da 
célula determinam as reações que essas moléculas 
sofrerão. Massa da membrana= 50% proteínas / 50% 
lipídios; tamanho das proteínas é menor que de 
lipídios, porém o número de proteínas é maior que o 
de lipídios 
 
Biologia Celular 
Fluidez da bicamada lipídica 
Depende de sua composição e de sua temperatura. 
Temperatura de transição de fase= estado líquido 
estado cristalino rígido bidimensional (gel) 
+ alta = menor fluidez /fosfolipídios insaturados 
+ baixa = maior fluidez /fosfolipídios saturados 
Colesterol ajuda a minimizar os efeitos da temperatura 
na fluidez. 
 
Movimentos dos fosfolipídios 
Difusão lateral= agitação térmica faz moléculas de 
lipídeos trocarem de lugar com seus vizinhos. 
Rotação= girar no seu próprio eixo (360°) 
Flip-flop = sinalização celular para apoptose (muda a 
cabeça do fosfolipídio da parte extracelular para a 
intracelular ou o contrário) não ocorre 
espontaneamente. 
 
 
 
 
 
 
Assimetria da membrana (eritrócitos) 
Funcionalmente importante, especialmente na 
conversão de sinais extracelulares em sinais 
intracelulares. Distingue entre células vivas e células 
mortas. conversão de sinais extracelulares em sinais 
intracelulares. Serve para identificar células. 
Glicolipídios sempre na monocamada não citosólica. 
 
 
Colesterol na membrana 
Contém grandes quantidades, até uma molécula para 
cada molécula de fosfolipídio. O colesterol é um 
esterol, uma bicamada lipídica, contém uma estrutura 
em anel rígida a qual se liga a um único grupo hidroxila 
polar e a uma pequena cadeia de hidrocarboneto 
apolar. As moléculas de colesterol orientam-se na 
bicamada com seu grupo hidroxila próximo aos grupos 
de cabeças polares das moléculas de fosfolipídeos 
adjacentes. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Proteínas de membrana 
As proteínas de membrana desempenham a maioria 
das funções específicas de membrana e, portanto, 
fornecem a cada tipo de membrana celular suas 
características e propriedades funcionais. 
Consequentemente, as quantidades e os tipos de 
proteínas das membranas são altamente variáveis. 
Correspondem a 5% da massa das membranas. 
 
Maneiras de associação das proteínas as membranas 
Tipos de proteínas 
Proteínas integrais 
Proteínas transmembrana: caráter anfipático (1,2,3). 
Proteínas ancoradas à membrana: associadas a uma 
monocamada (4); via ácido graxo (5); via GPI (6). 
Proteínas Periféricas 
São encontradas no exterior e no interior das 
superfícies das membranas, conjugadas tanto às 
proteínas integrais quanto aos fosfolipídios. 
Desempenham a maioria das funções específicas, 
fornecendo as características e propriedades 
funcionais de cada membrana (transporte, catalisam 
reações, etc.) 
 
 
Proteínas glicosiladas 
 
 
 
Movimentação das proteínas na Membrana 
Celular 
Difusão rotacional (eixo perpendicular a membrana); 
Difusão lateral (movem-se lateralmente) 
Evidencia dessa movimentação- experimento células 
hibridas (hererocariontes) 
 
 
 
 
 
 
 
Domínios específicos da membrana 
 
Localização especifica de proteínas de 
membrana 
 
 
 
Transporte através da membrana 
Moléculas que atravessam a membrana: moléculas 
hidrofóbicas- O2, CO2, hormônios, esteroides; 
moléculas polares pequenas- glicerol, H2O, ureia 
Moléculas que não atravessam a membrana: 
moléculas polares grandes- glicose, sacarose; íons (H+, 
Na+, Cl-). 
 
 
 
 
 
As proteínas da membrana plasmática diferem 
amplamente com relação as suas características de 
difusão. 
 
