Fisiologia da Digestão e Absorção de Proteínas em Aves

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Curso de Fisiologia da Digestão e Metabolismo dos Nutrientes em Aves 
25 a 28 de outubro de 2004 – Faculdade de Ciências Agrárias e Veterinárias – UNESP de Jaboticabal 
Coordenadores: Nilva K. Sakomura, Vera Maria B. de Moraes, Ariel A. Mendes e Ellen H. Fukayama 
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FISIOLOGIA DA DIGESTÃO E ABSORÇÃO DE PROTEÍNAS EM AVES 
 
Ivan Moreira1; Cláudio Scapinello1; Márcia Usumi Sakamoto2
 
1 – Professor Titular do Departamento de Zootecnia - Universidade Estadual de Maringá 
(Av. Colombo, 5790; 87020-900 – MARINGÁ-PR) - imoreira@uem.br, cscapinello@uem.br
2 – Aluna do Programa de Pós-graduação em Zootecnia - mizumiss@hotmail.com
 
INTRODUÇÃO 
 
O objetivo principal das aves domésticas é a produção de proteínas de origem 
animal (carne e ovo), para a alimentação humana. 
Para a síntese de proteínas da carne e do ovo, a ave necessita receber os 
aminoácidos a serem utilizados, por meio dos alimentos ingeridos. Assim, a ave 
necessita ingerir, digerir, absorver, transportar e metabolizar (anabolismo e 
catabolismo) os aminoácidos contidos na dieta, para então, sintetizar as proteínas da 
carne e do ovo. Esse processo é complexo, e é regulado por um sistema hormonal 
organizado e um sistema enzimático específico. 
As aves não apresentam necessidades específicas para proteína na dieta, e 
podem viver e crescer recebendo dietas contendo aminoácidos livres como única fonte 
de nitrogênio (Klasing, 1996). Entretanto, a maioria dos alimentos consumidos pelas 
aves supre os aminoácidos essenciais como proteína intacta. 
Ao final do processo de síntese (anabolismo) das proteínas, há a necessidade 
da excreção dos produtos finais do metabolismo protéico (ácido úrico). 
As proteínas da carne e do ovo são compostas de vários aminoácidos, que se 
ligam por meio de ligações peptídicas. 
Ocorrem cerca de 300 aminoácidos na natureza, entretanto somente 20 destes 
estão presentes nas proteínas de todas as formas de vida: animal, vegetal ou 
microbiana. Mesmo assim, entre todos os compostos biológicos, as proteínas são as 
que apresentam a maior diversidade de funcionalidade: Enzimático (catálise de 
reações); transportador de substâncias específicas (O2, íons metálicos, metabólicos), e 
de moléculas para dentro da célula; receptores na membrana; função hormonal; 
sistema imunológico; coagulação sanguínea; função estrutural, entre outras (Murray, et 
al, 1988). 
Cada proteína se caracteriza por apresentar na sua composição um número 
variado em aminoácidos, apresentando peso molecular entre 5000 a vários milhões. 
 
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Estas unidades se repetem em diferentes seqüências e ligam-se umas às outras, 
através de ligações peptídicas, formando a cadeia protéica. 
As ligações peptídicas caracterizam-se pela união entre o C do grupo ácido de 
um aminoácido com o N do grupamento amínico do outro aminoácido. 
Formação de um tripeptídeo 
NH2⎯ CHR1⎯ COOH + NH2⎯ CHR2⎯ COOH + NH2⎯ CHR3⎯ COOH = 
 
 R1 O R2 O R3
 ⏐ ⎥⎥ ⏐ ⎥⎥ ⏐ 
 NH2 ⎯ Cα ⎯ C ⎯ N ⎯ Cα ⎯ C ⎯ N ⎯ Cα ⎯COOH + 3 H2O 
 ⏐ ⏐ ⏐ ⏐ ⏐ 
 H H H H H 
 Tripeptídeo 
 Os peptídeos, portanto, são polímeros resultantes da ligação de diversos 
aminoácidos. Os prefixos Di, Tri, Tetra, .....etc, indicam o número de aminoácidos 
presentes no composto. Assim, o dipeptídeo contém dois aminoácidos, tripeptídeo 
contém três aminoácidos, etc... Em contraste a estes oligopeptídeos, o termo 
polipeptídeo, indicando que na cadeia contém, oito ou mais unidades de aminoácidos. 
As cadeias peptídicas apresentam, em geral, 50 a 2500 aminoácidos. 
As aves necessitam de aminoácidos, em nível celular, para atender ás 
necessidades metabólicas para mantença, crescimento e produção. Estes estão 
contidos nas proteínas alimentares, que são estruturas terciárias de diversos 
aminoácidos. Essas proteínas necessitam ser digeridas, para a liberação de 
aminoácidos, que serão absorvidos e depois utilizados nos diferentes tecidos ou 
células. 
A digestão dos nutrientes contidos nos alimentos, incluindo a proteína, é 
dependente de processos mecânicos, químicos e microbiológicos. 
As aves possuem o aparelho digestório diferenciado em relação aos mamíferos, 
pois não possuem dentes para triturar os alimentos. Além disto, elas possuem outras 
estruturas como o papo, o proventrículo e a moela. O aparelho digestório das aves é 
 
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curto, em relação ao dos mamíferos, levando a uma taxa de passagem da ingesta, 
relativamente rápida (Penz Junior, 1994). 
Na boca, esôfago e papo, não existem atividades enzimáticas ou ações 
mecânicas sobre a proteína ingerida, assim, nestes compartimentos ocorre apenas a 
secreção de mucos responsáveis pela lubrificação e trânsito da ingesta até o 
proventrículo (Whittow, 2000). 
Apesar destas diferenças, a digestão de proteína nas aves é bem semelhante 
aos demais não-ruminantes (Duke, 1996). A hidrólise das proteínas, resultando em 
aminoácidos, requer ações seqüências de um grande número de enzimas. 
 
PROPRIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS DOS AMINOÁCIDOS 
A) Configuração 
 Aminoácidos são compostos orgânicos contendo grupos carboxílicos e amínico 
ligados no carbono α. 
A exceção do carbono α da glicina, que apresenta duas ligações com H, para os 
demais aminoácidos, todas as quatro ligações são formadas por grupamentos 
diferentes (carbono assimétrico). Esta característica confere atividade óptica 
(habilidade de rotação do plano de luz polarizada para a direita ou para a esquerda) 
sobre o aminoácido, entretanto todos os aminoácidos presentes nas proteínas, tanto de 
origem vegetal como animal, são L-α- aminoácidos. A exceção é a metionina, em que 
as aves são capazes de usar a forma D- ou L-, ou como ocorre mais freqüentemente, 
uma mistura DL racêmica. Todos os outros aminoácidos têm que ser fornecidos na 
forma L-isômeros. 
 
 H H 
 ⏐ ⏐ 
 H ⎯ Cα ⎯NH2 R ⎯ Cα ⎯NH2 
 ⏐ ⏐ 
 COOH COOH 
 
Glicina α- Aminoácido 
 
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Deve-se considerar que D-isômeros também existem na forma livre em produtos 
vegetais e na membrana de células bacterianas. 
Finalmente, alguns aminoácidos possuem carbono assimétrico dentro da cadeia 
(treonina e isoleucina) e podem apresentar 4 isômeros, entretanto somente um está 
envolvido nas ligações peptídicas. 
A maioria dos aminoácidos pode ser substituída pelos α-ceto ácidos, algumas 
vezes chamados de análogos. Estes são convertidos em aminoácidos ativos pela 
transaminação envolvendo a adição do grupo NH2. A maioria da avicultura comercial 
nos USA esta utilizando hydroxi análogo de metionina, na forma liquida (Leeson & 
Sumnmers, 2001). 
 
B) Ionização 
Em solução aquosa, os aminoácidos são particularmente ionizados e consistem 
de um grupo COOH e outro NH3+ , os quais são doadores de átomos de H. 
 
♦ R ⎯ COOH → R ⎯ COO- + H+ 
 
♦ R ⎯ NH3+ → R ⎯ NH2 + H+
 
Inversamente, R ⎯ COO- e R ⎯ NH2 são bases conjugadas, ou receptores 
de H. Sob condições fisiológicas com pH = 7,4, R ⎯ COOH somente existe na forma R 
⎯ COO- eo grupo amino na forma R ⎯ NH3+. 
 
C) Solubilidade 
 Os aminoácidos são geralmente solúveis em solventes orgânicos (álcoois), mas 
são insolúveis em solventes não-polares (éter, benzeno, hexano). A solubilidade em 
água aumenta com pH baixo. As formas monohidroclóricas de aminoácidos básicos 
são muito solúveis em água. 
 
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CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 A classificação dos aminoácidos está baseada na natureza do radical R que está 
ligado ao carbono α. Considerando a polaridade do radical R, pode-se dividir os 
aminoácidos em dois grupos: 
 NÃO- POLAR (alanina, isoleucina, leucina, metionina, fenilalanina, prolina, 
triptofano, valina); 
 POLAR (arginina, ácido aspártico, asparagina, cisteína, ácido glutâmico, 
glutamina, histidina, lisina, serina, treonina, tirosina, glicina). 
Outra maneira de classificação mais detalhada divide os aminoácidos em sete 
grupos: 
 
Grupo/Nome Comum Nome Sistemático 
Alifáticos 
Glicina Ácido aminoacético 
Alanina Ácido 2-aminopropanóico 
Valina Ácido 2-amino-3-metilbutanóico 
Leucina Ácido 2- amino-4-metilpentanóico 
Isoleucina Ácido 2-amino- 3-metilpentanóico 
Hidroxílicos 
Serina Ácido 2-amino-3- hidroxipropanóico 
Treonina Ácido 2-amino-3- hidroxibutanóico 
Sulfurados 
Cisteína Ácido 2- amino- 3- mercaptopropanóico 
Cistina Ácido 3,3- ditiobis 2-aminopropanóico 
Metionina Ácido 2-amino-4- metiltiobutanóico 
Ácidos e suas Amidas 
Ácido aspártico Ácido aminosuccínico 
Asparagina Ácido 2-amino- succinâmico 
Ácido glutâmico Ácido 2- aminoglutârico 
Glutamina Ácido 2- aminoglutarâmico 
Básicos 
Arginina Ácido 2-amino-5- guanidovalérico 
Lisina Ácido 2,6- diamino- exanóico 
Hidroxilisina Ácido 2,6- diamino- 5- hidroxiexanóico 
Histidina Ácido 2-amino- 1H- imidazol- 4- propanóico 
Aromáticos 
Fenilalanina Ácido 2-amino-3-fenil- propanóico 
Tirosina Ácido 2-amino-3-(4-hidroxifenil)- propanóico 
Triptofano Ácido 2-amino-3-(3- indolil)- propanóico 
Iminoácidos 
Prolina Ácido 2-pirrolidino- carboxílico 
4-Hidroxiprolina Ácido 4-hidroxi- 2- pirrolidinocarboxílico 
 
 
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DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS 
O processo de digestão compreende a quebra de moléculas grandes e 
complexas (oligopeptídeos), contidas na alimentação das aves, para componentes 
menores (di e tripeptídeos e aminoácidos), para que os aminoácidos possam ser 
absorvidos para o sistema portal sanguíneo (Figura 1). O processo envolve alterações 
na estrutura física e química dos componentes dietéticos. As enzimas envolvidas neste 
processo são as proteases (Tabela 1). 
Proteases são enzimas proteolíticas, classificadas como endopeptidases ou 
exopepdidases. Ambos os tipos de enzimas atacam ligações peptídicas de proteínas e 
polipeptídeos. A diferença entre elas é que as endopeptidases limitam seu ataque a 
ligações de dentro (endo, dentro) da molécula protéica, quebrando grandes cadeias de 
peptídeos em segmentos de polipeptídeos menores (Figura 1). Esses segmentos 
menores proporcionam um número muito maior de locais para a ação das 
exopeptidases (Randal et al, 2000). 
. 
 
