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Aminoácidos 
 
Os aminoácidos são usados como combustível 
quando se tem muita necessidade, em situações 
de emergência como em jejum tardio (quase a 
inanição). Não é normal a utilização de 
aminoácidos para produção de energia para 
manter o organismo vivo, óbvio que existe uma 
parte dos aminoácidos que são excretados 
diariamente, mas a maior para é para construir 
as proteínas. – Aminoácidos não são 
armazenados de forma diferente de uma 
proteína- 
Existe um ciclo contínuo, onde absorve 
aminoácidos em pequenos peptídeos, utilizar os 
aminoácidos para gerar toda as proteínas 
necessárias e se sobrar os aminoácidos ele 
voltará para o fígado e o nitrogênio presente 
nesse aminoácido será excretado e o restante 
do esqueleto carbonado servira para outras 
coisas. 
Os aminoácidos vão ser degradados, ficará o 
esqueleto carbonato, formando Acetil-CoA, que 
vai para o ciclo de Krebs, geração de poder 
redutor, fosforilação oxidativa e síntese de ATP. 
Portanto, existe um aproveitamento do esqueleto 
carbonado para a geração de energia. Já o 
nitrogênio que é tóxico será excretado. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Circustâncias metabólicas diferentes para a 
degradação de aminoácidos 
 
Existe 3 circunstâncias que fazem com que 
degrade os aminoácidos: 
1° Síntese de novas proteínas e aquilo que sobra 
da degradação das proteínas sofrem 
degradação oxidativa, uma parte vai ser 
utilizado para gerar energia e outra parte 
excretada diretamente. 
2° Ingestão de excesso de aminoácidos: Os 
carnívoros apesar de utilizar o glicogênio dos 
músculos que consomem para gerar energia, 
ainda chega muita proteína (aminoácidos) e 
esses aminoácidos serão utilizados para 
construção das proteínas dos carnívoros, mas 
ainda irá sobrar uma quantidade enorme de 
aminoácidos que não serão utilizados, por esse 
motivo, esses animais evoluíram para um controle 
muito melhor em relação a síntese e a saída de 
ureia pela urina. 
3° Inanição: 
Existe 3 etapas de estado fisiológicos que 
passamos todos os dias, que são: Estado 
alimentado, jejum inicial e jejum tardio eles são 
fisiológicos, então o organismo consegue 
processar e sintetizar todo ATP necessário sem 
quebrar proteínas musculares. Mas se estende o 
jejum tardio, casos de diabete Mellitus ou 
inanição, por exemplo, se o jejum estender 
semanas e o animal só bebe água e não se 
alimenta o metabolismo do animal vai mudar 
para o que conhecemos como inanição. Esse 
Nitrogênio 
@umdia.vet 
@irondoguinho 
estado patológico não existe mais a 
possibilidade de degradação de carboidrato, 
existe pouco lipídios para ser degradado, e o 
que vai sustentar esse animal nesse período de 
inanição é a degradação de proteínas 
musculares, e se continuar o quadro de inanição, 
o animal vai começar a degradar proteínas 
teciduais. Inanição é considerado um processo 
de morte celular e ele está usando esses 
constituintes dessas células mortas para poder 
manter pelo menos a atividade cerebral 
funcionando. Nesse caso o animal não consegue 
levantar, mas vai se manter vivo, até que ele irá 
desmaiar para tentar economizar as reservas 
energéticas até que chega um momento que ele 
para e morre. 
 
