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Qual é a diferença entre um cofator e uma coenzima?
a) Cofatores são geralmente íons metálicos e coenzimas são moléculas orgânicas.
b) Cofatores são moléculas orgânicas e coenzimas são íons metálicos.
c) Ambos são proteínas necessárias para a atividade enzimática.
d) Cofatores e coenzimas são intercambiáveis em suas funções
e) Cofatores atuam como substratos e coenzimas como produtos.
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Questoes- ProteinaEnzima
19 pág.

Questoes- ProteinaEnzima

UFRPE

Respostas

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há 9 horas

Vamos analisar as alternativas: - Cofatores são geralmente íons metálicos ou moléculas inorgânicas que auxiliam a atividade enzimática. - Coenzimas são moléculas orgânicas, muitas vezes derivadas de vitaminas, que também auxiliam as enzimas. Analisando as alternativas: a) Cofatores são geralmente íons metálicos e coenzimas são moléculas orgânicas. — Correto. b) Cofatores são moléculas orgânicas e coenzimas são íons metálicos. — Invertido, incorreto. c) Ambos são proteínas necessárias para a atividade enzimática. — Incorreto, cofatores e coenzimas não são proteínas. d) Cofatores e coenzimas são intercambiáveis em suas funções. — Incorreto, têm funções específicas. e) Cofatores atuam como substratos e coenzimas como produtos. — Incorreto. Resposta correta: a) Cofatores são geralmente íons metálicos e coenzimas são moléculas orgânicas.

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Qual é a principal função das enzimas no organismo?
a) Armazenar energia
b) Regular a pressão arterial
c) Catalisar reações químicas
d) Transportar oxigênio
e) Produzir hormônios

Qual é a característica fundamental do sítio ativo de uma enzima?
a) Possui a mesma estrutura que o substrato.
b) É uma região altamente conservada no DNA.
c) Desestabiliza o substrato.
d) Ativa a produção de ATP.
e) Se liga ao substrato e facilita a reação química.

Como o pH afeta a atividade enzimática?
a) Afeta a velocidade da reação de forma linear.
b) Não tem efeito na atividade enzimática.
c) O pH aumenta a concentração de substrato.
d) Cada enzima tem um pH ótimo para sua atividade.
e) O pH afeta diretamente a quantidade de produto formado.

Para inibir a ação de uma enzima, pode-se fornecer à célula uma substância que ocupe o sítio ativo dessa enzima.
Para isso, essa substância deve
A) promover a desnaturação dessa enzima.
B) ter a mesma função biológica do substrato da enzima.
C) recobrir toda a molécula da enzima.
D) estar na mesma concentração da enzima.
E) ter a mesma estrutura espacial do substrato da enzima.

O que caracteriza a inibição irreversível?
a) O inibidor se liga ao sítio ativo da enzima de forma não covalente e pode ser removido com alta concentração de substrato.
b) O inibidor altera a estrutura do sítio ativo sem formação de ligação covalente.
c) O inibidor se liga ao sítio alostérico e altera a afinidade da enzima pelo substrato.
d) O inibidor diminui a constante de Michaelis (Km) sem alterar a velocidade máxima (Vmax).
e) O inibidor forma uma ligação covalente com a enzima, levando à inativação permanente da enzima.

Atualmente qual o nome do modelo utilizado para explicar o funcionamento enzimático.
Marque a alternativa correta para o modelo utilizado atualmente para explicar o funcionamento enzimático.
a) modelo do mosaico fluido.
b) modelo encaixe-enduzido.
c) modelo chave-fechadura.
d) modelo da porca-parafuso.
e) modelo ácido-base.

Sobre as enzimas marque V para verdadeiro ou F para falso.

( ) Na inibição competitiva, o inibidor se liga ao sítio ativo da enzima, e sua ação pode ser revertida aumentando a concentração do substrato.
( ) A inibição incompetitiva só ocorre quando o inibidor se liga à enzima livre, antes do substrato se ligar.
( ) Inibidores não competitivos podem se ligar tanto à enzima livre quanto ao complexo enzima-substrato, alterando a atividade da enzima sem competir com o substrato.
( ) Inibições irreversíveis geralmente envolvem a modificação covalente da enzima, tornando a perda de atividade permanente.
( ) Um inibidor competitivo ou não competitivo pode ser tanto reversível quanto irreversível, dependendo se sua ligação à enzima é temporária ou permanente.
a) V, F, V, F, V
b) F, V, F, V, F
c) V, V, V, F, F
d) V, V, F, V, V
e) V, F, V, V, V

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