BIOQUIMICA DOS ALIMENTOS

Prévia do material em texto

BIOQUIMICA DOS ALIMENTOS 	
UNIDADE 1: INTRODUÇÃO A BIOQUÍMICA E METABOLISMO DOS COMPOSTOS BIOATIVOS DOS ALIMENTOS	
INTRODUÇÃO: Vamos começar esta primeira unidade compreendendo os conceitos básicos do metabolismo intermediário e a sua relação com a bioquímica dos alimentos. Para isso, é interessante refletirmos sobre alguns pontos: qual o papel da água na homeostase metabólica? Qual a importância das vitaminas e dos minerais para o metabolismo? Como as enzimas interferem no equilíbrio metabólico das funções dos tecidos, órgãos e sistemas? O que são os compostos bioativos dos alimentos (CBA) e qual a sua relação na prevenção de doenças crônicas não transmissíveis? Seguindo estes questionamentos, trabalharemos inicialmente com o entendimento do papel da água na composição corporal do ser humano e a sua relação no equilíbrio hidroeletrolítico, não esquecendo de compreender o princípio que rege a necessidade hídrica. Na sequência, descreveremos as principais funções das vitaminas e dos minerais, conhecendo as suas principais fontes alimentares e o que interfere na sua biodisponibilidade. Conceituaremos enzimas e discutiremos como elas interferem na velocidade das reações bioquímicas e no metabolismo e, também, conhecer a sua aplicabilidade nas ciências médicas. Por último, conceituaremos os CBA, citaremos as suas principais fontes alimentares e funções, compreendendo a sua relação na manutenção da saúde e prevenção de algumas doenças.
Água, ácidos, bases, vitaminas e minerais: Quando pensamos em nutrição, logo vem à cabeça os alimentos que têm carboidrato (pão, massa, batata), proteína (leite, carnes, ovos) e lipídios (óleos, manteiga, gordura das carnes, pele do frango) e suas relações com a manutenção do peso e da saúde, mas dificilmente lembramos da importância da água e dos micronutrientes (vitaminas e minerais) para o equilíbrio hidroeletrolítico e, consequentemente, para a saúde. Mas lembre-se que, quando internamos num hospital, o primeiro procedimento é instalar o soro fisiológico no braço do paciente. E você sabe o porquê? Você sabia que o maior componente do organismo de um indivíduo é a água, e isto se deve principalmente porque a água e os eletrólitos são essenciais para o equilíbrio hidroeletrolítico do organismo, ou seja, para a nossa sobrevivência. E você sabe qual o percentual de água corporal do recém-nascido, do homem, da mulher e do idoso? Qual a quantidade de água que devemos ingerir? Ao estudar os conteúdos apresentados a seguir, você poderá responder a essas e outras perguntas sobre a água, as vitaminas e os minerais e a suas relações com o perfeito funcionamento do nosso organismo.							Água, ácidos e bases: A água é uma das moléculas mais importantes para o perfeito funcionamento do organismo, sendo conhecida como o solvente da vida e correspondendo a aproximadamente 60% do peso corporal de um indivíduo adulto. Estes percentuais variam de acordo com a idade e também com o gênero: é cerca de 75% do recém-nascido e de 50% nos idosos. A variação dos percentuais de água corporal entre os gêneros está relacionada à quantidade de tecido muscular esquelético: geralmente os homens possuem percentuais maiores do que as mulheres por possuírem mais músculo e, assim, mais água. A água (H O), por ter natureza dipolar, ou seja, apresentar dois polos quando dissociada, um negativo ou ânion 2 (OH ) e um positivo ou cátion (H ), é conhecida como solvente, dissolvendo e transportando compostos na circulação, possibilitando o movimento dos íons e das moléculas para dentro e para fora dos compartimentos celulares, separando moléculas carregadas, dissipando o calor e participando das reações químicas. Desta forma, tanto a deficiência quanto o excesso de água no organismo alteram o funcionamento dos tecidos, dos órgãos e dos sistemas. O nosso corpo, durante o metabolismo diário, é capaz de produzir 22.000 miliequivalentes (mEq) de ácido, diminuindo o pH a concentrações incompatíveis com a vida. Entre os ácidos mais comuns, temos: ácido carbônico sintetizado no ciclo do ácido tricarboxílico a partir da oxidação dos substratos energéticos (glicose, ácido graxo); ácido láctico, produto final da glicólise anaeróbica; ácido pirúvico, produto final da glicólise; entre outros. Mas o que são ácidos, bases e tampões? Ácidos são compostos que doam um íon hidrogênio (H ) para + uma solução e bases (tais como o íon OH ) são compostos que aceitam o H . Os tampões consistem em um ácido - + fraco e sua base conjugada, que são capazes de tornar uma solução resistente a alterações de pH quando adicionados íons H ou OH . Desta forma, percebemos a importância de um organismo bem hidratado para a + - manutenção do pH do sangue em concentrações fisiológicas (7,35 – 7,45) (D’INCAO et al. 2008).													Compartimentos hídricos do corpo: Cerca de 60% do conteúdo de água no organismo encontra-se nos líquidos intracelulares (LIC), enquanto 40% apresenta-se nos líquidos extracelulares, conforme demonstrado na Figura 1. O LEC consiste no líquido intersticial (fluido nos espaços teciduais, situado entre as células) e na linfa (15% do peso corporal), plasma (3% do peso corporal) e líquidos transcelulares, que incluem as secreções gastrointestinais, urina e suor e também o liquido cefalorraquidiano (LCR). 
 Segue a legenda da tabela: LEC, líquido extracelular; LIC, líquido intracelular; Na , sódio; K , potássio; + + Cl , cloro; e - HCO , bicarbonato. O conteúdo de íons inorgânicos é muito semelhante no plasma e no líquido intersticial, 3 - ambos componentes do líquido extracelular.										Osmolalidade: A osmolalidade é a distribuição de água entre os compartimentos líquidos do corpo (LIC e LEC) de acordo com a concentração de solutos de cada compartimento. A osmolalidade de um fluído é proporcional à concentração total de todos os solutos diluídos (íons, metabólitos orgânicos, proteínas), sendo expresso em miliosmoles (mOsm) por kg de água (mOsm/kg água). Sendo assim, a água flui do meio menos concentrado para o mais concentrado (osmose) para atingir o equilíbrio hidroeletrolítico (Figura 2). Um exemplo claro deste conceito é a sensação de sede após a ingestão de uma grande quantidade de carne de churrasco salgada. O sal da carne aumenta a quantidade de soluto no LEC, tornando-o hiperosmolar, então a água sai do LIC para o LEC e também sentimos sede para estimular a ingestão de água (solvente) e, assim, equilibrar a osmolalidade do LEC.					
 A partir do conceito e do exemplo exposto acima, a demonstra o movimento da água (solvente) do meio menos concentrado (soluto) para o meio mais concentrado (soluto) através das membranas semipermeáveis até atingir o equilíbrio osmolar.	
Necessidade hídrica: Quando pensamos em necessidade hídrica, a ingestão de água deve ser equivalente à sua perda. As principais fontes de água são a água dietética (bebidas, alimentos) e a proveniente do nosso metabolismo, totalizando 2 L por dia, utilizando como exemplo um indivíduo adulto. Dentre as principais fontes de perda de água do corpo, existem as sensíveis, ou seja, as que podem ser mensuradas facilmente – como por exemplo a água da urina –, e as insensíveis, que não são facilmente mensuradas – a água do ar expirado, das lágrimas, do suor e das fezes, também totalizando 2 L por dia. A perda insensível de água é de aproximadamente de 500 mL por dia. Em situações de temperatura ambiente muito alta, de diarreia e vômito, a perda de água insensível se tornará maior e, por isso, a necessidade hídrica também será maior, de modo a evitar a desidratação, gerando um desequilíbrio hidroeletrolítico. 	
Vitaminas: Vitaminas são compostos orgânicos que não podem ser sintetizados em quantidades adequadas pelo ser humano. As vitaminas podem ser divididas quanto a sua solubilidade em lipídios e água, respectivamente em lipossolúveis – A (retinol) e Carotenoides, D (calciferol), E (tocoferol) e K – e hidrossolúveis – ácido fólico, cobalamina (vitamina B ), ácido ascórbico (vitamina C), piridoxina (vitamina B ), tiamina (vitamina B ), 12 6 1 niacina, riboflavina(vitamina B ), biotina e ácido pantotênico. 2 Uma das principais funções da vitamina A está relacionada com a visão, mas ela também contribui para os processos de regulação da proliferação e diferenciação celular, de reprodução, de desenvolvimento fetal e do sistema imunológico (CONAWAY et al., 2013). A vitamina D age diretamente no metabolismo ósseo, sendo essencial para manter as concentrações adequadas de cálcio e fosfato no sangue, que são, por sua vez, necessários para a mineralização normal dos ossos, contração muscular e condução neural. Ela pode ser produzida pelo organismo por meio de uma reação fotossintética ao expor a pele aos raios ultravioletas ou ser ingerida diretamente pela alimentação, na forma de ergocalciferol (vitamina D ) ou colecalciferol (vitamina D ), de origem vegetal e animal, respectivamente (DEL VALLE ., 2 3 et al 2011). A vitamina C possui capacidade redutora e ação antioxidante, além de estar relacionada à hidroxilação do colágeno, à síntese de carnitina, à biossíntese de noraepinefrina e dopamina, à adição de grupos amida a hormônios peptídicos e à modulação do metabolismo da tirosina (IOM, 2006). A riboflavina (vitamina B ) recebe essa denominação em virtude da cor amarela do grupo flavínico e da presença 2 de ribose em sua estrutura. A riboflavina possui duas formas biologicamente ativas, a flavina mononucleotídeo (FMN) e a flavina dinucleotídeo (FAD), que atuam, principalmente, no metabolismo como coenzimas nas reações de oxidação e redução para produção de energia como adenosina trifosfato (ATP) (VANNUCCHI et al., 2009). A tiamina (vitamina B ) pode ser encontrada em três diferentes formas: tiamina trifosfato (TPP), difosfato ou 1 pirofosfato (TDP) e monofosfato (TMP). A TPP atua, principalmente, em reações de descarboxilação oxidativa de alfa-cetoácidos, transcetolase na via da pentose fosfato e síntese de ácidos graxos (IOM, 2006). A forma ativa do ácido fólico é o tetra-hidrofolato, sendo formado no fígado a partir de uma reação de redução do ácido pteroilglutâmico. É a principal forma presente no plasma humano e, nos alimentos, está presente principalmente como L-5-metiltetra-hidrofolato (L-5-metil-THF). O termo genérico folato é utilizado para compostos com atividade semelhante ao ácido pteroilglutâmico ou do ácido fólico, cujas principais funções são: atuação como coenzima na síntese de purina, de DNA e RNA, importantes para o desenvolvimento normal das células do sistema nervoso e prevenção de má formação do tubo neural; e síntese de metionina a partir de homocisteína (IOM, 2006; VANNUCCHI et al., 2009). A deficiência de ácido fólico, vitamina B e piridoxina 12 (vitamina B ) está relacionada ao aumento de homocisteína, importante marcador de risco cardiovascular. 6 A cobalamina (vitamina B ) é sintetizada endogenamente apenas por microorganismos e pode ser convertida 12 em duas coenzimas ativas em nosso metabolismo, a metilcobalamina e a 5-deoxiadenosilcobalamina, e nas formas de hidroxicobalamina e cianocobalamina. Suas principais funções estão relacionadas ao seu papel como cofator da enzima metionina sintetase, que atua tanto na remetilação da homocisteína para metionina como na reparação e síntese de mielina; e da enzima L-metilmalonil-CoA mutase, que exerce papel importante no metabolismo dos aminoácidos, do colesterol e dos ácidos graxos (IOM, 2006; PAWLAK et al., 2013; VANNUCCHI et al., 2009). A niacina pode estar presente na forma amida como nicotinamida, ou de ácido, como ácido nicotínico. A niacina está relacionada às reações redox (reações de oxidação-redução), atuando como precursora de coenzimas ou carreadora de nicotinamida-adenina-dinucleotídeo (NAD – coenzima I) e nicotinamida-adenina-dinucleotídeo fosfato (NADP – coenzima II), envolvidas na síntese de energia como ATP (IOM, 2006). 	