As fontes que vão prover os aminoácidos são 
exógenas ou endógenas. 
➢ Fontes Exógenas: São as proteínas da 
dieta, que são digeridas e absorvidas 
pelo intestino 
➢ Fontes Endógenas: São derivados da 
degradação de proteínas teciduais. 
Esses aminoácidos aparecem a partir da 
degradação dessas proteínas e podem ser 
utilizadas para síntese de proteínas ou qualquer 
reação que o corpo precise. 
➢ Síntese de aminoácidos não essenciais, 
que são sintetizados pelo organismo. 
➢ Aminoácidos essenciais: por meio da 
dieta. 
Aminoácidos em excesso vão ser excretados. 
Para isso será preciso passar por um processo de 
transaminação e desaminação para poder 
liberar a amônia, e essa amônia vai ser 
processado em ureia para excreção renal. Ao 
passar pelo processo de transaminação e 
desaminação vai sair o nitrogênio em forma de 
amônia e vai restar o α-cetoácidos (esqueleto 
carbonado do aminoácido) esses α-cetoácidos 
vão para o ciclo Krebs, na forma de Acetil-CoA 
(cetogênese) ou formam glicose 
(gliconeogênese) e corpos cetônicos. 
Além dos aminoácidos construírem as nossas 
proteínas, os aminoácidos podem ser utilizados 
como percursores de moléculas importantes para 
o organismo. A partir dos aminoácidos 
produzimos purinas e pirimidinas, colina, creatina, 
porfirinas, neurotransmissores: serotonina, 
dopamina, noradrenalina, melatonina, 
adrenalina, melanina. 
Estrutura de um aminoácido: composto por 
carbonos, o radical pode ou não conter 
nitrogênio e enxofre e vamos ter o nitrogênio na 
presença do grupamento amino ao carbono alfa. 
Para degradar um aminoácido precisa separar 
esse grupamento amino do restante da estrutura 
do aminoácido. Uma vez separado, o 
grupamento amino vai dar origem a amônia (íon 
amônio), que vai se juntar com o Co2 e vai 
entrar no ciclo da ureia. 
O restante do esqueleto carbonado, 
dependendo de como ele seja estruturalmente, 
gera um α-ceto ácido, que pode ser utilizado no 
ciclo de Krebs (podendo gerando corpos 
cetônicos) e ir para a via glicolítica. 
O esqueleto carbonado acaba gerando 
intermediários do ciclo de Krebs, intermediários 
da via glicolítica. Depois de processado pode 
ser utilizar esses intermediários para produzir 
energia, tanto no fígado, quanto em outros 
tecidos diferentes se for gerado os corpos 
cetônicos e mandar para os tecidos ou se gerar 
glicose a partir dos α-ceto ácido. 
 
 
 
Nos tecidos extra-hepáticos 
 
Chega no músculo os 20 aminoácidos 
necessários para constituir uma proteína, e as 
proteínas vão ter diferentes proporções desses 
aminoácidos. Quando chega nesses tecidos 
extra-hepáticos e precisa de algum outro 
aminoácido que esteja em menor quantidade, 
existe enzimas que conseguem transformar uns 
aminoácidos em outros, chamadas de 
transaminases (trocam grupamentos aminos entre 
moléculas). Por ação dessas enzimas gera tanto 
novos aminoácidos, quanto aminoácidos 
transportadores, responsáveis por transportar 
nitrogênio dos tecidos extra-hepáticos para o 
fígado e excretar. E aí, esses aminoácidos no 
final vão ter retirado seu grupamento amino, 
dando origem a amônia, ureia ou ácido úrico. 
hiperamonemia felina: quantidade muito grande 
de amônia no sangue, por algum motivo não está 
ocorrendo a excreção dessa amônia, o ciclo da 
ureia não está funcionando direito e está 
escapando amônia da degradação dos 
aminoácidos. Gato tem muito por conta do 
estresse. 
 
Transaminação de aminoácidos 
 
Reação de transaminação são catalisadas por 
aminotransferases ou transaminases. A reações 
são reversíveis e ocorre em todos os tecidos, 
porém existem transaminases específicas de 
alguns tecidos. No fígado ocorre muita 
transaminação pois é ele que termina a 
degradação dos aminoácidos, coração, 
pâncreas e outros. 
As transaminases são consideradas enzimas 
clínicas, ou seja, marcadores de danos teciduais. 
Por ação da amino transferase, ocorre a retira 
do grupamento amino da molécula de 
aminoácido e vai retirar o oxigênio do α-
cetoglutarato (intermediário de Krebs). 
Ocorrendo uma troca, colocando o grupamento 
amino, retirado do aminoácido, para o lugar do 
oxigênio, da α-cetoglutarato e o oxigênio dessa 
molécula vai ser realocada no lugar do 
grupamento amino que foi retirado no 
aminoácido. Formando assim, um Glutamato 
(amino ácido) e um α-cetoácido. 
 
Marcadores teciduais 
 
O que são essas enzimas? Porque medir os 
mercadores teciduais? São enzimas específicas 
de algumas células, no interior do tecido. Por 
exemplo o TGP são as transaminases glutâmicas 
piruvato ou alania aminotransferase é uma 
enzima específica do fígado, dentro dos 
hepatócitos. Caso tenha um dano hepático, ou 
seja, rompeas células do fígado, podendo ter 
sido causado por pressão mecânica, uma cirrose 
hepática ou hepatite, algumas células do fígado 
se rompem, e assim, essas enzimas TGP vão para 
o sangue. Quando se tem o aumento da 
atividade dessas enzimas no sangue, significa 
que provavelmente terá um dano hepático. 
 
