Exercicios de Aminoacidos

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EXERCÍCIOS – METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS E MOLÉCULAS RELACIONADAS 
 
1. Cite as situações metabólicas em que ocorre a degradação dos aminoácidos? 
 
- Síntese e degradação normais de proteínas celulares 
- Dieta rica em proteínas 
- Jejum -> produzir glicose, por meio da gliconeogênese (fornece esqueletos de carbono), para 
manter a glicemia 
- Diabetes melito não controlado -> organismo encara como jejum = produzir glicose, por meio da 
gliconeogênese, para manter a glicemia 
 
2. Qual a função do ácido clorídrico (HCl) secretado no estômago após uma refeição? 
 
HCl (pH baixo) é um agente desnaturante, desnatura as proteínas; ele desestrutura a organização 
das proteínas, deixando-as na estrutura primária (ligações peptídicas não são destruídas); 
Importância -> deixa as ligações peptídicas disponíveis para a ação das enzimas 
 
3. Por que as proteases são secretadas pelas glândulas gástricas e pelo pâncreas na forma 
de zimogênio? 
 
Zimogênio = precursor de enzima, mas inativo -> proteases são secretadas dessa forma para que 
não ocorra a degradação de proteínas antes (proteínas de membrana, por exemplo); para que 
sejam ativas somente nos seus locais de ação (estômago ou duodeno) 
 
Pepsinogênio (zimogênio) -> Pepsina em pH ácido (no estômago) 
Tripsinogênio -> Tripsina em pH mais neutro (enteropeptidases são os catalisadores da reação no 
duodeno) 
Quimotripsinogênio -> Quimotripsina 
Procarboxipeptidases A e B -> Carboxipeptidases A e B 
 
 
4. Explique a reação de transaminação de um aminoácido. 
 
Proteínas da dieta/intracelulares chegam ao fígado. Sofrem reações de transaminação 
(passagem de um grupo amino de um aminoácido para a molécula) e desaminação (retirada do 
grupo amino da molécula) para retirar o grupo amino. 
 
NH4 = tóxica; excesso é convertido em ureia (fígado – ciclo da 
ureia) 
 
Aminoácido doa seu grupamento amino para o α-cetoglutarato 
(intermediário do CK) 
* α-cetoglutarato + grupo amino = glutamato 
* α-cetoácido = “aminoácido” sem grupo amino 
 
Aminoácidos importantes: glutamato, glutamina, alanina e 
aspartato 
 
Transaminases = enzimas que fazem a transaminação 
* TGO (AST) = transaminase oxaloacética = forma oxaloacetato 
* TGP (ALT) = transaminase pirúvica / alanina amino transferase = transaminação da alanina 
* Sua dosagem é feita para analisar dano hepático (pois se eu tenho dano hepático, há 
extravasamento dessas enzimas para a corrente sanguínea) 
 
5. Quando um aminoácido é desaminado, qual o destino da NH4 + e do α-cetoácido? 
 
NH4 = biossíntese de aminoácidos, nucleotídeos e aminas biológicas 
* Excesso: convertido em ureia 
 
α-cetoácido (esqueletos de carbono sem o grupo amino) = intermediários do ciclo do ácido cítrico 
* Oxidados para obter energia ou convertidos em oxaloacetato para produção de glicose (essa 
segunda opção ocorre em estado de jejum ou DM não controlado = gliconeogênese = proteínas 
intracelulares, principalmente musculares, são degradadas) 
* OBS: se há excesso na dieta, pode ser convertido em gordura (armazenamento) 
 
Desaminases = enzimas que fazem a desaminação 
* Glutamato desidrogenase e glutaminase 
 
Por que os aminoácidos são convertidos em glutamato (transaminação), para que ele seja 
desaminado? Porque a enzima que faz a desaminação é a glutamato desidrogenase = só o 
glutamato e a glutamina (glutamato + amino) são desaminados, os 
outros não 
 
6. Como a amônia é transportada no sangue, do tecido 
muscular até o fígado? 
 
Na forma de alanina e glutamina = principais formas de transporte 
de amônia do músculo até o fígado 
* Alanina -> Transaminação -> Piruvato 
* Glutamina -> Transaminação -> Glutamato 
 
Glutamina 
 
Glutamato -> Glutamina sintetase -> gama-glutamil-fosfato -> 
adição de amino pela glutamina sintetase -> Glutamina -> Sangue 
-> Fígado -> Glutaminase retira grupo amino, o qual vai para o 
ciclo da ureia -> glutamato -> Desaminado pelas desaminases e 
libera amônia para o ciclo da ureia 
 
