A reversibilidade da inibição competitiva se dá com o aumento da concentração do substrato, mas e a não-competitiva, como ocorre?
Um inibidor não competitivo pode se combinar com a enzima livre ou com o complexo ES, interferindo na ação de ambos. Esses inibidores ligam-se a um sítio da enzima diferente do sítio ativo, muitas vezes ocasionando deformação da mesma de forma que ela não forme o complexo ES na velocidade usual e, uma vez formado, ele não se desdobra na velocidade normal para originar o produto.
Ocorre quando uma molécula ou íon pode se ligar em um segundo local na superfície enzimática, que não seja o sítio ativo. Isto pode distorcer a enzima tornando o processo catalítico ineficiente.
O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que não se assemelha com o substrato, mas apresenta uma grande afinidade com a enzima. É o mecanismo inverso do inibidor competitivo, porque inibe a ligação do complexo ES e não da enzima livre.
O efeito da reação modifica a velocidade e o Km permanece constante.
Como exemplo, há a proteína α1-antitripsina que liga-se à tripsina e inibi a ação desta.
Fonte: PORTAL EDUCAÇÃO
Para escrever sua resposta aqui, entre ou crie uma conta
Compartilhar