 
 
Agregados 
 
 
Ancoramento a macromoléculas extracelulares 
 
 
Ancoramento a macromoléculas intracelulares 
 
 
Ancoramento a proteínas de membranas de outra 
célula 
 
 
 
Transporte passivo= a favor do gradiente 
• Osmose (hipo/hiper) 
• Difusão simples (passagem livre entre os 
fosfolipídeos) 
• Difusão facilitada (através de canais e 
transportadores) 
 
Transporte ativo= contra o gradiente de concentração 
• Transcelular 
• Transporte em massa (endo e exocitose) 
 
 
Transporte ativo – contra o gradiente de concentração 
Mediado por proteínas transportadoras acopladas a uma fonte de energia 
 
Tipos de transporte ativo
 
 
 
 
transporte acoplado: envolve a transferência 
simultânea de um segundo soluto. A forte associação 
entre o transporte de dois solutos permite a esses 
transportadores acoplados captar a energia 
armazenada no gradiente eletroquímico de um soluto 
(tipicamente um íon) para transportar o outro. Dessa 
forma, a energia livre liberada durante o movimento de 
um íon inorgânico a favor de um gradiente 
eletroquímico é utilizada como a força motriz para 
bombear outros soluto contra seus gradientes 
eletroquímicos. 
• Uniportes- transporta só uma molécula através da 
membrana 
• simportes (cotransportadores)- transferência na 
mesma direção. 
• antiportes (permutadores)- transferência na 
direção oposta. 
 
Bomba impulsionada por ATP: hidrolisa ATP em ADP e 
fosfato e usa a energia liberada para bombear íons ou 
outros solutos através de uma membrana. 
• Bomba do tipo P (se autofosforilam) - são 
estrutural e funcionalmente relacionadas a 
proteínas transmembrana de múltiplas passagens. 
ex. bomba de Na+ e K+, bomba H+, bomba Ca+2. 
Bomba de sódio e potássio- controle osmótico. 
• Bomba do tipo F ou ATP-sintases- são proteínas 
semelhantes a turbinas, encontrada na membrana 
interna de mitocôndrias. Usa o gradiente de H 
através da membrana para direcionar a síntese de 
ATP. 
 
Transportador acoplado simporte de glicose e 
carreador passivo de glicose na célula do epitélio 
intestinal. 
 
 
• Transportadores ABC- bombeiam 
predominantemente pequenas moléculas através 
das membranas celulares. 
Tipos de canais iônicos 
As proteínas de canal formam poros hidrofílicos 
através das membranas, que criam junções 
comunicantes (gap junctions) entre duas células 
adjacentes. Quando envolvidas de modo específico 
com o transporte de íons inorgânicos, elas são 
referidas como canais iônicos possuem, 
necessariamente, poros estreitos fortemente seletivos 
que podem abrir e fechar rapidamente. 
Mais de cem milhões de íons podem passar por um 
canal aberto a cada segundo – uma taxa 105 vezes 
maior que a mais rápida taxa de transporte mediada 
por proteínas carreadoras. a função dos canais iônicos 
é permitir a difusão rápida de íons inorgânicos 
específicos – principalmente Na, K, Ca2 ou C – a favor 
dos seus gradientes eletroquímicos através da 
bicamada lipídica. A habilidade de controlar o fluxo de 
íons por esses canais é essencial para muitas funções 
celulares. (uso muito decorrente em células nervosas). 
Os canais iônicos são íon-seletivos e flutuam entre os 
estados aberto e fechado. 
Propriedades 
• seletividade a íons. Os íons permeáveis devem 
perder todas ou a maioria das moléculas de água 
associadas a eles para passar, geralmente em fila 
única, através da parte mais estreita do canal, a 
qual é chamada de filtro de seletividade, o que 
limita sua taxa de passagem. 
• os canais iônicos são controlados (gated), o que 
lhes permite abrir por um breve tempo e então 
fechar novamente. Sob estímulo (químico ou 
elétrico) prolongado, a maioria dos canaispassa 
para um estado fechado “dessensibilizado” ou 
“inativado”, no qual eles estão refratários para 
posterior abertura até a remoção do estímulo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Mudança de voltagem 
presença de uma substância ligante 
estiamento 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Compartimentos Intracelulares e Endereçamento de proteínas 
Todas as células eucarióticas têm o mesmo conjunto básico de organelas envoltas por membranas 
Energia dos processos nucleares = GTP Citoesqueleto: microfilamentos, filamentos intermédios, microtúbulos 
 
