Proteínas: Estrutura e Função

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Beatriz Castro e Silva de Albergaria Barreto Medicina – UNIFACS MR01 @biia_barreto 
• As proteínas são as macromoléculas orgânicas mais 
abundantes das células, fundamentais para a 
estrutura e função celular. 
• São encontradas em todos os tipos de células e nos 
vírus. 
• As proteínas são macromoléculas formadas pela 
união sucessiva de aminoácidos, que são compostos 
originados da ligação peptídica entre um 
grupo amino e um grupo carboxílico. 
• As proteínas são formadas por mais de 100 
aminoácidos 
• A diferença estrutural das proteínas se dá devido a 
busca por maior estabilização 
• São biomoléculas mais complexas que os 
carboidratos e lipídeos 
• Possuem PH e temperaturas ideais para o seu 
funcionamento 
• São formadas por monômeros de 20 aminoácidos. 
 Aminoácidos 
Os aminoácidos são moléculas orgânicas que possuem, 
pelo menos, um grupo amina - NH2 e um grupo 
carboxila - COOH em sua estrutura. São as unidades 
estruturais básicas de peptídeos e proteínas. 
 
 
 
 
 
As proteínas são polímeros de aminoácidos ligados 
entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica 
é a união do grupo amino (-NH2) de um aminoácido 
com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido. 
Eles são as unidades fundamentais das proteínas. 
Todas as proteínas são formadas a partir da ligação 
sequencial de 20 aminoácidos. Alguns aminoácidos 
especiais podem estar presentes em alguns tipos de 
proteínas. 
 
 
 
• Todos os 20 tipos de aminoácidos comuns são ∝-
aminoácidos. 
• O aminoácido alfa é composto pelo átomo central 
carbono ∝ ligado a um grupo amino, uma carboxila, 
um átomo de hidrogênio e um Radical (R). 
• Diferem uns dos outros em suas cadeias laterais ou 
grupos R e que influenciam a solubilidade dos 
aminoácidos em água. 
• Elementos-chave de um aminoácido: C, H, N, O (pode 
haver enxofre) 
• Foram atribuídas aos aminoácidos comuns das 
proteínas abreviações de três letras e símbolos. 
• Se o radical for diferente dos outros 3 ligantes se 
formará um carbono quiral (carbono ligado a 4 
ligantes diferentes). 
• A quiralidade (assimetria) do carbono alfa confere 
aos aminoácidos atividade (isomeria) óptica. A 
configuração do átomo de carbono alfa dos 
aminoácidos é indicada através dos prefixos D- e L-. 
• A maioria dos aminoácidos das proteínas possui a 
configuração L. 
• Exceção: A glicina só tem dois prótons no carbono 
alfa, então não existe carbono assimétrico 
• D- Aminoácidos ocorrem em peptídeos antibióticos 
• A cadeia lateral (radical) do aminoácido é a parte que 
atribui as suas características: se são alifáticos, 
aromáticos, hidrofílicos, polares, apolares, 
• Modificações que podem alterar os aminoácidos: 
fosforilação, carboxilação, acetilação, metilação, 
glicosilação, pontes dissulfeto 
• GABA, Histamina, Dopamina, Tiroxina são exemplos 
de proteínas modificadas 
• Quando as duas cargas se anulam na molécula tem-
se no aminoácido a forma iônica que é conhecida de 
zwitterion ou íon dipolar. 
Beatriz Castro e Silva de Albergaria Barreto Medicina – UNIFACS MR01 @biia_barreto 
• Existem 20 α-aminoácidos comuns: alanina, arginina, 
aspartato, asparagina, cisteína, fenilalanina, glicina, 
glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, 
lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, 
triptofano e valina. 
• O organismo humano não consegue sintetizar nove: 
histidina, lisina, leucina, metionina, isoleucina, 
fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Por essa 
razão, eles são chamados de aminoácidos 
essenciais e devem ser obtidos por meio da 
alimentação. Os outros 11 são produzidos pelo 
próprio organismo e são chamados de aminoácidos 
não essenciais. 
 Ligação Peptídica 
Nas ligações peptídicas ocorre uma reação de 
condensação, na qual uma molécula de água é perdida 
para que se una o grupo amino de um aminoácido com 
o grupo carboxila do outro. 
o OH do grupo carboxila de um aminoácido se liga ao H 
da amina do vizinho, produzindo uma molécula de 
água. A união entre dois aminoácidos consiste numa 
reação de condensação (ou síntese por desidratação). 
A ligação peptídica efetivamente ocorre entre o 
carbono (C) de um aminoácido e o nitrogênio (N) do 
aminoácido vizinho, classificada como ligação 
covalente (C-N). 
 