FIGURA 1 – Representação esquemática das diferentes fases da digestão e absorção 
das proteínas (Argenzio, 1996). 
As exopeptidases atacam somente ligações peptídicas próximas à extremidade 
(exo, do lado de fora) da cadeia peptídica, promovendo a liberação de aminoácidos, di 
e tripeptídeos (Figura 1). Algumas proteases exibem especificidade marcada para 
 
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resíduos particulares de aminoácidos localizados em ambos os lados das ligações que 
elas atacam (Randal et al, 2000). 
São várias as enzimas envolvidas no processo da digestão das proteínas 
(Tabela 1 e 2). 
A hidrólise de proteínas é a quebra das ligações peptídicas, que ocorre pela 
ação das enzimas proteolíticas (Tabela 1). A digestão protéica tem início no 
proventrículo onde ocorre a secreção de pepsinogênio, que é ativado em pH baixo 
(pH~1,0-3,5). As proteínas são desnaturadas pelo pH ácido. Quanto maior a área de 
superfície disponível para as enzimas, melhor será a digestão e a disponibilidade dos 
monômeros, dímeros e trímeros para posterior absorção. Na boca, no esôfago e no 
papo não existem ações enzimáticas, e nem mecânicas sobre a proteína ingerida 
(alimento), ocorrendo apenas a secreção de muco no esôfago e no papo, para a 
lubrificação e o trânsito da ingesta até o proventrículo (Sturkie, 1986). 
TABELA 1 – Enzimas envolvidas na digestão das proteínas em aves (Leeson & Zubair, 
2004). 
Local Enzima (ou 
secreção) 
Substrato Produto Final pH 
Boca Saliva Lubrificantes e amaciantes dos alimentos - 
Papo Mucos Lubrificantes e amaciantes dos alimentos 4,5 
Estomago 
- Moela e 
 
HCl 
 
Redutores de pH no estômago 
 
2,5 
- 
Proventrículo 
Pepsina Proteína Polipeptideos 
 
 
Duodeno 
Tripsina, 
quimiotripsina e 
elastase 
Carboxipeptidases 
Colagenases 
Proteínas, 
peptonas e 
peptídeos 
 
Peptídeos 
Colágenos 
Peptonas, peptídeos e 
aminoácidos 
 
Peptídeos e 
aminoácidos 
Peptídeos 
6,0 
 
a 
 
6,8 
Jejuno 
Peptidases 
Polinucleotidases 
Peptídeos 
Ácidos Nucléicos 
Dipeptídeos e 
aminoácidos 
Mononucleotídeos 
5,8 
 
6,6 
 
 
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D) Região gástrica: 
 
Não existe digestão de proteína na boca ou papo das aves. Entretanto, ocorre 
lubrificação e amolecimento dos alimentos pela saliva da boca e pelos mucos 
secretados pela parede do papo, antes de chegar ao proventrículo (Macari et al., 1994). 
O proventrículo é o “estômago glandular”, onde os sucos digestivos são 
secretados. Os sucos contêm HCl e o precursor (zimogênio) enzimático - pepsinogênio, 
que é convertido para a enzima ativa - pepsina, conforme o pH do alimento decresce 
no proventrículo e moela. 
A condição ácida (pH ótimo próximo de 3) no proventrículo e na moela, propicia 
a quebra da proteína para expor a maioria das ligações peptídicas sensíveis á pepsina. 
A pepsina da codorna, frango e patos, apresentam maior atividade e estabilidade em 
pH mais elevado, que a pepsina de mamíferos. 
O pepsinogênio é um zimogênio não ativo, pois possui aminoácidos extras em suas 
seqüências, o que impede sua ação. Ele é ativado em pH baixo, proveniente do ácido 
clorídrico, em pepsina. A ação da pepsina é reduzida em pH acima de 3,6 e não ocorre 
qualquer ação em pH acima de 6,0. Existem diferentes tipos de pepsina, que podem 
ser classificadas em A, B, C e D e que possuem diferentes ações nas proteínas do 
alimento. As pepsinas A e D são secretadas na mucosa gástrica fúndica, as do tipo B e 
C são secretadas na mucosa gástrica pilórica (onde o pH é mais baixo). As pepsinas 
hidrolisam ligações peptídicas entre os L-aminoácidos, com melhor ação na tirosina e 
fenilalanina, seguidas pelo ácido glutâmico e cisteína ou cistina (Nissen, 1992). 
Ocorre a desnaturação da estrutura tri-dimensional para a forma linearizada, 
expondo, com isso, as ligações peptídicas individuais. A pepsina catalisa a hidrólise da 
proteína para peptídeos e, á umlimitado grau, para aminoácido livre. A larga 
especificidade da pepsina garante que pelo menos alguma das ligações expostas de 
alguma proteína será hidrolisada, resultando em maior desnaturação e solubilidade. 
Existe uma grande variedade de ligações peptídicas hidrolisadas pela pepsina, mas 
aquelas contendo aminoácidos aromáticos (fenilalanina, tirosina e triptofano) e/ou 
leucina e/ou valina, parecem ser mais susceptíveis. 
O alimento não permanece muito tempo no proventrículo, pois essa estrutura é 
estreita e pequena, sendo então, forçado a entrar na moela. Os movimentos do 
proventrículo são lentos, de moderados a intensos, com relaxamento incompleto. A 
 
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trituração e a digestão do alimento ocorre na região proventrículo-moela devido à 
mobilidade existente em maior intensidade. A digestão das proteínas para polipeptídios 
depende de alguns fatores, como o tempo de permanência do alimento no 
proventrículo-moela e a característica física da proteína ingerida. Na moela, a ingesta é 
ainda misturada com os fluidos secretados pelo proventrículo (Leeson & Zubair, 2004). 
 
E) Região intestinal: 
 
Ao chegarem ao duodeno, os polipeptídeos estimulam a secreção das enzimas 
pancreáticas. 
De acordo com Linder (1991), os polipeptídeos formados passam para o 
intestino delgado, na região do duodeno, onde cessa a hidrólise péptica, devido ao pH 
ser mais elevado nessa região. No duodeno existe o ducto de saída do pâncreas, onde 
os polipeptídios sofrem a ação das enzimas proteolíticas do pâncreas e do intestino 
delgado. 
 O pâncreas secreta zimogênios inativos que são ativados no lúmen intestinal. A 
ativação das enzimas pancreáticas é iniciada pela enteropeptidase (Figura 2), 
sintetizada pelas células da mucosa intestinal da borda em escova, que ativa o 
tripsinogênio em tripsina. Esta ativação se dá por meio da remoção do hexapeptídeo do 
NH2-terminal do tripsinogênio. A partir de então, a tripsina faz a sua auto-ativação do 
tripsinogênio ainda existente no intestino em tripsina e ainda a ativação das demais 
enzimas pancreáticas (Macari et al., 2002). Desta forma, a tripsina é a principal enzima 
no desenvolvimento da completa atividade de proteólise. Por isso, os inibidores de 
tripsina, encontrados em alguns alimentos, prejudicam a digestibilidade e 
aproveitamento das proteínas dietéticas. 
 
