Grátis: Há vários tipos de eletroforese. A eletroforese normalmente é utilizada para separar proteínas e moléculas de DNA e RNA. Assinale (V) Verdadeiro ou... – Questões Respondidas

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Há vários tipos de eletroforese. A eletroforese normalmente é utilizada para separar proteínas e moléculas de DNA e RNA. Assinale (V) Verdadeiro ou (F) Falso para as técnicas de eletroforese.
( ) Eletroforese em gel de agarose. Nesse caso, a agarose é utilizada como gel para a eletroforese.
( ) Eletroforese em gel de poliacrilamida. A poliacrilamida é feita pela polimerização de dois polímeros.
( ) Eletroforese desnaturante. Normalmente feita em gel de agarose, inclui um agente desnaturante (normalmente ureia).
( ) Eletroforese luminosa utiliza luz solar.
( ) Eletroforese de transiluminador. Normalmente utiliza lâmpada de cátodo oco.
a. V, V, V, V, V.
b. V, V, V, F, F.
c. V, F, V, V, F.
d. V, F, F, F, F.
e. V, V, F, V, V.

Questões sobre Anatomorfofisiologia

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QUESTIONÁRIO 2 ESTUDOS DISCIPLINARES XII

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Vamos analisar cada uma das afirmações sobre as técnicas de eletroforese: ( ) Eletroforese em gel de agarose. Nesse caso, a agarose é utilizada como gel para a eletroforese. É verdadeira (V). A eletroforese em gel de agarose é uma técnica comum para separar moléculas de DNA e RNA. ( ) Eletroforese em gel de poliacrilamida. A poliacrilamida é feita pela polimerização de dois polímeros. É falsa (F). A poliacrilamida é formada pela polimerização de acrilamida e bisacrilamida, não de dois polímeros diferentes. ( ) Eletroforese desnaturante. Normalmente feita em gel de agarose, inclui um agente desnaturante (normalmente ureia). É verdadeira (V). A eletroforese desnaturante, como a SDS-PAGE, utiliza agentes desnaturantes para desnaturalizar as proteínas, mas é mais comum em gel de poliacrilamida. ( ) Eletroforese luminosa utiliza luz solar. É falsa (F). Não existe uma técnica de eletroforese chamada "eletroforese luminosa" que utilize luz solar. ( ) Eletroforese de transiluminador. Normalmente utiliza lâmpada de cátodo oco. É falsa (F). A eletroforese de transiluminador geralmente utiliza lâmpadas UV para visualizar os ácidos nucleicos ou proteínas após a separação. Portanto, a sequência correta é: V, F, V, F, F. A alternativa que apresenta essa sequência é: d) V, F, F, F, F.

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Qual é um método habitualmente usado para separar e também purificar macromoléculas, principalmente ácidos nucleicos e proteínas? Essas macromoléculas são submetidas a um campo elétrico, na qual migram para um polo positivo ou negativo de acordo com a sua carga. Dentre as alternativas a seguir, assinale a que se refere ao método.
a. Cromatografia gasosa.
b. Eletroforese.
c. Espectrofotometria.
d. Espectrometria de massa.
e. Infravermelho.

Na eletroforese, o fluxo migratório é determinado pelo peso molecular, no qual moléculas de:
a. Maior peso migram mais rápido que as de menor peso, formando as bandas características que serão visualizadas posteriormente.
b. Menor peso migram mais rápido que as de maior peso, formando as bandas características que serão visualizadas posteriormente.
c. Menor peso migram mais lentamente que as de maior peso, formando as bandas características que serão visualizadas posteriormente.
d. Maior peso migram mais lentamente que as de menor peso, formando as bandas características que serão visualizadas posteriormente.
e. Maior peso migram em etapas contínuas que as de menor peso, formando as bandas características que serão visualizadas posteriormente.

Analise as afirmativas a seguir sobre a técnica de eletroforese em gel e responda (V) Verdadeiro ou (F) Falso.
( ) A eletroforese ocorre dentro de uma matriz ou gel que possibilita a corrida da amostra.
( ) O gel é introduzido em uma solução tampão específica para eletroforese que fornece as condições ideais para a passagem da corrente e a manutenção do valor do pH.
( ) As amostras são pipetadas em pequenos poços feitos com um pente no gel. Para ocorrer a migração, a cuba e a fonte de eletroforese exercem uma voltagem, corrente e potência constantes, esses fatores irão determinar o sucesso da técnica.
( ) As bandas são visualizadas sob luz ambiente.
a. V, V, V, F.
b. V, F, V, V.
c. V, V, V, V.
d. F, V, V, F.
e. V, V, F, V.

