Apostila de Bioquímica - PROTEINAS - AMINOACIDOS E ENZIMAS

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CURSO DE TECNICO DE ALIMENTOS 
 
 
 
 
 
 
APOSTILA DE BIOQUÍMICA DE ALIMENTOS 
1-AMINOACIDOS E PROTEINAS 
 
 
 
 
 
 
 
 
Prof. Pedro Henrique Ferreira Tomé 
- Dr. Ciência dos Alimentos – UFLA_MG. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
UBERLÂNDIA 
Minas Gerais 
 
 
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1 PROTEÍNAS E AMINOÁCIDOS 
1.1 Conceito de Proteínas 
São substâncias nitrogenadas complexas, com elevado peso molecular; por hidrólises ácidas, alcalinas ou 
enzimáticas podem dar origem a aminoácidos. Cujas unidades básicas são os aminoácidos, ligados entre si por 
ligações peptídicas. 
 
1.2 CLASSIFICAÇÃO; 
A) QUANTO A NATUREZA; 
- Fibrilares: cadeias com filamentos individuais, formando estruturas insolúveis: Ex: colágeno; 
- Globulares: cadeia polipeptídica  elíptica: Ex: enzimas; 
B) QUANTO À SOLUBILIDADE; 
- Albumina: solúveis em água. Ex: albumina do ovo, lactoalbumina (leite); 
- Globulina: Insolúveis em água, solúveis em soluções salinas diluídas. Ex: ovoglobulina (gema); 
- Glutelina: insolúveis em soluçòes aquosas neutras, solúveis em ácido ou bases diluídos. Ex: glutelina (trigo); 
- Gliadinas (prolaminas), insolúveis em água e em etanol absoluto, solúveis em etanol 70-80%. Ex: gliadina 
(trigo); 
- Albuminóides: solúveis apenas em ácidos ou bases concentrados (queratina). Ex: penas; 
- Histonas: Solúveis em água, insolúveis em soluções de amônia diluídas; apresenta caracter básico. Ex: globina; 
- Protaminas: solúveis em água, caráter básico; 
 
C) QUANTO À EXISTÊNCIA OU NÀO DE UMA PARTE NÃO PROTÉICA NA MOLÉCULA; 
- Simples: por hidrólise dão origem apenas a aminoácidos: Ex: globina; 
- Conjugadas; constituídas por proteínas simples combinadas com parte não protéica Ex: Cromoproteína 
(mioglobina – combinada com grupo heme); Fosfoproteína (caseína, do leite; vitelina, da gema do ovo); 
 
D) QUANTO AO GRAU DE ALTERAÇÀO DA ESTRUTURA 
- Proteína em estado nativo; idêntico encontrado na célula; 
- Proteína desnaturada: sofreu alteração na sua configuração tridimensional; 
- Proteínas derivadas: resultantes de alterações na estrutrura primária, com produção de aminoácidos ou de cadeias 
de aa. Ex: peptonas, proteoses, peptídeos; 
E) QUANTO A FUNÇÃO: 
- Estruturais: colágeno; 
- Contráteis: Ex: miosina e actina do tecido muscular; 
- Transporte ou armazenamento: Ex: hemoglobina e mioglobina; 
- Anticorpos; 
- Hormônios; 
- Enzimas; 
 
 
 
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1.3 ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS: 
 Para o estudo da estutura das proteínas, podemos considerar quatro níveis de organização; 
 
Estrutura primária: 
É a seqüência de aminoácidos na cadeia polipeptídica. É mantida pela ligação peptídica; 
 
 
 
 
 
 
 
Como os 21 aminoácidos normalmente encontrados nas proteínas podemos arranja-los formando polipeptídios 
com 100 até alguns milhares de aminoácidos. 
 
Estrutura secundária; 
A cadeia polipeptídica pode adquirir a forma de uma espiral voltada à direita, estrutura essa chamada de alfa-
hélice. Essa alfa-hélice é estabilizada por pontes de hidrogênio que se estabelecem entre o grupo carbonilo (=C=O) 
de uma ligação peptídica com o grupo imido (=NH) da 3º ligação pectídica na seqüência regular da cadeia. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Estrutura terciária; 
Diz respeito ao desdobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma, se enovelando e adquirindo uma 
chamada estrutura globular, mais compacta. A manutenção de tal estrutura é atribuída às diferentes reatividades dos 
radicais R dos aminoácidos componentes, e tal estrutura está intimamente relacionada com as propriedades 
catalíticas das proteínas biologicamente ativas, com as enzimas. 
 