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FIGURA 2 – Ativação dos zimogênios 
pancreáticos. O tripsinogênio é ativado 
pela enteroquinase (enzima duodenal) e 
pela tripsina que promovem ação 
autocatalítica, assegurando a ativação 
do tripsinogênio. A tripsina ativa 
também zimogênios do lúmen intestinal 
(Cunnighan, 2004). 
 
As principais enzimas proteolíticas do pâncreas são a tripsina, a quimotripsina, 
as carboxipeptidases A e B, e a elastase (Tabela 2). A tripsina e a quimotripsina são 
endopeptidases e quebram as ligações peptídicas em locais específicos e não 
terminais. A tripsina hidrolisa somente quando o grupo carbonil da ligação peptídica é 
fornecido pela lisina ou pela arginina, e a quimotripsina hidrolisa as ligações peptídicas 
dos aminoácidos aromáticos fenilalanina e tirosina (Figura 3). As carboxipeptidases são 
exopeptidases (Tabela 1, 2 e Figura 3) que hidrolisam as ligações na terminação 
carboxil dos peptídeos (Champe & Harvey, 1996). 
TABELA 2 - Enzimas da fase luminal que digerem proteínas nas aves (Cunnighan, 
2004). 
Enzima Ação Origem Precursor Ativador 
Pepsina Endopeptidase Glândulas 
gástricas 
Pepsinogênio HCl, pepsina 
Tripsina Endopeptidase Pâncreas Tripsinogênio Enteroquinase, 
tripsina
Quimotripsina Endopeptidase Pâncreas Quimotripsinogênio Tripsina 
Elastase Endopeptidase Pâncreas Pró-elastase Tripsina 
Carboxipeptidase 
A
Exopeptídase Pâncreas Pró-carboxipeptidase A Tripsina 
Carboxipeptidase 
B
Exopeptidase Pâncreas Pró-carboxipeptidase B Tripsina 
 
 
FIGURA 3 – Clivagem da 
proteína da dieta pelas 
proteases do pâncreas. As 
ligações peptídicas 
susceptíveis a hidrólise são 
mostradas para cada uma 
das cinco principais 
proteases. 
.
O tripsinogênio é ativado para tripsina no duodeno pela enteroquinase (Figura 
2), uma enzima secretada da mucosa intestinal. Uma vez iniciado, este processo é 
auto-catalítico e a tripsina, então formada, inicia a ativação de outros zimogênios. 
 A proteína por si só, ou como peptídeo, é o principal estimulador das secreções 
gástrica e pancreática (Viola, 1996). A secretina estimula principalmente a secreção de 
bicarbonato, enquanto que a colecistoquinina (CCK) estimula a secreção enzimática. A 
função do bicarbonato é neutralizar o ácido proveniente da moela. O principal 
estimulante da secretina é o pH duodenal, quando o pH é neutralizado o estímulo da 
secreção da secretina diminui e menos bicarbonato é secretado. 
 Por outro lado, os principais estimuladores da CCK são os ácidos graxos e os 
aminoácidos que chegam no duodeno. A CCK, juntamente com a oxitocina, atua como 
modulador de consumo a vontade. Este hormônio reduz o consumo de alimentos e 
aumenta a saciedade em condições de consumo. Resultados similares são observados 
quando a CCK é liberada por ação de inibidores de tripsina (Duke, 1996). 
A hidrólise é completada na luz intestinal por enzimas secretadas pelos 
enterócitos (Tabela 3), consistindo de centenas de microvilosidades que projetam-se da 
superfície de cada célula. Estas células revestem as vilosidades do intestino delgado, 
sobretudo no duodeno e no jejuno, formando os produtos finais (tripeptídios, dipeptídios 
e aminoácidos livres) (Tabela 3). As enzimas são as aminopeptidases, produzidas pelo 
citoplasma e excretadas pela mucosa do intestino delgado, localizadas na borda em 
escova, onde os aminoácidos são digeridos e estão prontos para a absorção. 
 A velocidade de passagem do alimento pelo trato digestório influencia sua 
digestibilidade e conseqüente absorção. Portanto, quanto mais tempo o alimento 
 
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permanecer sob a ação enzimática do trato, mais eficiente será a sua digestão (Figura 
4). O aumento da quantidade de gordura no alimento pode reduzir os movimentos 
gástricos, diminuindo a passagem do alimento no trato digestório, o que reflete em uma 
menor velocidade de passagem no intestino delgado e, conseqüentemente, uma 
melhor digestibilidade dos aminoácidos. Os lipídios funcionam como inibidores de 
movimentos dos músculos gastrintestinais (Duke, 1996). 
TABELA 3 - Peptidases dos enterócitos (Macari et al., 2002). 
 
Substrato Enzima Localização Produto 
Tripsinogênio Enteroquinase Bordadura escova Tripsina 
Oligopeptídio C2-C6 
(aminoácido ácido) 
Aminopeptidase A Bordadura escova Aminoácido ácido, di 
e tripeptídio 
Oligopeptídio C2-C6 
(aminoácido neutro) 
Aminopeptidase N Bordadura escova Aminoácido neutro, 
di e tripeptídio 
Tripeptídios Aminotripeptidase Citoplasma Aminoácidos, 
dipeptídios 
Oligopeptídios 
(prolina/alanina) 
Dipeptidil 
aminopeptidase 
Bordadura escova Dipeptídios 
Dipeptídios 
(glicina/leucina) 
Peptidase Bordadura escova Aminoácidos 
Glicina/Leucina 
Dipeptídios Aminodipeptidase Citoplasma Aminoácidos 
 
 
 
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Proteínas 
Polipeptídios 
Polipeptídios 
Oligopeptídios 
Oligopeptídios 
Aminoácidos
Oligopeptídios 
Aminoácidos 
Pepsina
Proventrículo = pH ~ 4,4 
Moela = pH ~ 2 a 3
Tripsina, Quimiotripsina, Elastase 
Carboxipeptidade A e B 
Pâncreas = pH ~7,6 a 8,2
Aminopeptidases, 
Carboxipeptidases C e D 
Intestino Delgado = pH ~6,5 a 7,5 
 
FIGURA 4 - Esquema da atividade enzimática no trato digestório. 
 
ABSORÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
Parece que o trato intestinal das aves expressa uma atividade complementar de 
transporte de aminoácidos e peptídeos, similar aos mamíferos (Mattews, 2000). 
O transporte dos aminoácidos ocorre por meio de um sistema de transporte 
secundário ativo, semelhante ao dos carboidratos. Este processo é saturável, ligado ao 
transporte de Na+ e utiliza ATP para o fornecimento de energia (Debow, 2000). 
A absorção dos aminoácidos é sódio-dependente, semelhante os 
monossacarídeos. O grau desta dependência varia com o tipo de aminoácido, seguindo 
a seguinte ordem: básicos < neutros < ácidos. Os açúcares podem inibir ou estimular o 
transporte ativo de aminoácidos. A inibição é atribuída a açúcares não metabolizáveis e 
que são transportados ativamente, enquanto que os açúcares metabolizáveis a 
estimulam, especialmente quando o suprimento energético aos tecidos é limitado 
(Macari et al., 2002). 
 
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 Considerando que o transporte de aminoácidos depende de transportadores, ou 
seja, proteínas de membrana, fatores que interferem na síntese dessas proteínas 
podem prejudicar ou favorecer o transporte de aminoácidos, como por exemplo, baixos 
níveis das vitaminas B6, D, E e tiamina, reduzem a velocidade de transporte de 
aminoácidos em aves, pois são fatores necessários para a síntese das proteínas 
carregadoras. 
Os mamíferos jovens são capazes de absorver proteínas inteiras 
(imunoglobulinas), do intestino, nas primeiras horas de vida, as quais estão envolvidas 
nos processos de defesa imunológicas. As aves absorvem anticorpos maternais da 
proteína da gema, antes e logo após a eclosão (Penz Júnior, 1994). 
A digestão da proteína e absorção dos aminoácidos são influenciados por 
diversos fatores (Rutz, 2002): 1- a maioria dos aminoácidos é absorvida por transporte 
ativo secundário, portanto, contra um gradiente de concentração do lúmen intestinal; 2- 
os aminoácidos competem pelo transportador no momento da absorção; 3- a presença 
de açúcares in vitro pode resultar na inibição da transferência de aminoácidos; 4- a 
condição física dos animais, que pode ser afetada pela idade, antibióticos, deficiência 
nutricional e restrição alimentar, apresenta influência na absorção intestinal de 
aminoácidos. 
As atividades dos sistemas do intestino delgado, responsáveis pela hidrolise dos 
peptídeos e transporte dos aminoácidos, se alteram durante o desenvolvimento das 
aves e durante o envelhecimento individual dos enterócitos. Estas mudanças são, 
provavelmente, influenciadas internamente pelos hormônios e fatores de crescimento 
(Tarvid, 1995). Os enterócitos contêm grandes quantidades de enzimas digestivas de 
membrana, onde são encontradas peptidases para a degradação das proteínas. Estas 
enzimas se localizam nas microvilosidades (borda em escova) dos enterócitos. Por 
este motivo, elas, provavelmente, catalisam a hidrólise dos alimentos (proteínas) nas 
superfícies externas das microvilosidades antes da absorção dos produtos finais da 
digestão (Furlan et al., 2002). 
Os aminoácidos são absorvidos no lumem intestinal na forma de aminoácido 
livre e pequenos peptídeos. Os peptídeos são hidrolisados nos enterócitos e os 
aminoácidos livres são transportados através da membrana basal (Figura 5 e 6). Uma 
considerável quantidade dos aminoácidos livres no sangue esta presente dentro das 
células sanguíneas vermelhas, sendo o restante encontrado no plasma como 
aminoácidos livres (Cunnighan, 2004). 
 
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FIGURA 5 – Processo de co-transporte dos aminoácidos. Existem pelo menos três 
diferentes proteínas co-transportadoras de sódio para a absorção de aninoácidos 
neutros, básicos e ácidos. Existe outro processo para os di e tripeptídeos. Ainda 
existem dúvidas quanto a isto (Cunnighan, 2004). 
 
O sangue portal transporta os aminoácidos dietéticos para o fígado, onde alguns 
são removidos para atender as funções hepáticas, incluindo a síntese de proteínas 
secretórias e hepatócitos, gliconeogêneses, e oxidação. Os aminoácidos restantes 
passam pelo fígado e são levados aos tecidos para atender suas necessidades 
anabólicas (Klasing, 1998). 
No mínimo quatro sistemas estão envolvidos no transporte de aminoácidos no 
intestino delgado das aves (Denbow, 2000, Tarvid, 1995): 1- envolve a leucina e outros 
aminoácidos neutros; 2- usado para a prolina, β-alanina e imino e aminoácidos 
relacionados; 3- usado para os aminoácidos ácidos; 4- usado para os aminoácidos 
ácidos. 
Esta classificação não é rígida, visto que muitos aminoácidos compartilham o 
transporte com mais de um grupo. Por exemplo, a leucina, um aminoácido neutro, pode 
 
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inibir a absorção da prolina e arginina, que são aminoácidos básicos. O transporte da 
glicina é provavelmente inibido tanto pela prolina como pela β-alanina (Denbow, 2000). 
Segundo Mattews (2000), o transporte dos aminoácidos neutros é mais rápido 
que os aminoácidos catiônicos ou aniônicos, e a absorção de peptídeos contribui para 
uma substancial quantidade do total de aminoácidos absorvidos. 
A taxa de absorção de L-aminoácidos, in vivo, não é dependente do peso 
molecular, mas os aminoácidos com grandes cadeias laterais não-polares (metionina, 
valina, leucina, por exemplo) são absorvidos mais rapidamente do que aqueles com 
cadeias laterais polares (Duke, 1996). 
 
 
 
FIGURA 6 – Digestão de peptídeos 
na fase de membrana. Veja que os 
di e tripeptídeos podem ser 
hidrolizados a seus respectivos 
aminoácidos constituintes, na 
membrana apical ou interior dois 
enterócitos. 
 
