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QUAL O CONCEITO DE INIBIDORES ENZIMATICOS ? QUAL A DIFERENÇA ENTE INIBIDORES REVERSÍVEIS E IRREVERSÍVEIS?

💡 2 Respostas

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Karoline Santtyeh

A inibição enzimática é a redução da velocidade de uma reação enzimática provocada por uma molécula.

Na inibição reversível, o inibidor estabelece com a enzima uma ligação instável, não covalente. Após a dissociação com o inibidor, a enzima pode retomar sua atividade. Existem 3 tipos de inibição reversível: Competitiva, Não Competitiva e Incompetitiva.

Já na inibição irreversível, a atividade enzimática é inativada definitivamente. A substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes. Gerando alterações na enzima de forma permanente.
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Andre Smaira

Primeiramente faz-se importante conceituar que a inibição enzimática trata-se de uma redução da velocidade de uma reação enzimática que é ocasionada por uma molécula chamada de inibidora. A mesma pode ser até mesmo um coeficiente da própria célula.

As inibições podem ser reversíveis ou irreversíveis.

As inibições reversíveis caracterizam-se por uma instabilidade entre o inibidor com a enzima. A mesma é dividida em três tipos:

  • Competitiva: caracteriza-se pelo inibidor competir com o substrato pelo sítio da ação;
  • Não competitiva: caracteriza-se pelo inibidor se ligar a um sitio da enzima diferente do sitio ativo;
  • Incompetitiva: caracteriza-se pelo inibidor não se combinar com a enzima livre e também não influenciar sua reação com o substrato normal.

  • Por sua vez, a inibição irreversível caracteriza-se pelo inibidor se ligar por meio de ligação covalente ao sítio ativo da enzima, impedindo a ligação do substrato.

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