Minerais: O zinco é um dos elementos-traço mais abundantes no corpo humano, exercendo papel fundamental no processo de síntese proteica, divisão, crescimento e imunidade celular, principalmente por participar da estrutura, dos sítios catalíticos ou das funções regulatórias de diversas enzimas (BROW et al., 2001). O ferro desempenha um importante papel no metabolismo, sobrevivência e proliferação celular, atuando em diversos processos biológicos fundamentais, como transporte de oxigênio, biossíntese de DNA, cofator de enzimas da cadeia de transporte de elétrons, entre outros (GROTTO, 2008). O selênio exerce as suas funções biológicas na forma do aminoácido selenocisteína por meio de selenoproteínas, principalmente as glutationas peroxidases (GPx), as tiorredoxinas redutase (TR), as iodotironina deiodinases (IDI), a selenofosfato sintetase 2 (SPS 2), as selenoproteínas P, S, K, W, entre outras, cujas principais funções são a capacidade antioxidante, o aumento da resistência do sistema imunológico, o papel na fertilidade e no sistema de reprodução, a participação na conversão de tiroxina (T ) em triiotironina (T ), a proteção contra a ação 4 3 nociva de metais pesados e xenobióticos, a redução do risco de DCNT, a ação neuroprotetora e a estabilidade genômica (ROMAN et al., 2014; PAPP et al., 2007). O cobre faz parte de enzimas com atividade de oxidação e redução, como a superóxido dismutase (SOD), citocromo C oxidase, curoplasmina, lisiloxidase e metalotioneínas. Seu papel como cofator para atividades de cuproenzimas é essencial, principalmente, na defesa antioxidante, crescimento e respiração celular e coagulação sanguínea (CABALLERO et al., 2012; ARREDONDO et al., 2005). O magnésio está envolvido em reações bioquímicas relacionadas à síntese de DNA, RNA e proteínas, sendo fator importante no controle da proliferação celular. Desempenha, também, papel importante no desenvolvimento e manutenção de ossos e na manutenção das concentrações intracelulares de cálcio e potássio (IOM, 2006; ROMERO et al., 2017). O cálcio é o mineral mais abundante no corpo humano, envolvido no metabolismo ósseo, função vascular, muscular, transmissão nervosa, sinalização intracelular e secreção hormonal (DEL VALLE et al., 2011). O fósforo se apresenta na forma de fosfato no corpo humano, porém a maior parte está armazenado na forma de hidroxiapatita nos ossos e nos dentes, participando de suas estruturas. Dentre as principais funções estão o seu papel na agregação plaquetária e ativação de fatores (X e V) na cascata de coagulação sanguínea, na estrutura dos ácidos nucleicos e nucleotídeos, fosfolipídios, entre outros (CALVO et al., 2014). 	
> VOCÊ O CONHECE? O nutricionista Dennys Esper Côrrea Cintra ajudou a escrever os 10 passos para uma alimentação adequada e saudável presente no Guia Alimentar para a População Brasileira do Ministério da Saúde. Ele é Mestre em Ciência da Nutrição pela UFV e Doutor e Pós Doutor em Clínica Médica pela UNICAMP. Na UNICAMP coordena o Laboratório de Genômica Nutricional (LabGeN) e o Centro de Estudos em Lipídios e Nutrigenômica (CELN). É Pesquisador Associado ao CEPID-FAPESP "Obesity and Commorbidities Research Center".	
Enzimas, coenzimas e atividade das enzimas polifenoloxidase: O corpo humano parece a parte interna de um relógio, ou seja, com muitas engrenagens que precisam ser orientadas para o perfeito funcionamento. As enzimas e as coenzimas são as responsáveis pela orientação e regulação das milhares de reações que acontecem em nosso organismo todos os dias. Junto com os hormônios e outras substâncias, elas regulam o nosso metabolismo para encontrar e manter o equilíbrio. Desta forma, algumas reações são estimuladas enquanto que outras são inibidas de acordo com o estado metabólico em que nos encontramos (jejum ou alimentado); com a quantidade e a qualidade de nutrientes que ingerimos; com o número de horas que dormimos; se estamos passando por um momento de estresse, entre outros exemplos. Outra curiosidade é que as enzimas são utilizadas para auxiliar nos diagnósticos clínicos e também na prescrição dietoterápica. E você sabe o que são as enzimas? Como as enzimas auxiliam no diagnóstico clínico? Qual a relação das enzimas e o mecanismo de açãode alguns medicamentos? Qual o papel das vitaminas nas reações enzimáticas?	 	
Enzimas e reações bioquímicas: As enzimas são uma classe de proteínas conhecidas como catalisadores biológicos, responsáveis por acelerar a velocidade da reação pela diminuição da energia de ativação sem alterar o equilíbrio. Resumidamente, as enzimas se ligam ao reagente (substrato) transformando-o em produto, de acordo com a equação geral da reação enzimática, na qual há a ligação da enzima ao substrato, formando o complexo enzima-substrato. Ocorre então a reação enzimática, convertendo o substrato em produto e formando o complexo enzima-produto. Por fim, a enzima libera o produto e a reação se repete com outro substrato, conforme a equação: E + S « ES « EP « E + P, (SMITH et al., 2012) Desta forma, na ausência de enzimas, as reações bioquímicas não aconteceriam em uma velocidade compatível com a vida. Para as reações bioquímicas acontecerem, é necessário um ambiente apropriado para a atividade das enzimas, ou seja, temperatura e pH ótimos; Isto irá depender da função de cada enzima, que está relacionada à sua localização, mas normalmente as elas funcionam sob condições fisiológicas, a 37°C (temperatura constante) e pH neutro. Alguns exemplos de atividade enzimática quanto ao pH ótimo: enzimas citosólicas necessitam de pH na faixa de 7 a 8; pepsina precisa de pH entre 1,5 e 2 e tem a sua ação no suco gástrico; tripsina e quimotripsina têm um pH ótimo alcalino e têm suas ações no lúmen do duodeno. Uma curiosidade sobre as enzimas é a sua especificidade para as reações bioquímicas, ou seja, sua capacidade de identificar e selecionar apenas um substrato e distingui-lo de compostos com estrutura semelhante. A especificidade, bem como a velocidade, resulta da sequência única de aminoácidos específicos que formam a estrutura tridimensional da enzima, principalmente pelos resíduos de aminoácidos presentes no seu centro catalítico. Desta forma, a concentração plasmática de algumas enzimas de tecido especificas e isozimas são utilizadas como coadjuvantes nos diagnósticos e prognósticos clínicos e na evolução das doenças. As isozimas são enzimas que catalisam a mesma reação, diferindo na sua estrutura primária e/ou na composição de suas subunidades.		
 
Grupos funcionais na catálise: A velocidade das reações bioquímicas depende da enzima, mas também de grupos funcionais que participam diretamente na reação, auxiliando na atividade enzimática. Os grupos funcionais estão presentes no sítio ativo da enzima e são doados pela cadeia polipeptídica de aminoácidos, geralmente de natureza polar ou por cofatores ligados (íons inorgânicos, chamados de cofatores, ou moléculas orgânicas, denominadas coenzimas). As coenzimas são moléculas orgânicas não proteicas complexas, geralmente sintetizadas a partir das vitaminas. Um exemplo é a niacina, que está relacionada Às reações redox (reações de oxidação-redução), atuando como precursora de coenzimas ou carreadora de nicotinamida-adenina-dinucleotídeo (NAD – coenzima I) e nicotinamida-adenina-dinucleotídeo fosfato (NADP – coenzima II), envolvidas na síntese de energia como adenosina trifosfato (ATP) (IOM, 2006) Os íons inorgânicos contribuem para o processo catalítico, atuando como receptores (Mg2+) ou doadores de elétrons, como nas reações redox.	 