A absorção dos aminoácidos é influenciada pela idade da ave, do sexo, da 
temperatura, da linhagem, do estresse e de fatores nutricionais como a estéreo 
especificidade, ou seja, pelos L-isômeros que em geral são absorvidos em níveis muito 
maiores do que os D-isômeros (Wannmacher & Dias, 1988). Os L-isômeros são 
transportados contra o gradiente de concentração, onde o mesmo não ocorre com os 
D-isômeros. Estes devem ser convertidos em L-isômeros para que ocorra a sua 
utilização (Lewis & Baker, 1995). 
 A conversão de D-isômeros em L-isômeros não ocorre com todos os 
aminoácidos. A metionina é um exemplo em que ocorre a conversão, tornando possível 
a biodisponibilidade da D-metionina. De maneira geral, as aves convertem os D-
isômeros mais eficientemente do que os mamíferos (Baker, 1994). 
 
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ABSORÇÃO DE PEPTÍDEOS 
Os peptídeos, aparentemente, utilizam um sistema de transporte diferente dos 
utilizados pelos aminoácidos e apresentam maior velocidade de absorção que estes 
(Denbow, 2000, Penz Júnior, 1994). 
Antes e logo após a eclosão, a mucosa intestinal das aves, tem a capacidade de 
absorver proteínas da gema (anticorpos). Entretanto, a absorção de proteína ou meso 
oligopeptídeos é interrompida com o desenvolvimento da ave. Quando adulta, a ave 
tem a capacidade de absorver di e tripeptídeo através da membrana luminal (Figura 5 e 
6). Entretanto, a liberação dos aminoácidos para a corrente sangüínea, somente ocorre 
após a hidrólise desses peptídeos a aminoácidos livres, pela ação das peptidases 
citosólicas (Rutz, 2002). 
Dados de diversos estudos planejados para entender a importância quantitativa 
dos aminoácidos livres versus os aminoácidos ligados (ligações peptídicas), indicam 
que os aminoácidos ligados podem contribuir para a maioria dos aminoácidos 
absorvidos pelos enterócitos do lúmen intestinal (Mattews, 2000). 
 
TRANSPORTE DOS AMINOÁCIDOS 
Os aminoácidos depois de absorvidos, vão ao fígado, onde alguns deles são 
utilizados para sínteses de proteínas do tecido do fígado ou proteínas sanguíneas. 
Entretanto, a maior parte, passa pelo fígado na forma de aminoácido livre. Assim, 
grande parte dos aminoácidos requeridos pelas células corporais pode ser advinda 
destes aminoácidos livres do plasma. 
A demanda metabólica por aminoácidos pela célula é contínua, enquanto que o 
suprimento vindo do intestino é esporádico. Assim, o corpo necessita de um local para 
armazenagem no qual possa guardar os aminoácidos excedentes nos períodos de 
excesso para utilizá-los no período de déficit. Este armazenamento pode ocorrer no 
tecido muscular e outros, por apenas 2-4 horas. As aves não são capazes de 
armazenar aminoácidos por um período maior que 12 horas (Leeson & Summers, 
2001). Este assunto é um tanto controverso, pois a concentração de aminoácido livre 
no plasma ou nos tecidos, não se eleva suficientemente após a refeição, para contribuir 
 
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com este efeito de armazenamento temporário. O pool de aminoácidos está 
aparentemente na proteína corporal. 
O transporte dos aminoácidos através da parede celular, provavelmente é 
semelhante ao processo de absorção. Parece que dois distintos locais mediadores 
estão presentes na parede celular, e apesar de haver clara competição entre muitos 
pares de aminoácidos, certas combinações tendem a ajudar ou mediar o transporte de 
ambos aminoácidos. Acredita-se que a metionina, por exemplo, pode mediar a 
passagem de outros aminoácidos como a leucina e aminoácidos neutros similares 
(Leeson & Summers, 2001). 
 
FUNÇÃO NUTRICIONAL DAS PROTEÍNAS 
Após a digestão da proteína e absorção de aminoácidos e peptídeos há a 
formação de um "pool" de aminoácidos no sangue, que estão aptos a desempenhar as 
seguintes funções (Delvin, 1997, Beitz, 1996, D’ Mello, 1994): 
• Síntese de substâncias celulares, como proteínas e outros componentes 
contendo nitrogênio; 
• Síntese de proteínas relacionadas a produção propriamente dita, tais como, 
penas, carne e ovos; 
• Síntese de substâncias, como enzimas e hormônios, que participam na 
manutenção dos processos vitais orgânicos; 
• Participam de mecanismos de desintoxicação; 
• Proteínas são substâncias fundamentais para a transmissão dos caracteres 
hereditários; 
• Desempenham papel fundamental na proteção do organismo contra as 
agressões infecciosas ou tóxicas, pois combate os agentes estranhos através da 
formação de proteínas específicas denominadas anticorpos; atuam na regulação 
do metabolismo da água; 
• apresentam também a função de transporte de alguns nutrientes. Por exemplo, 
as globulinas que transportam esteróides, ácidos graxos, fosfatídeos e alguns 
minerais, como o ferro e o zinco. 
 
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BIOSSÍNTESE DE AMINOÁCIDOS NÃO-ESSENCIAIS 
Para que ocorra a síntese protéica, todos os aminoácidos componentes desta, 
devem estar presentes em nível celular, no local da síntese. Esta presença deve ser 
em termos qualitativo e quantitativo, ou seja, devem existir todos os aminoácidos 
necessários, e em correta proporção relativa (perfil ideal de aminoácidos). 
A principal razão da incapacidade dos animais de sintetizar esses ácidos é a 
falta de síntese dos α-cetoácidos apropriados para transaminação. A glutamato 
desidrogenase, a glutamina-sintetase e as transaminases desempenham papéis 
centrais na síntese de aminoácidos. A biossintese dos aminoácidos não-essenciais em 
tecidos animais requer precursores derivados fundamentalmente do metabolismo de 
carboidratos (Beitz, 1996). O esqueleto carbônico dos aminoácidos não-essenciais 
sintetizados pelas aves vem de intermediários do metabolismo dos carboidratos (Figura 
7). 
Oxalaoacetato e α-cetoglutarato são intermediários do ciclo do ácido cítrico e 
podem ser transaminados ou submetidos a deaminação oxidativa, resultando em 
aspártico e glutâmico, respectivamente. Estes, por sua vez, são precursores da 
asparagina e glutamina, acido glutâmico e arginina são, precursores para a síntese da 
prolina, embora esta via seja insuficiente para atender completamente as necessidades 
metabólicas para prolina em pintainhos em rápido crescimento (Austic, 1976, citado por 
Klasing, 1998). 
 
