Bom diaa .
Então Ambas enzimas catalisam a reação de conversão da glicose em glicose-6-fosfato (G6P).
As enzimas hexoquinase e glicoquinase apresentam diferenças marcantes que determinam um comportamento diferenciado entre os tecidos que as contêm. Esta diferença está na afinidade das duas enzimas pelo seu substrato, glicose
As hexoquinases da maioria das células têm uma alta afinidade pela glicose e são inibidas pelo produto da reação (G6P).
A glicoquinase (presente no fígado e células beta do pâncreas), ao contrário, tem afinidade mais baixa pela glicose.
Consequentemente, a atividade da glicoquinase aumenta de modo rápido com o aumento da concentração sanguínea da glicose acima da taxa fisiológica normal. Além disso, a glicoquinase não é inibida por concentrações fisiológicas de G6P. Por isso, quanto maior for a concentração sanguínea de glicose, mais rapidamente o fígado a converterá em G6P.
É um líquido viscoso, inodoro, incolor e de sabor adocicado. O etilenoglicol é tóxico. Animais de estimação domésticos são especialmente suscetíveis ao envenenamento por etilenoglicol de vazamentos de anticongelante do veículo
Uma hexoquinase é uma enzima que fosforila hexoses ( açúcares de seis carbonos ), formando hexose fosfato. Na maioria dos organismos, a glicose é o substrato mais importante das hexocinases, e a glicose-6-fosfato é o produto mais importante. A hexoquinase possui a capacidade de transferir um grupo fosfato inorgânico do ATP para um substrato.
As hexoquinases não devem ser confundidas com a glucoquinase , que é uma isoforma específica da hexoquinase. Todas as hexocinases são capazes de fosforilar várias hexoses, mas a glucoquinase atua com uma afinidade de substrato 50 vezes menor e seu principal substrato hexose é a glicose.
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