 
Figura da estrutura trciária 
 
 3 
Estrutura quaternária; 
É apresentada por apenas algumas proteínas, e quase sempre biologicamente ativas; tal estruturação pode ser 
definida como o grau de polimerização de unidades protéicas formando dímero, trímeros, tetrâmeros, estc. As forças 
que mantém a estruturas terciárias. Em alguns casos, cátions metálicos (Ca++, K+, Mg++, Mn++, etc) auxiliam a 
manutenção da estrutura quaternária. 
 
 
 
 
 
 
 
Figura da estrutura quarternária 
 
 
2 CONCEITO DE AMINOÁCIDOS 
 Compostos orgânicos de função mista, apresentando em pelos menos o grupo funcional anima (-NH2) e uma 
carboxila terminal (-COOH). 
IDENTIFICAÇÃO: 
C
OOH
C OH
CH2OH
H
C
OOH
C H
R
NH2
C
OOH
C NH2
R
H
 
D-Gliceraldeído -L-Aminoácido -D-aminoácido 
C C
NH2
R C C
O
OH
 
A cadeia lateral R pode apresentar 20 formas diferentes: 
Nutricionalmente essenciais Nutricionalmente não essenciais 
Arginina Alanina 
Fenilalanina Asparagina 
Histidina Aspartado ou ácido aspártico 
Isoleucina Cisteína 
Leucina Glutamato ou ácido glutâmico 
Lisina Glutamina 
Metionina Glicina 
Treonina Prolina 
Triptofano Serina 
Valina Tirosina 
 
“os vegetais são capazes de sintetizar proteínas a partir de fontes inorgânicas de nitrogênio, os animais não 
possuem essa capacidade” 
   
 
 4 
 
CLASSIFIAÇÃO AA OBSERVAÇÃO 
Glicina Abundante no colágeno (tendões e na elastina (ligamentos). Gelatina 
25% 
Alanina Bastante distribuídos 
Valina Bem distribuído 
Leucina Bem distribuído 
Alifaticos 
Isoleucina Bem distribuído, em peqnasproporções 
Serina Caseína (leite), vitelina (gema do ovo) 
Hidroxiaminoácidos 
Treonina Essencial, bem distribuído 
Cisteína Na hidrólise das proteínas, facilmente se oxida a cistina. 
Cistina Queratina (penas) e a insulina (hormônio) 
Aminoácidos c/ 
Enxofre 
Metionina Essencial, bem distribuído. 
Ácido aspártico 
Ácido glutâmico 
Aminoácido 
dicarboxílicos 
Glutamina 
Abundante em proteínas vegetais; 
Lisina Essencial, bem distribuídos 
Hidroxilisina Ocorre somente no colágeno e na gelatina 
Arginina Bem distribuídos 
Aminoácidos básicos 
Histidina Essencial, bem distribuídos 
Fenilalanina Essencial 
Tirosina Bem, distribuídos. Aromáticos 
Triptofano Essencial, bem distribuídos 
Prolina Bem distribuídos, na zeína, na gelatina; 
Iminoácidos 
Hidroxiprolina Ocorre somente no colágeno e na gelatina. 
Ligação Peptídica: 
A ligação entre os aminoácidos (-CO-NH-), 
“o grupo carboxílico de um aminoácido está ligado ao grupo amínico do outro com eliminação de água” 
 
 
 
 
 
R1, R2, R3 e R4 indicam os radicais dos diferentes aminoácidos. 
 
Exemplo: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
C
C
N
C
C
N
C
C
N
C
C
N
O
R1
H
H
O
H
R2
H
O
R3
H
H
O
R4
H
H
Ligação Peptídica 
+ -
Serina
Tirosina
Alanina
Leucina
COOH3N
N
N
N
N
O
HO
O
OH
O
O
 
 
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2.1 PEPTÍDIOS 
“compõe-se de menor número de aminoácidos comparativamente às proteínas, formando compostos de peso 
molecular relativamente baixo (até 10000)” 
CLASSIFICA-SE EM: di, tri, tetrapeptídios, e assim por diante serão denominados “polipeptídios”. 
 
