Enzimas: Catalisadores Biológicos

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1.
		As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos. Elas possuem a capacidade de aumentar a velocidade de reação das substâncias reagentes na formação de seus respectivos produtos. Sobre as enzimas é correto afirmar:
	
	
	
	O centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura primária
	
	
	Para que uma reação enzimática ocorra, é necessário que apenas a enzima esteja presente no meio aquoso onde a reação irá se processor
	
	
	Reações enzimáticas apresentam energias de ativação maiores do que as reações não enzimáticas
	
	
	São altamente específicas reconhecendo apenas substratos específicos e não são consumidas durante a reação
	
	
	A atividade catalítica da enzima independe de sua estrutura tridimensional
	
Explicação:
Apenas a alternativa A está correta. Na alternativa B o centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura terciária. Na D é necessário que enzima e substrato componham o meio reacional e na E as reações enzimáticas apresentam energias de ativação menores do que as reações não enzimáticas.
	
	
	
	 
		
	
		2.
		A febre alta (acima de 40ºC) é muito perigosa para os seres humanos e pode ser fatal. Uma das causas desta disfunção é o fato da temperatura alta alterar enzimas do sistema nervoso central. Como a febre alta pode modificar essas proteínas?
	
	
	
	Induzindo a autodigestão das enzimas.
	
	
	Induzindo a exocitose das enzimas.
	
	
	Quebrando as ligações covalentes emtre os aminoácidos.
	
	
	Induzindo a desnaturação das enzimas.
	
	
	Induzindo a modificação da sequencia de aminoácidos das enzimas.
	
Explicação:
Uma elevação na temperatura reacional aumenta a velocidade de reação, porém se essa reação envolve uma enzima, a elevação da temperatura vai favorecer a reação enzimática desde que não interfira na conformação nativa da proteína. Assim, se aumentarmos muito a temperatura do meio, a enzima se desnatura, perdendo sua conformação e, portanto, sua função.
	
	
	
	 
		
	
		3.
		As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos, ou seja, possuem a capacidade de aumentar a velocidade de reação das substâncias reagentes na formação de seus respectivos produtos, mas que podem ser influenciados por fatores que podem alterar a atividade dessas substâncias. Com relação a esses fatores assinale a alternativa incorreta.
	
	
	
	O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, embora tenha exceções
	
	
	A variação do pH não influencia na atividade enzimática
	
	
	Temperaturas elevadas podem inativar a atividade enzimática
	
	
	A concentração da enzima pode influenciar na reação
	
	
	A atividade enzimática pode sofrer influência da temperatura podendo causar a aceleração da atividade enzimática
	
Explicação:
A variação do pH não influencia na atividade enzimática
	
	
	
	 
		
	
		4.
		A urina humana é constituída de 2% a 5% em ureia. Essa é a forma utilizada pelo metabolismo do organismo para eliminar os resíduos nitrogenados indesejáveis produzidos a partir das proteínas. A urease é uma enzima que, em meio aquoso, catalisa a hidrólise da ureia em amônia e dióxido de carbono (Figura). 
 
Figura: Reação de decomposição da ureia pela ação da enzima urease.
Algumas enzimas requerem um componente não proteico para sua atividade denominado cofator. O cofator enzimático da urease é o íon metálico Ni2+, portanto, a presença de íons de níquel ativa o sítio da urease e é essencial tanto para a atividade funcional como para a integridade estrutural dessa enzima.
(Fonte: Catalisando a Hidrólise da Uréia em Urina - Química Nova na Escola N° 28, MAIO 2008, disponível em , acesso em 22/09/2020).
Assinale a alternativa incorreta a respeito das enzimas e da atividade enzimática:
	
	
	
	Geralmente, as enzimas são ativas em uma estreita faixa de pH e, na maioria dos casos, há um pH ótimo definido.
	
	
	A estrutura e a forma do sítio ativo das enzimas são decorrentes de sua estrutura tridimensional e podem ser afetadas por quaisquer agentes capazes de provocar mudanças conformacionais na estrutura proteica.
	
	
	Enzimas são catalisadores biológicos pois aumentam a velocidade de reações químicas em que estão envolvidas, diminuindo a energia de ativação do processo.
	
	
	As enzimas são consideradas catalisadores biológicos, pois aumentam a energia de ativação na transformação dos reagentes em produtos.
	
	
	A atividade enzimática dependente do meio em que ela se encontra, e sofre influência direta, principalmente de alterações do pH e da temperatura do meio reacional.
	
Explicação:
A alternativa A é errada, pois as enzimas diminuem a energia de ativação nos processos catalíticos, por isso aumentam a velocidade das reações de transformação dos reagentes em produtos.
	
	
	
	 
		
	
		5.
		Substâncias que diminuem a velocidade de uma reação enzimática ou a interrompem e possuem um papel regulador importante nas vias metabólicas são conhecidas como:
	
	
	
	Apoenzimas
	
	
	Holoenzimas
	
	
	Inibidores enzimáticos
	
	
	Cofatores enzimáticos
	
	
	Catalizadores
	
Explicação:
Um inibidor é uma substância que diminui a velocidade de uma reação ou a interrompe. Os inibidores possuem um papel regulador importante nas vias metabólicas.
	
	
	
	 
		
	
		6.
		O metal pesado Hg++ (mercúrio) reage com grupos químicos não localizados no centro ativo das enzimas do nosso organismo através de ligação não covalente. Ainda assim, na presença deste metal a enzima não consegue converter o substrato específico dela em um produto, a menos que o metal se desligue da enzima.  Sendo assim, bioquimicamente o metal Hg++ é:
	
	
	
	um inibidor competitivo reversível
	
	
	um ativador irreversível
	
	
	um inibidor competitivo irreversível
	
	
	um inibidor alostérico reversível
	
	
	um efetuador alostérico positivo
	
Explicação:
Como o magnésio se liga em um sítio diferente do sítio ativo, se trata de um sítio alostérico. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor. Como afirma que ele se desliga da enzima, e a ligação é não covalente, é um inibidor alostérico reversível.
	
	
	
	 
		
	
		7.
		Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lovastatina é um deles. Ela se liga de forma não covalente no sítio ativo da enzima 3-hidroxi 3- metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) redutase, que é a responsável pela etapa inicial da síntese de colesterol. Por isso, é considerado um agente redutor do colesterol no organismo. Essas características evidenciam que a lovastatina é um inibidor enzimático do tipo:
	
	
	
	alostérico reversível
	
	
	competitivo reversível
	
	
	alostérico irreversível
	
	
	misto
	
	
	competitivo irreversível 
	
Explicação:
Como o medicamento se liga de forma não covalente, é uma ligação reversível. Como se liga no sítio ativo, se trata de um inibidor competitivo. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor.
	
	
	
	 
		
	
		8.
		As enzimas são proteínas com função de catalisar reações químicas, elas reconhecem seus substratos através da:
	
	
	
	composição do meio
	
	
	energia de ativação
	
	
	temperatura do meio
	
	
	forma tridimensional das moléculas
	
	
	reversibilidade da reação
	
Explicação:
As enzimas possuem estruturas altamente específicas, ou seja, reconhecem apenas substratos (também chamados de reagentes) específicos e não são consumidas durante a reação. Isso significa que são liberadas inalteradas para o meio de forma que podem participar de nova reação. E a sua atividade catalítica vai depender de sua estrutura tridimensional, ou seja, de sua conformação nativa.