Que componente da imunoglobulina determina a classe ou isótipo?

Os anticorpos são sintetizados por um tipo de leucócito denominado linfócito B ou célula B. Existem diferentes tipos de anticorpos, chamados isótipos, diferenciados pela forma da cadeia pesada que apresentem.São conhecidas cinco classes de isótipos em mamíferos que desempenham funções diferentes, contribuíndo para dirigir a resposta imunitária conforme cada tipo de corpo estranho que encontram, que são: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM.

Imunoglobulinas se ligam especificamente a um ou a alguns antígenos proximamente relacionados. Cada imunoglobulina na verdade liga-se a um determinante antigênico específico. Ligação a antígeno pelos anticorpos é a função primária dos anticorpos e pode resultar em proteção do hospedeiro. A valência do anticorpo refere-se ao número de determinantes antigênicos que uma molécula individual de anticorpo  pode se ligar. A valência de todos os anticorpos é pelo menos duas e em alguns casos mais.

Estruturalmente, os anticorpos são compostos por duas cadeias leves idênticas e de duas cadeias pesadas, também idênticas. As cadeias leves se ligam às cadeias pesadas através de pontes dissulfetos, que variam em quantidade e posições entre as diferentes classes de anticorpos. Além disso, ambas as cadeias possuem uma região variável e outra constante. O domínio variável confere especificidade ao anticorpo.

As moléculas de anticorpo são subdivididas em classes de imunoglobulinas definidas pelos domínios constantes de suas cadeias pesadas. As cadeias pesadas são representadas pelas letras gregas μ, γ, α, δ, ε, e as imunoglobulinas são denominadas de IgM, IgG, IgA, IgD e IgE respectivamente. As diferentes classes se diferenciam-se entre si também por suas propriedades biológicas, localizações funcionais e mecanismos diferentes para a retirada de antígenos do organismo.