Aminoácidos, peptídeos e proteínas

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Aminoácidos, peptídeos e proteínas
Discente:Rayana Mara Oliveira dos Santos 
Os aminoácidos se unem por meio de ligações peptídicas, as quais se formam entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro. Essas ligações permitem a formação de cadeias de aminoácidos, que recebem o nome de peptídeos.
Quando dois aminoácidos estão ligados, temos um dipeptídeo; quanto três estão ligados, temos um tripetídeo; quando quatro estão ligados, temos um tetrapeptídeo e assim sucessivamente. A união de muitos aminoácidos é conhecida como polipeptídeo.
Uma proteína, por sua vez, pode apresentar milhares de aminoácidos. É possível diferenciar um polipeptídeo de uma proteína analisando-se sua massa molecular. Quando a molécula apresenta massa molecular abaixo de 10.000, temos um polipeptídeo, e quando a massa molecular está acima de 10.000, temos uma proteína.
 Os aminoácidos formam os peptídeos e as proteínas
Proteínas são macromoléculas (moléculas grandes) orgânicas, formadas obrigatoriamente pelos elementos carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N) e, eventualmente, por enxofre (S), fósforo (P), cobre e outros elementos.
As macromoléculas são resultantes da associação de duas ou mais unidades moleculares menores (monômeros) chamadas de aminoácidos ou peptídeos. Essas macromoléculas podem ser denominadas ainda como cadeia polipeptídica.
As proteínas podem ainda ser compostas por mais de uma cadeia polipeptídea, sendo que a interação entre essas cadeias é realizada de forma não covalente. Entre os aminoácidos, a interação é covalente.
Do que são formadas as proteínas?
Os monômeros que formam as proteínas são chamados de aminoácidos. Estas moléculas possuem uma estrutura característica: são formados por um carbono quiral (alfa), ligado a um grupamento amino (NH3+) e carboxil (COOH); uma cadeia lateral (R) e, completando a quarta ligação, um átomo de hidrogênio, como mostra a figura a seguir.
Estrutura Geral de um Aminoácido
Níveis estruturais de uma proteína
Para que uma proteína esteja funcional, ela precisa estar enovelada. Para chegar a este estado funcional, no entanto, algumas estruturas precisam ser formadas afim de estabilizá-la em sua forma tridimensional com menor gasto de energia, a forma nativa. Vamos relembrar os níveis estruturais das proteínas
Estrutura Primária:
 Os aminoácidos são unidos uns aos outros por ligações peptídicas, formando uma “fita” de aminoácidos. Nesta estrutura é que são determinadas as propriedades biológicas da proteína que será sintetizada, uma vez que a sequência de aminoácidos codificada é precisa, qualquer alteração na sequência poderá comprometer a funcionalidade da macromolécula.
Em verde observa-se os átomos que participam da ligação peptídica
Estrutura Secundária
Estrutura secundárias são formadas a partir das ligações de hidrogênio entre os grupos peptídicos (átomos que participam da ligação peptídica). Normalmente, ela ocorre entre o hidrogênio amídico e o oxigênio carboxílico. Duas estruturas mais comuns são formadas: uma em formato de hélice, na qual a ponte de hidrogênio ocorre de quatro em quatro resíduos, chamada de alfa-hélice; e outra em que a fita polipeptídica assume uma conformação paralela, chamada de folha-beta pregueada. É importante destacar que, em ambas estruturas, as cadeias laterais estão projetadas para fora delas.
Estrutura terciária
As estruturas terciárias são formadas a partir das interações químicas entre as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos. As principais delas são:
- Pares iônicos: Ocorrem entre resíduos de aminoácidos polares carregados de cargas opostas.
- Ligações de Hidrogênio: Entre resíduos de aminoácidos polares e moléculas de água da solução em que a proteína está inserida.
- Interações hidrofóbicas: Entre resíduos de aminoácidos hidrofóbicos e alguns aromáticos. Normalmente, elas ocorrem no interior da proteína, “escapando” das moléculas de água.
- Ligação dissulfeto: Ocorre entre resíduos de cisteína, mais especificamente, entre dois átomos de enxofre de cada cadeia lateral. A presença desta ligação contribui, muitas vezes, na termoestabilidade da proteína.
Estrutura Quaternária
Algumas proteínas podem ser formadas por mais de uma cadeia polipeptídica. A presença de várias cadeias constitui a estrutura quaternária. Tais, ainda, podem ser de constituição igual ou diferente. Um exemplo clássico é a hemoglobina, uma proteína formada por 4 subunidades, duas alfas e duas betas, que estão associadas por interações fracas.
A principal diferença entre peptídeos e proteínas.
Um peptídeo pode ser formado pela união de dois aminoácidos e uma proteína só será formada por filamentos de polipeptídios, ou seja, as proteínas são polímeros e os peptídeos são os monômeros.