2.2 CARACTERÍSTICAS: 
 possuem cadeia reta, 
 são solúveis em água, 
 não coagulam com o calor 
 alto ponto de fusão, 
 cristalizam a partir de soluções neutras. 
 facilmente hidrolisadas por aquecimento, tanto com base como com ácido 
 a hidrólise ácida, os ácidos não recuperados quantitativamente como triptofano, serina, treonina, asparagina e 
glutamina, que originam os ácidos aspártico e glutâmico livre. 
 hidrólise alcalina ocasiona destruição da cisteína, cistina, serina, e treonina. 
“Método de hidrólise por meio das enzimas proteases” 
A tripsina, uma enzima do trato digestivo secretada no intestino delgado pelo pâncreas, que catalisa a 
hidrólise cuja função carbonila é proveniente da lisina ou arginina. 
A quimotripsina, que hidrolisa a ligação da fenilalanina, do triptofano, do dtirosina e de várias outras. 
A termolisina hidrolisa a leucina, a isoleucina e a valina. 
 
3 DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS: 
São alterações estruturais da molécula, fazendo com que sua estrutrua altamente organizada seja rearranjada 
de uma forma aleatória. 
Características: 
Formas de desnaturação: 
 Atividade de água: 
 Ação do calor 
 Exemplo: Quando o ovo é aquecido, asproteínas da clara e da gema coagulam (tornam-se menos solúveis). 
 Presença de ácido 
 Exemplo: Na produção de iogurte, as bactérias presentes produzem ácidas láticas que são responsáveis pela 
coagulação das proteínas. 
 Ação enzimática 
Exemplo: A renina é uma enzima utilizada para a coagulação das proteínas do leite em indústrias de queijo. 
 Ação mecânica 
Exemplo: O batimento da clara de ovo (clara em neve) ocasiona uma desnaturação parcial das proteínas presentes. 
 Adição de sal 
Exemplo: na fabricação de queijo, é freqüentemente adicionado sal ao coalho para aumentar a firmeza do queijo. 
 
 
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Efeitos dos agentes desnaturantes 
Atuam: 
 ligações de hidrogênio, 
 ligações covalentes 
 ligações eletrovalentes entre grupos carboxílicos e amínicos livres das proteínas, 
 
“ modifica a estrutura secundária e terciária, sem, porém, modificar a seqüência de aminoácidos da molécula, pode 
ser parcial ou completamente, sendo que no primeiro caso ela pode ser reversível” 
 
Exemplo: 
 
 
 
 
 
4 PROPRIEDADES FUNCIONAIS DAS PROTEÍNAS 
DEFINIÇÃO: A somatória das características químicas e físicas que aumentam sua aceitação e utilização na TPA; 
 
4.1 CLASSIFICAÇÃO QUANTO A PROPRIEDADE: 
1. Propriedade Hidrofílicas: Afinidade da proteína pela água; 
1.1- Solubilidade:  PM; 
 Densidade e distribuição cargas elétricas; 
 Temperatura; 
1.2- Hidratação e capacidade de retenção de água; 
 
2- Propriedade interfásicas: união de fases imiscíveis; 
2.1- Emulsificação: (W/O) + Proteínas; 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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2.2 – Espuma:(W/O)+Ar+Proteinas; 
3- Propriedade intermoleculares: ligações cruzadas entre suas próprias moléculas ou com outros alimentos; 
 
3.1 Formação de fibras de proteínas; 
 
 
 
 
 
Ligações 
1- Interações eletrostática ou salinas; 2- Interação não polar ou de van der waals; 3- Ligações ou pontes de sulfetos; 
4- Ligaçòes de amidas (isopeptídicas); 5- Ligações ou pontes de hidrogênio; 6- Ligações de éster; 7- Ligações de 
éter; 
3.2 – Geleificação; 
 Adsorção de solventes; 
 Formação de rede ou estrutura tridimensional; 
 Orientação das partículas; 
3.3 – Formação de massa visco-elástica; 
4- Propriedade reológicas: Dependem de características físicas e químicas específica das proteínas; 
4.1 – Viscosidade; 
5.0- Organolépticas: manisfestam através de orgão sensoriais; 
 