Síntese de proteínas – sua tradução começa em ribossomos no citosol, (RNA transportador) exceto as poucas 
proteínas que são sintetizadas nos ribossomos das mitocôndrias e dos plastídeos. Seu destino subsequente depende 
da sua sequência de aminoácidos, a qual pode conter sinais de endereçamento que direcionam seu envio a locais fora 
do citosol ou a superfícies de organelas; apresentam sinais de endereçamento específicos, que direcionam seu 
transporte do citosol ao núcleo, ao RE, às mitocôndrias, aos plastídeos ou aos peroxissomos; os sinais de 
endereçamento também podem orientar o transporte de proteínas do RE a outros destinos na célula. Muitas proteínas 
não possuem um sinal de endereçamento e, consequentemente, permanecem no citosol como residentes 
permanentes. 
Movimento das proteínas - de um compartimento a outro 
Transporte mediado: as proteínas se movimentam 
entre o citosol e o núcleo (topologicamente 
equivalentes), por meio dos complexos de poro nuclear 
no envelope nuclear, os quais atuam como mediadores 
seletivos que transportam ativamente (gasto de GTP) 
macromoléculas específicas e complexos 
macromoleculares, embora também permitam a 
difusão livre de moléculas menores. 
Transporte transmembrana: proteínas translocadoras 
transmembrana transportam diretamente proteínas 
específicas através da membrana a partir do citosol 
para um espaço que é topologicamente distinto, a 
molécula de proteína transportada geralmente deve 
desdobrar-se para passar pelo transportador. 
Transporte vesicular: Cada transferência de proteínas 
normalmente é guiada por sinais de endereçamento 
na proteína transportadora que são reconhecidas pelas 
proteínas receptoras complementares. Devido ao fato 
de as proteínas transportadas não cruzarem uma 
membrana, o transporte vesicular pode mover 
proteínas somente entre compartimentos 
topologicamente equivalentes. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Chaperonas moleculares: classe especial de proteínas que se encontram no ribossomo quando o dobramento da 
proteína não é realizado durante a própria síntese. São proteínas de choque térmico pois são sintetizadas em 
quantidades significativamente aumentadas após uma breve exposição das células a uma temperatura elevada. 
Responsáveis pelo auxilio do envelopamento proteico 
 
Envelope nuclear 
Encerra o DNA e define o compartimento nuclear. 
Consiste em duas membranas concêntricas, 
penetradas por complexos de poro nuclear. Embora as 
membranas internas (contém proteínas específicas 
que atuam como locais de ancoramento para a 
cromatina e para a lâmina nuclear) e externa 
(apresenta ribossomos envolvidos na síntese de 
proteínas) sejam contínuas, elas mantêm composições 
proteicas distintas. A membrana interna é circundada 
pela membrana nuclear externa, a qual é contínua com 
a membrana do RE. Assim como o processo de 
importação, o processo de exportação através do 
envelope nuclear é seletivo. 
morfologia relacionada com a função 
 
 
Retículo Endoplasmático 
Presente em todas as células eucarióticas. Os túbulos e as vesículas interconectam-se, e suas membranas são 
contínuas com a membrana nuclear externa. Dessa forma, o RE e as membranas nucleares formam uma folha contínua 
envolvendo o espaço interno único, chamado de lúmen do RE ou espaço cisternal do RE. Papel central na biossíntese 
de lipídeos e de proteínas. Células que são secretoras (muco- glicoproteínas) possuem o RE bem desenvolvido.
 