Inibição enzimática: Inibidores são compostos que diminuem a velocidade de uma reação bioquímica, mimetizando ou participando de um passo intermediário da reação catalítica, impedindo a formação do produto. Os inibidores agem, geralmente, na enzima e de forma reversível, por isso são chamados de inibidores enzimáticos. Existem os inibidores covalentes, análogos ao estado de transição (compostos que se assemelham ao passo intermediário da reação catalítica), e os metais pesados. Os inibidores covalentes formam ligações covalentes ou extremamente fortes com os grupos funcionais no sítio catalítico ativo da enzima. Este tipo de inibição é utilizado, por exemplo, pelo ácido acetilsalicílico (Aspirinaâ) que acetila de forma covalente (forte) um resíduo de serina no sítio ativo da enzima ciclo-oxigenase, evitando a formação de prostaglandinas, precursores próinflamatórios. Já os inibidores análogos ao estado de transição são inibidores específicos e extremamente potentes, porque são capazes de se ligar muito mais fortemente à enzima do que o próprio substrato. Exemplos deste tipo de inibição são a penicilina, primeiro antibiótico descoberto pelas ciências médicas, e as estatinas, droga utilizada no tratamento das dislipidemias, cujo principal mecanismo de ação é a inibição da enzima 3-hidroxi-3-metilglutaril (HMG) coenzima A (CoA) redutase, reduzindo a síntese da lipoproteína de baixa densidade (LDL), também conhecida como colesterol ruim. Por último. há a inibição exercida pelos metais pesados, como o mercúrio (Hg), o chumbo (Pb), o alumínio (Al) e o ferro (Fe). A sua toxicidade se dá pela ligação forte a um grupo funcional no sítio ativo catalítico da enzima.	
Regulação da atividade enzimática: Em rotas metabólicas de múltiplas etapas, como a glicólise no metabolismo dos carboidratos e a síntese de ácidos graxos e de colesterol no metabolismo dos lipídios, a etapa mais lenta limita a velocidade da reação. Desta forma, a regulação das rotas metabólicas se torna mais eficiente pelo controle de enzimas-chave, também chamadas de marca passo, por estarem envolvidas na etapa limitante de velocidade da via metabólica. Em geral, cinco mecanismos independentes estão envolvidos na regulação da atividade enzimática, destacando-se: expressão da enzima; ativação ou inibição proteolítica; ativação e inibição por fosforilação (modificação covalente); regulação alostérica; e degradação enzimática. (BAYNE; DOMINICZAK, 2015)	
Atividade das Enzimas Polifenoloxidase (PFO): As enzimas polifenoloxidases (PFO) pertencem à classe das enzimas oxidases, ou seja, enzimas que participam em reações com oxigênio (O ). As PFO catalisam a reação de oxidação de compostos fenólicos. Os compostos 2 fenólicos são um tipo de composto bioativo dos alimentos (CBA), encontrados em alimentos de origem vegetal (frutas e vegetais). As PFO são amplamente distribuídas na natureza, sendo relacionadas ao escurecimento enzimático das frutas e dos vegetais in natura, e também processados, alterando suas características organolépticas, ou seja, cor, textura, aroma e sabor, resultando na maioria dos casos em produtos com aparência desagradável. Também são responsáveis por diminuir o valor nutricional desses alimentos (LIMA et al., 2001).	
Biodisponibilidade de vitaminas e minerais: As vitaminas e os minerais são micronutrientes conhecidos como reguladores, exercendo várias funções em nosso organismo. Estes são encontrados em pequenas quantidades, principalmente em alimentos de origem vegetal. A sua absorção sofre influência de outros compostos presentes nos próprios ou outros alimentos da mesma refeição. Por isso, a combinação e a distribuição dos alimentos entre as refeições são muito importantes. Pensando assim, podemos dizer que nem tudo o que é ingerido é absorvido e nem tudo que é absorvido tem ação direta sobre a célula. Desta forma, é de suma relevância que a frequência do consumo dos alimentos fontes destes nutrientes seja regular para garantir as necessidades nutricionais, a prevenção de doenças e a manutenção da saúde. E você sabe por que não devemos ingerir alimentos fontes de cálcio junto com os alimentos fontes de ferro? Por que há a recomendação de ingerir frutas cítricas (laranja, limão) quando comemos alimentos fontes de ferro de origem vegetal, como ingerir uma laranja quando comemos feijão? Por que de deixar o feijão de molho? Ao estudar os conteúdos apresentados a seguir, você poderá responder a essas e outras perguntas sobre a biodisponibilidade dos micronutrientes dos alimentos. 	 
Biodisponibilidade: A definição de biodisponibilidade de micronutrientes é bastante complexa, devido à grande variação das concentrações endógenas destes nutrientes e pela potencialidade dos numerososmetabólitos bioativos, tornando as necessidades e a prescrição dos micronutrientes bastante individualizada. Existem várias definições de biodisponibilidade. Segundo Bender (1989), é a proporção do nutriente que é digerido, absorvido e metabolizado pelo organismo, capaz de estar disponível para uso de armazenamento. 	
Vitaminas: A vitamina A pré-formada (retinol) é encontrada, quase que exclusivamente, em produtos de origem animal, como fígado, óleos de peixes, gema de ovo, leite integral e produtos lácteos (leite, queijo e iogurte). Os carotenoides com atividade provitamina A (beta-caroteno, alfa-caroteno, gama-caroteno e beta-criptoxantina) são encontrados em vegetais de folhas verde-escuras (como espinafre e couve-manteiga), vegetais alaranjados (como abóbora e cenoura) e frutas não cítricas amarelo-alaranjadas (como mamão e manga) (IOM, 2006). A biodisponibilidade da vitamina A é alta (70 a 90%) referente ao retinol e baixa (9 a 22%) pelos carotenoides provitamina A (RODRIGUEZ-AMAYA, 1997). As principais fontes alimentares de vitamina D são os óleos de fígado de peixes, derivados de leite (manteiga e queijos gordos) e ovos (DEL VALLE et al, 2011). A biodisponibilidade da vitamina D ingerida (vitamina D3 – colecaciferol) é de aproximadamente 80% (BOREL et al, 2015).	As principais fontes alimentares de vitamina C são as frutas cítricas e os vegetais, incluindo bergamota, laranja, acerola, manga, mamão, morango, kiwi, melancia, brócolis, repolho, batata, couve-flor, entre outros. A biodisponibilidade da vitamina C está relacionada ao quanto ingerimos dela, ou seja, quando consumimos pouca quantidade de vitamina C a sua absorção é rápida e eficiente, diminuindo proporcionalmente a absorção em consumos elevados da vitamina (BALL, 2005; SILVA et al, 2016). As principais fontes alimentares de riboflavina (vitamina B ) são produtos lácteos (leite, queijo e iogurte) e ovos. 2 Apesar de apresentar-se na sua forma livre e com boa digestibilidade, está presente em baixas concentrações (POWERS, 2003). Mesmo com baixas concentrações de tiamina (vitamina B ) nos alimentos, as principais fontes são os cereais 1 integrais, o farelo de trigo, as leveduras e as castanhas. Porém, é uma vitamina muito instável, e pode ser perdida, principalmente, durante a cocção (VANNUCCHI et al, 2009). As principais fontes alimentares de ácido fólico são vegetais folhosos verde-escuros (espinafre), brócolis, ervilhas, leguminosas (feijão e lentilha), gema de ovo, fígado bovino, amendoim, laranja e grãos integrais (VANNUCCHI, et al, 2009). Não é conhecida a biodisponibilidade dos poliglutamatos conjugados (80%) e dos derivados de folato da dieta, apenas do pteroilmonoglutamato, que pode variar entre 40 a 70% (SILVA, et al, 2016). As principais fontes alimentares de cobalamina (vitamina B ) são os alimentos de origem animal (carnes, ovos e 12 produtos lácteos) (IOM, 2006). A principal via de absorção da vitamina B que ocorre no íleo na porção 12 terminal é associada ao fator intrínseco, porém este processo depende do pleno funcionamento do estêmago, do pâncreas exócrino e do íleo (SILVA et al, 2016). 	
> CASO: CSB, mulher de 45 anos, resolveu se submeter a cirurgia bariátrica porque desde a sua infância foi obesa e aos 30 anos chegou à obesidade mórbida, desenvolvendo hipertensão, diabetes do tipo II e esteatose hepática, sendo indicado pela equipe média o procedimento By Pass Gástrico com desvio intestinal em “Y de Roux”, considerado restritivo e disabsortivo. CSB iniciou suplementação intramuscular de vitamina B12 em consequência da retirada do estômago e o seu papel na absorção desta vitamina.	 	
Em humanos, a niacina é sintetizada a partir do triptofano e também obtida da dieta, cujas principais fontes são encontradas tanto em alimentos de origem animal (nicotinamida livre) quanto vegetal (ácido nicotínico), como na carne (especialmente na carne vermelha), fígado, ovos, leite, grãos de cereais, milho, tomate, brócolis, batatadoce, cenoura, entre outros. A biodisponibilidade da niacina nos alimentos de origem animal é maior porque a niacina se apresenta na forma de nicotinamida, que é a forma predominantemente absorvida (IOM, 2006; SILVA et al, 2016).	