 
Transporte de amônia. 
 
Músculos e tecidos extra-hepáticos são os 
principais doadores de aminoácidos para o 
fígado. O músculo, quando se encontra em 
inanição, será o primeiro tecido que entrará em 
proteólise e se a inanição continuar, começa a 
ter a proteólise dos tecidos extra-hepáticos. 
Só que na hora da utilização dos aminoácidos 
para mandar pro fígado para ele produzir 
energia, não sai todos os 20 aminoácidos desse 
tecido extra-hepáticos. 
Glutamato, glutamina e alanina: aminoácidos 
transportadores de nitrogênio que vão para o 
fígado para ser excretado. 
A alanina aminotransferase e outras enzimas que 
funcionam como transaminases de aminoácidos. 
Músculos, coração: alanina 
Outros tecidos a geração de glutamato: Enzima 
que utilizam o α-cetoglutarato que da origem ao 
glutamato. E esse glutamato, dependendo da 
condição que o animal esteja de excreção de 
aminoácidos, pode ser que esse glutamato por 
ação de uma outra enzima, chamada de 
glutamina sintetize, transforme glutamato em 
glutamina. A glutamina pode carregar dois 
grupamentos amino, podendo excretar mais 
rápido o grupamento amino dos tecidos. 
Chegando no fígado tudo vai ser processado. 
 
 
No fígado chegou à glutamina dos tecidos, 
alanina dos músculos e aminoácidos da dieta. 
Os aminoácidos que chegou da dieta, que são 
diferentes vão sofrer transaminação com o α-
cetoglutarato dando origem ao glutamato (no 
fígado), esse glutamato vai ser desaminado 
(desaminação oxidativa) e a amônia vai para o 
ciclo da ureia. 
 A alanina, também vai ser transaminada com o 
α-cetoglutarato, dando origem ao glutamato e 
ao piruvato, o glutamato vai ser desaminado e a 
amônia vai para o ciclo de ureia. (tecidos 
musculares) 
A glutamina que chega dos tecidos, é primeiro 
desaminada, vira glutamato, esse glutamato será 
desaminado novamente e libera dois 
grupamentos amino. A amônia vai para o ciclo 
da ureia ( tecido não musculares) 
 
Desaminação Oxidativa 
 
Por ação da glutamato desidrogenase, que 
consegue apenas desaminar o glutamato, em 
presença de água, presença de NAD+ (Nad 
oxidado). A enzima vai retirar o nitrogênio do 
glutamato, desfazendo a ligação, torna a água 
como a doadora de oxigênio, entrando no lugar 
do nitrogênio que foi retirado. Com isso irá 
sobrar dois hidrogênios na água, que vai ser 
captado pelo NADP, dando NADH+H+ (nad 
reduzido). No final temos o íon amônio livre, indo 
para o ciclo da ureia e tem a formação do α-
cetoglutarato, podendo voltar para a reação 
de transaminação ou para o ciclo de Krebs, 
produzindo ATP ou gerando glicose, por meio da 
gliconeogênese. 
Resumo: Aminoácidos não são armazenados, são 
usados para constituir proteínas. Todo restante 
que sobrar tem que ser necessariamente 
excretados. A função da excreção é retirar esses 
compostos nitrogenados no organismo ou então 
gerar energia em momento de emergência 
(inanição). 
Transaminação: sintetiza aminoácidos a partir de 
alfa cetoacidos. (tecidos e fígado) 
Desaminação oxidativa: A glutamato 
desidrogenase, retira o nitrogênio do glutamato, 
para fazer o glutamato ir para o ciclo da ureia. 
Retira a glutaminase que utiliza glutamina. 
Retira o íon amônio que chega no fígado, tanto 
o glutamato, quanto a glutamina, esse íon 
amônio vai para o ciclo da ureia. 
Transportadores de nitrogênio: 
• Alanina: músculo 
• Glutamina: outros tecidos 
• Glutamato: outros tecidos. 
Tudo chega no fígado e lá que acontece todo 
esse metabolismo e o ciclo da ureia. 
Ciclo da ureia 
 
Objetivo de o ciclo da ureia transformar amônia 
em ureia e diminuir a toxicidade desse composto 
nitrogenado. Amônia muito tóxica, precisa ser 
transformado em composto menos tóxico, no caso 
dos mamíferos ureia. 
O ciclo da ureia se divide em dois 
compartimentos. O início começa dentro da 
mitocôndria, e uma parte de transporte na 
membrana mitocondrial e uma maior parte no 
citosol. 
Inicia-se e termina na ornitina. 
Curiosidade: primeiro ciclo descoberto por Krebs. 
Maioria das enzimas do ciclo da ureia esta 
localizado no citosol. Enquanto duas enzimas 
estão localizadas na mitocôndria, as duas que 
iniciam o ciclo. 
Tecidos extra-hepáticos 
Glutamato desidrogenase. 
 