 
 
 Estrutura das proteínas 
A sequência de aminoácidos determina a estrutura 
tridimensional e, portanto, todas as demais 
propriedades de uma proteína. Elas podem ter 4 tipos 
de estruturas dependendo do tipo de aminoácidos, do 
tamanho e da configuração espacial da cadeia 
polipeptídica: estrutura primária, secundária, terciária 
e quaternária. 
 
Estrutura primária: a corresponde à sequência 
linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas. 
Estrutura secundária: corresponde ao primeiro 
nível de enrolamento helicoidal; é formada somente 
pelos átomos da ligação peptídica através de ligações 
de Hidrogênio, que ocorrem entre os carbonos laterais 
da cadeia de aminoácidos. Os dois arranjos mais 
comuns são a estrutura em alfa-hélice, beta-folha ou 
beta-pregueada. 
• Conformação alfa-hélice: caracterizada por um 
arranjo tridimensional em que a cadeia 
polipeptídica assume conformação helicoidal ao 
redor de um eixo imaginário. 
• Conformação beta-folha: ocorre quando a cadeia 
polipeptídica se estende em zig-zag e podem ficar 
dispostas lado a lado. 
 
Estrutura terciária: corresponde ao dobramento 
da cadeia polipeptídica sobre si mesma; é 
principalmente resultante das interações entre os 
grupos R dos aminoácidos que compõem a proteína. 
Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma 
tridimensional específica devido ao enovelamento 
(processo químico em que a estrutura de uma proteína 
assume a sua configuração funcional) de toda a cadeia 
polipeptídica. 
Estrutura Quaternária: corresponde a duas ou 
mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se 
agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da 
proteína. 
https://www.infoescola.com/elementos-quimicos/nitrogenio/
https://www.infoescola.com/quimica/ligacao-covalente/
https://www.infoescola.com/quimica/ligacao-covalente/
Beatriz Castro e Silva de Albergaria Barreto Medicina – UNIFACS MR01 @biia_barreto 
Ex. A molécula da insulina é composta por duas cadeias 
interligadas; a hemoglobina é composta por quatro 
cadeias quatro subunidades, duas de cada um dos tipos 
α e β. Outro exemplo é a DNA polimerase, uma enzima 
que sintetiza novas cadeias de DNA e é composta por 
dez subunidades 
Obs. Em algumas proteínas, a substituição de um 
aminoácido por outro pode causar doenças e até 
mesmo levar à morte 
Algumas proteínas podem ser completamente 
desnaturadas e ainda assim se renaturarem com 
eficiência quando postas em condições nas quais a 
forma enovelada da proteína é estável. A sequência de 
aminoácidos de uma proteína é determinada pela 
sequência de bases na molécula de DNA. 
 Desnaturação 
Diversos fatores podem alterar a estrutura espacial das 
proteínas. Com isso, suas cadeias polipeptídicas 
desenrolam e perdem a conformação natural. Esse 
processo é chamado de desnaturação. 
 
• O resultado da desnaturação é a perda da função 
biológica característica daquela proteína. 
• Entretanto, a sequência de aminoácidos não é 
alterada. A desnaturação corresponde apenas a 
perda de conformação espacial das proteínas. 
• Os fatores que alteram a estrutura de 
uma proteína podem ser diversificados, incluindo 
alteração na temperatura e no pH do meio, ação de 
solventes orgânicos, agentes oxidantes e redutores 
e até mesmo agitação intensa. 
• Quando uma proteína perde sua estrutura de 
ordem superior, mas não sua sequência primária, é 
chamada de desnaturada. As proteínas 
desnaturadas são geralmente não funcionais. 
• Em algumas proteínas, a desnaturação pode ser 
revertida. Contanto que a estrutura primária do 
polipeptídio ainda esteja intacta (os aminoácidos 
não se separaram), ela pode ser capazde redobrar-
se em sua forma funcional se for devolvida ao seu 
ambiente normal. Outras vezes, no entanto, a 
desnaturação é permanente. 
 Função das Proteínas 
As proteínas determinam a forma e a estrutura das 
células e coordenam quase todos os processos vitais, 
são essenciais para o funcionamento do corpo. 
As funções são específicas a cada uma delas e 
permitem às células manter sua integridade, defender-
se de agentes externos, reparar danos, controlar e 
regular funções celulares etc. 
As principais funções das proteínas são: 
• Fornecimento de energia; 
• Estruturação da célula; 
• Catalisador de funções biológicas, na forma 
de enzimas; 
• Regulação de processo metabólicos; 
• Armazenamento de substâncias; 
• Transporte de substâncias; 
• Construção e reparação dos tecidos e músculos; 
• Defesa do organismo, na forma de anticorpos; 
• Produção de hormônios e neurotransmissores. 
 
 
https://www.todamateria.com.br/enzimas/
https://www.todamateria.com.br/anticorpos/
https://www.todamateria.com.br/hormonios/
https://www.todamateria.com.br/neurotransmissores/