Minerais: As principais fontes alimentares de zinco são carne vermelha, alguns frutos do mar e grãos integrais (IOM, 2006). Muitos fatores dietéticos influenciam na absorção de zinco tanto positivamente quanto negativamente. Alimentos ricos em fibras e fitatos diminuem a absorção de zinco, enquanto que a proteína de origem animal favorece a sua absorção (SILVA, 2016). As principais fontes alimentares de ferro são carne vermelha, principalmente o fígado, frango e peixes. Entre os alimentos de origem vegetal, destacam-se os folhosos verde-escuros (exceto o espinafre), leguminosas (feijão, lentilha, grão de bico e ervilha), grãos integrais, nozes e castanhas (IOM, 2006). O ferro da dieta apresenta-se nas formas heme e não heme, em alimentos de origem animal e vegetal, respectivamente. A forma heme é a melhor forma de absorção de ferro – por isso que os alimentos de origem animal são as principais fontes. Quando ingerimos, na mesma refeição, alimentos ricos em vitamina C (frutas cítricas) com alimentos fontes de ferro de origem vegetal, transformamos o ferro não heme em ferro heme, melhorando a absorção de ferro destes alimentos, daí a origem do ditado comum de consumir laranja com feijão ou feijoada. Porém, os compostos como fitatos, polifenóis, taninos e cálcio, presentes em café, chimarrão, cereais integrais, leite e seus derivados podem reduzir e até inibir a absorção do ferro, quando consumidos na mesma refeição. Por isso, a importância de separarmos as refeições ricos ferro (almoço e jantar) das refeições ricas em cálcio (desjejum e lanche da tarde) (WORLD HEALTH ORGANIZATION, 2004). Apesar do feijão ser uma boa fonte de ferro não heme, ele tem quantidades significativas de fitato, por isso é importante deixar o feijão de molho, trocando a água, para diminuir a concentração deste composto, com o objetivo de melhorar a absorção de ferro. A concentração do selênio nos alimentos depende, principalmente, da quantidade de selênio no solo, por isso a quantidade deste mineral pode variar muito em suas fontes alimentares, sendo a castanha-do-brasil (entre 8 e 83 mg/g) a principal fonte, apresentando alta biodisponibilidade desse mineral (FERREIRA et al., 2002). Como o selênio, a quantidade de cobre nos alimentos depende da qualidade do solo, mas também da estação do ano e da localidade de origem dos alimentos. As principais fontes alimentares de cobre são as oleaginosas, como a castanha-do-caju, os crustáceos, como ostras e mexilhões, os cereais integrais, o cacau e as leguminosas (COZZOLINO et al, 2013). A principal forma de absorção do cobre é na forma de sais de cobre (carbonato, acetato, sulfato e cloreto). Em relação às condições do ambiente, destaca-se o meio ácido. Semelhante ao ferro, a absorção do cobre é favorecida quando ingerimos alimentos com ácido cítrico (laranja e limão) na mesma refeição e, semelhante à vitamina C, também sobre influência da quantidade deste mineral na dieta, ou seja, quando consumimos pouca quantidade de cobre, a sua absorção é rápida e eficiente, diminuindo proporcionalmente a absorção em consumos elevados do mineral (BERTINATO et al, 2004; IOM, 2001; COZZOLINO et al, 2013). As principais fontes alimentares de magnésio são grãos integrais, vegetais folhosos verde-escuros, como o espinafre, nozes, alguns legumes e batatas. A biodisponibilidade deste mineral pode variar entre 30 a 50% ou menos quando alimentos ricos em fibras e fitato forem consumidos na mesma refeição (IOM, 2006). As principais fontes alimentares de cálcio são os produtos lácteos (leite, queijo e iogurte) e vegetais folhosos verde-escuros, como a couve. A biodisponibilidade de cálcio depende principalmente do status adequado de vitamina D, mas os alimentos ricos em fitato e ácido oxálico (espinafre) diminuem a absorção de cálcio se forem consumidos na mesma refeição (DEL VALLE, etal, 2011; BUZINARO, et al, 2006). O fósforo encontrado nos alimentos in natura está sob a forma orgânica (éster de fosfato), principalmente nas carnes, produtos lácteos, leguminosas e cereais. As fontes de origem animal exibem melhor biodisponibilidade de fósforo que os alimentos de origem vegetal porque não possuem fitato, que pode reduzir a sua absorção (SILVA, 2016).	
Compostos Bioativos dos Alimentos (CBA): Os compostos bioativos dos alimentos (CBA) são definidos como compostos extranutricionais encontrados apenas em alimentos de origem vegetal, especialmente nas frutas e nas hortaliças. Apesar deste nome estranho, ingerimos os CBA diariamente em nossa alimentação. Mas você sabe por que são chamados de bioativos e são considerados nutrientes extranutricionais? Atualmente, estes compostos são muito estudados por sua relação com a prevenção das doenças crônicas não transmissíveis (DCNT), como o câncer e as doenças cardiovasculares. Entres as diversas funções dos CBA, podemos destacar a sua ação antioxidante. Diariamente e naturalmente, em nosso metabolismo, produzimos as espécies reativas de oxigênio, substâncias conhecidas como radicais livres, capazes de causar danos ao DNA e às estruturas das células, reagindo com os lipídios de membrana. Mas nosso organismo tem a capacidade de neutralizar estes radicais livres por meio de compostos antioxidantes, como os CBA, e por enzimas com ação antioxidante. As pessoas, hoje, estão trabalhando maior número de horas diárias, estão mais sedentárias e comendo muitos lanches tipo fast food e, por consequência, entrando em estresse oxidativo, quando a síntese de radicais livres é superior à capacidade antioxidante do organismo. Mas o que é ter uma ação antioxidante? Porque os indivíduos com estilo de vida Vegano possuem os menores percentuais de morte por doenças cardiovasculares?	
Compostos Bioativos dos Alimentos (CBA): Como descrevemos acima, os CBA são definidos como compostos extranutricionais porque se encontram em pequenas quantidades nos alimentos, não havendo uma recomendação de ingestão diária (DRIs), mas não são indispensáveis e nem sintetizados pelo organismo humano. Eles são substâncias orgânicas e geralmente de baixo peso molecular, considerados bioativos por desempenharem benefícios à saúde quando ingeridos regularmente em quantidades significativas. Porém, os CBA podem apresentar certa atividade biológica in vitro e in vivo, não ser biodisponível, ou ser rapidamente metabolizado e excretado, tornando-se ineficaz (CARRATU et al, 2005). A atividade biológica dos CBA está relacionada à sua estrutura molecular, que varia em suas estruturas químicas e, desta forma, em suas funções biológicas. Segundo Carratu et al (2005) destacam-se as funções de atividade antioxidante, antibacteriana e antiviral, modulação de enzimas de destoxificação e do sistema imune, controle do metabolismo hormonal e redução da agregação plaquetária e da pressão arterial. Entre as principais funções exercidas pelos CBA, a capacidade antioxidante é unânime, sendo capaz neutralizar as espécies reativas de oxigênio, principalmente radicais livres, protegendo as células do dano e morte. Os CBA podem ser classificados de forma esquemática na figura a seguir.	
 Compostos fenólicos ou polifenóis são caracterizados por apresentarem em sua estrutura química ao menos um anel aromático com um ou mais grupos hidroxila ligados a ele. Já os derivados polifenólicos são comumente encontrados em alimentos processados e bebidas como chás, vinhos, café e chocolate, e podem conter produtos oriundos do metabolismo de polifenóis. Dentre os flavonoides, destacam-se as isoflavonas (genisteína e daidzeínas), encontradas em leguminosas, sendo a soja a sua maior fonte dietética, e as antocianinas. Elas possuem similaridade estrutural com o estrogênio (17- beta-estradiol), sendo inclusive designados como fitoestrógenos, ou estrogênios não esteroidais, sendo relacionadas ao estudo do câncer de mama. Os principais estilbenos presentes na alimentação humana são o cis-resveratrol e o trans-resveratrol, que são fitoalexinas (substâncias antimicrobianas) estilbenóides produzidos em resposta ao estresse físico e infeccioso sofridos pelas plantas durante sua vida (CHATTERJEE et al, 2018). A uva é uma das frutas que apresentam maiores quantidades de compostos fenólicos (MALACRIDA; MOTTA, 2005). Estes compostos estão distribuídos principalmente na casca, caule, folha e semente da fruta. O teor de polifenóis varia de cultivo, composição do solo, clima, origem geográfica, práticas de cultivo e exposição a doenças fúngicas (XIA et al, 2010). Na videira, em específico, o resveratrol é formado em resposta aos ataques fúngicos, aos danos mecânicos ou à irradiação de luz ultravioleta sofridos pela planta (SAUTTER et al., 2005). Diversos estudos demonstram os benefícios do resveratrol. Entre eles, destacam-se a proteção contra doenças cardiovasculares (DCV), a redução da glicemia, a prevenção contra o câncer e o aumento da longevidade (LEAL et al, 2017). Os glicosinolatos são tioglicosídeos (compostos com enxofre – grupamento funcional – SH ligado a um açúcar) biologicamente inativos, que devem ser hidrolisados a isotiocianatos (ITC), nitrilas ou tiocinatos para exercer atividade biológica. São encontrados principalmente em hortaliças da família Cruciferae, gênero Brássica, espécie oleracea, como a couve, o repolho, o brócolis, a couve flor e a couve de bruxelas.	
> VOCÊ SABIA? Qual o volume mínimo, médio e máximo que um individuo consegue urinar por dia? Qual o volume mínimo de urina necessário para remover os produtos do metabolismo, principalmente os compostos nitrogenados (íon amônio, ureia, creatinina e ácido úrico)? Por que uma baixa concentração de albumina no plasma leva ao edema? Respondendo aos questionamentos: os rins excretam de 0,5 L a mais de 10 L de urina por dia, sendo o valor médio de 1 a 2 L. Temos, ainda, que o volume mínimo é de 0,5L de urina por dia. Por fim, uma das principais funções da albumina é manter a pressão osmótica. Desta forma, tem-se a concentração de água adequada entre o LIC e o LEC, mas, quando há diminuição da albumina, há também diminuição da pressão osmótica, aumentando a concentração de água no espaço intersticial, causando o edema.	
O termo carotenoides refere-se a uma classe de pigmentos, sintetizados em plantas, algas e bactérias fotossintetizantes, mas não em animais, sendo responsáveis pelas cores amarela, alaranjada, vermelha e verde nas plantas. Existem aproximadamente 600 carotenoides na natureza; entretanto, apenas 30 a 40 deles estão presentes na alimentação. Entre os carotenoides, destaca-se o licopeno que, de acordo com a Agência de Vigilância Sanitária (ANVISA), possui propriedade funcional cuja alegação é possuir ação antioxidante, que protege as células contra os radicais livres. As maiores fontes alimentares de licopeno são o tomate e seus subprodutos, melancia, mamão papaia, goiaba rosa e toranja rosa (XIANQUAN et al, 2005).	