Alanina 
 
Aminoácidos -> transaminação -> Glutamato -> Alanina-
aminotransferase (ALT/ TGP) -> transfere o grupo amino para o 
piruvato -> Alanina -> Sangue -> Fígado -> ALT/TGP transfere o 
grupo amino para o α-cetoglutarato, formando glutamato + piruvato 
-> Glutamato -> Desaminado pelas desaminases e libera amônia 
para o ciclo da ureia 
 
* Piruvato = pode ser convertido em glicose (gliconeogênese) 
OBS: voltando ao músculo, essa glicose pode sofrer glicólise e 
repor o piruvato (período pós jejum) 
 
7. Em qual órgão e compartimento celular ocorre o ciclo da 
ureia? 
 
Fígado; NH4 = tóxica (danos ao SNC) ; excesso é convertido em 
ureia (fígado – ciclo da ureia) 
 
Parte ocorre dentro da mitocôndria e outra parte no citosol 
M: desaminação, transaminação, CO2 + Amônia = carbamoil-fosfato, início do ciclo 
C: transaminação, resto do ciclo 
 
Ciclo gasta 3 ATPs!!! 
 
1) Glutamina dos tecidos chega aos 
hepatócitos e vai até a mitocôndria 
2) Glutaminase = retira uma molécula 
de amônia, gerando glutamato + 
amônia 
3) Glutamato também tem molécula de 
amônia retirada pela glutamato 
desidrogenase, gerando amônia 
(grupamento amino) + α-
cetoglutarato 
4) O grupo amino, para entrar no ciclo 
da ureia, é convertido em carbamoil-
fosfato, por meio da carbamoil-
fosfato-sintetase I 
* Gasta energia 
5) Carbamoil Fosfato entra no ciclo da 
ureia por meio da Ornitina 
transcarbamoilase, a qual catalisa a 
condensação da ornitina com o carbamoil-fostato, gerando a citrulina 
6) Citrulina sai da mitocôndria e vai para o citosol 
 
OBS: o carbamoil fosfato fornece um grupamento amino para a ureia, mas ela tem 2 
grupamentos amino; o segundo grupo amino tem origem a partir do aspartato 
 
1) Oxaloacetato (intermediário do CK e da gliconeogênese) recebe grupo amino do 
glutamato, formando aspartato (pela aspartato aminotransferase - TGO) e α-
cetoglutarato; o aspartato sai da 
mitocôndria e vai doar um 
grupamento amino no citosol para 
formar a ureia 
 
7) Citrulina recebe um grupamento fosfato 
= intermediário citrulil-AMP (gasta ATP) 
8) Aspartato se liga a esse intermediário, 
por meio da arginino-succinato 
sintetase, dando origem ao arginino-
succinato (gasta ATP) 
9) Arginino succinato é quebrado em 
fumarato e arginina pela arginino-
succinase 
10) A arginina segue no ciclo e, por meio 
da arginase, dá origem a ureia e a 
ornitina (ela volta para mitocôndria para 
formar mais citrulina 
 
Regulação do Ciclo da Ureia 
 
1) Curto Prazo 
- Carbamoil Fosfato sintetase I: é ativada por N-Acetilglutamato, o qual é produzido por 
meio da catalise da N-Acetilglutamato-sintase (ativada por arginina), que condensa Acetil 
CoA com glutamato. Logo, aumento de glutamato, aumento de arginina = aumento do ciclo 
→ NA VERDADE GASTA 0,5 ATP
da ureia 
 
2) Médio e Longo Prazo 
- Excesso de proteínas na dieta ou jejum 
pronlongado = estimulação da síntese de 
todas as enzimas do ciclo da ureia 
 
8. Como os ciclos do ácido cítrico e da ureia 
estão interconectados? Explique a vantagem 
desse vínculo. 
 
Circuito do aspartato-arginino-succinato do ciclo 
do ácido cítrico (bicicleta de Krebs) = um dos 
intermediários do ciclo da ureia tem conexão com 
o ciclo do ácido cítrico 
 
