qual é a relaçao entre o grafico de Michaelis-Menten e o de Lineweaver- Burk?

O gráfico de velocidade face a [S] mostrado anteriormente não é linear(grafico de Michaelis-Menten). Embora a baixas concentrações de substrato se mantenha linear, vai curvando à medida que aumenta a concentração de substrato. Antes da chegada dos computadores, que permitem ajustarregressões não lineares de forma simples, podia chegar a ser realmente difícil estimar os valores de K_m e V_max nos gráficos não lineares. Isto deu lugar a que vários investigadores concentrassem os seus esforços em desenvolver métodos de linearização da equação de Michaelis-Menten, dando como resultado o gráfico de Lineweaver-Burke, o diagrama de Eadie-Hofstee e o gráfico de Hanes-Woolf. Com o seguinte tutorial da cinética de Michaelis-Menten realizado na Universidade de Virgínia ^a, pode-se simular o comportamento de uma enzima variando as constantes cinéticas.

O gráfico de Lineweaver-Burk ou representação de duplo recíproco é a forma mais comum, e simples,de mostrar os dados cinéticos, apesar de não ser a mais fiável. Para tal, tomam-se os valores inversos de ambos os lados da equação de Michaelis-Menten. Como se pode apreciar na figura da direita, o resultado deste tipo de representação é uma linha recta cuja equação é e = mx + c, sendo o ponto de intercepção entre a recta e o eixo das ordenadas equivalente a 1/V_max, e o ponto de intercepção entre a recta e o eixo de abcissas equivalente a -1/K_m.

{\displaystyle {\frac {1}{v}}={\frac {K_{m}}{V_{max}[{\mbox{S}}]}}+{\frac {1}{V_{max}}}}

Evidentemente não se podem tomar valores negativos para 1/[S]; o mínimo valor possível é 1/[S] = 0, que corresponderia a uma concentração infinita de substrato, e daí 1/v = 1/V_max. O valor do ponto de intercepção entre a recta e o eixo x é uma extrapolação de dados experimentais obtidos em laboratório. Geralmente, os gráficos de Lineweaver-Burke distorcem as medidas realizadas a baixas concentrações de substrato e isto pode dar lugar a estimativas não muito exactas de V_maxe de K_m.^[11] Um modelo linear muito mais exacto é o diagrama de Eadie-Hofstee, mas nas investigações científicas actuais, todo este tipo de linearizações tornou-se obsoleto e foi substituído por métodos mais fiáveis baseados na análise de regressão não linear. Para analisar os dados é conveniente a normalização dos mesmos, já que isto pode ajudar à diminuição da quantidade de trabalho experimental a realizar e incremento da fiabilidade da análise,

 

Curva de saturação para uma enzima mostrando a relação entre a concentração do substrato (abcissas) e a velocidade de reacção (ordenadas).grafico de Michaelis-Menten.

 

 

 

 

 

O gráfico de Lineweaver-Burke ou do duplo recíproco mostra o significado dos pontos de intercepção entre a recta e os eixos de coordenadas, e do gradiente da velocidade.

fonte:

Livro - Princípios de Bioquímica de Lehninger .

Foi provado experimental que, para uma  concentração específica de enzima, o aumento da concentração de substrato (\(S\)) leva a um aumento  na velocidade inicial (\(V_0\)) da reação catalisada pela enzima. Essa função resulta na equação:

\(V_0=V_{max}.\frac{[S]}{[S]+Km}\)

onde km é a constante de Michaelis. O gráfico de Michaelis é:

Figura 1: gráfico de Michaelis

É impossível determinar Vmáx a partir do gráfico da Figura 1. O que podemos fazer nesse caso, é usar o chamado gráfico de Lineweaver-Burk que nada mais é do que uma representação linear da equação de Michaelis-Menten.