A maior rede de estudos do Brasil

Embora as ligações covalentes sejam claramente muito mais fortes, as interações fracas predominam como forças estabilizadoras da estrutura protéica.


1 resposta(s)

User badge image

Henrique Vasconcelos

Há mais de um mês

Não podemos é claro, desprezar as forças covalentes, afinal é ela que mantém a sequência de aminoácidos na cadeia proteica (estrutura primária). Estas ligações são as mais difíceis de romper. 

Entretanto como as ligações covalentes peptídicas admitem livre rotação, haveria uma certa liberdade de estruturas possíveis. Aí é que entram interações mais fracas, como ligações de hidrogênio e interações de dipolo elétrico, que dão o formato das proteínas, digamos assim. Como estas ligações são mais fracas que as covalentes, podem ser mais facilmente rompidas. Quando isso ocorre, dizemos que a proteína foi desnaturada.

Não podemos é claro, desprezar as forças covalentes, afinal é ela que mantém a sequência de aminoácidos na cadeia proteica (estrutura primária). Estas ligações são as mais difíceis de romper. 

Entretanto como as ligações covalentes peptídicas admitem livre rotação, haveria uma certa liberdade de estruturas possíveis. Aí é que entram interações mais fracas, como ligações de hidrogênio e interações de dipolo elétrico, que dão o formato das proteínas, digamos assim. Como estas ligações são mais fracas que as covalentes, podem ser mais facilmente rompidas. Quando isso ocorre, dizemos que a proteína foi desnaturada.

Essa pergunta já foi respondida por um dos nossos estudantes