Aspartato (mitocôndria) e Fumarato (citosol) são 
intermediários do CK; é vantagem para a célula 
trazer o fumarato de volta para a mitocôndria para 
ser reaproveitado no CK, contudo, a mitocôndria 
não tem transportador específico para fumarato. 
Mitocôndria tem transportador para malato. 
Fumarato -> Malato -> Mitocôndria -> CK 
Malato -> Oxaloacetato origina 1 NADH, que, 
quando oxidado, produz 2,5 ATP. Logo, o gasto 
energético do ciclo da ureia se torna 0,5 ATP 
(pois o fumarato é reaproveitado para produzir 2,5 
ATP, que compensa o gasto de 3 ATP do ciclo) 
 
 
9. Por que os aminoácidos podem ser classificados em 
cetogênicos e glicogênicos? 
 
Cetogênicos: aminoácidos que não podem ser convertidos em 
glicose (sãodegradados até acetil-Coa), mas podem ser 
convertidos em corpos cetônicos durante o jejum 
* Não é possível converter acetil-CoA em oxaloacetato, pois os 
dois carbonos do Acetil-Coa são eliminados como CO2 no CK 
* Lisina e Leucina são exclusivamente cetogênicas 
 
Glicogênicos: aminoácidos que são convertidos em glicose 
* Metionina é exclusivamente glicogênica 
 
10. Qual a principal finalidade da degradação de 
aminoácidos no jejum? 
 
Para promover a síntese de glicose (fornece substrato para a 
gliconeogênese) e manter a glicemia, pois a gordura não é 
convertida em glicose (beta oxidação forma Acetil-Coa = não é 
convertido em oxaloacetato) 
 
Lembrar 1: existe um limite da degradação de proteínas; 
dependendo do tempo em jejum, existem proteínas que são 
vitais para o funcionamento do organismo, as quais não podem 
ser degragadas; logo, depois de um tempo, a degradação de proteínas vai diminuindo, pois se 
torna incompatível com a vida. 
 
Lembrar 2: cofatores enzimáticos importantes 
- Biotina 
- Folato 
- S-adenosilmetionina 
 
Lembrar 3: Fenilcetonúria 
- Fenilalanina -> Fenilalanina-hidroxilase -> Tirosina 
- Defeito na enzima = acúmulo de fenilalanina (tóxico para o SNC) 
- Teste do pezinho = identifica defeitos nas enzimas de degradação de aminoácidos 
 
Lembrar 4: Aminoácidos de cadeia ramificada 
- Sofrem reação das aminotransferases de aa de cadeia 
ramificada (enzima ausente no fígado; somente nos tecidos 
extra-hepáticos) 
- Deficiência: doença do xarope de bordo 
 
11. Qual a fonte de nitrogênio para síntese de 
aminoácidos? 
 
Alimentação!!! 
 
N2 atmosférico -> bactérias fixadoras de nitrogênio -> amônia -
> plantas -> alimentação para humanos ou para os animais 
que comemos a carne 
 
Incorporação da amônia em biomoléculas por 2 enzimas: 
1) Glutamato sintase: amônia + α-cetoglutarato = glutamato 
2) Glutamina sintetase: grupo amino + glutamato = glutamina 
 
Lembrar 1: origem dos α-cetoacidos 
- intermediários do CK, intermediários da glicólise (piruvato) ou da via das pentoses fosfato 
 
Lembrar 2: origem do nitrogênio 
- glutamato e glutamina (reações de transaminação) 
Lembrar 3: uma forma de regulação da biossíntese de aa é por feedback negativo 
 
12. Como a glutamina 
sintetase é regulada? 
 
1) Aumento da 
concentração de 
moléculas com grupo 
amino = feedback 
negativo na glutamina 
sintetase = inibe a 
enzima 
 
2) Adenilação ou 
desadenilação 
- Adição de AMP à 
glutamina sintetase = 
inativação 
* Quem adiciona o AMP é a adenilil transferase 
* A adenilil transferase só está ativa quando ligada à P2 
* A P2 só se liga a adenilil transferase quando está sem o grupamento UMP ativa quando 
ligada à P2, que só ocorre quando o P2 está SEM o grupamento UMP 
* Quem adiciona UMP ao P2 é a uridiltransferase (UT) = uridililação 
* Excesso de glutamina inibe a UT 
 
- Retirada de AMP da glutamina sintetase = ativação 
* P2 COM UMP 
* Quem adiciona UMP ao P2 é a uridiltransferase (UT) = uridililação 
* A UT é ativada na presença de α-cetoglutarato e ATP 
 