As 5 enzimas do ciclo da ureia. 
• Carbamoil fosfato sintetase 
• Ornitina transcarbomilase 
• Arginino succinato sintetase 
• Arginino succinase 
• Arginase 
Importante: Deficiência de enzimas do ciclo da 
ureia: atraso mental e letargia. 
Na primeira reação, a carbamoil fosfato 
sintetase, precisa de uma molécula desse 
íon amônio (NH4+), Co2 que entra na 
forma de bicarbonato (HCO3) e duas 
moléculas de ATP (gasta bastante 
energia). Uma vez tento essas moléculas, 
a Carbamoil fosfato sintetase junta o 
CO2 ao grupamento amino formando o 
carbamoil fosfato, visto que ele leva um 
fosfato do ATP. (Em comparação com o 
ciclo de Krebs, o carbamoil fosfato 
sintetase seria o Acetil-CoA. Pois é 
sintetizada antes e depois entra no 
ciclo.) 
Esse carbomoil se junta a ornitina para 
virar a citrolina, realizada pela Ornitina 
transcarbomilase, semelhante com a 
citrato-sintase da primeira reação no 
ciclo de Krebs. Uma vez que sintetiza 
citrolina (aminoácido não proteico) , 
processo que ocorre dentro da 
mitocôndria, mas possui um transportador 
que faz com ela saia da mitocôndria e vá 
para o citosol. 
Uma vez no citosol, vai ser utilizada pelas 
outras enzimas do ciclo da ureia para 
que ocorra junções de moléculas para 
formar moléculas maiores. A terceira 
reação também utiliza ATP (hidrolise do 
ATP) e a citrolina que foi formada vai se 
juntar com o aspartato proteico formando 
o arginino succinato (di peptídico, por 
ter dois aminoácidos na sua estrutura. 
Aspartato e a Citrolina). Uma vez 
formando arginino succinato, está 
preparando para liberar ureia para o 
meio. A terceira reação ocorre uma 
quebra, quebra a molécula de argenino 
succionato e da origem ao fumarato e a 
argenina (fumarato já foi encontrado no 
Ciclo de Krebs) quando ocorre essa 
quebra, o fumarato sai do ciclo da ureia, 
mas a argenina continua. 
A argenina será utilizada pela arginase, 
que pega a molécula de arginina coloca 
oxigênio, formando ureia, O restante é 
oritina novamente, que através de uma 
transportadora volta para o interior da 
mitocôndria. 
 
carbamoil fosfato sintetase, que controla 
a velocidade do ciclo da ureia. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Chega um aminoácido, ocorre a transaminação 
com o alfa ceto glutarato. Esse alfa ceto 
glutarato, com o grupamento amino virou 
glutamato. Um aminoácido qualquer virou um alfa 
ceto ácido qualquer. 
Esse glutamato passa por um processo oxidação 
( desaminação oxidativa) retirando o amino 
desse glutamato e gerando alfa ceto glutarato e 
esse íon amônio pode ir para dentro da 
mitocôndria e começar o ciclo da ureia. 
O fumarato no citosol pode seguir vários 
caminhos. Pode se transformar em malato, depois 
oxaloacetato e entrar novamente para a 
mitocôndria para formar citrato no ciclo de 
Krebs. 
O oxaloacetato pode ser utilizado virar piruvato 
e ir por gliconeogênese à glicose ou pode ser 
transanimado se a célula precisar de aspartato, 
já que vai ser utilizado tanta para as proteínas 
do fígado quanto para ciclo da ureia. 
Sem o ciclo da ureia funcionando direito existe 
doenças que vai causar toxicidade de amônia. 
E possui sintomas neurológicos, devido a 
formação de glutamato no cérebro, glutamina e 
gaba. Gaba é um neurotransmissor tento um 
efeitoexagerado. 
Sd 
 
 
O destino do esqueleto carbonado de 
aminoácido após a desaminação 
 
Após a desaminação os restantes dos 
aminoácidos, o esqueleto carbonado vai entrar 
no ciclo de Krebs ou virar Acetil-CoA. 
Azul: Aminoácidos glicogênicos. Pois vai dar 
origem a intermediários do ciclo de Krebs ou ao 
piruvato 
Laranja: Aminoácidos cetogênicos. Pois vão dar 
origem ao Acetil-CoA. 
 