• Rugoso: no transporte cotraducional, o ribossomo 
que está sintetizando a proteína está diretamente 
aderido à membrana do RE, permitindo que uma 
ponta da proteína seja translocada para o RE 
enquanto o resto da cadeia polipeptídica está 
sendo montado. Esses ribossomos ligados à 
membrana cobrem a superfície do RE, criando 
regiões denominadas retículo endoplasmático 
rugoso. 
• Liso: regiões do RE que não possuem os 
ribossomos aderidos à membrana. A grande 
maioria das células possui regiões limitadas de RE 
liso. 
 
 
 
 
 
Sequência-sinal 
Extensão de sequência de aminoácidos que direciona a proteína ao seu destino apropriado de síntese. É guiada a 
membrana do RE, por pelo menos, dois componentes: uma partícula de reconhecimento de sinal (SRP, signal-
recognition particle), que circula entre a membrana do RE e o citosol e liga-se à sequência-sinal, e um receptor SRP na 
membrana do RE. A SRP é uma partícula complexa, consistindo em seis cadeias polipeptídicas diferentes ligadas a uma 
única molécula de RNA. As sequências-sinal do RE variam na sequência de aminoácidos, mas cada uma possui oito ou 
mais aminoácidos apolares no seu centro. A SRP pode ligar-se especificamente a diferentes sequências devido a 
estrutura cristalina da proteína, a qual mostra que o sítio de ligação da sequência-sinal é uma grande cavidade 
hidrofóbica coberta por metioninas. 
 
Síntese de poliribossomos: ocorre no citosol 
Ribossomos: ocorre no RE 
Papel da glicosilação ligada ao N no enovelamento da proteína do RE 
algumas proteínas necessitam de glicosilação ligada ao N para o enovelamento adequado no RE. Um indício para o 
papel da glicosilação no enovelamento da proteína deriva de estudos de duas proteínas chaperonas do RE que são 
denominadas calnexina e calreticulina, pois necessitam de Ca2 para suas atividades. Essas chaperonas são lectinas 
que se ligam a oligossacarídeos nas proteínas que não estão completamente enoveladas e as retêm no RE. Como 
outras chaperonas, elas impedem que as proteínas enoveladas incompletamente sofram agregação irreversível. 
Ambas, calnexina e calreticulina, também promovem a associação de proteínas incompletamente enoveladas com 
outra chaperona do RE, que se liga a cisteínas que ainda não formaram ligações dissulfeto. A calnexina e a calreticulina 
reconhecem oligossacarídeos ligados ao N que contêm uma única glicose terminal e, portanto, ligam-se a proteínas 
somente após a remoção, por glicosidases do RE, de duas das três glicoses que são inicialmente ligadas. Quando a 
terceira glicose é removida, a proteína dissocia-se da sua chaperona e pode deixar o RE 
 
 
Microvilosidades = aumentam a área de absorção para melhorar a atividade da célula 
Citoesqueleto= responsável pelo formato da célula, pela movimentação e distribuição das vesículas; divisão celular. 
Má formação ocorre clivagem e a proteína é descartada 
Núcleo 
Principal elemento que distingue células eucarióticas das procarióticas. 
• Funciona como depósito da informação genética e do controle regido pela célula - o envelope nuclear garante 
maior rigidez no controle da expressão gênica, não deixando qualquer proteína entrar em contato com o 
material genético. 
• Importantes processos como replicação do DNA, transcrição e processamento do RNA ocorrem dentro do 
núcleo. 
• Não está isolado do citoplasma - a membrana nuclear possui cerca de 3-4mil complexo de poro (NPCs, do inglês, 
nuclear pore complexes), que é constituído por um grupo de cerca de 30 proteínas distintas, ou nucleoporinas. 
• Com base na sua localização, as nucleoporinas podem ser classificadas em: proteínas transmembrana do anel, 
que atravessam o envelope nuclear e ancoram o NPC ao envelope; nucleoporinas de suporte, que formamarranjos em camadas de anéis, estabilizando a curvatura acentuada da membrana no local em que o envelope 
nuclear é penetrado; e nucleoporinas do canal, que delimitam o poro central. O poro central é preenchido com 
uma malha emaranhada destes domínios desordenados, o que bloqueia a difusão passiva de macromoléculas. 
 
