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A4 - Enzimas(1)

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Processos Biológicos
Enzimas
Prof. Gabriel 
Metabolismo
Composição química da célula:
Parece improvável obter a exatidão das reações necessárias para a manutenção e reprodução das células  Velocidade e Especificidade de reações
Metabolismo
Soma de todas as reações químicas dentro de um organismo vivo  balanceamento de energia
As reações bioquímicas responsáveis pela atividade metabólica de uma célula são diversas. Esses compostos incluem compostos orgânicos que podem atuar como substratos, que serão formados em produtos nas reações que geram energia e que participam na síntese de biomoléculas maiores.
Reações catabólicas 
Quebra de compostos orgânicos complexos em simples
Produzem energia (geram ATP)
Reações anabólicas 
Construção de compostos orgânicos simples em complexos 
Consomem energia (quebram ATP)
Substrato I
Produto I
Substrato II
Produto II
Produto III
Substrato III
O substrato gerará um produto, que por sua vez, pode ser um substrato de uma próxima reação catalisada por uma enzima 
Metabolismo
Energia livre (G): É uma medida do conteúdo de energia de um “sistema”. 
Um sistema com baixo conteúdo de energia apresenta baixo valor de G sendo mais estável do que um sistema com maior conteúdo de energia. 
Metabolismo
Reações químicas ocorrem  Átomos, íons ou moléculas devem colidir (quebra ou formação de moléculas).
Teoria da Colisão: diversos fatores que afetam a taxa de reação
Velocidade
Energia
Configuração química
Catálise: aumento da velocidade de uma reação química. 
Enzimas
Nomenclatura de Enzimas
Classificação:
- ase
As enzimas (E) são moléculas extraordinárias que determinam todas as transformações químicas que formam ou quebram ligações covalentes nas células.
Elas ligam um ou mais ligantes, chamados de substratos (S), e os convertem em um ou mais produtos (P) quimicamente modificados, fazendo isso muitas vezes, em uma rapidez incrível.
As enzimas aceleram reações, frequentemente por fatores de milhões de vezes ou mais, sem que elas próprias sejam modificadas - isto é, elas agem como catalisadores que permitem às
células fazer e desfazer ligações covalentes de forma controlada. 
É a catálise por enzimas que promovem um conjuntos organizados de reações químicas que cria e mantem uma célula, tornando a vida possível. 
Importância biológicas das enzimas 
10
ENZIMAS 
Definição:
Catalisadores biológicos;
Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos.
Função:
Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos.
Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS.
Podemos agrupar as enzimas em classes funcionais
As reações catalisadas por enzimas geralmente são conectadas em série, de modo que o produto de uma reação toma-se o material de partida, ou substrato, da reação seguinte. 
Cada tipo de enzima dessas classes é altamente específica, catalisando apenas um único tipo de reação. 
Hexocinase adiciona um grupo fosfato a D-glicose, mas não a L-glicose.
Trombina só quebra proteína (da coagulação) em regiões contento arginina e uma glicina. 
As enzimas trabalham em conjunto
Mapa metabólico
É isso que permite às células sobreviverem, crescerem e se reproduzirem. 
Essas vias de reações são lineares e longas e, por sua vez, estão ligadas umas as outras, formando um emaranhado de reações interconectadas. 
Enzimas
A forma tridimensional dos aminoácidos do sítio ativo se encaixa no substrato de uma maneira parecida com o modelo chave fechadura.
A ligação do substrato é a primeira etapa na catálise enzimática 
Para uma proteína que catalisa uma reação química (uma enzima), a ligação de cada molécula de substrato a proteína e uma etapa essencial. 
No caso simples chamamos:
Enzima de E
Substrato de S 
Produto de P
O caminho básico da reação é:
E + S →ES → EP → E + P 
E (enzima) + S (sacarose) →ES (enzima-sacarose) → EP (enzima-produto) → E + P 
Renovação
Enzimas
Altamente específicas – cada enzima produz um único tipo de reação.
Enzimas
Cofatores enzimáticos: componente não proteico
Cofator: Íons (Fe2+, Zn2+, Mg2+, Ca2+, etc...)
Formam uma ponte entre a enzima e o substrato
Coenzima: Moléculas Orgânicas (NAD+, NADP+, FAD, CoA)
Carreadores de e- / Captores ou doadores de átomos
Algumas enzimas não necessitam de outros grupos químicos além dos seus próprios resíduos de aminoácidos. Outras necessitam de um cofator.
Enzimas – Coenzimas 
Muitas coenzimas são derivadas de VITAMINAS
Coenzimas e Cofatores
Fatores que influenciam na atividade enzimática
Fatores Físicos
CONDIÇÕES ÓTIMAS para atividade enzimática
(cada tipo de enzima tem seu padrão ótimo) 
Fatores que influenciam na atividade enzimática
Temperatura
A velocidade da maioria das reações químicas aumenta com a elevação da temperatura.
Ao passar da temperatura ótima da enzima  DESNATURAÇÃO
Fatores que influenciam na atividade enzimática
pH
DESNATURAÇÃO  Ácidos e Bases alteram a conformação tridimensional das enzimas (interação entre H+ ou OH- com grupos polares das proteínas)
Fatores que influenciam na atividade enzimática
Concentração do Substrato
SATURAÇÃO  sítio ativo sempre ocupado na velocidade máxima de atividade
Fatores que influenciam na atividade enzimática
Inibidores 
Competitivos / Não Competitivos
Reversíveis vs. Irreversíveis 
A atividade enzimática pode ser regulada por diferentes mecanismos.
Entre estes mecanismos, destacam-se:
Como são controladas as enzimas in vivo, além de alterações na disponibilidade de S e da própria E ? 
Inibição competitiva
Quando o inibidor compete com o substrato para se localizar no centro ativo, e o grau de inibição é influenciado pela concentração de substrato. 
Quanto maior a concentração de substrato menor a possibilidade do inibidor chocar-se com os centros ativos.
Reação normal.
Inibição não competitiva ou mista
Não é afetado pela concentração de substrato, depende exclusivamente da concentração de inibidor. 
Este altera a forma tridimensional da molécula enzimática e impede sua atividade. 
Reação normal.
Fatores que influenciam na atividade enzimática
Inibição por RETROALIMENTAÇÃO
Atividade em Sala
Atividade PARTE I
Assista o vídeo:
https://www.youtube.com/watch?v=UHa32N8hWIY
Atividade em Sala
Atividades
Descreva sobre as enzimas e como elas podem ser classibicadas?
Considerando que a condição ótima de funcionamento de uma enzima seja o mostrado na figura abaixo, Como esta enzima agirá a 37ºC? A 50ºC? E em pH 7? 
Como os inibidores competitivos atuam em comparação aos inibidores não competitivos? 
Explique o que é inibição por retroalimentação. 
Gabriel.Souza@anhembi.br
Referências Bibliográficas
Junqueira JC, Carneiro J. Biologia Celular e Molecular. 8a. Edição. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2005.Alberts B. Fundamentos da Biologia Celular. 3a. Edição. Porto Alegre: Artmed, 2011.
Alberts B. Fundamentos da Biologia Celular. 3a. Edição. Porto Alegre: Artmed, 2011.

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