Conformação tridimensional, mioglobina e hemoglobina

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conformação tridimensional 1
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conformação tridimensional
estrutura secundária
é o arranjo especial dos átomos da cadeia principal em um determinado segmento de cadeia 
polipeptídica.
as mais comuns são a α-hélice, a fita β e as curvas β.
estrutura terciária
💡 arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma única cadeia polipeptídica.
inclui aspectos de longo alcance da sequência de aminoácidos.
o enovelamento das proteínas permite que aminoácidos distantes na sequência polipeptídica 
e em diferentes tipos de estrutura secundária possam interagir.
segmentos da cadeia polipeptídica que interagem entre si são mantidos em suas posições 
terciárias características por diferentes tipos de interações fracas e algumas vezes por 
ligações covalentes, como ligações dissulfeto.
estruturas podem ser divididos em 2 grandes grupos: proteínas fibrosas, com cadeias 
polipeptídicas arranjadas em longos filamentos ou folhas, e proteínas globulares, com 
cadeias polipeptídicas enoveladas em forma esférica.
motivo: 
é um padrão de enovelamento identificável envolvendo dois ou mais elementos da estrutura 
secundárias e a conexão entre eles. 
alguns motivos comuns são a alça β-α-β, a espiral enrolada da α-queratina e o barril β.
domínio:
conformação tridimensional 2
parte da cadeia polipeptídica que é independentemente estável ou pode sofrer movimentos 
como uma entidade isolada em relação ao resto da proteína.
comum em polipeptídeos com mais de uma centena de resíduos - normalmente se enovelam, 
formando mais de um domínio, que às vezes possuem funções diferentes. proteínas 
pequenas possuem um único domínio.
podem conservar sua estrutura tridimensional original mesmo quando separado do resto da 
cadeia.
são difíceis de discernir entre si.
proteínas fibrosas
possuem propriedades que conferem força e/ou flexibilidade às estruturas das quais fazem 
parte.
são todas insolúveis em águas, por sua alta concentração de resíduos aminoácidos no interior 
e na superfície da proteína.
proteínas globulares
possuem grande diversidade de estruturas terciárias.
estão enoveladas de forma compacta, com as cadeias laterais hidrofóbicas orientadas para o 
centro da proteína e as cadeias laterais hidrofílicas orientadas para a superfície, tornando as 
solúveis em água. as estruturas são estabilizadas por ligações de hidrogênio e algumas 
interações iônicas.
estrutura quaternária
💡 união de diversas cadeias polipeptídicas em uma conformação tridimensional
sendo a estrutura terciária a conformação tridimensional de uma única cadeia polipeptídica, 
a estrutura quaternária é o resultado da associação de várias subunidades.
o formato tridimensional das proteínas confere sua função.
a ligação de pequenas moléculas pode afetar a interação entre as subunidades, causando 
mudança na atividade da proteína, como se percebe com o ferro na hemoglobina.
conformação tridimensional 3
desnaturação e enovelamento
a conformação de uma proteína é apenas marginalmente estável - estão em estado ótimo em 
situações muito específicas, de modo que sua estrutura pode ser frágil a mudanças 
ambientais.
proteostase: manutenção permanente de um conjunto de proteínas necessária para a célula 
em um determinado conjunto de condições.
desnaturação: perda na estrutura tridimensional suficiente para causar a perda de função. 
normalmente ocorre por mudanças em temperatura, já que o calor tem efeito em muitas das 
interações fracas da proteína, como as pontes de hidrogênio. outros fatores que afetam são o 
pH, já que mudanças na basicidade pode levar a protonação dos radicais livres dos resíduos, 
além de solventes orgânicos miscíveis (álcool e acetona) e certos solutos (ureia e 
hidrocloreto de guanidina) e detergentes.
renaturação: certas proteínas globulares desnaturadas por temperatura, extremos de pH ou 
agentes desnaturantes reassumem suas estruturas nativas e suas atividades biológicas quando 
colocadas novamente nas condições de estabilidade.
algumas proteínas
α-queratina
parte da família das proteínas de 
filamento intermediário - todas tem 
função estrutural. formada por uma α-
hélice voltada para a direita.
presente somente em mamíferos, 
constitui todo o peso seco de cabelos, 
pelos, unhas, garras, penas, chifres, 
cascos e grande parte da camada mais 
externa da pele.
duas fibras de α-queratina paralelas 
enrolam-se uma sobre a outra formando 
uma espiral supertorcida, o que amplifica 
a resistência da estrutura como um todo. 
