Como ocorre a síntese do colágeno?

 colágeno PB ou colagénio PE é uma proteína de importância fundamental na constituição da matriz extracelular do tecido conjuntivo, sendo responsável por grande parte de suas propriedades físicas. No homem existem pelo menos 28 tipos de colágeno, possuindo diferentes funções. 

Tipos de colágeno: 

- Colágeno Tipo I: é o mais comum; aparece nos tendões, na cartilagem fibrosa, no tecido conjuntivo frouxo comum, no tecido conjuntivo denso (onde é predominante sobre os outros tipos), sempre formando fibras e feixes, ou seja, ossos, tendões, pele. 

- Colágeno Tipo II: produzido por condrócitos, aparece na cartilagem hialina e na cartilagem elástica. Não produz feixes. Presente nos discos intervertebrais, olhos e cartilagem. 

- Colágeno Tipo III: constitui as fibras reticulares. Presente na pele, aorta, pulmões. 

- Colágeno Tipo IV: aparece na lâmina basal, um dos componentes da membrana basal dos epitélios. Presente nas lentes da cápsula ocular, glomérulos. 

- Colágeno Tipo V: presente nos ossos, tendões e sangue. 

- Colágeno Tipo VI: presente no sangue, camada íntima da placenta. 

- Colágeno Tipo VII: presente nas membranas corioaminióticas. 

- Colágeno Tipo VIII: endotélio 

- Colágeno Tipo IX: cartilagem, córnea retina. 

- Colágeno Tipo X, XI e XII: cartilagem. 

O colágeno é sintetizado intracelularmente em pequenas porções e exportado para fora da célula, onde, através da atuação de enzimas polimerizantes, é definido com a estrutura própria de colágeno, em alfa-hélice-tripla. A molécula de colágeno possui uma composição de aminoácidos não muito comum. É formado por um grande número de glicinas e prolinas, assim como por mais dois aminoácidos que são modificados após serem colocados pelos ribossomos: a hidroxiprolina e a hidroxilisina. Esses dois últimos são derivados respectivamente da prolina e da lisina através de processos enzimáticos que são dependentes da vitamina C. Por esse motivo, a deficiência dessa vitamina leva ao escorbuto, uma doença relacionada a problemas na síntese do colágeno.Causa muita hemorragia. 

O colágeno ou gelatina, como conhecemos, é a classe mais abundante de proteínas do organismo humano e representa mais de 30% de sua proteína total. Estas proteínas são formadas por diversos tipos de aminoácidos, provenientes da origem animal, onde é obtido através dos bovinos. No corpo humano o colágeno está presente em várias funções, como, por exemplo, unindo e fortalecendo os tecidos. Com o passar do tempo, o corpo pode sofrer algumas privações desta substância, principalmente na alimentação atual, muitas vezes carente de vitaminas e proteínas. Durante os primeiros anos, até a puberdade, essas deficiências não são visíveis e nem mostram suas evidências. A falta de colágeno vai se tornar mais visível e notável, quando o homem entra na fase da maturidade em diante, quando há uma possibilidade maior de sofrer fraturas com freqüência. Também é nessa etapa que começamaparecer as rugas, devido a pele não ter mais a mesma elasticidade de antes. A partir deste momento é interessante fazer uma análise para examinar o que está danificado ou gasto pelo tempo, para fazer mudanças que possibilitem que seu corpo siga em frente e continue a operar seus shows de transformações. Praticar exercícios físicos, reforçar a alimentação saudável, levar uma vida regrada e saudável, tem uma grande colaboração. 

A deficiência de colágeno no organismo denomina-se colagenoses, acarretando alguns problemas como má formação óssea, rigidez muscular, problemas com o crescimento, inflamação nas juntas musculares, doenças cutâneas, entre outros. 

Não apenas o corpo humano, como todos os mamíferos fabricam o colágeno e seu uso se estende em diversas áreas de aplicação. No setor alimentício, ele é usado na fabricação de iogurtes, embutidos (salsichas, presunto, rosbife) e para sobremesas de fácil preparação (gelatinas, pudins, maria-mole), sendo também utilizado na área de cosméticos e produtos fármacos. 

O indicado é ter uma dieta rica em colágenos, além de vitaminas, proteínas, carboidratos e lipídeos, jamais esquecendo dos líquidos (água, sucos, água de coco). 

Para responder essa questão devemos aplicar nosso sobre histologia.

A molécula de colágeno é uma glicoproteína composta por cadeias helicoidais de aproximadamente 1000 aminoácidos cada, chamadas de cadeias alfa. Ela é produzida por células como, por exemplo, os fibroblastos no caso do tecido conjuntivo.

Dentro da célula, no núcleo, ocorre a formação do RNAm de cada uma das cadeias com alguns peptídeos adicionais e grupamentos carboxila e amina nas extremidades, afim de evitar com que a molécula de colágeno tome a forma de fibrila dentro da célula. Logo em seguida a molécula é enviada para dentro do reticulo endoplasmático rugoso, onde recebe o nome de pré-procolagéno.

Dentro do reticulo endoplasmático rugoso ocorre a hidroxilização de prolina e lisina com o uso de um cofator, o ácido ascórbico. Em seguida ocorre a glicosilação, onde as moléculas de hidroxilisina são retiradas, permitindo a formação de pontes de hidrogênio, dando a molécula de pré-procolágeno um formato de tríplice hélice. A partir daqui passa a se chamar prócolágeno. E assim as moléculas de procolágeno serão enviadas ao complexo de Golgi onde serão empacotadas e enviadas para o meio extracelular, onde a enzima procolágeno peptidase vai quebrar os peptídeos de registro e formar a molécula de tropocolágeno, que junto a outras moléculas de tropocolágeno vão formar as fibrilas.

Portanto podemos concluir que existem vários processos para que a síntese de colágeno aconteça. E também que depois de formada essas moléculas se quebram e viram fibrilas que possuem funções muitos importantes no corpo humano.

Para responder essa questão devemos aplicar nosso sobre histologia.

A molécula de colágeno é uma glicoproteína composta por cadeias helicoidais de aproximadamente 1000 aminoácidos cada, chamadas de cadeias alfa. Ela é produzida por células como, por exemplo, os fibroblastos no caso do tecido conjuntivo.

Dentro da célula, no núcleo, ocorre a formação do RNAm de cada uma das cadeias com alguns peptídeos adicionais e grupamentos carboxila e amina nas extremidades, afim de evitar com que a molécula de colágeno tome a forma de fibrila dentro da célula. Logo em seguida a molécula é enviada para dentro do reticulo endoplasmático rugoso, onde recebe o nome de pré-procolagéno.

Dentro do reticulo endoplasmático rugoso ocorre a hidroxilização de prolina e lisina com o uso de um cofator, o ácido ascórbico. Em seguida ocorre a glicosilação, onde as moléculas de hidroxilisina são retiradas, permitindo a formação de pontes de hidrogênio, dando a molécula de pré-procolágeno um formato de tríplice hélice. A partir daqui passa a se chamar prócolágeno. E assim as moléculas de procolágeno serão enviadas ao complexo de Golgi onde serão empacotadas e enviadas para o meio extracelular, onde a enzima procolágeno peptidase vai quebrar os peptídeos de registro e formar a molécula de tropocolágeno, que junto a outras moléculas de tropocolágeno vão formar as fibrilas.

Portanto podemos concluir que existem vários processos para que a síntese de colágeno aconteça. E também que depois de formada essas moléculas se quebram e viram fibrilas que possuem funções muitos importantes no corpo humano.