Os dados cinéticos apresentados na tabela permitem determinar Vmáx e Km da enzima. Utilizando a equação de Michaelis-Menten, podemos calcular o valor de Vmáx e Km. Vmáx é a velocidade máxima da reação, que ocorre quando a enzima está totalmente saturada com o substrato. Na tabela, a maior velocidade observada é de 0,5 µmol/min, que corresponde a Vmáx. Km é a concentração de substrato necessária para atingir metade da velocidade máxima da reação. Na tabela, a concentração de substrato que resulta em metade da velocidade máxima é de 0,1 mM, que corresponde a Km. Para determinar o tipo de inibição que o ibuprofeno provoca na endoperóxido-sintase, podemos utilizar a equação de Lineweaver-Burk. A partir dos dados da tabela, podemos construir um gráfico de 1/V versus 1/[substrato], e determinar a inclinação da reta. Se a inclinação da reta aumenta na presença do inibidor, trata-se de uma inibição competitiva. Se a inclinação da reta diminui na presença do inibidor, trata-se de uma inibição não competitiva. Se a inclinação da reta não é afetada pela presença do inibidor, trata-se de uma inibição do tipo mista.
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Bases da Biologia Celular,tecidual e Desenvolvimento
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