5 ENZIMAS 
DEFINIÇÃO; São proteínas capazes de promover o catabolismos e anabolismos; 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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5.1 CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS SEGUNDO A COMISSÃO DE ENZIMAS 
1. Oxido-redutases (reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons – Desidrogenases e Oxidases) 
 1.1.atuando em CH-OH 
 1.2.atuando em C=O 
 1.3.atuando em C=O- 
 1.4.atuando em CH-NH2 
 1.5.atuando em CH-NH- 
 1.6.atuando em NADH, NADPH 
2.Transferases (transferem grupos funcionais como amina, fosfato, acil, carboxil – Quinases e Transaminases) 
 2.1.grupos com um carbono 
 2.2.grupos aldeído ou cetona 
 2.3.grupos acil 
 2.4.grupos glicosil 
 2.7.grupos fosfatos 
 2.8.grupos contendo enxôfre 
3.Hidrolases (reações de hidrólise de ligação covalente - Peptidases) 
 3.1.ésteres 
 3.2.ligações glicosídicas 
 3.4.ligações peptídicas 
 3.5.outras ligações C-N 
 3.6.anidridos ácidos 
4.Liases (catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico – 
Dehidratases e Descarboxilases) 
 4.1. =C=C= 
 4.2. =C=O 
 4.3. =C=N- 
5.Isomerases (reações de interconversão entre isômeros óticos ou geométricos - Epimerases) 
 5.1.racemases 
6.Ligases (catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-existentes, sempre 
às custas de energia - Sintetases) 
 6.1. C-O; 6.2. C-S 6.3. C-N 6.4. C-C 
 
5.2 CARACTERÍSTICAS - ESTRUTURAIS 
 Centro ativo, denominado apoenzima; 
 Grupo não protéico, denominado coenzima; 
 A molécula toda (apoenzima + coenzima) é denominada holoenzima. 
 Cofatores são moléculas orgânicas de BPM, ou íons metálicos cuja função é ativar as enzimas (catálise); 
“ não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa” 
Cofatores Divide-se: 
1. Grupo prostético: estrutura não protéica de ligação à enzima; 
 
2. Coenzima: estrutura não protéica não ligada à enzima 
NAD+ = nicotinamida-adenina-dinucleotídio ou 
DPN+ = difosfaridina nucleotídio; 
NADP+ = nicotinamida-adenina-dinucleotídio fosfato ou 
TPN+ = trifosfopiridina nucleotidio; 
TPP = tiamina pirofosfato (vitamina B1) ou peridoxal fosfato (vitamina B6); 
 
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3. Iônicos ativadores (Cl-, K+, Ca++, Mg++, Zn++, Cu++, Fé++, Mn++; 
 Substâncias sólidas, difíceis de serem cristalizadas devido à complexidade de suas estruturas químicas. 
5.3 ESPECIFICIDADE 
“A enzima seleciona somente um nº limitado de compostos para reação, varia de uma enzima para outra” 
 
5.4 FATORES QUE INFLUENCIAM A VELOCIDADE DAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS 
a) pH 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 1- Efeito do pH na velocidade de uma reação enzimática 
b) Temperatura 
 O  TºC, > atividade molecular > formação do complexo enzimático, no entanto, o  contínuo TºC, causa 
inativação gradativa da enzima  a inativação total (desnaturação). 
 
c) A W 
Ausência de água são mais estáveis ao calor, tornando-se sensíveis à medida que o teor de umidade aumenta. 
 
d) Efeitos de inibidores: são substâncias que penentram no sítio ativo das enzimas prejudicando sua ação de catálise; 
 
Mecanismo de Ação 
 Inibidores competitivos; apresentam semelhança estrutural com o substrato, ocupando o sítio ativo sem 
sofrerem transformação (inibição reverssivel); 
 Inibidores não competitivos; se liga irreverssível no sítio ativo; 
 
