Proteínas Resumo de Química de Alimentos

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Proteínas Resumo de Química de Alimentos
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
Importância -
● Fornecem elementos necessários para a síntese proteica.
● Aa e peptídeos são precursores dos compostos de cor e aroma dos alimentos
● Proteínas têm capacidade de estabilizar ou formar géis, espumas, massas e emulsões.
● Valor energético de 4 kcal/g
● Principais fontes: cereais, sementes oleaginosas; leguminosas; carne e leite; algas (Chlorella,
Scenedesmus, Spirulina spp.) e leveduras Concentrados proteicos (soja, trigo, ovos, leite)
Introdução -
● Um aminoácido é um ácido carboxílico com um grupo amina no carbono α.
● As unidades de repetição são chamadas “resíduos de aminoácidos
Polímeros de aminoácidos podem ser compostos de qualquer número de resíduos de aminoácidos:
Dipeptídeos, Tripeptídeos, Oligopeptídeos, Polipetídeos - proteínas fibrosas - proteínas globulares
Os aminoácidos são ligados entre si por ligações amida
Aminoácidos -
Nomenclatura e classificação São quase sempre chamados por seus nomes comuns – que muitas vezes diz
algo sobre o aminoácido:
● GLICINA – sabor doce, do grego glykos, que significa “doce”
● ASPARAGINA – encontrada inicialmente em aspargos
● TIROSINA – isolada do queijo, do grego tyros, que significa “queijo”
Os aminoácidos têm uma abreviação de 3 letras e uma abreviação de apenas 1 letra
Nove aminoácidos são chamados de essenciais
Devemos obtê-los a partir da dieta – não podemos sintetizá-los de modo algum ou em quantidades
adequadas
São essenciais: valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, lisina, fenilalanina, histidina e triptofano
Valor biológico – conteúdo de aa essenciais e aproveitamento pelo corpo humano
● Grupos R apolares, alifáticos
● Grupos R aromáticos
● Grupos R polares, não-carregados
● Grupos R carregados positivamente
● Grupos R carregados negativamente
Selenocisteína -
Estrutura semelhante à da cisteína, mas com um átomo de selênio no lugar do átomo de
enxofre. Proteínas com um ou mais resíduos de selenocisteína são chamadas selenoproteínas.
Presente em muitas enzimas (glutationa peroxidase, tiorredoxina redutase, formiato desidrogenase, glicina
redutase e algumas hidrogenases).
Propriedades ácido-base dos aminoácidos -
Os grupos carboxila (pKa ~ 2) e amino (pKa ~ 9) podem existir em sua forma ácida ou básica dependendo do pH:
● Abaixo do pKa - forma ácida, com seus prótons ligados (capaz de doar prótons)
● Acima do pKa - forma básica, sem seus prótons ligados (capaz de receber prótons)
Se pH do meio < pI da proteína = carga global +
Se pH do meio > pI da proteína = carga global -
Peptídeos e proteínas -
Dois resíduos aminoácidos unidos por ligação peptídica:
● DIPEPTÍDEO
● Ex.: Aspartame (ácido aspártico + fenilalanina)
● Três resíduos de aminoácidos unidos por 2 ligações peptídicas: TRIPEPTÍDEO
● 3 a 10 resíduos de aminoácidos unidos por ligações peptídicas: OLIGOPEPTÍDEO
● Muitos resíduos de aminoácidos unidos ligações peptídicas: POLIPEPTÍDEO
Glutationa: ácido glutâmico + cisteína + glicina - presente em tecidos animais, vegetais e microrganismos –
transporte de aa e reações redox
Carnosina, ,Balenina, Anserina - Dipeptídeos presentes na carne bovina, de frango e de baleia (recuperação do
músculo)
Peptídeos bioativos
Inativos no interior da proteína de origem;
Após liberação (hidrólise) possuem atividades bioativas
Exemplo: bacteriocinas
● Produzido por cepas de Streptococcus lactis
● Usado em produtos lácteos como conservante
● Ativo contra um amplo espectro de bactérias Gram-positivas
Peptídeos lácteos que auxiliam na redução do colesterol
Peptídeos lácteos que inibem a produção da angiotensina (responsável pelo estreitamento dos vasos sanguíneos)
Proteínas
● Estrutura primária das proteínas - Descreve as ligações covalentes ligando resíduos de aa em uma
cadeia polipeptídica.
● Estrutura secundária das proteínas - Descreve como os segmentos do esqueleto se dobram: α-hélice -
Cada H ligado de um aa faz ligação com O de outro aa localizado a 4 resíduos de aa de distância.
β-pregueada - Cadeia polipeptídica estendida em zigue-zague (pregas) Ligações hidrogênio entre cadeias
peptídicas vizinhas.
● Estrutura terciária das proteínas - Descreve o arranjo tridimensional de todos os átomos na proteína.
Aminoácidos distantes dentro da cadeia podem interagir na estrutura da proteína completamente dobrada.
Tendência a se dobrar – maximizar as interações estabilizantes.
● Estrutura quaternária das proteínas - Proteínas fibrosas: cadeias polipeptídicas arranjadas em longos
filamentos ou folhas (forma e proteção); Proteínas globulares: cadeias arranjadas em forma esférica ou
globular (enzimas e proteínas reguladoras); Monomérica: proteínas formadas por um só polipeptídeo;
Multimérica: proteínas formadas por dois ou mais subunidades de polipeptídicas.
Fatores que influenciam na desnaturação de proteínas
1. Físicos
● Temperatura
● Ação mecânica
● Pressão
● Raio X
● Ultrassom
2. Químicos
● pH
● Sais
● Detergentes
Desnaturação pelo calor
Desestabilização de interações não-covalentes (fracas): (ligações H, interações hidrofóbicas) – aumento do
movimento dos átomos da proteína
Ex.: cozimento, tratamento térmico, esterilização em autoclave: desnaturação de proteínas bacterianas
Desnaturação por ácidos e bases
Alteram a distribuição de cargas na proteína
pHs extremos: forças de repulsão eletrostáticas fortes, causam inchamento e desdobramento das proteínas;
Reversível ou irreversível (ex.: hidrólise de ligação peptídica em pHs muito altos);
Ex.: desnaturação durante digestão, “cozimento” de peixes em pH baixo