UNIDADE 2: METABOLISMO DAS PROTEÍNAS	 
Introdução: Vamos começar esta segunda unidade compreendendo o papel dos aminoácidos e das proteínas no metabolismo intermediário. Para isso, é interessante refletir sobre alguns pontos: qual a estrutura dos aminoácidos e a sua relação com a síntese proteica? Qual o papel das proteínas em nosso metabolismo? Quais são os principais destinos metabólicos das proteínas das carnes que comemos? Quais são as principais consequências da deficiência e do excesso de proteína dietética? De que forma as proteínas podem ser utilizadas como biomarcadores? Seguindo estes quesitos, trabalharemos, inicialmente, com o entendimento de conceito, classificação de função dos aminoácidos e das proteínas. Após, descreveremos todos os processos que a proteína dietética passa, passando pela digestão até os principais destinos metabólicos dos aminoácidos. Discutiremos o metabolismo do nitrogênio, entendo de que forma o organismo tampona os compostos tóxicos provenientes desse elemento químico.	
Aminoácidos e proteínas: Estudaremosaspectos conceituais, classificações e funções tanto de aminoácidos quanto de proteínas, mas não menos importantes para compreensão do metabolismo das proteínas e a sua relação com o metabolismo intermediário. Os aminoácidos foram os primeiros nutrientes a serem considerados essenciais ao nosso organismo, fazendo parte da estrutura das proteínas. E você, sabe por que todos os aminoácidos possuem a mesma estrutura química geral? O nosso corpo é capaz de sintetizar os aminoácidos ou os alimentos são as únicas fontes destes compostos? Por que o velho ditado diz que comer arroz e feijão, juntos, na mesma refeição faz bem ao organismo?	
Aminoácidos: O termo aminoácidos está relacionado à estrutura química geral dele (Figura 2.1), ou seja, todos eles possuem um grupamento ácido carboxílico (-COOH), um grupamento amino (-NH ) ligado ao carbono alfa ( ) em uma 2 a configuração L, um átomo de hidrogênio (-H), e um grupamento químico chamado de cadeia lateral (-R) que é diferente para cada aminoácido. Todos os aminoácidos sintetizados pelos mamíferos são aminoácidos a, ou seja, o grupamento amino está ligado ao carbono a e todos têm configuração L, porque o grupamento ácido carboxílico está à esquerda e no topo da estrutura química dos aminoácidos.		
Note que a configuração L é necessária, pois, para que uma proteína possa ser sintetizada são necessários 20 aminoácidos ligados por meio da ligação de peptídica a qual ocorre entre o grupamento ácido carboxílico de um aminoácido com o grupamento amino de outro aminoácido (Figura 2.2). Característica interessante, porque quando desenvolvemos dietas enterais ou suplementos, precisamos acrescentar os aminoácidos, exclusivamente, com configuração L. É por isso que nos rótulos dos suplementos lemos, por exemplo, L-leucina.	
 	 	
Bioquimicamente, os aminoácidos são classificados com base na estrutura química da sua cadeia lateral (-R) que é distinta entre eles (Figura 2.3). A cadeia lateral é o grupo funcional que constitui os principais determinantes da estrutura e função dos aminoácidos e das proteínas, assim como da carga elétrica de ambos. Nutricionalmente, os aminoácidos podem ser classificados como essenciais, não essenciais e condicionalmente essenciais (TIRAPEGUI et al., 2006), na Tabela 2.1). Ou seja, aqueles aminoácidos que não podem ser sintetizados pelo corpo humano a partir de substâncias ordinariamente disponíveis para as células em uma velocidade proporcional à demanda para atender ao crescimento normal.	
 Logo, é necessário que aminoácidos sejam ingeridos ao longo da dieta, isto posto, são sintetizados adequadamente conforme demanda metabólica, e considerados essenciais para o organismo em determinado estado fisiológico de desenvolvimento ou em função de uma determinada condição clínica, geralmente em situações de estresse metabólico, respectivamente	
Proteínas: Uma interessante perspectiva sobre o conceito das proteínas é que elas são consideradas os polímeros estruturais e funcionais dos sistemas vivos. Isto porque elas desenvolvem diversas funções no organismo humano – cabe destacar que nossos sistemas são constituídos por proteínas - por exemplo, a membrana de todas as células contém proteína em sua estrutura. Todas as enzimas são proteínas; os neurotransmissores são considerados compostos essenciais que contêm nitrogênio; a maioria dos hormônios são peptídeos; o sistema muscular cardíaco e esquelético são constituídos de proteínas; as imunoglobulinas (anticorpos) são proteínas entre outros exemplos. O peso do corpo humano, cerca de 17%, é composto por proteínas distribuídas nos tecidos como descrevemos acima, as quais exercem diversas funções em nosso organismo, entre elas podemos destacar função estrutural, enzimática, hormonal, de transporte, de imunidade e contrátil (DAMODARAN, 1996). As proteínas podem ser classificadas conforme a estrutura e a qualidade nutricional. Quanto à estrutura (Figura 2.4), as proteínas são classificadas em primária, secundária, terciária e quaternária. A estrutura primária referese à sequência linear de aminoácidos unidos por ligações peptídicas de forma covalente, sendo que as unidades aminoacídicas da cadeia peptídica são chamadas de resíduos de aminoácidos. A secundária é o arranjo espacial dos átomos da cadeia polipeptídica em duas estruturas chamadas de a-hélice e folha pregueada beta (b) que são estabilizadas por pontes de hidrogênio. Em sequência, a estrutura terciária é resultante do dobramento da cadeia polipeptídica resultante da interação de regiões com estrutura regular (ahélice e folha pregueada-b), tornando-se estáveis pelas interações entre os grupos funcionais das cadeias laterais por ligações dissulfeto covalentes, pontes de hidrogênio, pontes salinas e interações hidrofóbicas. E por último, a estrutura quaternária é formada por um complexo ou reunião de duas ou mais cadeias polipeptídicas separadas que são mantidas juntas por interações não covalentes ou, em alguns casos, covalentes. Apesar dessa classificação parecer distante da nossa realidade, a a-queratina dos cabelos e das unhas, o colágeno dos tendões e a matriz óssea são compostas por proteínas de estrutura secundária; a mioglobina (proteína que dá a cor vermelha aos músculos) e a quimotripsina (enzima envolvida na digestão das proteínas) são exemplos de proteínas de estrutura terciária; e a albumina é exemplo de proteína de estrutura quaternária.	
 A qualidade de uma proteína refere-se à sua capacidade de fornecer os aminoácidos necessários para o organismo; e para uma alimentação adequada, refere-se à sua capacidade de fornecer aminoácidos em quantidade e qualidade necessárias para garantir o crescimento e a manutenção da saúde. Desta forma, quanto à qualidade nutricional das proteínas, podem ser classificadas em completas; parcialmente ou totalmente incompletas. As proteínas de origem animal (carnes, produtos lácteos e ovos) são, em sua grande maioria, consideradas completas e utilizadas como referência, principalmente, em termos de composição de aminoácidos (qualidade), mas também fornecem grandes quantidades de aminoácidos. Por sua vez, os alimentos de origem vegetal são classificados, em sua grande maioria, como parcial ou totalmente incompletos, porque não conseguem fornecer os aminoácidos essenciais em quantidades adequadas. As leguminosas (feijões, lentilhas, grão-de-bico, soja e ervilhas) são as mais completas, contendo 20 a 40% de proteínas, eventualmente apresentando alguma deficiência em aminoácidos sulfurados, como a metionina e a cisteína (BOYE et al., 2010). Enquanto os cereais (trigo, milho, arroz) apresentam teor proteico menor do que as leguminosas, de 10 a 15% em média, sendo geralmente deficientes em lisina (SGARBIERI, 1996). É por essa razão que um dos pratos típicos do brasileiro - o arroz com feijão -, quando consumimos juntos (cereal e leguminosa), ou seja, na mesma refeição em proporções adequadas, garante o fornecimento de dois aminoácidos essenciais - a metionina (arroz) e a lisina (feijão).	
Digestão e absorção das proteínas: Estudaremos as principais rotas metabólicas que a proteína dietética passa, por exemplo, a proteína de um filé de peixe grelhado, desde o momento que a ingerimos até os principais destinos metabólicos dos aminoácidos provenientes da sua digestão. Abordaremos a influência das alterações fisiológicas do envelhecimento sobre o processo digestivo das proteínas. E você sabe que alterações são essas? Qual relação entre o processo digestivo das proteínas e o fato de os idosos diminuírem a ingestão de carne? Estudaremos, também sobre a qualidade da proteína quanto à digestibilidade. E você, sabe qual o melhor alimento considerado como fonte proteica?	
Digestão e digestibilidade das proteínas: Uma característica única em relação à digestão dos macronutrientes (carboidratos, lipídios e proteínas), é que apenas para a digestão das proteínas as enzimas são sintetizadas como zimogênios, também chamadas de próenzimas, ou seja, na sua forma inativa, e no local onde acontece o processo digestivo(lúmen do estomago e do intestino delgado) as enzimas são transformadas em sua forma ativa.	
 A digestão das proteínas, essencialmente, acontece em três locais, iniciando no lúmen gástrico, onde as proteínas por ação da pepsina, transformam-se em peptídeos e até alguns aminoácidos livres. Após, no lúmen do duodeno os peptídeos são digeridos pelas proteases pancreáticas, nome genérico dado a tripsina, quimotripsina, elastase e carboxipeptidase, resultando em tripeptídeos e dipeptídeos. E por último, na superfície luminal borda em escova das células do epitélio do intestino delgado, os tripeptídeos e os dipeptídeos são digeridos pelas tripeptidases e dipeptidases, respectivamente em aminoácidos livres. As proteínas dietéticas precisam ser desnaturadas antes de iniciar o processo digestivo no estômago. A desnaturação (Figura 2.6) consiste em alterar a conformação estrutural das proteínas em sua estrutura mais simples, como a primária (resíduos de aminoácidos linearmente), facilitando a ação das enzimas às ligações peptídicas durante a digestão. Dentre os principais agentes desnaturantes, temos o pH ácido ou muito básico, temperatura alta e solvente. Fisiologicamente, as proteínas são desnaturadas pelo suco gástrico no estômago, cujo pH está entre 1 e 2.	