Aparelho de Golgi 
• Apresenta a função de processar e separar proteínas recebidas do RE, direcionando-as para endossomos, 
lisossomos, membrana plasmática ou secreção. Desempenham ainda a função de produzir glicolipídeos 
esfingomielina. 
• Estruturalmente, é composto por cisternas (sacos) envolvidos por membranas achatadas, empilhadas (cada pilha 
3-20 cisternas) e vesículas associadas. 
• Apresenta polaridade, com regiões funcional e morfologicamente distintas. Proteínas oriundas do RE entram 
pela face cis, convexa e orientada para o núcleo, são então transportadas através de Golgi e saem pela face 
trans, côncava. 
• Enquanto atravessam Golgi, as proteínas sofrem alterações para que sejam guiadas aos destinos. 
• Possui função de transporte vesicular, glicosilação/enovelamento proteico (termina a que começou no RE) e 
secreção (empacotamento). 
• Dá origem ao acrossomo no espermatozoide. 
• sítios de síntese de carboidratos, grande proporção destes são conectados como cadeias laterais de 
oligossacarídeos em muitas proteínas e lipídeos que o RE envia 
• produz muitos polissacarídeos no aparelho de Golgi, incluindo a maioria dos glicosaminoglicanos da matriz 
extracelular de animais. 
• proteínas e os lipídeos em sua maioria tenham adquirido os seus oligossacarídeos apropriados no aparelho de 
Golgi, são reconhecidos de outras maneiras para serem levados, pelas vesículas de transporte, aos seus 
diferentes destinos. 
• estrutura relativamente estática, com as suas enzimas mantidas no lugar, enquanto as moléculas em trânsito são 
movidas através das cisternas em sequência, carregadas por vesículas de transporte. 
• O aparelho de Golgi distribui as várias proteínas e os lipídeos que recebe do RE e, então, os distribui para a 
membrana plasmática, os lisossomos e as vesículas secretoras. 
 
 
 
 
 
 
Transporte vesicular- lúmen de cada compartimento é topologicamente equivalente ao exterior da célula e esses 
compartimentos estão todos em constante comunicação. Defeitos na entrada de LDL provocam aterosclerose: 
formação da vesícula sem nada dentro, acumulo de colesterol.
 
A maioria das vesículas transportadoras se forma a partir de regiões revestidas especializadas das membranas. Elas 
brotam como vesículas revestidas. Antes de se fusionarem com uma membrana-alvo, elas descartam seu 
revestimento. 
• O revestimento desempenha duas funções principais: selecionar as moléculas de membrana apropriadas para o 
transporte; e ser uma camada externa do revestimento, que deforma a porção da membrana e dá forma à 
vesícula. 
• Há três tipos bem caracterizados de vesículas revestidas, distinguidos pelas suas principais proteínas de 
revestimento: Vesículas revestidas por clatrina, revestidas por COPI e revestidas por COPII. As vesículas 
revestidas por clatrina, medeiam o transporte a partir do aparelho de Golgi e da membrana plasmática, ao 
passo que as vesículas revestidas por COPI e COPII medeiam, com mais frequência, o transporte a partir do RE e 
das cisternas de Golgi. 
Tráfego entre Re e Golgi – bidirecional (Soluciona/proporciona equilíbrio em relação as membranas das organelas 
celulares) 
Vai para o Golgi proteínas sintetizadas e volta para o RE proteínas residentes → KDEL. 
• KDEL: SINAL DE RETENÇÃO NO RE → Sequência: Lisina, ácido aspártico, ácido glutâmico e leucina 
• Formada a vesícula e a proteção do envoltório → Proteína enovelada no retículo → forma vesícula com 
revestimento de COP2 (RE → GOLGI). 
• OBS: proteína residente do RE no Golgi → KDEL faz vesícula revestida de COP1 (GOLGI → RE). 
• COP II – Ida da proteína do RE até o golgi. 
• COP I – Proteína que volta do Golgi até o 
 