6 REAÇÕES DE ESCURECIMENTO EM ALIMENTOS 
DEFINIÇÃO: conhecida como na reação de uma enzima (ou de múltiplas enzimas) que oxidam compostos 
derivados do catecol a ortoquinonas; 
 
6.2 MÉTODOS DE CONTROLE DE ESCURECIMENTO ENZIMÁTICO 
A) Distribuição irreversível das enzimas 
a- calor 
b- sulfeto 
c- Ácido cítrico 
B) Inibição reversível das enzimas 
a- açúcar 
b- Ácido ascórbico 
C) Modificação química dos substratos 
D) Otimização dos parâmetros de processamento. 
 
 
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6.3 EFETORES ALOSTÉRICOS OU ENZIMAS ALOSTÉRICAS 
Definição: substância responsável pela regulação de acelerar ou retardar a velocidade de uma reação; 
 
 
 
 
 
Complexo Enzima – Efetor Complexo enzima–substrato ES 
Não recebe o substrato no sito ativo 
Ácido aspártico E1 E2 E3 
 A B 
 
 
 
7.2 USO DE ENZIMAS NA ELABORAÇÃO DE ALIMENTOS 
Enzimas Utilização 
Isomerase 
Glucose isomerase 
Produção de xaropes que contém frutose 
Transferase 
o-metil transferase 
Bloqueio da oxidação dos o-fenois para impedir o escurecimento 
Oxidoredutase 
lipoxigenase 
Melhoramento do aspecto e gosto do pão; branqueia o pão para produzir migalha 
branca. 
Diacetil redutase Reduz as concentrações de diacetilo na cerveja 
Glicose oxidase Elimina a glucose e o oxigênio dos alimentos. 
Catalase 
Destrói o peróxido de hidrogênio que se utiliza para a esterilização de alimentos. Usa-
se para eliminar o H2O2 que se forma na reação com glucose oxidase 
Hidrolases 
1-  - amilase 
2-  - amilase 
3- glucoamilase 
1- Liquefação do amido 
2- Produz maltose nas fermentações do pão e nos xaropes com alto teor de 
maltose 
3- Produz glucose a partir de amido 
Invertase Produz açúcar invertido para caramelos e confeitos 
Lactose Hidrolisa a lactose em produtos lácticos 
Estearases prégastricas 
Desenvolvem o gosto de queijo italianos e concentrados aromáticos para caramelos e 
industria pasteleira 
Lipases Retardam o envelhecimento do pão, desenvolvem o sabor dos queijos. 
Complexo 
enzimático 
pectico 
Clarifica os sucos de frutas e vinhos, degrada a polpa de frutas e aumenta a 
extratibilidade dos sucos. 
Pululanase 
Utiliza-se com aamilase para produzir a conversão do amido com alto teor de 
maltose; aumenta os açúcares fermentáveis na elaboração da cerveja 
Pentosanas Diminuem o envelhecimento do pão 
Hemiceluloses Reduzem a viscosidade dos concentrados de café 
Naringinase Elimina o sabor amargo dos produtos cítricos 
arginina Outros constituintes 
celulares 
Arginina é efetor alostérico p/ E1 
 
substrato 
Sítio ativo 
Sítio alostérico 
 
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Glutanases Facilitam a filtração da cevada na elaboração da cerveja com cevada 
Estaquiase Reduz a flatulência devido a estaquiose e a rafinose nos produtos de leguminosas 
1- Papaína 
2- Ficina 
3- Bromelina 
4- Proteases 
Fúngicas 
5- Proteases 
Bacterianas 
6- Pepsina 
7- Renina 
(Quimosina) 
8- Renina 
Microbiana 
9- Quimotripsina 
10- Tripsina 
11- Colagenas 
12 Elastase 
As proteases 1,2,3,4 e 5 a utilizam para amaciar carnes; 1,2,3,4,5 e 6 podem 
atuar na prova de frio na cerveja; 6, 7 e 8 coagulam o leite para fabricação de 
queijo; 4 se usa para modificar farinhas para facilitar a cocção; 10 retarda o 
sabor azedo do leite; 1, 11 e 12 amaciam o tecido conectivo da carne