Conhecida por bicicleta de Krebs. É a 
interconexão do ciclo da ureia com o ciclo de 
Krebs. 
O fumarato é o metabólico comum entre os dois 
ciclos, depende de transporte de intermediário 
comuns entre mitocôndria e citoplasma 
1) Glutamato + aspartato 
2) Malaro -alfa-cetoglutarato 
3) Glutarato+OH 
 
Metabolismo do nitrogênio 
 
:
 
• Amônio mais tóxico por isso mais 
hidrossolúvel 
• Ácido úrico menos tóxico, insolúvel em 
água, custo energético alta 
• Ureia, menos tóxica que a amônia e mais 
tóxica que o ácido úrico. custa 
energético muito alta, insolúvel 
 
Animais Amoniotélicos 
 
 Por ser uma substância bastante tóxica cuja a 
eliminação acontece na superfície corporal por 
meio das brânquias ou rins. 
• Vantagens: Menor gasto energético 
• Desvantagens: maior gasto de água 
Não precisa fazer a reação de transaminação, 
desaminação e ciclo da ureia, pois está dentro 
da água, dessa forma a amônia é dissolvida na 
água, visto que a amônia é solúvel. 
Peixes possuem uma alta atividade de glutamato 
desidrogenase das brânquias, a água pode 
ficar tóxica caso o peixe fique com altas 
concentrações de amônia no recipiente, por isso 
precisa renovar a água. 
Os aminoácidos são transformados em glutamina 
que vira glutamato, vão para as brânquias ou 
para o fígado. Do fígado excreta íon amônio que 
vai para o rim. 
Animais Ureotélicos 
 
Esses animais excretam ácido do úrico pela 
‘’urina’’. A via do ácido úrico está presente nos 
mamíferos, porém essa síntese é principalmente 
para excretar bases nitrogenadas, que são DNA 
e RNA (ácidos nucleicos), que retira ribose, 
fosfato, e sobra a base nitrogenada. Ou seja, o 
ácido úrico nos mamíferos é sintetizado a partir 
da degradação das purinas. 
Nos animais ureotélicos adaptaram esse 
metabolismo para a retirada de nitrogênio dos 
aminoácidos. 
Nesses animais a via Biosintética das purinas foi 
adaptada para excreção de nitrogênio na forma 
de ácido úrico. 
Aminoácidos que perdem o grupamento amino: 
glutamina, glicina, aspartato. 
Insolúvel que sai tipo pasta tipo pasta. 
Animais ureotélicos: 
 
 
Reação de transaminação, desaminação e ciclo 
da ureia. 
Ureia: Neutra, altamente solúvel e não tóxica 
Ureia não é tão tóxica quando a amônia, mas 
caso tenha uma alta concentração de ureia 
causará problemas renais, pois não vai estar 
conseguindo excretar a ureia ou excreta e 
reabsorve muita ureia de volta. Essa ureia é 
tóxica devido ao nitrogênio, ela vai para o 
cérebro e ocasionar efeitos colaterais. 
Intoxicação por amônia é pior. 
 
Esses animais possuem um problema nas enzimas 
de excreção do ácido úrico, a uricase. O fígado 
pega o ácido úrico e transforma em Alantoína, 
uma molécula mais hidrossolúvel do que o ácido 
úrico, a alantoína sai no xixi tranquilamente. Se 
começa a ter muito ácido do úrico no sangue, 
começa a se tornar insolúvel. 
Os dálmatas possuem uma grande quantidade 
de ácido úrico saindo da urina, por ter um 
problema na uricase. A uricase hepática não 
funciona direito ou tem atividade normal, mas a 
membrana hepática é permeável ao ácido úrico, 
podendo estar saindo em grande quantidade e 
parar no rim. A uricase está em baixa 
quantidade no fígado desses animais, e por isso 
não conseguem transformar o ácido úrico em 
alantoína, portanto acaba tendo um risco maior 
de cálculo renal, por isso, existe trabalhos que 
considera os dálmatas como um animal 
uricotélico, pala grande quantidade de ácido 
úrico que sai na urina, mas como mamífero ele é 
ureotélico. 
O tratamento é diminuir proteína na dieta, 
fortalecer vitaminas, beber água. 
Parece que a cor de pelagem dos dálmatas tem 
relação com o gene da uricase, devido a 
redução da expressão da uricase. 
OBS: Em humanos por ser insolúvel causa cristais 
nas articulações (gota em humanos) ou cálculos 
renais