é rica em resíduos hidrofóbicos.
o entrelaçamento de dois peptídeos α-
helicoidais forma sua estrutura 
quaternária. várias espirais enroladas 
podem ser associadas em grandes 
complexos supramoleculares.
mioglobina
conformação tridimensional 4
proteína pequena (16,7 kDa) de uma única cadeia polipeptídica de 153 resíduos conhecidos 
e um anel de porfirina conhecido como grupo heme.
o grupo heme é capaz de se conectar e carregar uma molécula de O2.
presente nas células musculares, ajuda a estocar o oxigênio e facilitar sua difusão nos tecidos 
musculares em contração.
o grupo heme confere uma coloração vermelha amarronzada.
o átomo de ferro no centro do grupo heme tem duas posições de ligação perpendiculares ao 
plano do heme - uma se liga ao grupo R da histidina proximal e a outra se liga a um átomo 
de oxigênio. o segundo átomo da molécula de O2 se liga à histidina distal por ponte de 
hidrogênio.
ao se conectar com o oxigênio, o ferro 
passa de Fe2+ para Fe3+, diminuindo 
ligeiramente de tamanho, o que 
possibilita uma mudança na 
conformação, de modo que o ferro se 
encaixa no plano da porfirina.
a mioglobina não é uma boa proteína 
transportadora pois só libera o oxigênio a 
uma pressão inferior a do oxigênio nos 
tecidos, correspondente a pO2 nos 
músculos em exercício rigoroso.
grupo heme em vermelho e cadeias laterais em amarelo.
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hemoglobina
é composta por duas cadeias α e duas cadeias β, contém quatro grupos heme (64,5 kDa) e 
pode carregar 4 moléculas de oxigênio.
a hemoglobina é uma boa proteína transportadora pois libera o oxigênio a uma pressão 
correspondente àquela nos tecidos.
a curva de saturação sigmoide da 
hemoglobina indica que a proteína exibe 
comportamento de ligação cooperativo. a 
forma desoxi-hemoglobina se encontra 
no estado tenso, que possui baixa 
afinidade com o oxigênio. por isso, a 
primeira ligação com o oxigênio é a mais 
difícil. no entanto, após a primeira 
ligação, há uma mudança na 
conformação da proteína, já que o 
arcabouço central vai se estreitando 
graças ao alinhamento do ferro no anel 
de porfirina. esse estreitamento do 
arcabouço demonstra a passagem da 
hemoglobina do estado T para o estado R 
(relaxado), o qual possui maior afinidade 
com o oxigênio, favorecendo sua ligação. 
o mesmo é verdadeiro para o processo 
contrário, de modo que a primeira 
dissociação é a mais difícil, e a última, 
quando a proteína já se aproxima do 
estado T, é a mais fácil, a medida que sua 
afinidade com o oxigênio diminui.
além disso, outros fatores podem afetar a 
curva de saturação, como o deslocamento 
da curva de saturação para a direita a 
medida que o pH do sangue fica mais 
ácido graças a presença de gás carbônico, 
estrutura quaternária da desoxi-hemoglobina
conformação tridimensional 6
denominado efeito de Bohr, o que 
explica a dificuldade de respirar em 
atividades físicas; também a presença da 
molécula de BPG, que estabiliza o estado 
T - sem ela, não há uma liberação tão 
eficaz do oxigênio nos tecidos.