Bioquímica

A capacidade de doação de prótons de um ácido é medida por sua constante de acidez. A capacidade de aceitação de prótons de uma base é medida por sua constante de basicidade. Quanto maior for a constante, maior a respectiva capacidade. Quanto maior for o valor de pK, mais fraco será o ácido ou a base.

Assim sendo, os aminoácidos aspartato e glutamato são facilmente ionizáveis. A saída do próton deixa uma carga negativa na estrutura, esta carga negativa sofre interações eletrostáticas com cargas positivas presentes dentro da fita proteica, ou interações do tipo dipolo induzido. O mesmo se dá com espécies alcalinas. Os aminoácidos lisina e arginina são ácidos fracos, ou pouco ionizáveis. A maior parte das espécies está na sua forma molecular, entretanto ela pode sofrer interações de diversas formas, sendo a mais relevante as ligações de hidrogênio.

As interações intramoleculares são muito relevantes na bioquímica das proteínas, uma vez que elas podem resultar diferenças na estrutura pelas diferenças na composição proteína. Aminoácidos com pKa baixo são facilmente ionizáveis e sofreram interações eletroestática com a carga oposta ou interações do tipo dipolo induzido. Já os aminoácidos com pKa elevado não se ionizam facilmente, mas podem sofrer interações do tipo ligações de hidrogênio o que garante uma maior estabilização da estrutura como um todo.