 Lembra da pergunta na introdução desse tópico sobre a relação entre o processo digestivo das proteínas e o fato de os idosos diminuírem a ingestão de carne? Então, um dos motivos é baixa produção de ácido clorídrico, que altera o processo de desnaturação das proteínas, levando à demora do processo digestivo e, muitas vezes, ocasionando sensação de empachamento, muito relatada pelos idosos durante as consultas nutricionais. Desta forma, gostaria de convidá-lo/a(s) para um olhar sobre a senescência, mais especificamente sobre a sistema digestório, mas também sobre a digestibilidade das diferentes fontes alimentares de proteínas. Durante o processo de envelhecimento, ocorrem alterações fisiológicas do trato gastrointestinal, geradas pela diminuição da produção salivar, o que pode piorar a sensação de boca seca; da produção de ácido clorídrico, também associado à demora do processo digestivo; da absorção de nutrientes; e dos movimentos peristálticos, muitas vezes, ocasionando sensação de empachamento, sintomas de refluxo gastresofágico e constipação intestinal (SALLE, 2007). É aceito que o valor nutricional de uma proteína possa diferir substancialmente de acordo com a sua composição de aminoácidos essenciais, como vimos anteriormente, e da sua digestibilidade. Assim, em humanos, a digestibilidade verdadeira corresponde ao nitrogênio ingerido (NI) menos a diferença entre o nitrogênio fecal (NF) e o nitrogênio endógeno metabólico (NEM), em que o NEM corresponde à perda obrigatória, a qual é da ordem de 20 mg de nitrogênio/kg/dia [NI – (NF – NEM)] (SARWAR, 1997; SCHAAFSMA, 2000). A qualidade de uma proteína pode ser expressa de acordo com o seu escore químico, sua razão de eficiência proteica (PER), seu valor biológico (VB) e o saldo de utilização proteica (NPU). O escore químico é dependente da comparação com o conteúdo de aminoácidos indispensáveis presentes na ovoalbumina (ovo), que é utilizada como proteína de referência por ser considerada ideal e nutricionalmente completa. Já o PER é a razão entre o ganho de massa corporal e a quantidade de proteína consumida; o VB representa a fração de aminoácidos absorvidos pelo intestino que é retida no organismo; e o NPU significa a retenção de nitrogênio em relação a quantidade de nitrogênio consumido. Desta forma, os valores de PER, VB e NPU dependem das propriedades tanto da proteína em questão quanto das necessidades do indivíduo, enquanto o escore químico, refere-se somente à propriedade da proteína (DARRAGH, 2000; DE ANGELIS, 1995; FAO/WHO/UNU, 1985; e FAO/WHO, 1985). Desde 1991, a FAO e a OMS recomendaram como metodologia para avaliação da qualidade proteica dos alimentos o método conhecido por digestibilidade proteica corrigida pelo escore aminoacídico (do inglês, protein digestibility-coorect amino acid score – PDCAAS). Este método, considera a capacidade da proteína fornecer aminoácidos essenciais nas quantidades necessárias ao organismo humano para adequado crescimento e manutenção da saúde (FAO/WHO/UNU, 1985). A Tabela 2.2 apresenta os valores para PER, digestibilidade verdadeira, escore de aminoácidos e PDCAAS (não truncado) para algumas proteínas.	
 Podemos perceber, na tabela, que o leite de vaca seguido pelo ovo, possuem as melhores taxas de digestibilidade proteica corrigida pelo escore aminoacídico (PDCAAS) quando comparado à carne de vaca e à soja, que possuem valores muito próximos, ao contrário da proteína do trigo. Desta forma, podemos sugerir que a qualidade nutricional da proteína do ovo, do leite e da carne de vaca e, também, da soja são muitos semelhantes, sendo consideradas boas fontes proteicas.	
Absorção e destino metabólico das proteínas dietéticas: Após o processo digestivo de uma refeição que contenha proteína, os aminoácidos são absorvidos do lúmen do intestino delgado para dentro das células do epitélio intestinal, principalmente por proteínas transportadoras semi-específicas dependentes de sódio que se localizam na membrana luminal, borda em escova dessas células. E então, seguem para o líquido intersticial, principalmente por transportadores facilitados na membrana serosa, indo por meio da veia porta para o fígado. Em uma dieta normal, contendo entre 60 e 100g de proteína, a maioria dos aminoácidos são utilizados para a síntese de proteínas no fígado e em outros tecidos. Porém, quando consumimos proteína em excesso, os esqueletos de carbono dos aminoácidos são convertidos em glicose ou triglicerídeos e o grupamento amino em ureia para posterior excreção através da urina. A glicose pode ser convertida em glicogênio hepático (glicogênese) ou ser liberada na circulação sistêmica, servindo de substrato energético, principalmente, para as células dependentes de glicose. E os triglicerídeos serão armazenados temporariamente no citosol dos hepatócitos para posterior secreção dentro das lipoproteínas de muita baixa densidade (VLDL). A partir da compreensão do metabolismo das proteínas dietéticas, podemos predizer que indivíduos que consomem, em sua alimentação habitual, proteína em excesso associado a ingestão hipercalórica e ao sedentarismo tem uma probabilidade maior de desenvolver hipertrigliceridemia, ou seja, aumento das concentrações de triglicerídeos no sangue acima de 150 mg/Dl.	
Metabolismo do nitrogênio e o ciclo da ureia: Neste tópico, estudaremos que, apesar do nitrogênio ser um elemento químico essencial ao nosso metabolismo, por fazer parte da estrutura dos aminoácidos formadores das proteínas que exercem funções fundamentais para a homeostase metabólica, ele também pode formar um metabólito tóxico chamado de amônia. E você, sabe quais são as fontes de amônia e o seu efeito em nosso organismo e como este metabólito é neutralizado e eliminado? Por que não existe depósito ou armazenamento de proteína em nosso organismo, mas fonte de aminoácidos, ou seja, de nitrogênio sim?	
Ciclo da ureia: O metabolismo dos aminoácidos é bastante dinâmico quando comparado ao metabolismo dos carboidratos e dos lipídeos. O corpo mantém, constantemente, um pool de aminoácidos livres no sangue, mesmo durante o jejum. Isto fornece aos tecidos acesso contínuo a aminoácidos necessários para suprir a sua demanda de síntese proteica e de compostos essenciais, que contém nitrogênio em sua estrutura como os neurotransmissores, por exemplo. O pool de aminoácidos livres é derivado dos aminoácidos da dieta e do turn over das proteínas endógenas, particularmente as do músculo esquelético, por ser a maior fonte de aminoácidos livres. Assim, o metabolismo de um individuo adulto, sempre tende a ir de encontro ao balanço nitrogenado neutro, ou seja, quando a quantidade de nitrogênio ingerido é igual à de nitrogênio excretado. A ureia é o principal produto de excreção de nitrogênio, perfazendo aproximadamente86% da excreção total de um homem adulto. Ela é um composto atóxico formada pelo ciclo da ureia, principalmente, no fígado, servindo como forma de tamponamento de amônia, que é tóxica, principalmente para o sistema nervoso central, causando encefalopatia hepática. O ciclo da ureia é regulado pela disponibilidade de substrato, ou seja, quanto maior a produção de amônia pelas células, maior será a formação de ureia e, consequentemente, maior será a velocidade do ciclo da ureia. A disponibilidade de amônia é maior durante o jejum prolongado, situações hipercatabólicas como o câncer e dietas ricas em proteína. Em todos estes estados fisiológicos, o esqueleto de carbono dos aminoácidos é convertido em glicose e o nitrogênio em ureia. Todos os compostos nitrogenados uma vez formados são necessariamente excretados pelos rins na urina. A excreção urinária de nitrogênio é demonstrada na Tabela 2.3.	
 Podemos perceber, na tabela acima, que a ureia é a principal forma de excreção de nitrogênio, representando 86% do nitrogênio excretado de um homem adulto. Estes dados reforçam a importância do fígado no tamponamento da amônia.	
Reação de transaminação: As reações de transaminação são reações envolvidas tanto na síntese quanto na degradação de um aminoácido, ou seja, o grupamento amino de um aminoácido é transferido para outro. Na maioria dos casos o grupamento amino de um aminoácido original é transferido para o a-cetoglutarato, formando glutamato, enquanto que o aminoácido original é convertido em seu a-cetoácido correspondente (Figura 2.7). O a-cetoglutarato é o acetoácido correspondente do glutamato, ou seja, quando o a-cetoglutarato recebe um grupamento amino eleforma glutamato. A glutamina é sintetizada do glutamato pela fixação de amônia numa reação que requer energia e a enzima glutamina sintetase.	
 Todos os aminoácidos com exceção da lisina e da treonina podem sofrer reações de transaminação. As enzimas que catalisam estas reações são chamadas de transaminases ou de aminotransferases, sendo as mais conhecidas a transaminase glutâmica oxalacética (TGO) e a transaminase glutâmica pirúvica (TGP) cujos seus sinônimos são aspartato aminotransferase (AST) e alanina aminotransferase (ALT), respectivamente. O oxalacetato é o a - cetoácido correspondente do aspartato e o piruvato é o a -cetoácido correspondente da alanina. Como o turnover proteico e a degradação de aminoácidos acontecem em todos os tecidos, mas a síntese de ureia acontece, principalmente, no fígado, o organismo transporta o nitrogênio dos aminoácidos como alanina e glutamina até o fígado, mantendo a concentração sanguínea de amônia livre em níveis fisiológicos, prevenindo seus efeitos tóxicos. 	
Síntese dos aminoácidos não essenciais: Onze dos 20 aminoácidos podem ser sintetizados pelo organismo humano. Destes 11 aminoácidos não essenciais, nove podem ser sintetizados a partir da glicose para obtenção do esqueleto de carbono e mais a fonte de nitrogênio que pode ser fornecida por outro aminoácido por reação de transaminação ou da amônia. Os outros dois aminoácidos não essenciais, tirosina e cisteína, necessitam de um aminoácido essencial para a sua síntese (fenilalanina para tirosina e metionina para a cisteína). O esqueleto de carbono para a síntese de cisteína é fornecido pela glicose, porque a metionina doa apenas o enxofre para a síntese do grupamento sulfidrila. A rota glicolítica, também chamada de glicólise, fornece os esqueletos de carbono derivados da glicose para a síntese de serina, glicina, cisteína e de alanina. Intermediários do ciclo do ácido cítrico fornecem os esqueletos de carbono derivados da glicose para os outros seis aminoácidos não essenciais. O a-cetoglutarato é o precursor para a síntese de glutamato, glutamina, prolina e arginina e o oxalacetato é o precursor para a síntese de aspartato e asparagina. A Tabela 2.4 apresenta um resumo sobre a origem dos esqueletos de carbono dos aminoácidos não essenciais.	
