Explique a interação química entre enzima e substrato, incluindo as modificações no estado de transição?

Enzimas como catalisadores biológicos, energia de ativação, o sítio de ativação e efeito ambiental na atividade da enzima. Quando uma enzima se liga ao seu substrato, sabemos que ela diminui a energia de ativação da reação, permitindo que isso aconteça mais rapidamente. Mas, você pode se perguntar, o que a enzima faz ao substrato para tornar a energia de ativação mais baixa?

A resposta depende da enzima. Algumas enzimas aceleram as reações químicas reunindo dois substratos na orientação certa. Outras criam um ambiente dentro do sítio ativo que é favorável à reação (por exemplo, um ambiente ligeiramente mais ácido ou não polar). O complexo enzima-substrato também pode diminuir a energia de ativação dobrando as moléculas do substrato de uma forma que facilita a ruptura da ligação, ajudando a alcançar o estado de transição.

Finalmente, algumas enzimas diminuem as energias de ativação ao participar, elas mesmas, da reação química. Ou seja, resíduos do sítio ativo podem formar ligações covalentes temporárias com as moléculas do substrato como parte do processo de reação.