 
FIGURA 7 – Visão geral da biossíntese 
dos aminoácidos. 
Glicina pode ser sintetizada a 
partir da serina, embora a uma taxa não 
suficiente para atender ás necessidades 
metabólicas. Requerimento de glicina 
foi demonstrado em pintainhos em 
crescimento, perus, codornas (NRC, 
1994). 
As aves não possuem o ciclo da 
uréia funcional e é desprovido da 
capacidade enzimática para sintetizar 
ornitina, o precursor metabólico para a 
arginina em mamíferos. Assim, as aves 
têm que obter, dos alimentos, toda a 
arginina necessária para a síntese 
protéica e outras finalidades 
metabólicas. 
Todas as dietas naturais que 
atendem aos requerimentos de 
aminoácidos essenciais das aves, 
também fornece quantidades suficientes 
de aminoácidos não-essenciais, de 
forma que a síntese é mínima. 
 
 
Em experimentos utilizando dietas purificadas, deficientes nos aminoácidos não-
essenciais, adiciona-se um ou mais aminoácidos não-essenciais (ácido glutâmico, por 
exemplo), para fornecer “N” para a síntese dos demais aminoácidos não-essenciais. 
 
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DESEQUILÍBRIO, ANTAGONISMO E TOXIDEZ DOS AMINOÁCIDOS 
Para que as aves possam expressar seu potencial genético em termos de 
melhor performance, por meio da máxima taxa de deposição de proteína, os 
aminoácidos têm que ser fornecidos nas quantidades requeridas, sem excesso nem 
deficiência. 
Rações bem balanceadas, embora com níveis protéicos moderadamente 
elevados, são geralmente bem tolerados pelas aves domésticas. Níveis muito elevados 
de proteína reduzem o crescimento, a gordura corporal, e aumentam o nível sangüíneo 
de ácidos úrico. Elevados níveis de um único aminoácido são mais prejudiciais que 
elevados níveis de proteína (Klasing, 1998). 
Existemevidências de que os aminoácidos podem precipitar profundos efeitos 
deletérios nas aves, se este fornecimento não for correto. Os efeitos prejudiciais são: 
redução do consumo de ração, do ganho de peso e da utilização dos nutrientes, bem 
como agudas aberrações neurológicas, até a morte. A precipitação desses efeitos é 
causada por fatores como status nutricional e idade das aves, grau de desproporção 
dos aminoácidos dietéticos e propriedades intrínsecas, bem como destino metabólico 
dos aminoácidos (D’Mello, 1994). 
Existem três categorias de efeito deletério causado pelo incorreto 
balanceamento dos aminoácidos: desequilíbrio, antagonismo e toxidez. Embora este 
sistema exista há muito tempo atrás largamente confinado ao meio acadêmico, em 
virtude de ter se originado de experimentos com animais de laboratório (rato), 
atualmente existem evidências de significância prática do efeito adverso dos 
aminoácidos na nutrição dos animais domésticos, como as aves. 
Antagonismos entre aminoácidos estruturalmente relacionados tem assumido 
grande importância. Interações foram originalmente relatadas entre lisina e arginina e 
entre os aminoácidos de cadeia ramificadas, principalmente com ratos. Estes 
antagonismos tem sido estendido para os animais não ruminantes, e adicionalmente 
outras interações tem sido relatadas. 
 
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F) Desequilíbrio de aminoácido 
 O termo "desequilíbrio de aminoácido" foi primeiramente definido por Harper em 
1964 como a mudança no padrão de aminoácidos da dieta, levando à redução no 
consumo de ração e crescimento, que são completamente corrigidos pela 
suplementação do primeiro aminoácido limitante. 
 Podem ser mostrados dois tipos de desequilíbrio: aquele causado pela adição de 
uma quantidade relativamente pequena de aminoácido à uma dieta baixa em proteína, 
e aquele induzido por uma complexa mistura de aminoácido. 
 Os frangos são tão sensíveis ao desequilíbrio quanto os ratos em crescimento. 
A primeira manifestação dos efeitos adversos do desequilíbrio de aminoácidos é 
a redução do consumo de ração, o que, conseqüentemente leva à redução do 
consumo de aminoácido limitante, levando então à redução no crescimento. 
O mecanismo bioquímico relativo aos efeitos anoréxicos do desequilíbrio de 
aminoácidos em ratos, foi descrito por Harper e Rogers em 1965. Segundo eles, o 
excesso de aminoácido chegando à circulação portal após o consumo de uma dieta 
desequilibrada estimula a síntese ou suprime a quebra de proteína no fígado levando à 
maior retenção de aminoácido limitante relativamente àqueles do grupo controle. Esta 
hipótese é aceita como explicação satisfatória para ratos e outros mamíferos, bem 
como para as aves. 
Aminoácidos podem regular o consumo de ração por meio da síntese e 
metabolismo dos neurotransmissores (noradrenalina e dopamina) no cérebro. Dados 
da literatura não são consistentes. Harrison e D'Mello (1987) encontraram redução de 
consumo, mas os efeitos sobre as concentrações de noradrenalina e dopamina no 
cérebro foram mínimos. 
 Diversos estudos com suínos indicaram que o desequilíbrio de aminoácidos 
pode ocorrer em nível celular, ainda que a dieta possa parecer estar em balanço ideal. 
 Como os aminoácidos livres (sintéticos) suplementados são absorvidos mais 
rapidamente que aqueles ligados na proteína, resulta em um desequilíbrio de 
aminoácido no local da síntese. O pico de absorção de lisina cristalina ocorre 1-2 horas 
após a alimentação, declinando em seguida, enquanto que dos aminoácidos oriundos 
da fração protéica da dieta ocorre 2-6 horas após a alimentação. Assim, em suínos 
alimentados uma vez por dia, essa falta de sincronismo na absorção poderia levar ao 
desequilíbrio de aminoácido em nível celular. 
 