A partir do exposto acima, com exceção dos aminoácidos essenciais, o nosso organismo é capaz de sintetizar os aminoácidos não essenciais, mantendo um pool de aminoácidos livres no sangue, mesmo durante o jejum. Este pool é derivado dos aminoácidos da dieta e do turnover das proteínas endógenas (particularmente as do músculo esquelético). Porém, se a ingestão de nitrogênio for menor do que a excreção de nitrogênio o balanço nitrogenado, torna-se negativo e a longo prazo diminuiremos a massa e a força muscular, mas também a funcionalidade, desenvolvendo sarcopenia. Esta doença está associada a outros fatores como o próprio envelhecimento, sedentarismo e doenças inflamatórias como a obesidade, doença hepática gordurosa não alcoólica e diabetes muito comuns no dia de hoje. Por isso, a importância de uma alimentação adequada em quantidade (calorias), qualidade (macro e micronutrientes) e frequência (metabolismo) associado ao exercício físico regular desde a infância para o desenvolvimento e a manutenção do tecido muscular esquelético. Lembra da pergunta na introdução desse tópico sobre não existir depósito de proteína em nosso organismo, mas apenas fonte de aminoácidos? Isto se se deve porque a degradação das proteínas endógenas (particularmente as do músculo esquelético) não é igual a síntese proteica e quando nos mantemos em balanço de nitrogênio negativo, há uma diminuição da massa muscular, acarretando riscos para doenças.	
Variações das proteínas totais e de albumina sérica: O profissional nutricionista utiliza os exames bioquímicos como ferramenta de avaliação e diagnostico nutricional, para posterior prescrição dietoterápica, principalmente, dentro da nutrição clínica para melhor compreensão do contexto e evolução clínica do paciente. Desta forma, é muito importante a correta interpretação dos exames bioquímicos e, então, convido-os a estudar sobre a aplicabilidade da albumina e das proteínas totais como biomarcadores. E você, sabe qual o papel da nutrição na síntese de albumina? Onde a albumina é sintetizada? Por que os valores normais de referência da concentração sérica de albumina são diferentes em mulheres grávidas? 	
Papel do fígado sobre a síntese proteica:O fígado é o sítio primário da síntese de proteínas sanguíneas tais como a albumina e os fatores de coagulação do sangue e também de proteínas de ligação de metais, de transporte de lipídeos e inibidoras de protease (Tabela 2.5). Dentre as proteínas totais, a albumina é a proteína plasmática mais abundante, representando de 55 a 60% do pool de proteínas. A albumina é uma glicoproteína e por ser, relativamente pequena, aproximadamente 69 kDa, acredita-se que ela contribua com 70% a 80% da pressão osmótica total do plasma. Também exerce função como carreadora de ácidos graxos livres, cálcio, zinco, hormônios esteroides, cobre e bilirrubina, além de agentes farmacológicos. A velocidade de síntese de albumina (aproximadamente 15g/dia) é dependente da ingestão proteica, mas regulada por retroalimentação pela concentração sanguínea de albumina. 	
Proteínas totais e albumina como biomarcadores: Os níveis séricos de albumina são dependentes da velocidade de síntese, da secreção pelos hepatócitos, da distribuição pelos líquidos corporais e da degradação. Por isso que ela pode ser utilizada como biomarcador do estado nutricional, de doenças hepáticas, em resposta à infecção ou inflamação, de insuficiência cardíaca, entre outras situações clínicas. Por isso, devemos ter critérios para a interpretação deste e da grande maioria dos analitos, sempre considerando o caso clínico por inteiro e não apenas os seus valores isolados. A avaliação dos níveis séricos de albumina no diagnóstico da fase aguda da desnutrição apresenta como principal fator limitante sua meia-vida biológica de aproximadamente 20 dias, podendo transcorrer vários dias para que ocorra uma resposta bioquímica à diminuição da ingestão proteica. A classificação do estado nutricional de acordo com as concentrações séricas de albumina pode ser observada na Tabela 2.6.	
 Uma curiosidade sobre a diferença entreos valores normais de referência da concentração sérica de albumina em mulheres grávidas e não grávidas, é que, por causa da hemodiluição desta proteína, causada pelo aumento do volume de sangue durante a gravidez, poderia gerar uma hipoalbuminemia falsa, se utilizássemos os mesmos valores de mulheres não grávidas, gerando uma interpretação errônea deste parâmetro. Semelhante a albumina, os níveis séricos de proteínas totais são influenciados pela sua velocidade de síntese, velocidade de catabolismo e o volume de líquido no qual as proteínas estão distribuídas. Normalmente, a concentração de proteínas totais no sangue está ao redor de 7,0 g/dL e, aproximadamente, 250 g de proteínas são encontradas no espaço vascular de um homem adulto de 70 kg. A avaliação de proteínas totais é utilizada principalmente na avaliação do estado nutricional, cujo valor normal de referência está entre 5,5 a 8 g/dL (KRATZ et al., 2004). 	
> CASO: Nossa paciente CSB, 45 anos, do sexo feminino, começou a ser acompanhada, pós cirurgia bariátrica, por uma nutricionista, que a orientou, nutricionalmente. Porém, a Sra. CSB ao retornar ao consultório da profissional, após 60 dias, relatou que não seguiu as suas recomendações nutricionais, desenvolvendo desnutrição moderada com valores de albumina sérica de 2,6 g/dL. Então, a nutricionista reforçou a importância de seguir uma dieta adequada. 	
Variações da ureia e creatinina séricas: O profissional nutricionista utiliza as variações séricas de ureia e creatinina como ferramenta de avaliação e diagnostico nutricional, principalmente, de pacientes com insuficiência renal, para posterior prescrição dietoterápica. E você, sabe a origem da creatinina? Qual o melhor marcador clínico de função renal utilizado na prática clínica atual? Quais são as manifestações clínicas da síndrome urêmica? Os valores de ureia urinária possuem alguma aplicabilidade clínica? 	
Origens e metabolismo da ureia e da creatinina: A maior fonte de amônia utilizada para a síntese de ureia no fígado é a partir da desaminação dos aminoácidos provenientes do catabolismo proteico (proteína dietética ou endógena), mas também é oriunda da flora bacteriana intestinal. Após a síntese hepática, a ureia é transportada pelo sangue até os rins, onde é filtrada pelos glomérulos, sendo excretada na urina (cerca de 90%). A pele é considerada a segunda maior via de excreção de ureia.	
> A creatinina é oriunda da desidratação não enzimática da creatina muscular. Tanto a creatina-fosfato como a creatina, em condições fisiológicas, de maneira espontânea, perdem o ácido fosfórico ou água, respectivamente, para formar seu anidrido, a creatinina. A creatinina livre não podendo ser reutilizada no metabolismo corporal, se difunde do músculo para o sangue, sendo transportada até os rins, onde é filtrada pelos glomérulos, sendo excretada na urina.	
Ureia e creatinina como biomarcadores: As concentrações séricas de ureia são afetadas pela função renal, conteúdo proteico da dieta e teor do catabolismo proteico endógeno, estado de hidratação do paciente e presença de sangramento intestinal. Apesar dessas limitações, o nível de ureia no sangue serve como um preditivo de insuficiência renal sintomática, cujos valores normais de referência estão entre 10 e 40 mg/dL (BURTIS et al., 2008). A perda de função renal leva a uma série de distúrbios, resultantes da concentração inadequada de solutos, do acúmulo de substâncias tóxicas não eliminadas pela urina e da deficiência na produção de hormônios específicos. Todas essas alterações caracterizam um quadro com manifestações clínicas, denominado de síndrome urêmica ou uremia (Tabela 2.6). 	
A partir da influência das proteínas da dieta sobre as concentrações séricas de ureia e suas manifestações clínicas, é de suma importância o controle da ingestão de alimentos proteicos (carnes, produtos lácteos, ovos, leguminosas), com o objetivo de preservação da função renal e minimização dos distúrbios metabólicos. Os valores de ureia urinária são utilizados para o cálculo de balanço nitrogenado, marcador utilizado para nos informar se estamos em anabolismo ou catabolismo proteico e assim nortear as necessidades nutricionais de calorias e principalmente de proteínas. Por exemplo: pacientes com câncer (patologia de caráter inflamatório), geralmente, encontram-se em balanço nitrogenado negativo e necessitam de uma dieta hipercalórica e hiperproteica. O balanço nitrogenado (BN) é calculado pela fórmula descrita abaixo (MARTINS, 2007): Valores de BN igual a zero, maior que zero ou valores positivos e menor que zero ou valores negativos, representam BN neutro (equilíbrio), positivo (anabolismo) e negativo (catabolismo), respectivamente (MARTINS, 2007). 	
 
Diferente da ureia, a quantidade de creatinina excretada diariamente é proporcional à massa muscular, sem que seja afetada pela dieta, idade, sexo ou exercício, correspondendo a 2% das reservas corpóreas intramusculares de creatina-fosfato. A mulher excreta menos creatinina do que o homem, devido à menor massa muscular, por isso, os valores normais de referência de creatinina para as mulheres são menores quando comparado ao dos homens. Há outra razão: pelo fato de os níveis sanguíneos de creatinina dependerem, principalmente, da função renal, ela é melhor biomarcador de insuficiência renal utilizado atualmente na pratica clínica do que a ureia, cujos valores normais de referência para homens e mulheres estão entre 0,7 a 1,6 mg/dL e 0,6 a 1,1 mg/dL, respectivamente (BURTIS et al., 2008). 
