Questoes- ProteinaEnzima

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QUESTÕES DE
REVISÃO
Enzimas
1.
1. Qual é a principal função das enzimas no organismo? 
a) Armazenar energia 
b) Regular a pressão arterial 
c) Catalisar reações químicas 
d) Transportar oxigênio 
e) Produzir hormônios
1.
Alternativa correta: c) Catalisar reações químicas 
Catalisam reações químicas celulares, aceleram a velocidade dos processos
sem alterá-los. 
Diminui a energia de ativação.
Sem as enzimas, muitas reações seriam extremamente lentas. 
A velocidade da reação pode ser aumentada até 10^17 vezes.
2.
Qual é a característica fundamental do sítio ativo de uma enzima? 
a) Possui a mesma estrutura que o substrato. 
b) É uma região altamente conservada no DNA. 
c) Desestabiliza o substrato. 
d) Ativa a produção de ATP.
 e) Se liga ao substrato e facilita a reação química.
2.
Alternativa correta: e) Se liga ao substrato e facilita a reação química.
Sítio ativo: É um sítio catalítico, que apresenta regiões de aminoácidos específicos
onde os substratos se ligam para serem convertidos em produtos
3.
 Como o pH afeta a atividade enzimática? 
a) Afeta a velocidade da reação de forma linear. 
b) Não tem efeito na atividade enzimática.
c) O pH aumenta a concentração de substrato. 
d) Cada enzima tem um pH ótimo para sua atividade. 
e) O pH afeta diretamente a quantidade de produto formado.
3.
Alternativa correta: d) Cada enzima tem um pH ótimo para sua atividade. 
O pH é um fator que afeta a cinética enzimática, pois cada enzima tem um pH ótimo,
onde a sua atividade é máxima
4.
Qual é a diferença entre um cofator e uma coenzima? 
a) Cofatores são geralmente íons metálicos e coenzimas são moléculas orgânicas. 
b) Cofatores são moléculas orgânicas e coenzimas são íons metálicos. 
c) Ambos são proteínas necessárias para a atividade enzimática. 
d) Cofatores e coenzimas são intercambiáveis em suas funções 
e) Cofatores atuam como substratos e coenzimas como produtos.
4.
Alternativa correta: a) Cofatores são geralmente íons metálicos e coenzimas são
moléculas orgânicas. 
Substâncias não proteicas que se ligam permanentemente a proteínas, sendo um
subgrupo de cofatores, podemos citar:
Cofatores (inorgânicos): Fe2+ Co2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+ (íons metalicos)
Coenzimas (orgânicos): vitaminas do complexo B
5.
Para inibir a ação de uma enzima, pode-se fornecer à célula uma substância que
ocupe o sítio ativo dessa enzima. Para isso, essa substância deve: 
a) estar na mesma concentração da enzima. 
b) ter a mesma estrutura espacial do substrato da enzima. 
c) recobrir toda a molécula da enzima.
d) ter a mesma função biológica do substrato da enzima. 
e) promover a desnaturação dessa enzima
5.
Alternativa correta: b) ter a mesma estrutura espacial do substrato da enzima.
O inibidor muitas vezes tem uma estrutura semelhante à do substrato. 
6.
O que caracteriza a inibição irreversível? 
a) O inibidor se liga ao sítio ativo da enzima de forma não covalente e pode ser
removido com alta concentração de substrato. 
b) O inibidor altera a estrutura do sítio ativo sem formação de ligação covalente. 
c) O inibidor se liga ao sítio alostérico e altera a afinidade da enzima pelo
substrato. 
d) O inibidor diminui a constante de Michaelis (Km) sem alterar a velocidade
máxima (Vmax).
 e) O inibidor forma uma ligação covalente com a enzima, levando à inativação
permanente da enzima.
6.
Alternativa correta: e) O inibidor forma uma ligação covalente com a enzima,
levando à inativação permanente da enzima.
Inibidor irreversivel:
Tem uma ligação covalente entre enzima e o inibidor, destruição de um grupo
funcional enzimático ou a ligação não covalente estável.
Sabemos que cada enzima atua somente em determinadas reações biológicas, pois
cada uma é muito específica. Observe o desenho a seguir e marque a alternativa
que indica o nome do modelo da imagem a baixo.
a) modelo mosaico fluido.
b) modelo encaixe induzido.
c) modelo chave-fechadura.
d) modelo porca-parafuso.
e) modelo ácido-base. 
7.
Alternativa correta: c) modelo chave-fechadura.
O modelo chave-fechadura é usado para explicar a especificidade da enzima, pois
assim como apenas uma chave é capaz de abrir uma fechadura, a enzima atua
apenas em reações específicas.
7.
Atualmente qual o nome do modelo utilizado para explicar o funcionamento
enzimático.
 a) modelo do mosaico fluido.
b) modelo encaixe-enduzido.
c) modelo chave-fechadura.
d) modelo da porca-parafuso.
e) modelo ácido-base. 
8.
Alternativa correta: b) modelo encaixe-enduzido.
Locais de ligação não estão pré-formados, substrato sofre modificações
conformacionais que permitindo a realocação dos aminoácidos no sítio ativo
enzimático.
8.
9.
Sobre as enzimas marque V para verdadeiro ou F para falso.
( ) Na inibição competitiva, o inibidor se liga ao sítio ativo da enzima, e sua ação pode ser revertida
aumentando a concentração do substrato.
( ) A inibição incompetitiva só ocorre quando o inibidor se liga à enzima livre, antes do substrato se ligar.
( ) Inibidores não competitivos podem se ligar tanto à enzima livre quanto ao complexo enzima-substrato,
alterando a atividade da enzima sem competir com o substrato.
( ) Inibições irreversíveis geralmente envolvem a modificação covalente da enzima, tornando a perda de
atividade permanente.
( ) Um inibidor competitivo ou não competitivo pode ser tanto reversível quanto irreversível, dependendo se
sua ligação à enzima é temporária ou permanente.
a) V, F, V, F, V
b) F, V, F, V, F
c) V, V, V, F, F
d) V, V, F, V, V
e) V, F, V, V, V
Resposta correta: e) V, F, V, V, V
9.
Sobre as enzimas marque V para verdadeiro ou F para falso.
1.V – Competitiva é reversível e pode ser vencida pelo excesso de substrato.
2.F – Inibição incompetitiva só ocorre no complexo enzima-substrato, não na enzima livre.
3.V – Não competitiva altera a atividade, mas não compete com o substrato.
4.V – Irreversível envolve modificação covalente, perda permanente da função.
5.V – Inibidores competitivos e não competitivos podem ser classificados como reversíveis ou irreversíveis,
dependendo da natureza temporária (não covalente) ou permanente (covalente) da ligação do inibidor à
enzima
 Competitivo ou não competitivo define onde e como o inibidor se liga (sítio ativo ou alostérico). A reversibilidade
depende da natureza da ligação:
Reversível: ligação fraca, não covalente → efeito temporário.
Irreversível: ligação covalente, destruição de um grupo funcional enzimático ou a ligação não covalente estável →
enzima fica inativa definitivamente.