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G) Antagonismo 
De forma simples, antagonismo de aminoácido pode ser definido como a 
interação entre aminoácidos estruturalmente similares, resultando em efeitos adversos. 
Ou melhor, antagonismo ocorre quando o excesso de um aminoácido está associado 
com a deficiência de outros, cujos requerimentos serão então aumentados. 
Os mais conhecidos exemplos de antagonismo entre aminoácidos são: 
- excesso de lisina prejudicando a utilização de arginina e, por conseqüência, o 
desempenho de pintainhos. O inverso não ocorre; 
- excesso de leucina prejudicando a utilização dos dois aminoácidos de cadeia 
ramificada (isoleucina e valina); 
Esses efeitos adversos aparecem, mesmo quando os aminoácidos prejudicados 
não estão deficientes na ração. 
Um excesso de lisina induz a uma extremamente elevada atividade renal da 
arginase, o que leva à um anormal incremento na degradação da arginina. 
Da mesma forma um excesso de leucina induz um elevado catabolismo de 
outros aminoácidos de cadeia ramificada (valina e isoleucina), e reduz sua taxa de 
transporte pelas membranas (efeito competitivo dos aminoácidos compartilhando o 
mesmo sistema de transporte). 
Hoje, reconhece-se que antagonismos não são limitados aos descritos acima, 
mas podem ser precipitados por uma grande variedade de análogos que ocorrem 
naturalmente nas plantas, como aminoácidos não-protéicos. 
O antagonismo não é em nível digestivo, mas metabólico. Na maioria dos casos, 
a ação dos análogos é direcionada ao metabolismo e utilização dos aminoácidos 
essenciais estruturalmente relacionados com eles. 
 
H) Toxidez de aminoácido 
 Além do desequilíbrio e antagonismo, descritos acima, pode ocorrer toxidez de 
aminoácidos. A metionina é o mais tóxico dos aminoácidos, reduzindo o consumo de 
ração e o crescimento, a níveis em torno de 3 vezes os requerimentos. Os aminoácidos 
não-essenciais são considerados menos tóxicos que os essenciais. A ordem relativa de 
toxidez dos aminoácidos para frangos em crescimento é: 
metionina>fenilalanina>triptofano=histidina=lisina>tirosina=treonina>isoleucina> 
arginina>valina=leucina (Klasing, 1998). 
 
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Metionina é o aminoácido maior depressor de crescimento quando adicionado 
ao nível de 40 g/kg de ração para aves e suínos. Leucina, isoleucina e valina não 
prejudicam o crescimento de suínos e aves, quando adicionados às estes mesmos 
níveis, em rações práticas. Tirosina, fenilalanina, triptofano e histidina são da mesma 
forma tóxicos, mas á níveis consideravelmente mais elevados (entre 10 e 200 vezes os 
requerimentos) (D’Mello, 1994). 
Os efeitos tóxicos dos aminoácidos podem ser precipitados pela alimentação de 
excesso de aminoácidos individuais, em função das suas particulares características 
estruturais ou metabólicas. 
Elevados níveis dietéticos de proteína causam acidose metabólica e podem 
contribuir para uma variedade de problemas nas aves, tais como: pior mineralização 
dos ossos; espessamento da casca do ovo e piora no crescimento. 
 Excesso de treonina reduz o crescimento em frangos, mas não de suínos, 
enquanto arginina é mais tóxica para suínos que para pássaros em geral. Estes 
exemplos de toxidez, são na maioria das vezes restritos a situações experimentais. Em 
todos os casos, os efeitos prejudiciais do excesso somente podem ser corrigidos com a 
redução do fornecimento do aminoácido em questão. 
 
I) Excesso de aminoácidoSegue um breve sumário dos resultados dos experimentos onde excessos de 
aminoácidos foram adicionados em dietas praticas de suínos e aves: 
1. Um excesso de adição de 1% de qualquer aminoácido essencial individual 
não reduz o crescimento nem a eficiência alimentar de suínos e frangos. 
Metionina é o único aminoácido essencial que reduz o ganho de peso em 
suínos ao nível suplementar de 2%; 
2. Até um nível suplementar de 4%, leucina, isoleucina e valina não são 
redutores de crescimento; 
3. .Até um nível suplementar de 4%, metionina é o aminoácido essencial maior 
redutor de crescimento. Em estudos de livre escolha, entretanto, dietas 
contendo 4% de excesso de triptofano são rejeitadas em uma maior 
extensão que dietas contendo 4% de excesso de metionina; 
 
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4. Um nível suplementar de 4% de lisina é tolerado melhor por suínos que por 
frangos. O inverso acontece com a arginina, que é mais redutora de 
crescimento para suínos que para aves; 
5. Um nível suplementar de 4% de treonina é prejudicial ao crescimento de 
frangos mas não de suínos; 
6. Excessos de aminoácidos essenciais [arginina (suínos), leucina, fenilalanina, 
tirosina] encontrados em rações práticas de cereal-soja, para suínos e aves 
não são deletérios para a performance do animal; 
7. Excessos de aminoácidos não elevaram a produção de calor em suínos em 
uma pesquisa, mas outra pesquisa mostrou um aumento na produção de 
calor em suínos alimentados com excesso de aminoácidos durante os meses 
de verão, mas não durante os meses de inverno. 
 
CONSIDERAÇÕES FINAIS 
O processo de digestão e absorção das proteínas nas aves se inicia no 
proventrículo (o estômago verdadeiro) e moela, prossegue no intestino delgado 
(duodeno e íleo), sob a ação das enzimas produzidas nas glândulas gástricas 
(pepsina), pâncreas (tripsina, quimotripsina, elastase, carboxipepdidase A e B). O pH 
exerce papel fundamental na ação das enzimas, sendo baixo (± 3) no proventrículo e 
moela, e mais elevado (± 6) no intestino delgado. 
As proteínas ingeridas pelas aves contêm compostos complexos (polipeptídeos), 
que necessitam ser degradados seqüencialmente, até moléculas simples 
(aminoácidos) por um sistema complexo de enzimas (proteolíticas) e outras secreções 
liberadas no lúmen do intestino. Estas moléculas simples são, então, absorvidas para a 
corrente sangüínea, através do epitélio intestinal, e são transportadas até os tecidos 
alvos, onde vão fazer parte do processo de síntese protéica. 
 
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Curso de Fisiologia da Digestão e Metabolismo dos Nutrientes em Aves 
25 a 28 de outubro de 2004 – Faculdade de Ciências Agrárias e Veterinárias – UNESP de Jaboticabal 
Coordenadores: Nilva K. Sakomura, Vera Maria B. de Moraes, Ariel A. Mendes e Ellen H. Fukayama 
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