UNIDADE 3: METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS	
Introdução: Vamos começar esta terceira unidade compreendendo o papel dos carboidratos no metabolismo intermediário. Para isso, é interessante refletir sobre alguns pontos: qual a relação entre a classificação dos carboidratos e o seu índice glicêmico? Quais são os principais destinos metabólicos dos carboidratos que comemos? Quais são as principais consequências do excesso de carboidrato dietético, principalmente em indivíduos diabéticos? Qual a relação entre o metabolismo oxidativo e a taxa metabólica basal? Quais são os principais hormônios envolvidos na homeostase metabólica e como eles mantêm a glicemia no estado alimentado e de jejum? Quais são as variantes da glicemia utilizadas como biomarcadores? Seguindo estes quesitos, trabalharemos inicialmente com o entendimento de conceito, classificação e função dos carboidratos, conhecendo as principais fontes alimentares. Depois, descreveremos todos os processos a que os carboidratos dietéticos passam, a partir de uma refeição mista, transitando pela digestão até os principais destinos metabólicos. Discutiremos o metabolismo dos carboidratos, entendendo de que forma o organismo transforma a glicose como fonte energética imediata e de armazenamento e, também, a sua regulação nos estados alimentados e de jejum. Por último, estudaremos a aplicabilidade da glicemia de jejum e pós-prandial.	
Classificação e fontes alimentares dos carboidratos: Estudaremos a nomenclatura e a estrutura dos açúcares simples, a classificação dos carboidratos e as suas principais fontes alimentares. Abordaremos, também, as fibras dietéticas e os prebióticos. E você sabe qual o carboidrato encontrado no pão, nas frutas, no mel e no leite? O que é açúcar invertido? Qual o papel das fibras dietéticas e dos prebióticos para a saúde do nosso corpo?	
Nomenclatura e estrutura de açúcares simples: A definição clássica de um carboidrato é a de um aldeído ou uma cetona com dois ou mais grupos hidroxila, cuja fórmula empírica é (CH O)n. Os carboidratos mais simples, possuindo dois grupos hidroxila, são o gliceraldeído 2 e a di-hidroxiacetona (intermediários da glicólise), denominados aldose e cetose, respectivamente. O sufixo “ose” designa um açúcar ou sacarídeo.	
Classificação e fontes alimentares dos carboidratos: A classificação química dos carboidratos pode ser determinada pelo tamanho da molécula, que é, por sua vez, determinada pelo grau de polimerização (GP), pelo tipo de ligação (alfa e nãoalfa) e pelas suas características dos monômeros individuais (FAO/WHO, 1997), informações muito importantes para melhor compreensão dos efeitos fisiológicos dos carboidratos (CUMMINGS, 2007). Há três grandes classes de carboidratos: açúcares (mono e dissacarídeos), oligossacarídeos e polissacarídeos. Essa classificação, bem como seus principais componentes e características fisiológicas, acompanhada das principais fontes alimentares e químicas, pode ser verificado na tabela.	
Apesar dos carboidratos serem divididos em apenas três grandes classes, podemos observar na tabela que, de acordo com o subgrupo e o tipo, os carboidratos apresentam variações nas características fisiológicas e nas fontes. As fibras alimentares são consideradas carboidratos não disponíveis. Isto porque, segundo a American Association Cereal Chemistry (AACC) e o Codex Alimentarius, a fibra dietética é a parte comestível das plantas ou dos carboidratos análogos, que é resistente à digestão e à absorção no intestino delgado de seres humanos, com fermentação completa ou parcial no intestino grosso. A fibra da dieta inclui polissacarídeos, oligossacarídeos, lignina e substâncias associadas às plantas. As fibras dietéticas promovem efeitos fisiológicos benéficos, incluindo laxação e/ou redução das concentrações séricas de colesterol e de glicose, além da redução do risco de doenças crônicas não transmissíveis. Quando determinados componentes das fibras alimentares estimulam o crescimento de bactérias benéficas, em especial as bactérias do gênero Bifidobacterium e os Lactobacillus, eles são denominados prebióticos. Segundo Gibson et al. (2004), a inulina, os FOS, os trans-galacto-oligossacarídeos e a lactulose são considerados prebióticos. Os prebióticos causam modificação seletiva na composição e/ou atividade da microbiota do trato gastrintestinal, podendo proporcionar efeitos benéficos ao cólon e, também, contribuir para a redução do risco de doenças intestinais ou sistêmicas (ROBERFROID, 2010).	
Digestão e absorção dos carboidratos e deficiência de dissacarídeos: Neste tópico, vamos estudar os processos de digestão e absorção dos carboidratos dietéticos, desde o momento em que o ingerimos até os principais destinos metabólicos da glicose, frutose e galactose provenientes da sua digestão. Abordaremos, também, a intolerância à lactose. Para a melhor compreensão dos processos metabólicos envolvidos neste tópico (digestão e absorção), utilizaremos um exemplo de desjejum saudável (refeição mista). Você sabe quais são os destinos metabólicos da glicose oriunda de um prato farto de macarrão ao sugo? O que é hipolactasia? Como se dá o diagnóstico de intolerância à lactose?	
Digestão dos carboidratos: A partir um exemplo de desjejum saudável, contemplando os principais carboidratos dietéticos (amido, sacarose e lactose), estudaremos os processos digestivos dos carboidratos. Considere o seguinte desjejum: uma taça de café com leite semidesnatado (lactose) sem açúcar acompanhado de duas fatias de pão de centeio (amido) com geleia caseira de morango (sacarose e frutose) e meia unidade de mamão papaia (frutose). A digestão do amido, essencialmente, acontece em três locais, iniciando na cavidade oral, onde o amido, por ação da a-amilase salivar, transforma-se em a-dextrinas (polissacarídeo menor). Depois, no lúmen do duodeno, as adextrinas são digeridas pelas a-amilases pancreáticas, resultando em maltose (dissacarídeo), maltotriose (trissacarídeo) e dextrinas limites (oligossacarídeo). Por último, na superfície luminal borda em escova das células do epitélio do intestino delgado, a maltose [dois resíduos de glicose ligados por ligação glicosídica a-1,4 (linear)], a maltotriose [três resíduos de glicose ligados por ligação glicosídica a-1,4 (linear)] e as dextrinas limites {4 a 9 resíduos de glicose mais uma unidade de isomaltose [dois resíduos de glicose ligados por ligação glicosídica a-1,6 (ramificado)]} são digeridas pelas maltase, maltase e glicoamilase, respectivamente em dois resíduos de glicose, três resíduos de glicose e quatro a nove resíduos de glicose, mais uma unidade de isomaltose. Ainda na superfície luminal borda em escova das células do epitélio do intestino delgado, a isomaltose, pela ação da isomaltase, transforma-se em dois resíduos de glicose. A digestão dos dois dissacarídeos sacarose e lactose acontece na superfície luminal borda em escova das células do epitélio do intestino delgado pela ação de suas dissacaridases correspondentes, a sacarase e a lactase, respectivamente em um resíduo de glicose e um de frutose e em um resíduo de glicose e um de galactose. Podemos visualizar os processos digestivos do amido, da sacarose e da lactose na figura. Podemos concluir que os produtos finais da digestão dos principais carboidratos dietéticos (amido, sacarose e lactose) são os monossacarídeos glicose, frutose e galactose, agora prontos para o próximo passo do metabolismo destes macronutrientes: a absorção. Podemos concluir que os produtos finais da digestão dos principais carboidratos dietéticos (amido, sacarose e lactose) são os monossacarídeos glicose, frutose e galactose, agora prontos para o próximo passo do metabolismo destes macronutrientes: a absorção.	
Absorção dos carboidratos: Há dois tipos de proteínas transportadoras de monossacarídeos presentes nas células do intestino delgado, responsáveis por transportar os monossacarídeos do lúmen intestinal até a circulação. Ambas, glicose e galactose, entram nas células do epitélio intestinal pelos transportadores facilitados de glicose e pelos cotransportadores de sódio e glicose localizados no lado luminal (mucosa) da superfície borda em escova destas células. Através dos transportadores facilitados de glicose localizados no lado seroso das células do epitélio intestinal (transportadores de glicose número 2 – GLUT 2), a glicose e a galactose entram na circulação e, por meio da veia porta, chegam ao fígado. A frutose entra nas células do epitélio intestinal apenas pelos transportadores facilitados de glicose localizados no lado luminal (mucosa) da superfície borda em escova destas células (transportadores de glicose número 5 – GLUT 5). Além disso, através dos transportadores facilitados de glicose localizados no lado seroso das células do epitélio intestinal, a frutose entra na circulação e, por meio da veia porta, também pode chegar no fígado. Podemos visualizar os processos absortivos dos monossacarídeos na figura. Por razões desconhecidas, a frutose é absorvida em uma velocidade maior quando ingerida junto com sacarose do que quando junto com um monossacarídeo.	
Destinos metabólicos dos monossacarídeos: O primeiro destino metabólico da glicose dietética após absorção é o fígado, através da veia porta. Depois, a glicose é distribuída para os outros tecidos pela circulação sistêmica. Mas, para a glicose entrar no fígado e em outros tecidos, ela depende dos transportadores facilitados de glicose localizados nas membranas plasmáticas das células. As propriedades das proteínas transportadoras de glicose (GLUT) diferem entre os tecidos, refletindo na função do metabolismo da glicose em cada tecido, demonstrado na tabela.	
O sistema de transporte com alta ou baixa afinidade por glicose reflete a função do metabolismo da glicose nas células, ou seja, se as células captam muita ou pouca quantidade de glicose, respectivamente. E, por sua vez, o sistema de transporte com alta capacidade por glicose reflete a capacidade de a célula “sentir”, por meio da constante de Michaelis (K ) das enzimas intracelulares relacionadas ao metabolismo da glicose (hexocinase e m glicocinase) e dos GLUTs, as variações da glicemia e determinar o destino metabólico deste nutriente e, no caso do pâncreas regular, a síntese e a secreção de insulina, que é diretamente proporcional à glicemia. O GLUT 4 apresenta uma propriedade única relacionada à dependência da insulina para o transporte de glicose nas células, ou seja, a captação de glicose nos tecidos adiposo e muscular é dependente da concentração sanguínea