Peroxissomos 
Presentes em todas as células, são envolvidos por uma única membrana e não possuem DNA ou ribossomos., todas 
as suas proteínas são codificadas no núcleo (por não serem dotados de genoma). Os peroxissomos obtêm muitas das 
suas proteínas por importação seletiva do citosol, embora algumas delas entrem na membrana dos peroxissomos 
por meio do RE. Contêm enzimas oxidativas, como catalase e urato-oxidase, em concentrações tão elevadas que, em 
algumas células, os peroxissomos salientam-se em micrografias eletrônicas por causa da presença de um núcleo 
cristaloide. Assim como as mitocôndrias, são os principais sítios de utilização de oxigênio. Uma hipótese é que os 
peroxissomos sejam um vestígio de uma organela ancestral que realizava todo o metabolismo de oxigênio nos 
ancestrais primitivos das células eucarióticas. Quando o oxigênio produzido por bactérias fotossintéticas começou a 
se acumular na atmosfera, ele pode ter sido fortemente tóxico à maioria das células. As reações oxidativas realizadas 
pelos peroxissomos nas células atuais seriam, portanto, aquelas cujas funções importantes não foram incorporadas 
pelas mitocôndrias. 
 
Lisossomos 
São compartimentos definidos por membranas preenchidos por enzimas hidrolíticas que controlam a digestão 
intracelular de macromoléculas. Eles contêm cerca de 40 tipos de enzimas hidrolíticas ácidas, incluindo proteases, 
nucleases, glicosidases, lipases, fosfolipases, fosfatases e sulfatases. Para uma ótima atividade, elas precisam ser 
ativadas por clivagem proteolítica e requerem um ambiente ácido, o qual é fornecido pelos lisossomos que mantêm 
um pH em torno de 4,5 a 5,0 no seu interior. Dessa maneira, os conteúdos do citosol são duplamente protegidos 
contra o ataque do sistema digestivo da própria célula: a membrana dos lisossomos normalmente mantém as 
enzimas digestivas fora do citosol, mas, mesmo que haja algum vazamento, elas causarão poucos danos, porque o 
pH citosólico é de aproximadamente 7,2. Assim como todas as outras organelas intracelulares, os lisossomos não 
apenas contêm uma coleção única de enzimas, mas também uma membrana circundante única. A maioria das 
proteínas lisossômicas de membrana é, de forma pouco comum, altamente glicosilada, o que auxilia a protegê-las 
das proteases lisossômicas do lúmen. Os lisossomos são heterogêneos. 
São centrais de encontro
Endocitose (, autofagia, fagocitose (reconhecimento e formação dos 
 
Movimentação da célula; movimentação de vesículas 
 
 
Citoesqueleto= formato para a célula; movimentos celulares (incluindo mov. Interno) 
Rede estrutural- arcabouço que define o formato celular e a organização geral do citoplasma 
Filamentos de actina: actina G= sítios de ligação para dois monômeros 
De dímero para trimero 
Actina F 
Estruturas de adesão 
 
Adesão focal = contato entre matriz extracelular e a célula 
Adesão celular= selectina reconhece integrina, a qual muda seu formato para passar 
 
Microtúbulos- monta e desmonta também 
Tubulinas beta e tubulinas alfa 
Polímeros longos, ocos e rígidos 
Dimirios de tubulina 
13 protofilamentos 
Kinesina e delimina 
Centríolos= centeo organizador de microtúbulos 
Estrutura dos cílios e flagelos 
 
Mitocôndria: geração de energia 
Substratos: moléculas de gordura, carboidratos e O2 
Produtos: CO2 e H2O 
 
Compartimentalização: matriz contém uma mistura de centenas de enzimas, necessárias a oxidação do piruvato e 
ácidos graxos e para o ácido cítrico. 
Membrana interna: dobradaa em numerosas cristas que aumentam grandemente 
Proteínas transportadoras especificas 
 
Membrana externa: permeável a todas as moléculas de ate 5000daltons 
 
Espaço intramembrana: contêm várias enzimas que utilizam o ATP proveniente da matriz para fosforilar