13. Defina aminoácidos essenciais e não 
essenciais. 
 
Essenciais: obtidos somente pela alimentação 
* Essenciais condicionais: são sintetizados, mas, em 
determinadas condições, não são sintetizados em 
uma quantidade suficiente 
Não Essenciais: obtidos pela alimentação e pela 
síntese do organismo 
 
14. O que são porfirias? 
 
Grupo heme: sintetizado a partir do succinil-CoA e 
glicina 
Porfirias: deficiência em alguma das enzimas 
envolvidas na biossíntese do grupo heme 
* Lembrar que terá acúmulo dos substratos, os quais 
causam lesões neurológicas, frequentemente 
 
Degradação do heme: 
Heme -> Hemeoxigenase -> biliverdina -> biliverdina 
redutase -> bilirrubina não conjugada (indireta – 
transportada no sangue com a albumina) -> fígado -> 
conjugada com o diglicuronato de bilirrubina pela 
glicuronil-bilirrubina-transferase -> bilirrubina conjugada 
(direta) -> urobilinogênio -> estercobilina (no intestino 
- cor marrom das fezes) / urobilina (nos rins – cor 
amarela do xixi) 
 
15. Explique como as dosagens de bilirrubina 
conjugada e não conjugada podem auxiliar no 
diagnóstico clínico. 
 
Aumento de bilirrubina não conjugada/indireta = 
significa uma maior degradação de hemácias 
(hemólise aumentada, pode ser uma anemia 
hemolítica = icterícia hemolítica); também está 
presente nos recém nascidos, pois não tem uma 
menor atividade da enzima glicuronil-bilirrubina-
transferase (icterícia neonatal) 
 
Aumento da bilirrubina conjugada/direta = sem o aumento da bilirrubina indireta, pode significar 
uma obstrução do caminho da bile até o intestino (obstrução no fígado, algum tumor) 
 
16. Qual o produto da degradação de purinas? E de pirimidinas? 
 
Purinas: 
- Adenina e Guanina 
- Presentes nos nucleotídeos 
- 2 núcleos 
 
- Biossíntese: 
* PRPP = açúcar ligado ao fosfato; a 
partir dele se constrói a purina 
* Ácido fólico é essencial para o 
processo (adicionar o formil 
tetrahidrofolato) 
Lembrar: sulfonamidas e trimetropina 
(antibióticos) = inibem a síntese do 
tetrahidrofolato 
Lembrar: antineoplásicos: também 
inibe a síntese do tetrahidrofolato 
Isso inibe a síntese de purinas, que 
diminui a síntese de DNA e inibe a 
divisão celular 
* IMP = dá origem à adenina e à 
guanina 
 
- Degradação: 
* Produto = hipoxantina -> ácido úrico 
* Essa hipoxantina é convertida em 
xantina -> ácido úrico 
* Gota = depósito de ácido úrico nas 
articulações 
Lembrar: Alopurinol inibe as conversões 
hipoxantina -> xantina e xantina -> ácido 
úrico, inibindo a xantina oxidase 
Lembrar: Probenecida e Sulfipirazona 
aumentam a excreção de ácido úrico na 
urina 
 
- Via de salvação das purinas 
* hipoxantina pode ser reconvertida em IMP, para produzir novas 
purinas e não chegando a gerar ácido úrico 
* enzima envolvida nos processos é a hipoxantina fosforibosil 
transferase 
 
Pirimidinas: 
- Citosina, timina e 
uracila 
 
- Biossíntese: 
* Primeiro se constrói 
parte da base e depois 
ela é adicionada ao 
açúcar + fosfato (PRPP) 
 
Degradação: 
* Produto: amônia -> ureia 
 
17. Explique o que é a síndrome de Lesch-Nyhan. 
 
Ausência ou deficiência da enzima hipoxantina fosforibosil transferase 
Leva a um maior aumento da degradação das purinas, aumentando a quantidade de ácido úrico 
 
 
FENILALANINA→ TIROSINA
£ FENILALANINA HIDROXILASE
HIPOXANTINA-E XANTINA-# ÁCIDO ÚRICO
[µ
" ↑
ALOPURINOL
✗ANTINA oxidase
(inibe a enzima )
BILIRRUBINA
INDIRETA
-A
BILIRRUBINA
DIRETA
£
GLICURONIL - BILIRRUBINA - TRANSFERASE
VIA DE SALVAÇÃO DAS PURINAS
HIPOXANTINA-A IMP
↑ HIPOXANTINA - GUANINA - FOSFORIBOSII-
↳Doença de
TRANSFERASE
LESCH - NYHAN