Analise as afirmativas a seguir:
I – Aparecem aspectos desvantajosos das medições eletroquímicas, principalmente quando comparadas às efetuadas com técnicas espectroscópicas. Um dos problemas refere-se à interação do eletrodo com a amostra, que, em muitos casos, ocasiona perda ou irreprodutibilidade nas medidas.
II – A versatilidade das técnicas eletroquímicas também merece destaque, visto que é possível controlar as reações eletródicas modificando a interface eletrodo-solução e selecionando-se criteriosamente o potencial aplicado à célula.
III – O uso de reagentes moleculares para manipular deliberadamente a superfície de eletrodos tem vasta aplicação em eletroanalítica, pois conduz à melhoria na capacidade de reconhecimento e/ou na amplificação de sinais de corrente.
a . Apenas I.
b. Apenas I e II.
c. Apenas III.
d. Apenas II e III.
e. I, II e III.

O efeito eletroforético tem como base a teoria de Debye-Hückel-Onsager. Essa teoria de dissociação eletrolítica aceita o fato de as partículas carregadas moverem-se sob a influência de forças eletrostáticas para um eletrodo de carga oposta quando é aplicada uma diferença de potencial em uma solução contendo eletrólitos. Para sua execução, é necessária uma solução tampão, que possui várias funções nesse processo.
Analise tais funções e marque para as afirmativas (V) Verdadeiro ou (F) Falso.
( ) Conduz corrente elétrica.
( ) Determina a carga elétrica do soluto.
( ) Colore a substância a ser analisada.
( ) Estabiliza o pH.
a. V, V, F, F.
b. F, V, V, V.
c. F, F, V, V.
d. F, V, F, V.
e. V, F, F, V.

As técnicas analíticas instrumentais têm se destacado sobremaneira nos últimos anos pelos avanços tecnológicos, tanto na montagem de sistemas analíticos mais robustos e de menor tamanho, quanto no desenvolvimento de softwares de operação e tratamento de dados que otimizam o tempo de análise e de interpretação dos resultados obtidos, o que tem levado, em associação a outros fatores de mercado, a uma redução nos preços dos equipamentos de laboratório.
São objetivos dos controles de qualidade internos e externos realizados no laboratório clínico:
a. Analisar o comportamento das análises instrumentais frequentemente.
b. Identificar problemas e realizar correções.
c. Avaliar e garantir a eficácia de métodos de trabalho, desempenho dos equipamentos, verificar interferência do ruído de rede e reagentes.
d. Somente as alternativas A e B estão corretas.
e. Todas as alternativas estão corretas.

Embora o método instrumental aumente o custo de uma análise pelo uso de equipamentos sofisticados, que demandam aparatos eletrônicos mais complexos, sua utilização vem sendo cada vez mais difundida nos laboratórios. Assinale a alternativa que apresenta o princípio da seguinte técnica: a técnica é aplicada principalmente para separar e analisar biomoléculas, como DNA, RNA, proteínas, ácidos nucleicos, plasmídeos e fragmentos dessas macromoléculas.
a. Cromatografia.
b. Fotoluminescência.
c. Eletroforese.
d. Potenciômetro.
e. Espectrofotometria.

Os fundamentos da eletroforese bidimensional foram introduzidos em 1975. A técnica resulta da combinação da focalização isoelétrica e da eletroforese em gel de poliacrilamida desnaturante. As proteínas são separadas de acordo com seu ponto isoelétrico pela focalização isoelétrica, na primeira dimensão e, na segunda dimensão, as proteínas são separadas de acordo com suas massas moleculares. Analise as afirmacoes a seguir:
I – A eletroforese bidimensional é uma ferramenta importantíssima em investigações bioquímicas. Ela combina duas formas diferentes de separação de proteínas: a focalização isoelétrica e a eletroforese do tipo SDS-PAGE. Em cada uma de suas etapas, as proteínas são separadas por diferentes características.
II – A SDS-PAGE, eletroforese unidimensional, consiste em um método para a separação de polipeptídios de acordo com os seus pesos moleculares.
III – A técnica é realizada em gel de poliacrilamida contendo duodecil sulfato de sódio (SDS). No entanto, os métodos unidimensionais de separação podem separar um número relativamente pequeno de proteínas (geralmente menos de 50).
IV – A eletroforese bidimensional apresenta uma menor capacidade para separar misturas complexas.
V – Apesar de ser amplamente utilizado, esse método apresenta problemas de reprodutibilidade, uma vez que é incapaz de detectar proteínas em baixa abundância ou altamente hidrofóbicas.